QCM : Régulation du métabolisme glucidique — 33 questions

Questions et réponses du QCM

1. Comment peut-on définir une voie métabolique ?

Un ensemble de signaux hormonaux déclenchant une réponse dans une cellule
Une liaison entre plusieurs organes assurant le transport d’un produit vers les tissus
Une suite de réactions cellulaires allant d’un produit initial vers un produit final utile
Une réaction unique transformant une molécule complexe en une molécule plus simple

Une suite de réactions cellulaires allant d’un produit initial vers un produit final utile

Explication

Une voie métabolique enchaîne des réactions chimiques dans une cellule, depuis un produit de départ jusqu’à un produit final nécessaire à l’organisme. Une réaction unique ne constitue donc pas, à elle seule, une voie métabolique.

2. Quelle association décrit correctement les voies cataboliques et anaboliques ?

Les voies cataboliques synthétisent avec consommation d’énergie, tandis que les voies anaboliques dégradent avec production d’énergie
Les deux types de voies dégradent des molécules complexes en consommant généralement de l’énergie
Les voies cataboliques dégradent avec production d’énergie, tandis que les voies anaboliques synthétisent avec consommation d’énergie
Les deux types de voies synthétisent des molécules complexes en produisant généralement de l’énergie

Les voies cataboliques dégradent avec production d’énergie, tandis que les voies anaboliques synthétisent avec consommation d’énergie

Explication

Le catabolisme décompose des molécules complexes et libère généralement de l’énergie, alors que l’anabolisme construit des molécules complexes et demande de l’énergie. Inverser ces fonctions correspond à la confusion classique entre les deux types de voies.

3. Quel élément peut relier plusieurs voies métaboliques entre elles ?

Une hormone produite par une cellule endocrine éloignée
Un intermédiaire métabolique commun comme le glycérol
Une protéine structurale formant la membrane plasmique
Un récepteur membranaire reconnaissant un signal extracellulaire

Un intermédiaire métabolique commun comme le glycérol

Explication

Des voies métaboliques peuvent être interconnectées par des intermédiaires communs, notamment le glycérol, ainsi que par des enzymes ou des produits finaux communs comme l’acétyl-CoA. Un récepteur membranaire appartient à la signalisation cellulaire et ne constitue pas un intermédiaire métabolique.

4. Pourquoi la régulation métabolique cible-t-elle souvent certaines enzymes clés ?

Pour modifier efficacement le débit de la voie aux réactions irréversibles ou aux carrefours
Pour remplacer les intermédiaires métaboliques par des signaux hormonaux circulants
Pour répartir de façon identique le contrôle entre toutes les enzymes de la voie
Pour accélérer chaque réaction de la voie sans tenir compte de son organisation

Pour modifier efficacement le débit de la voie aux réactions irréversibles ou aux carrefours

Explication

Le contrôle d’enzymes clés situées à des étapes irréversibles ou à des carrefours permet de moduler efficacement la vitesse globale de la voie. Les enzymes d’une voie ne sont pas toutes contrôlées avec la même importance.

5. Qu’est-ce qu’un ligand dans une signalisation cellulaire ?

Une protéine qui reconnaît un message et déclenche une réponse dans la cellule
Un message qui se fixe à un récepteur, comme une hormone, une cytokine ou une protéine
Une enzyme qui transforme un second messager en produit métabolique actif
Une molécule structurale qui sépare le cytoplasme du milieu extracellulaire

Un message qui se fixe à un récepteur, comme une hormone, une cytokine ou une protéine

Explication

Un ligand est un message moléculaire capable de se fixer à un récepteur ; il peut notamment s’agir d’une hormone, d’une cytokine, d’un peptide ou d’une protéine. La protéine qui reconnaît ce message et déclenche la réponse est le récepteur.

6. Quelle fonction caractérise un récepteur ?

Reconnaître un ligand et déclencher une réponse cellulaire
Transporter un ligand dans le sang jusqu’à une cellule cible
Dégrader une hormone après son entrée dans la cellule cible
Produire un ligand avant sa libération dans le milieu extracellulaire

Reconnaître un ligand et déclencher une réponse cellulaire

Explication

Un récepteur est une protéine qui reconnaît spécifiquement un ligand et initie une réponse cellulaire. Le ligand, à l’inverse, est le message qui se fixe sur le récepteur et ne remplit pas lui-même cette fonction de reconnaissance.

