Quel est l'organite le plus volumineux de la cellule ?
Le réticulum endoplasmique.
Quelle proportion des membranes cellulaires peut représenter le réticulum endoplasmique ?
Jusqu'à 80 % selon le type cellulaire.
Quels sont les deux sous-compartiments du réticulum endoplasmique ?
Le réticulum endoplasmique rugueux et le réticulum endoplasmique lisse.
Quelle caractéristique distingue le réticulum endoplasmique rugueux ?
Il est couvert de ribosomes.
Quelle caractéristique distingue le réticulum endoplasmique lisse ?
Il est dépourvu de ribosomes et organisé en réseau de tubules interconnectés avec le RER.
Quelles fonctions principales assure le réticulum endoplasmique ?
La biosynthèse et modifications des protéines, contrôle qualité, réponse au stress conformationnel, biosynthèse des phospholipides, et contrôle du métabolisme du cholestérol.
De quoi est constitué un ribosome en dehors de la traduction ?
De deux sous-unités protéiques séparées.
Quand les sous-unités du ribosome se réunissent-elles ?
Lorsqu'une traduction commence autour d'un ARN messager.
Où sont synthétisées les protéines solubles résidentes du cytosol ?
Dans le cytosol.
Où sont synthétisées les protéines membranaires résidentes ou sécrétées ?
À la surface cytosolique du réticulum endoplasmique rugueux.
Qu'est-ce qu'une séquence signal dans une protéine naissante ?
Une courte séquence à l'extrémité N-terminale comportant environ 20 acides aminés hydrophobes.
Quel est le rôle de la SRP dans l'adressage au RER ?
Elle reconnaît la séquence signal et met la traduction en pause.
Comment la SRP interagit-elle avec la séquence signal ?
Par une poche riche en méthionines qui reconnaît les séquences hydrophobes.
De quoi est composée la SRP ?
De 6 protéines autour d'un ARN spécialisé.
Que provoque la double hydrolyse du GTP par la SRP et son récepteur ?
Un changement conformationnel, la dissociation du complexe et le recyclage de la SRP.
Que se passe-t-il lors de la synthèse d'une protéine sécrétée dans le RE ?
La protéine est entièrement transloquée dans la lumière du RE.
Quel est le rôle de la signal peptidase dans la translocation des protéines sécrétées ?
Elle clive la séquence signal de la protéine.
Que devient la séquence signal après son clivage par la signal peptidase ?
Elle est dégradée.
Quels sont les trois domaines d'une protéine transmembranaire ?
Un domaine cytosolique, un domaine luminal et une région transmembranaire hydrophobe.
Où se situe l'extrémité N-terminale d'une protéine transmembranaire de type 1 ?
Dans la lumière du réticulum endoplasmique.
Quelle est la localisation de l'extrémité C-terminale d'une protéine transmembranaire de type 1 ?
Dans le cytosol.
Que devient la séquence d'arrêt de translocation dans une protéine de type 1 ?
Elle devient la région transmembranaire.
Que se passe-t-il avec la séquence signal d'une protéine transmembranaire de type 1 ?
Elle est clivée.
Où se situe l'extrémité N-terminale d'une protéine transmembranaire de type 2 ?
Dans le cytosol.
Quelle est la localisation de l'extrémité C-terminale d'une protéine transmembranaire de type 2 ?
Dans la lumière du réticulum endoplasmique.
Comment fonctionne la séquence signal dans une protéine transmembranaire de type 2 ?
Elle sert de domaine transmembranaire et n'est pas clivée.
Qu'est-ce que la N-glycosylation ?
La greffe d’un oligosaccharide sur l’azote d’une asparagine dans une séquence consensus.
Combien de sucres contient l’oligosaccharide précurseur ?
Il contient 14 sucres.
Par quoi l’oligosaccharide précurseur est-il ancré dans la membrane du RE ?
Par le dolichol.
