QCM : Acides aminés — 21 questions

Explication

Les protéines sont constituées d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes, et leur séquence influence leur conformation ainsi que leurs propriétés. Elles exercent notamment des fonctions structurales, enzymatiques, de transport, de signalisation et de protection immunitaire.

Explication

Les protéines remplissent diverses fonctions cellulaires, notamment le support mécanique, la liaison et la régulation hormonale. La production d’acides aminés à partir du glucose relève des interrelations métaboliques, et non d’une fonction protéique.

Explication

Le carbone α est le carbone tétraédrique central lié au carboxyle et portant quatre groupements. Ces groupements sont le carboxyle, l’amine, l’hydrogène et la chaîne latérale R.

Explication

Les quatre groupements liés au carbone α sont le carboxyle, l’amine, l’hydrogène et la chaîne latérale R. La chaîne R ne correspond donc pas à un second groupe amine ni à un second groupe carboxyle.

Explication

À pH 7,4, le carboxyle est majoritairement sous forme COO⁻ et l’amine sous forme NH₃⁺. La proposition associant COO⁻ à la fonction amine inverse ces formes ionisées.

Explication

Les groupes carboxyle et amine sont communs aux acides aminés libres, tandis que la chaîne R varie. Cette chaîne latérale contribue à déterminer les propriétés physiques et la réactivité chimique de chaque acide aminé.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont utilisés pour la synthèse des protéines et sont au nombre de 21 selon le cours. Les acides aminés du métabolisme intermédiaire ne sont pas définis par cette utilisation protéique.

Explication

Les neuf acides aminés indispensables ne sont pas synthétisables par les cellules humaines et doivent être apportés par l’alimentation. Les onze non indispensables peuvent être synthétisés par ces cellules.

Explication

Un acide aminé amphipathique possède simultanément des régions hydrophobes et hydrophiles dans sa chaîne latérale, ce qui favorise sa présence aux interfaces. La cystéine, la proline et la lysine peuvent aussi subir des modifications post-traductionnelles, mais cette information ne définit pas l’amphipathie.

Explication

Les énantiomères sont des images miroir non superposables et conservent le même volume, la même charge et la même polarité. Ils ne se distinguent donc pas par ces propriétés moléculaires communes, mais par leur disposition spatiale.

Explication

La notation L ou D décrit la configuration en représentation de Fisher, alors que le caractère dextrogyre ou lévogyre décrit le sens de rotation de la lumière polarisée. Ces deux classifications ne permettent donc pas de se déduire l’une de l’autre.

Explication

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent les ultraviolets grâce à leur noyau aromatique, dans une zone comprise entre 260 et 290 nm. Les autres propositions remplacent cette famille, cette origine ou cette plage spectrale par des informations non conformes.

Explication

La spectrophotométrie mesure l’absorbance en fonction de la longueur d’onde explorée. Le maximum d’absorbance correspond à la longueur d’onde offrant la meilleure sensibilité de mesure; l’absorbance n’est donc pas la variable explorée.

Explication

Une liaison covalente est polarisée lorsque les atomes liés ont des électronégativités différentes, ce qui rend le partage électronique inégal. Un partage équitable correspond au contraire à une liaison non polarisée; les autres propositions inversent ou déplacent la cause de la polarisation.

Explication

Les acides aminés polaires comportent notamment des fonctions carboxyle, amine, hydroxyle ou thiol polarisées. Ces fonctions favorisent les interactions avec l’eau et peuvent être chargées ou non chargées; une chaîne exclusivement carbonée et hydrogénée correspond plutôt aux acides aminés non polaires.

Explication

L’aspartate, le glutamate, la lysine, l’arginine et l’histidine appartiennent aux acides aminés polaires chargés. Leurs charges permettent des interactions électrostatiques et ion-dipôle; les autres propositions remplacent cette liste ou attribuent ces interactions aux acides aminés non polaires.

Explication

Les acides aminés non polaires ont des chaînes latérales majoritairement constituées de carbone et d’hydrogène. Dans les protéines solubles, ces chaînes tendent à se regrouper au cœur de la protéine, à l’abri de l’eau; les autres propositions décrivent plutôt des caractéristiques polaires ou une localisation opposée.

Explication

Les acides aminés sont ampholytes parce qu’ils peuvent céder ou capter un proton. En solution, leur charge évolue de cationique à pH faible vers zwitterionique puis anionique lorsque le pH augmente. Le pK correspond à l’équilibre moitié protoné, moitié déprotoné d’un groupement ionisable.

Explication

À pH faible, la protonation favorise la forme cationique, tandis qu’à pH élevé la déprotonation favorise la forme anionique. Le zwitterion est associé à une charge globale nulle à pH intermédiaire. Le pI concerne cette forme globale, alors que le pK décrit un groupement ionisable.

Explication

Pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, le point isoélectrique est le pH du zwitterion et se calcule par la moyenne de $pK_1$ et $pK_2$. Pour une chaîne latérale ionisable, il faut retenir les deux pK qui entourent la forme zwitterionique, et non appliquer automatiquement les deux premiers pK.

Explication

La cystéine est polaire, non chargée et hydrophile, et sa chaîne latérale comporte un thiol de formule $CH_2-SH$. La cystine n’est pas une cystéine portant un thiol libre : elle résulte de l’oxydation de deux cystéines.