7. Quel type de récepteur est généralement utilisé par un ligand qui traverse la membrane plasmique ?

Un récepteur cytoplasmique ou nucléaire
Un récepteur membranaire associé à la surface externe
Un récepteur situé dans la matrice extracellulaire
Un récepteur intégré exclusivement dans une vésicule de sécrétion

Un récepteur cytoplasmique ou nucléaire

Explication

Un ligand capable de traverser la membrane utilise généralement un récepteur situé dans le cytoplasme ou dans le noyau. Les ligands qui ne traversent pas la membrane utilisent plutôt des récepteurs membranaires.

8. Une réponse cellulaire apparaît en quelques minutes et modifie des protéines déjà présentes : de quel type de signalisation s’agit-il ?

D’une signalisation lente fondée sur la production de nouvelles protéines
D’une signalisation membranaire dépourvue de toute modification protéique
D’une signalisation rapide fondée sur la modification de protéines existantes
D’une signalisation nucléaire nécessitant la transcription de chaque gène

D’une signalisation rapide fondée sur la modification de protéines existantes

Explication

Une signalisation rapide agit en quelques minutes en modifiant des protéines déjà présentes dans la cellule. La signalisation lente prend plutôt plusieurs heures et repose sur une modification de l’expression génétique conduisant à de nouvelles protéines.

9. Quelle caractéristique distingue un RCPG du récepteur de l’insuline ?

Le RCPG possède un domaine transmembranaire et active directement une kinase
Le RCPG traverse la membrane sans domaine transmembranaire et lie l’ADN
Le RCPG possède plusieurs sous-unités catalytiques et produit directement de l’AMPc
Le RCPG possède sept domaines transmembranaires et active une protéine G

Le RCPG possède sept domaines transmembranaires et active une protéine G

Explication

Un RCPG comporte sept domaines transmembranaires et transmet le signal par l’intermédiaire d’une protéine G. Le récepteur de l’insuline possède, lui, un seul domaine transmembranaire et appartient à une autre classe de récepteurs.

10. Quelle succession d’événements suit la fixation d’un ligand sur un RCPG ?

Activation de la PKA, hydrolyse de l’AMPc, puis fixation du GDP sur la protéine G
Production d’AMPc, échange GTP-GDP, inhibition de l’adénylate cyclase, puis activation de la PKA
Activation de l’adénylate cyclase, fixation du ligand sur l’ADN, puis production de nouvelles protéines
Échange GDP-GTP, activation de l’adénylate cyclase, production d’AMPc, puis activation de la PKA

Échange GDP-GTP, activation de l’adénylate cyclase, production d’AMPc, puis activation de la PKA

Explication

La fixation du ligand change la conformation du RCPG, favorise l’échange du GDP contre du GTP, active l’adénylate cyclase et augmente l’AMPc, qui active ensuite la PKA. L’AMPc est le second messager, tandis que la PKA est l’effecteur kinase qui phosphoryle des protéines.

11. Quelle description du glucagon est correcte ?

C’est un polypeptide de 29 acides aminés produit par les cellules α pancréatiques qui augmente la glycémie
C’est un peptide neuronal produit dans le foie qui stimule l’entrée du glucose dans les cellules
C’est une protéine produite par les cellules β pancréatiques qui diminue la glycémie après un repas
C’est un stéroïde produit par le cortex surrénalien qui augmente la glycémie pendant le jeûne

C’est un polypeptide de 29 acides aminés produit par les cellules α pancréatiques qui augmente la glycémie

Explication

Le glucagon est un polypeptide de 29 acides aminés sécrété par les cellules α des îlots de Langerhans et il augmente la glycémie. Les cellules β pancréatiques produisent plutôt l’insuline, qui exerce une action différente sur la glycémie.

12. Comment l’AMPc active-t-il la PKA ?

Il se fixe aux sous-unités régulatrices R et libère les sous-unités catalytiques C
Il phosphoryle directement les protéines sans dissocier les sous-unités de la kinase
Il se fixe aux sous-unités catalytiques C et détruit les sous-unités régulatrices R
Il remplace les sous-unités régulatrices R par une protéine G activée

Il se fixe aux sous-unités régulatrices R et libère les sous-unités catalytiques C

Explication

La PKA comprend deux sous-unités régulatrices R et deux sous-unités catalytiques C ; la fixation de l’AMPc sur R libère C, qui peut alors phosphoryler des protéines ou des facteurs de transcription. L’AMPc n’effectue pas directement la phosphorylation : il active la kinase qui la réalise.

