Qu'est-ce que le carbone α dans un acide aminé ?
Le carbone central tétraédrique lié au carboxyle, amine, hydrogène et chaîne R.
À pH 7,4, sous quelle forme est le groupe carboxyle ?
Sous forme dissociée COO−.
À pH 7,4, quelle forme tend à prendre le groupe amine ?
Il tend à capter un proton sous forme NH3+.
Qu'est-ce qui conditionne la conformation spatiale d'une chaîne protéique ?
La nature et l’ordre des acides aminés.
Qu'est-ce qui conditionne les propriétés biologiques d'une chaîne protéique ?
La nature et l’ordre des acides aminés.
Quelles fonctions assurent les protéines ?
Des fonctions de structure, transport, liaison, catalyse, régulation, signalisation et protection immunitaire.
Combien d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse protéique ?
Vingt et un acides aminés sont utilisés pour la synthèse protéique.
Que peut devenir la cystéine par oxydation ?
La cystéine peut s'oxyder en cystine.
Combien d'acides aminés sont indispensables chez l'humain ?
Neuf acides aminés sont indispensables chez l'humain.
Pourquoi les acides aminés indispensables doivent-ils être apportés par l'alimentation ?
Les cellules humaines ne peuvent pas les synthétiser.
Combien d'acides aminés non indispensables peuvent être synthétisés par les cellules humaines ?
Onze acides aminés non indispensables peuvent être synthétisés par les cellules humaines.
À partir de quelles voies les acides aminés non indispensables sont-ils synthétisés ?
Ils sont synthétisés à partir de la glycolyse, de la voie des pentoses phosphates et du cycle de Krebs.
Quelle est la solubilité dans l'eau des acides aminés hydrophobes ?
Les acides aminés hydrophobes sont peu solubles dans l'eau.
Quelles caractéristiques ont les acides aminés amphipathiques ?
Ils possèdent à la fois des régions hydrophobes et hydrophiles.
Quel acide aminé protéique ne possède pas de carbone α asymétrique ?
La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique.
Qu'est-ce qui distingue les énantiomères en stéréochimie ?
Ils sont images l'un de l'autre dans un miroir et non superposables.
Quels acides aminés des protéines appartiennent à la série L ?
Les acides aminés des protéines animales et végétales appartiennent à la série L.
Où trouve-t-on des acides aminés de série D ?
Dans certains peptides antibiotiques et glycopeptides bactériens.
Pourquoi la glycine n'a-t-elle pas de pouvoir rotatoire ?
Parce qu'elle ne possède pas de carbone asymétrique.
Quelle est la valeur du pouvoir rotatoire spécifique de la glycine ?
Son pouvoir rotatoire spécifique vaut .
Que mesure la spectrophotométrie d’absorption moléculaire ?
L'intensité d’un rayon lumineux après passage dans une solution.
Quelle information obtient-on après mesure spectrophotométrique d’absorption ?
Un spectre d’absorbance.
Quels acides aminés absorbent la lumière UV entre 260 et 290 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
À quelle longueur d’onde l’absorption permet-elle de quantifier protéines en solution ?
Vers 280 nm.
Quel est le rôle de l’absorption vers 280 nm en spectrophotométrie ?
Quantifier des protéines ou peptides en solution aqueuse.
Quel est l’acide aminé le plus rare hors sélénocystéine ?
Le tryptophane.
Quelle est la proportion approximative du tryptophane parmi les acides aminés ?
Environ 1 %.
Qu'est-ce que la polarité d'une liaison covalente ?
Elle résulte d'une différence d'électronégativité entre les atomes.
Quelles fonctions chimiques possèdent les acides aminés polaires ?
Ils possèdent des fonctions carboxylique, amine, hydroxyle ou thiol.
Les acides aminés polaires peuvent-ils être chargés ?
Oui, ils peuvent être chargés ou non chargés.
Quels acides aminés polaires sont chargés ?
L'aspartate, le glutamate, la lysine, l'arginine et l'histidine.
Quand les interactions électrostatiques entre acides aminés chargés sont-elles plus fortes ?
