Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Rôle et structure des acides aminés
2. Classification et polarité des chaînes R
3. Propriétés chimiques des acides aminés
4. Ionisation et polarisation
5. Chiralité et pouvoir rotatoire
6. Absorption et calcul du pHi

📖 1. Rôle et structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Macromolécule constituée d’une ou plusieurs chaînes d’acides aminés, dont la séquence peptidique propre lui confère des propriétés particulières.
• Carbone α : Atome de carbone tétraédrique lié à un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.

★ À maîtriser

• La chaîne latérale R distingue les acides aminés par:
  • sa taille
  • sa forme
  • sa longueur
  • sa charge électrique
  • son hydrophobicité

Compléments

• Les protéines ont notamment les rôles suivants:
  • immunitaire
  • structural
  • de signalisation
  • hormonal

💡 Astuce mémo

La chaîne R varie → les propriétés et la fonction de la protéine varient

📖 2. Classification et polarité des chaînes R

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé hydrophile : Chaîne R polaire contenant des hétéroatomes O, N ou S et présentant une forte affinité avec l’eau.

📝 Points essentiels

• Il existe 21 acides aminés protéinogènes et plus de 300 acides aminés non protéinogènes.

• Les 9 acides aminés essentiels sont:

  • l’histidine
  • la leucine
  • la thréonine
  • la lysine
  • le tryptophane
  • la phénylalanine
  • la valine
  • la méthionine
  • l’isoleucine

📌 Les acides aminés hydrophobes possèdent une chaîne R essentiellement composée de carbone et d’hydrogène, apolaire et lipidique, tandis que les acides aminés amphipathiques possèdent à la fois des sites hydrophiles et hydrophobes.

💡 Astuce mémo

H-G-C-A : hydrophiles, hydrophobes, amphipathiques, classification

📖 3. Propriétés chimiques des acides aminés

📝 Points essentiels

• Les interactions entre chaînes latérales, notamment les liaisons hydrogène, les forces hydrophobes, les liaisons ioniques et les ponts disulfures des cystéines, provoquent le repliement tridimensionnel de la protéine, qui détermine sa fonction.

• Une fonction acide peut céder un proton H+ et une fonction basique peut capter un proton H+.

• Le groupe carboxyle peut passer de COOH à COO− en perdant H+, tandis que le groupe amine peut passer de NH2 à NH3+ en gagnant H+.

💡 Astuce mémo

Interactions des chaînes R → repliement tridimensionnel → fonction protéique

📖 4. Ionisation et polarisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH auquel un acide aminé existe majoritairement sous forme d’ion dipolaire, avec une charge globale nulle.
• Polarisation d’une liaison : Résulte d’une différence d’électronégativité entre les deux atomes, qui crée un moment dipolaire.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés à chaîne latérale ionisable cités sont:
  • l’histidine à charge positive
  • l’arginine à charge positive
  • l’acide aspartique à charge négative
  • l’acide glutamique à charge négative

💡 Astuce mémo

Hydrophile polaire interagit avec l’eau, hydrophobe apolaire s’en regroupe à l’écart

📖 5. Chiralité et pouvoir rotatoire

★ À maîtriser

📌 Tous les acides aminés sont asymétriques sauf la glycine, car son carbone α porte deux groupements similaires.

📌 En représentation de Fischer, un acide aminé appartient à la série L si sa fonction amine est à gauche et à la série D si elle est à droite.

📐 Formule — La loi de Biot relie la rotation observée au pouvoir rotatoire spécifique, au trajet optique et à la concentration : $A° = [a]^T_\lambda l c$.

Compléments

• Les acides aminés des protéines animales et végétales appartiennent plutôt à la série L, tandis que les acides aminés D se trouvent notamment dans les bactéries, les peptides antibiotiques et les glycopeptides bactériens.

💡 Astuce mémo

Série D/L décrit la configuration, (+)/(−) décrit le sens de rotation

📖 6. Absorption et calcul du pHi

★ À maîtriser

• La tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane possèdent un noyau aromatique et absorbent les ultraviolets.

• L’absorbance maximale est observée à:

  • 260 nm pour la phénylalanine
  • 275 nm pour la tyrosine
  • 280 nm pour le tryptophane

• 🔄 Le calcul du pHi d’une protéine suit ces étapes: identifier les fonctions ionisables, relever leurs pKa, classer les pKa par ordre croissant, établir un tableau de prépondérance, moyenner les deux pKa encadrant la forme zwitterion

Compléments

• Pour la protéine Glu-Ala-Ser-Pro-Asp, les pKa fournis sont classés dans l’ordre croissant suivant : 2,1 < 3,9 < 4,3 < 9,7.

💡 Astuce mémo

Ioniser, relever les pKa, les classer, établir la prépondérance, moyenner

📊 Tableaux de synthèse

Classification selon la chaîne latérale