13. Quelle caractéristique décrit correctement l’insuline humaine ?

C’est une hormone stéroïdienne produite par les cellules α des îlots de Langerhans
C’est une hormone peptidique de 29 acides aminés produite par le cortex surrénalien
C’est une hormone dérivée du cholestérol produite par l’hypophyse antérieure
C’est une hormone peptidique de 51 acides aminés produite par les cellules β des îlots de Langerhans

C’est une hormone peptidique de 51 acides aminés produite par les cellules β des îlots de Langerhans

Explication

L’insuline est une hormone peptidique de 51 acides aminés, synthétisée par les cellules β des îlots de Langerhans. Le glucagon, produit par les cellules α, est l’hormone qui augmente la glycémie.

14. Quel type de récepteur intervient dans l’action de l’insuline ?

Un récepteur nucléaire activé par une hormone dérivée du cholestérol
Un récepteur à activité tyrosine kinase comportant un seul domaine transmembranaire
Un récepteur couplé aux protéines G comportant sept domaines transmembranaires
Un canal ionique transmembranaire contrôlé par la fixation d’un peptide

Un récepteur à activité tyrosine kinase comportant un seul domaine transmembranaire

Explication

L’insuline se lie à un récepteur possédant une activité tyrosine kinase et un seul domaine transmembranaire. Le glucagon agit plutôt par l’intermédiaire d’un récepteur couplé aux protéines G.

15. Quelle séquence d’événements suit la fixation de l’insuline à son récepteur ?

Dissociation du récepteur, activation directe de l’ADN, synthèse immédiate d’enzymes, puis exportation de l’insuline
Dimérisation, phosphorylation réciproque, recrutement de protéines de signalisation, puis activation de kinases ou de phosphatases
Ouverture d’un canal, entrée de sodium, dégradation du récepteur, puis inhibition de toutes les protéines de signalisation
Clivage du récepteur, production de glucagon, activation de récepteurs nucléaires, puis réduction de la phosphorylation

Dimérisation, phosphorylation réciproque, recrutement de protéines de signalisation, puis activation de kinases ou de phosphatases

Explication

La liaison de l’insuline entraîne la dimérisation des récepteurs et leur phosphorylation réciproque, ce qui recrute des protéines de signalisation et active des kinases ou des phosphatases. Ces voies produisent des réponses métaboliques rapides ainsi que des effets plus tardifs sur l’expression des gènes.

16. Quelle définition correspond au diabète ?

Une perturbation chronique de la régulation de la glycémie
Une diminution transitoire de la glycémie provoquée par une activité physique
Une élévation ponctuelle de la glycémie après un repas riche en glucides
Une destruction aiguë des cellules musculaires responsables de l’absorption du glucose

Une perturbation chronique de la régulation de la glycémie

Explication

Le diabète correspond à une perturbation chronique de la régulation de la glycémie. Une variation ponctuelle après un repas ou un effort ne suffit pas à définir cette maladie.

17. Quel mécanisme caractérise principalement le diabète de type 1 ?

Une production excessive de glucagon par les cellules α du pancréas
Une réponse diminuée à l’insuline malgré une production hormonale conservée
Une augmentation de la sensibilité à l’insuline accompagnée d’une hypoglycémie chronique
La destruction immunitaire des cellules productrices d’insuline, nécessitant une insulinothérapie

La destruction immunitaire des cellules productrices d’insuline, nécessitant une insulinothérapie

Explication

Le diabète de type 1 résulte d’une dégradation immunitaire des cellules productrices d’insuline et nécessite des injections ou une pompe à insuline. La résistance à l’insuline avec une production encore présente correspond plutôt au diabète de type 2.

18. Quelle association décrit correctement le diabète de type 2 ?

Il peut associer une production insuffisante d’insuline et une réponse diminuée des cellules à cette hormone
Il résulte d’une destruction immunitaire complète des cellules productrices d’insuline et impose une pompe dès le diagnostic
Il se définit par une absence de réponse au glucagon malgré une production excessive d’insuline
Il correspond à une production normale d’insuline accompagnée d’une destruction des cellules α du pancréas

Il peut associer une production insuffisante d’insuline et une réponse diminuée des cellules à cette hormone

Explication

Le diabète de type 2 peut associer une insulinopénie et une insulinorésistance, cette dernière désignant une réponse diminuée des cellules à l’insuline. La destruction immunitaire des cellules productrices caractérise plutôt le type 1.