Quels enzymes assurent le contrôle de qualité des glycoprotéines ?
La glucosidase 1, la glucosidase 2, la calnexine, la calréticuline et ERp57.
Quel est le rôle du contrôle qualité des glycoprotéines ?
Permettre le repliement correct ou détecter les protéines mal conformées.
Que se passe-t-il à une glycoprotéine mal repliée ?
Elle est rétrotransloquée vers le cytosol, ubiquitinylée, puis dégradée par le protéasome.
Quel enzyme élimine un mannose central avant la dégradation protéasomale ?
La mannosidase 1.
Quelle est la seule modification post-traductionnelle décrite pour fixer une protéine de type 1 au RE ?
L’ancre GPI.
Que permet l’ancre GPI à une protéine de type 1 fixée au RE ?
De rester mobile à la membrane du RE.
Quelle étape précède la fixation d’une ancre GPI sur une protéine de type 1 ?
La coupure du domaine transmembranaire C-terminal.
Quelle modification suit la coupure du domaine transmembranaire C-terminal pour fixer une ancre GPI ?
La greffe covalente de l’ancre en C-terminal.
Où sont biosynthétisés les phospholipides dans le REL ?
Dans le feuillet cytosolique du REL.
Quelle est la spécificité de la scramblase du RE ?
Elle transfère les phospholipides entre les deux feuillets de façon non spécifique et bidirectionnelle.
Quelle est la spécificité des flippases de la membrane plasmique ?
Elles transfèrent les phospholipides de façon spécifique et unidirectionnelle.
Quelle est la richesse en lipides de la membrane du RE ?
Elle est riche en phosphatidylcholine et phosphatidyléthanolamine mais pauvre en cholestérol.
Quelle particularité lipidique présente la membrane plasmique ?
Elle est asymétrique et contient de la phosphatidylsérine dans un seul feuillet.
Comment les phospholipides atteignent-ils la mitochondrie ?
Par des transporteurs ou des protéines d’échange.
Pourquoi la mitochondrie ne reçoit-elle pas de phospholipides par trafic vésiculaire ?
Parce qu'elle ne communique pas avec le RE par trafic vésiculaire.
Que fait SREBP lorsque le cholestérol manque ?
SREBP quitte le RE vers l’appareil de Golgi.
Quelles enzymes clivent SREBP dans l’appareil de Golgi ?
Les protéases S1P et S2P clivent SREBP.
Que fait le domaine globulaire de SREBP après clivage ?
Il rejoint le noyau et active les gènes de l’HMG-CoAR et du LDLR.
Que fait le protéasome en situation physiologique avec l’HMG-CoAR ?
Il dégrade l’HMG-CoAR pour maintenir son faible taux dans le RE.
Que devient le glycogène dans le REL hépatique ?
Il est transformé en glucose-1-phosphate.
Comment le glucose-6-phosphate traverse-t-il la membrane du REL ?
Par la glucose-6-translocase.
Que fait le foie aux xénobiotiques pour faciliter leur élimination ?
Il les transforme en molécules polaires et hydrosolubles.
Quelles sont les caractéristiques des xénobiotiques ?
Ils sont extérieurs à l’organisme, souvent apolaires et liposolubles.
Quelle est la réaction chimique de la fonctionnalisation d’un xénobiotique RH ?
Quels enzymes interviennent dans la phase 1 de fonctionnalisation des xénobiotiques ?
Les cytochromes P-450 associés au feuillet cytosolique du REL.
Que fait la phase 2 de conjugaison des xénobiotiques ?
Elle conjugue le xénobiotique avec une fonction hydrophile comme l’acide glucuronique ou l’acétate.
Teste tes connaissances avec un QCM de 20 questions sur Réticulum endoplasmique.
1. Parmi les fonctions du réticulum endoplasmique, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
2. Une cellule synthétise différentes catégories de protéines : quelles propositions décrivent correctement leur lieu de synthèse ?
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