Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Rôle cellulaire des protéines
2. Structure générale des acides aminés
3. Classifications des acides aminés
4. Chiralité et pouvoir rotatoire
5. Absorption et acides aminés aromatiques
6. Polarité et interactions moléculaires
7. Ionisation et point isoélectrique
8. Réactivité des groupements latéraux

📖 1. Rôle cellulaire des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines : Macromolécules composées d’acides aminés associés par des liaisons covalentes, dont la nature et l’ordre conditionnent la conformation spatiale et les propriétés biologiques.

★ À maîtriser

• Les protéines assurent notamment les fonctions suivantes:
  • Structure
  • Transport
  • Liaison
  • Support mécanique
  • Catalyse enzymatique
  • Régulation hormonale
  • Signalisation
  • Protection immunitaire

Compléments

• Les interrelations métaboliques permettent de former des acides aminés à partir du glucose ou de ses dérivés, notamment par la glycolyse, la voie des pentoses phosphates et le cycle de Krebs.

📖 2. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Carbone α : Carbone tétraédrique central d’un acide aminé, car il est le premier carbone lié à la fonction carboxyle et porte quatre groupements.

📝 Points essentiels

• Les quatre groupements liés au carbone α sont:
  • Groupe carboxyle
  • Groupe amine
  • Atome d’hydrogène
  • Chaîne latérale R

📌 À pH 7,4, la fonction carboxyle est dissociée en COO⁻ et H⁺, tandis que le groupe amine tend à capter un proton pour devenir NH₃⁺.

📌 Les groupements carboxyle et amine sont communs aux acides aminés libres, tandis que la chaîne latérale R varie et détermine leurs propriétés physiques et leur réactivité chimique.

💡 Astuce mémo

Un carbone α central portant quatre groupes comme un tétraèdre moléculaire

📖 3. Classifications des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés protéinogènes : Acides aminés utilisés pour la synthèse des protéines, au nombre de 21 selon le cours.
• Acides aminés amphipathiques : Possèdent à la fois des régions hydrophobes et hydrophiles dans leur chaîne latérale, ce qui les rend adaptés aux interfaces.

★ À maîtriser

📌 Les 9 acides aminés indispensables ne sont pas synthétisables par les cellules humaines et doivent être apportés par l’alimentation, tandis que les 11 acides aminés non indispensables peuvent être synthétisés par ces cellules.

Compléments

• La cystéine peut s’oxyder en cystine, la proline peut être hydroxylée en hydroxyproline et la lysine peut être hydroxylée en hydroxylysine après la traduction.

💡 Astuce mémo

Hydrophobe à l’intérieur, hydrophile à l’extérieur, amphipathique à l’interface

📖 4. Chiralité et pouvoir rotatoire

🔑 Notions clés & Définitions

• Énantiomères : Stéréoisomères images l’un de l’autre dans un miroir, non superposables, mais possédant le même volume, la même charge et la même polarité.

📝 Points essentiels

📌 Tous les acides aminés constituant les protéines possèdent un carbone α asymétrique et sont chiraux, sauf la glycine.

• En représentation de Fisher, un acide aminé est de série L lorsque sa fonction amine est orientée à gauche et de série D lorsqu’elle est orientée à droite.

📌 L’appartenance à la série L ou D ne permet pas de déduire si un acide aminé est dextrogyre ou lévogyre.

💡 Astuce mémo

Série L ou D ≠ rotation lévogyre ou dextrogyre

📖 5. Absorption et acides aminés aromatiques

★ À maîtriser

• La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent les ultraviolets grâce à leur noyau aromatique, dans une zone comprise entre 260 et 290 nm.

• La spectrophotométrie mesure l’absorbance d’une solution selon la longueur d’onde, et le pic d’absorbance maximale correspond à la meilleure sensibilité de mesure.

Compléments

• L’absorption autour de 280 nm permet de quantifier des protéines ou des peptides en solution aqueuse, et l’absorbance de la tyrosine est prépondérante dans une protéine car le tryptophane est rare.

• Le tryptophane est le plus rare des acides aminés, avec une proportion de 1 % hors sélénocystéine, et son pic d’absorption est situé vers 280 nm.

💡 Astuce mémo

Phénylalanine 260 nm → tyrosine 275 nm → tryptophane 280 nm

📖 6. Polarité et interactions moléculaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Polarisation : Découle d’une différence d’électronégativité entre les atomes liés, qui entraîne un partage inégal des électrons.
• Acides aminés polaires : Possèdent des fonctions carboxyle, amine, hydroxyle ou thiol polarisées, qui favorisent les interactions avec l’eau et peuvent être chargées ou non chargées.
• Liaison hydrogène : Interaction entre un hydrogène partiellement positif lié à un atome électronégatif et un autre atome électronégatif portant un doublet non liant.

📝 Points essentiels

• Les principaux acides aminés polaires chargés sont:

  • Aspartate
  • Glutamate
  • Lysine
  • Arginine
  • Histidine

• Les acides aminés non polaires possèdent des chaînes latérales presque exclusivement constituées de carbone et d’hydrogène et tendent à se placer au cœur des protéines solubles, à l’abri de l’eau.

💡 Astuce mémo

Électronégativité différente → liaison polarisée → interaction avec l’eau

📖 7. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Ampholytes : Possèdent à la fois des propriétés acides et basiques.
• pK : Caractérise l’équilibre entre les formes protonée et déprotonée d’un groupement ionisable et correspond au pH auquel ces deux formes sont présentes à 50 % chacune.

📝 Points essentiels

• En solution aqueuse, les acides aminés existent sous forme cationique à pH faible, zwitterionique à charge globale nulle à pH intermédiaire et anionique à pH élevé.

📐 Formule — Le point isoélectrique correspond au pH du zwitterion et, pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, vérifie $pI = \frac{pK_1+pK_2}{2}$.

• Pour calculer le pI d’un acide aminé à chaîne latérale ionisable, il faut écrire les formes selon le pH, repérer le groupement qui se déprotone au pK le plus bas, puis faire la moyenne des deux pK entourant le zwitterion.

💡 Astuce mémo

pH faible : cation → pHi : zwitterion → pH élevé : anion

📖 8. Réactivité des groupements latéraux

🔑 Notions clés & Définitions

• Cystéine : Acide aminé polaire, non chargé et hydrophile dont la chaîne latérale est un groupement méthyle-thiol de formule CH₂-SH.

★ À maîtriser

• Dans un environnement non réducteur, deux groupements thiol de cystéines s’oxydent pour former une cystine contenant un pont disulfure covalent.

• Un pont disulfure peut relier deux cystéines d’une même chaîne peptidique ou de chaînes différentes et constitue une liaison très stable des structures spatiales protéiques.

Compléments

• Le dithiothréitol réduit les ponts disulfures en remplaçant le pont protéine-protéine par une liaison avec le DTT, puis sa cyclisation laisse une fonction thiol libre sur la protéine.

💡 Astuce mémo

Oxydation de deux thiols → pont disulfure → stabilisation protéique

📊 Tableaux de synthèse

Classification selon la chaîne latérale