19. Que représentent KmK_m et VmaxV_{max} pour une enzyme michaelienne ?

KmK_m est la vitesse maximale de l’enzyme, tandis que VmaxV_{max} est la concentration de substrat à demi-saturation
KmK_m est la concentration de substrat correspondant à Vmax/2V_{max}/2, tandis que VmaxV_{max} est la vitesse atteinte à saturation
KmK_m est la quantité de produit formée à l’équilibre, tandis que VmaxV_{max} est l’affinité de l’enzyme pour le substrat
KmK_m est la concentration d’enzyme utilisée, tandis que VmaxV_{max} est la vitesse observée sans substrat

$$K_m$$ est la concentration de substrat correspondant à $$V_{max}/2$$, tandis que $$V_{max}$$ est la vitesse atteinte à saturation

Explication

Pour une enzyme michaelienne, KmK_m correspond à la concentration de substrat donnant une vitesse égale à Vmax/2V_{max}/2, et VmaxV_{max} correspond à la vitesse maximale lorsque l’enzyme est saturée. Les deux paramètres ne désignent donc pas respectivement une quantité d’enzyme et une affinité.

20. Comment un effecteur allostérique régule-t-il une enzyme ?

Il se lie à l’ADN codant l’enzyme et change directement la séquence de ses acides aminés
Il détruit le substrat avant sa rencontre avec l’enzyme et empêche toute modification conformationnelle
Il se fixe sur le site catalytique et est transformé en produit par la réaction enzymatique
Il se fixe sur un site régulateur distinct du site catalytique et modifie la conformation de l’enzyme

Il se fixe sur un site régulateur distinct du site catalytique et modifie la conformation de l’enzyme

Explication

Un effecteur allostérique se fixe sur un site régulateur distinct du site catalytique et provoque une modification de la conformation enzymatique. Le substrat, lui, se fixe au site catalytique et participe à la réaction.

21. Quelle relation entre les états T et R d’une enzyme allostérique est correcte ?

L’état T présente une faible affinité et un KmK_m élevé, tandis que l’état R présente une forte affinité et un KmK_m faible
L’état T correspond à l’enzyme saturée, tandis que l’état R correspond à l’enzyme dépourvue de site de fixation
L’état T présente une forte affinité et un KmK_m faible, tandis que l’état R présente une faible affinité et un KmK_m élevé
Les états T et R présentent la même affinité, mais des vitesses maximales différentes selon la concentration enzymatique

L’état T présente une faible affinité et un $$K_m$$ élevé, tandis que l’état R présente une forte affinité et un $$K_m$$ faible

Explication

L’état T est associé à une faible affinité pour le substrat et à un KmK_m élevé, alors que l’état R est associé à une forte affinité et à un KmK_m faible. Les états T et R se distinguent donc notamment par leur affinité apparente pour le substrat.

22. Quelle enzyme enlève un groupement phosphate d’une protéine lors d’une déphosphorylation ?

Une protéase
Une isoenzyme
Une phosphatase
Une kinase

Une phosphatase

Explication

Une phosphatase catalyse le retrait d’un groupement phosphate, tandis qu’une kinase catalyse son ajout. Une kinase serait donc associée à la phosphorylation et non à la déphosphorylation.

23. Pourquoi une phosphorylation peut-elle activer une enzyme dans un cas et l’inhiber dans un autre ?

Elle transforme toujours l’enzyme en une isoenzyme différente
Elle modifie la structure et les interactions de la protéine cible
Elle remplace le substrat par un groupement phosphate libre
Elle empêche toute interaction entre l’enzyme et l’eau

Elle modifie la structure et les interactions de la protéine cible

Explication

La phosphorylation peut modifier les interactions électrostatiques, les liaisons hydrogène ou l’équilibre entre les formes T et R de l’enzyme. Son effet dépend donc de la protéine cible, plutôt que d’un effet systématiquement activateur ou inhibiteur.

