Qu'est-ce que sont les protéines ?
Des macromolécules composées d'acides aminés liés par des liaisons covalentes.
Quelles fonctions assurent les protéines ?
Elles assurent des fonctions de structure, transport, liaison, catalyse, régulation, signalisation et protection immunitaire.
Comment se forment les acides aminés à partir du glucose ?
Par les interrelations métaboliques incluant glycolyse, voie des pentoses phosphates et cycle de Krebs.
Qu'est-ce que le carbone α dans un acide aminé ?
Le carbone tétraédrique central lié à la fonction carboxyle et portant quatre groupements.
Quels groupements sont liés au carbone α d'un acide aminé ?
Un groupe carboxyle, un groupe amine, un atome d'hydrogène et une chaîne latérale R.
Que se passe-t-il à pH 7,4 pour la fonction carboxyle d'un acide aminé ?
Elle est dissociée en COO⁻ et H⁺.
Comment évolue le groupe amine d'un acide aminé à pH 7,4 ?
Il capte un proton pour devenir NH₃⁺.
Quels groupements sont communs à tous les acides aminés libres ?
Les groupements carboxyle et amine.
Quelle partie d'un acide aminé varie et détermine ses propriétés physiques ?
La chaîne latérale R.
Que sont les acides aminés protéinogènes ?
Ce sont les acides aminés utilisés pour la synthèse des protéines.
Combien d'acides aminés protéinogènes sont mentionnés dans le cours ?
Ils sont au nombre de 21.
Quelle transformation subit la cystéine après la traduction ?
Elle peut s’oxyder en cystine.
Quelle modification subit la proline après la traduction ?
Elle peut être hydroxylée en hydroxyproline.
Quelle modification subit la lysine après la traduction ?
Elle peut être hydroxylée en hydroxylysine.
Pourquoi les acides aminés indispensables doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
Parce qu’ils ne sont pas synthétisables par les cellules humaines.
Quelle différence existe-t-il entre acides aminés indispensables et non indispensables ?
Les indispensables ne sont pas synthétisables, les non indispensables le sont.
Qu'est-ce qui caractérise les acides aminés amphipathiques ?
Ils possèdent des régions hydrophobes et hydrophiles dans leur chaîne latérale.
Quels acides aminés protéiques ne possèdent pas de carbone α asymétrique ?
La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique.
Que sont deux énantiomères en chimie stéréoisomérique ?
Ce sont des stéréoisomères images non superposables l’un de l’autre dans un miroir.
Quels paramètres sont identiques chez deux énantiomères ?
Ils ont le même volume, la même charge et la même polarité.
Quand un acide aminé est-il de série L en représentation de Fisher ?
Lorsque sa fonction amine est orientée à gauche.
Quand un acide aminé est-il de série D en représentation de Fisher ?
Lorsque sa fonction amine est orientée à droite.
Que permet de déduire l’appartenance à la série L ou D d’un acide aminé ?
Elle ne permet pas de déduire s’il est dextrogyre ou lévogyre.
Quels acides aminés absorbent les ultraviolets entre 260 et 290 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Que mesure la spectrophotométrie selon la longueur d'onde ?
L'absorbance d'une solution.
Que représente le pic d'absorbance maximale en spectrophotométrie ?
La meilleure sensibilité de mesure.
Quelle absorption permet de quantifier des protéines en solution aqueuse ?
L'absorption autour de 280 nm.
Pourquoi l'absorbance de la tyrosine est-elle prépondérante dans une protéine ?
Parce que le tryptophane est rare.
Quelle est la proportion du tryptophane parmi les acides aminés hors sélénocystéine ?
Environ 1 %.
Quel acide aminé est le plus rare ?
Le tryptophane.
Vers quelle longueur d'onde se situe le pic d'absorption du tryptophane ?
Vers 280 nm.
Qu'est-ce que la polarisation d'une liaison covalente ?
Elle découle d'une différence d'électronégativité entre atomes liés.
Quelles fonctions possèdent les acides aminés polaires ?
Ils possèdent des fonctions carboxyle, amine, hydroxyle ou thiol polarisées.
Que favorisent les fonctions polarisées des acides aminés polaires ?
Elles favorisent les interactions avec l'eau.
Quels acides aminés polaires sont chargés ?
L'aspartate, le glutamate, la lysine, l'arginine et l'histidine.
Quelles interactions permettent les charges des acides aminés polaires chargés ?
Des interactions électrostatiques et ion-dipôle.
De quoi sont constituées les chaînes latérales des acides aminés non polaires ?
Elles sont presque exclusivement constituées de carbone et d'hydrogène.
Où se placent les acides aminés non polaires dans les protéines solubles ?
Au cœur des protéines, à l'abri de l'eau.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Une interaction entre un hydrogène partiellement positif lié à un atome électronégatif et un autre atome électronégatif portant un doublet non liant.
Pourquoi les acides aminés sont-ils appelés ampholytes ?
Ils possèdent à la fois des propriétés acides et basiques.
Sous quelle forme les acides aminés existent-ils à pH faible en solution aqueuse ?
Sous forme cationique.
Quelle forme zwitterionique ont les acides aminés à pH intermédiaire ?
Ils ont une charge globale nulle.
Que caractérise le pK d’un groupement ionisable ?
L’équilibre entre les formes protonée et déprotonée.
Que représente le pK en termes de pH et formes ionisées ?
Le pH où les formes protonée et déprotonée sont présentes à 50 % chacune.
Quelle formule donne le point isoélectrique d’un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un acide aminé ?
Le pH du zwitterion.
Comment calcule-t-on le pI d’un acide aminé à chaîne latérale ionisable ?
En faisant la moyenne des deux pK entourant le zwitterion après avoir repéré le groupement déprotoné au pK le plus bas.
Qu'est-ce que la cystéine en biochimie ?
Un acide aminé polaire, non chargé et hydrophile.
Quelle est la composition de la chaîne latérale de la cystéine ?
Un groupement méthyle-thiol de formule CH₂-SH.
Que se passe-t-il aux groupements thiol de cystéines en milieu non réducteur ?
Ils s’oxydent pour former une cystine avec un pont disulfure covalent.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure dans une protéine ?
Une liaison très stable entre deux cystéines.
Un pont disulfure peut-il relier des cystéines de chaînes peptidiques différentes ?
Oui, il peut relier deux cystéines de chaînes différentes.
Comment le dithiothréitol agit-il sur les ponts disulfures ?
Il réduit les ponts disulfures en les remplaçant par une liaison avec le DTT.
Que laisse la cyclisation du dithiothréitol après réduction du pont disulfure ?
Une fonction thiol libre sur la protéine.
Teste tes connaissances avec un QCM de 21 questions sur Acides aminés.
1. Concernant le rôle cellulaire des protéines :
2. Parmi les fonctions cellulaires suivantes, la(les)quelle(s) est(sont) assurée(s) par des protéines ?
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