Quand les groupes sont proches et dans une région non polaire.
Quel effet a l'eau sur les interactions électrostatiques entre acides aminés chargés ?
Elle les affaiblit en les masquant partiellement.
De quoi sont composées les chaînes latérales des acides aminés non polaires ?
Presque exclusivement de carbone et d'hydrogène.
Où se regroupent les acides aminés non polaires dans les protéines solubles ?
Au cœur des protéines solubles.
Quelles sont les formes amides de l’acide aspartique et glutamique ?
L’asparagine et la glutamine.
Qu'impose l'amidification sur les propriétés du carboxyle terminal ?
Elle masque les propriétés acides du carboxyle terminal.
Combien de carbones comporte l’asparagine ?
Quatre carbones.
Quelle proportion des acides aminés représente la glutamine ?
9 % des acides aminés.
Quelles fonctions des acides aminés peuvent être phosphorylées par des kinases ?
Les fonctions hydroxyles de la sérine, thréonine et tyrosine.
Par quels enzymes les fonctions hydroxyles phosphorylées sont-elles déphosphorylées ?
Par des phosphatases.
Quelle modification rend p53 active après une altération de l’ADN ?
La phosphorylation sur sérines, thréonines et tyrosines de son domaine N-terminal.
Qu'est-ce qu'un ampholyte en chimie des acides aminés ?
Une molécule amphotère qui agit comme acide et base.
Sous quelle forme un acide aminé existe-t-il à pH faible ?
Sous forme cationique.
Quelle forme un acide aminé prend-il à pH intermédiaire ?
La forme zwitterionique à charge globale nulle.
Qu'est-ce que le pK d'un groupement ionisable ?
Le pH où formes protonée et déprotonée sont à 50 % chacune.
Comment se calcule le point isoélectrique pI d'un acide aminé ?
Par la moyenne des deux pK entourant la forme zwitterionique.
Que représente le point isoélectrique pI d'un acide aminé ?
Le pH où il existe sous forme zwitterionique.
Quelle est la première étape pour calculer le pI d'un acide aminé à radical ionisable ?
Classer les déprotonations selon leurs pK.
Comment obtient-on le pI d'un acide aminé à radical ionisable ?
En faisant la moyenne des deux pK entourant la forme zwitterionique.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente entre deux cystéines par oxydation de leurs thiols.
Que se passe-t-il aux groupements thiol en environnement non réducteur ?
Ils s'oxydent en pont disulfure.
Que relie un pont disulfure formé entre cystéines ?
Deux régions d'une même chaîne ou deux chaînes peptidiques.
Comment le dithiothréitol agit-il sur les ponts disulfures ?
Il les réduit en formant des liaisons avec la protéine.
Que devient le dithiothréitol après réduction des ponts disulfures ?
Il se cyclise en laissant des thiols libres sur la protéine.
Quel pourcentage des acides aminés représente la valine ?
La valine représente 5 % des acides aminés.
Quel type de radical possède la valine ?
La valine possède un radical isopropyle ramifié.
Quel rôle joue le radical de la valine dans les protéines ?
Il participe aux liaisons hydrophobes et à la structure tertiaire et quaternaire.
Quelle est la chaîne latérale de la glycine ?
La glycine possède une chaîne latérale constituée d’un seul hydrogène.
Quel pouvoir rotatoire possède la glycine ?
La glycine ne possède pas de pouvoir rotatoire.
Quelle est la particularité de la chaîne latérale de la proline ?
La proline possède une chaîne latérale cyclique avec une fonction amine secondaire.
Quels acides aminés sont polaires non chargés ?
La cystéine, la sérine, l’asparagine et la glutamine sont polaires non chargés.
Quels acides aminés sont polaires chargés ?
L’histidine, l’arginine, l’acide aspartique et l’acide glutamique sont polaires chargés.
Teste tes connaissances avec un QCM de 23 questions sur Acides aminés.
1. Concernant la structure générale d’un acide aminé, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) ?
2. À propos de l’état ionique des acides aminés à pH 7,4 :
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