24. Quelle propriété distingue correctement deux isoenzymes ?

Elles catalysent des réactions différentes, mais possèdent toujours la même séquence
Elles catalysent la même réaction, mais peuvent différer par leur cinétique ou leur localisation
Elles se distinguent par leur substrat, alors que leurs propriétés restent identiques
Elles proviennent d’une seule protéine modifiée par phosphorylation dans chaque tissu

Elles catalysent la même réaction, mais peuvent différer par leur cinétique ou leur localisation

Explication

Des isoenzymes catalysent la même réaction tout en pouvant présenter des séquences, des propriétés cinétiques, des affinités ou des localisations différentes. Elles ne se définissent donc pas par la catalyse de réactions différentes.

25. Quelle voie métabolique dégrade le glycogène pour libérer du glucose ?

La glycogénogenèse
La glycogénolyse
La néoglucogenèse
La glycolyse

La glycogénolyse

Explication

La glycogénolyse dégrade le glycogène et contribue à fournir du glucose. La glycogénogenèse réalise au contraire le stockage du glucose sous forme de glycogène.

26. Quelle affirmation compare correctement les monosaccharides et l’amidon ?

Les monosaccharides sont des sucres unitaires, tandis que l’amidon est un polymère de glucose
Les monosaccharides sont des lipides solubles, tandis que l’amidon est une protéine de réserve
Les monosaccharides sont des polymères, tandis que l’amidon est un sucre constitué d’une unité
Les monosaccharides contiennent uniquement du fructose, tandis que l’amidon contient du galactose

Les monosaccharides sont des sucres unitaires, tandis que l’amidon est un polymère de glucose

Explication

Le glucose, le fructose et le galactose sont des monosaccharides constitués d’une unité, alors que l’amidon est un glucide complexe formé par un polymère de glucose. L’amidon n’est donc ni un monosaccharide ni une protéine.

27. Quel enchaînement décrit correctement la digestion des glucides ?

Elle débute dans le côlon, se poursuit dans la bouche et transforme les monosaccharides en amidon
Elle débute dans la bouche, se poursuit dans l’intestin grêle et produit des monosaccharides absorbables
Elle débute dans l’estomac, se poursuit dans le côlon et produit principalement des disaccharides
Elle débute dans l’intestin grêle, se poursuit dans l’estomac et convertit les protéines en glucose

Elle débute dans la bouche, se poursuit dans l’intestin grêle et produit des monosaccharides absorbables

Explication

La digestion des glucides commence dans la bouche, continue dans l’intestin grêle et transforme progressivement l’amidon et les disaccharides en monosaccharides absorbables. Le côlon n’est pas l’étape principale de cette transformation digestive.

28. Quelle différence fonctionnelle oppose SGLT à GLUT ?

SGLT transporte les sucres selon leur gradient, tandis que GLUT les concentre avec du Na⁺
SGLT utilise le gradient de Na⁺, tandis que GLUT facilite la diffusion selon le gradient du sucre
SGLT et GLUT réalisent tous deux un transport actif primaire dépendant de l’ATP
SGLT hydrolyse l’ATP, tandis que GLUT utilise directement le gradient de Na⁺

SGLT utilise le gradient de Na⁺, tandis que GLUT facilite la diffusion selon le gradient du sucre

Explication

SGLT réalise un transport actif secondaire couplé au gradient de Na⁺, alors que GLUT assure une diffusion facilitée selon le gradient de concentration du sucre. GLUT n’utilise donc pas directement le gradient de Na⁺.

29. Quel trajet intestinal correspond aux fonctions de SGLT1, GLUT5 et GLUT2 ?

SGLT1 fait entrer glucose et galactose, GLUT5 fait entrer le fructose, puis GLUT2 libère les trois sucres vers le sang
SGLT1 libère les trois sucres vers le sang, GLUT5 fait entrer le galactose, puis GLUT2 fait entrer le glucose
SGLT1 fait entrer le fructose, GLUT5 libère le glucose, puis GLUT2 transforme les sucres en glycogène
SGLT1 transporte les trois sucres au pôle basolatéral, GLUT5 active la pompe Na⁺/K⁺, puis GLUT2 digère l’amidon

SGLT1 fait entrer glucose et galactose, GLUT5 fait entrer le fructose, puis GLUT2 libère les trois sucres vers le sang

Explication

Au pôle apical, SGLT1 cotransporte le glucose ou le galactose avec le Na⁺ et GLUT5 transporte le fructose. Au pôle basolatéral, GLUT2 permet la sortie des trois monosaccharides vers le sang.

30. Comment la pompe Na⁺/K⁺-ATPase basolatérale favorise-t-elle l’action de SGLT1 ?

Elle hydrolyse l’amidon afin de fournir directement du Na⁺ à SGLT1
Elle utilise de l’ATP pour maintenir une faible concentration intracellulaire de Na⁺
Elle transporte les monosaccharides vers le sang en remplaçant GLUT2
Elle utilise le glucose pour augmenter la concentration intracellulaire de Na⁺

Elle utilise de l’ATP pour maintenir une faible concentration intracellulaire de Na⁺

Explication

La pompe Na⁺/K⁺-ATPase consomme de l’ATP pour maintenir une faible concentration de Na⁺ dans l’entérocyte, ce qui crée le gradient électrochimique exploité par SGLT1. Elle ne transporte pas directement les monosaccharides vers le sang.

31. Quelle différence distingue le mécanisme de transport de la famille GLUT de celui de SGLT1 ?

GLUT et SGLT1 déplacent le glucose contre son gradient grâce à l’insuline
GLUT et SGLT1 consomment directement de l’ATP pour faire entrer le glucose
GLUT utilise le gradient de sodium, tandis que SGLT1 suit le gradient de concentration
GLUT suit le gradient de concentration, tandis que SGLT1 utilise le gradient de sodium

GLUT suit le gradient de concentration, tandis que SGLT1 utilise le gradient de sodium

Explication

Les GLUT assurent une diffusion facilitée selon le gradient de concentration, alors que SGLT1 réalise un transport actif secondaire couplé au gradient de Na⁺. L’insuline intervient dans la mobilisation de GLUT4, mais elle ne fournit pas directement l’énergie du transport de SGLT1.

32. Chez un patient dont l’insuline augmente l’entrée du glucose dans les cellules musculaires et adipeuses, quel transporteur est mobilisé vers la membrane plasmique ?

GLUT5, associé à une classe distincte de transporteurs du glucose
SGLT1, présent dans les tissus répondant à la stimulation insulinique
GLUT4, présent dans le muscle squelettique et le tissu adipeux
GLUT2, principalement présent dans le foie, le pancréas et l’intestin

GLUT4, présent dans le muscle squelettique et le tissu adipeux

Explication

L’insuline favorise la translocation de GLUT4 vers la membrane des muscles squelettiques et du tissu adipeux, ce qui augmente l’entrée du glucose. GLUT2 est notamment associé au foie, au pancréas et à l’intestin, tandis que SGLT1 ne correspond pas à ce mécanisme insulinodépendant.

33. Deux transporteurs GLUT ont des valeurs de KmK_m différentes : le transporteur A a un KmK_m de 2 mmol⋅L−12\,\text{mmol·L}^{-1} et le transporteur B un KmK_m de 8 mmol⋅L−18\,\text{mmol·L}^{-1}. Lequel possède la plus grande affinité pour le glucose ?

Le transporteur B, car son KmK_m plus élevé indique une fixation plus efficace
Le transporteur A, car son KmK_m plus faible indique une affinité supérieure
Les deux transporteurs, car la valeur de KmK_m ne renseigne pas sur l’affinité
Aucun des deux, car l’affinité dépend exclusivement de l’insuline circulante

Le transporteur A, car son $$K_m$$ plus faible indique une affinité supérieure

Explication

Pour un GLUT, une valeur de KmK_m plus faible correspond à une affinité plus grande pour le glucose ; le transporteur A est donc le plus affine. Un KmK_m élevé traduit au contraire une affinité plus faible, et l’insuline n’est pas le paramètre qui définit cette relation.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 74 flashcards sur Régulation du métabolisme glucidique.

Qu'est-ce qu'une voie métabolique ?

Une suite de réactions chimiques dans une cellule d'un produit de départ à un produit final.

Quelle différence principale entre voies cataboliques et anaboliques ?

Les cataboliques dégradent avec production d'énergie, les anaboliques synthétisent avec consommation d'énergie.

Que dégradent les voies cataboliques ?

Des molécules complexes en molécules plus simples.

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Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Régulation du métabolisme glucidique.

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