Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Rôle cellulaire et structure générale
2. Classifications des acides aminés
3. Chiralité et pouvoir rotatoire
4. Absorption ultraviolette
5. Polarité et interactions moléculaires
6. Acides aminés polaires particuliers
7. Ionisation et point isoélectrique
8. Réactivité du groupement thiol
9. Récapitulatif des acides aminés

📖 1. Rôle cellulaire et structure générale

🔑 Notions clés & Définitions

• Carbone α : Carbone central tétraédrique d’un acide aminé, lié au groupe carboxyle, au groupe amine, à un atome d’hydrogène et à la chaîne latérale R.

★ À maîtriser

• À pH 7,4, le groupe carboxyle est dissocié sous forme COO− et le groupe amine tend à capter un proton sous forme NH3+.

• La nature et l’ordre des acides aminés d’une chaîne protéique conditionnent sa conformation spatiale et ses propriétés biologiques.

Compléments

• Les protéines assurent notamment les fonctions suivantes:
  • structure
  • transport
  • liaison
  • catalyse enzymatique
  • régulation métabolique
  • signalisation
  • protection immunitaire

💡 Astuce mémo

La séquence des acides aminés → le repliement → la fonction de la protéine

📖 2. Classifications des acides aminés

★ À maîtriser

• Vingt et un acides aminés sont utilisés pour la synthèse protéique, dont un très rare, tandis que plus de 300 acides aminés ne sont pas des constituants des protéines.

• Neuf acides aminés sont indispensables chez l’humain, car les cellules humaines ne peuvent pas les synthétiser et ils doivent être apportés par l’alimentation.

📌 Les acides aminés hydrophobes sont peu solubles dans l’eau, les acides aminés hydrophiles ont une affinité pour l’eau et les acides aminés amphipathiques possèdent à la fois des régions hydrophobes et hydrophiles.

Compléments

• La cystéine peut s’oxyder en cystine, tandis que la proline et la lysine peuvent être hydroxylées après la traduction en hydroxyproline et hydroxylysine.

• Les onze acides aminés non indispensables peuvent être synthétisés par les cellules humaines à partir d’interrelations issues de la glycolyse, de la voie des pentoses phosphates et du cycle de Krebs.

💡 Astuce mémo

Protéinogènes contre non protéinogènes ; indispensables contre non indispensables

📖 3. Chiralité et pouvoir rotatoire

★ À maîtriser

• Tous les acides aminés constitutifs des protéines possèdent un carbone α asymétrique sauf la glycine, qui n’est donc pas chirale.

📌 Les énantiomères sont deux stéréoisomères images l’un de l’autre dans un miroir et non superposables, ayant le même volume, la même charge et la même polarité mais des comportements différents.

Compléments

• Les acides aminés des protéines animales et végétales appartiennent à la série L, tandis que des acides aminés de série D se trouvent dans certains peptides antibiotiques et glycopeptides bactériens.

• La glycine n’a pas de pouvoir rotatoire parce qu’elle ne possède pas de carbone asymétrique et son pouvoir rotatoire spécifique vaut $[\alpha]_{\lambda}^{T}=0^\circ$.

💡 Astuce mémo

Série L ou D ≠ pouvoir dextrogyre ou lévogyre

📖 4. Absorption ultraviolette

★ À maîtriser

• La spectrophotométrie d’absorption moléculaire mesure l’intensité d’un rayon lumineux après son passage dans une solution pour différentes longueurs d’onde, puis permet d’obtenir un spectre d’absorbance.

• La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent la lumière ultraviolette entre 260 et 290 nm, et cette absorption vers 280 nm permet de quantifier des protéines ou des peptides en solution aqueuse.

Compléments

• Le tryptophane est le plus rare des acides aminés, avec une représentation d’environ 1 % hors sélénocystéine.

💡 Astuce mémo

Phénylalanine vers 260 nm, tyrosine vers 275 nm, tryptophane vers 280 nm

📖 5. Polarité et interactions moléculaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Polarité : La polarité d’une liaison covalente résulte d’une différence d’électronégativité entre les atomes qui la constituent et entraîne un partage inégal des électrons.

📝 Points essentiels

• Les acides aminés polaires comportent des fonctions carboxylique, amine, hydroxyle ou thiol capables d’interagir avec l’eau et peuvent être chargés ou non chargés.

• Les acides aminés polaires chargés sont:

  • l’aspartate
  • le glutamate
  • la lysine
  • l’arginine
  • l’histidine

• Les interactions électrostatiques entre acides aminés chargés sont plus fortes lorsque les groupes sont proches et dans une région non polaire, tandis que l’eau les affaiblit en les masquant partiellement.

• Les acides aminés non polaires possèdent des chaînes latérales composées presque exclusivement de carbone et d’hydrogène, se regroupent au cœur des protéines solubles et contribuent à leur repliement par des interactions hydrophobes.

💡 Astuce mémo

Chaînes polaires attirées par l’eau ; chaînes apolaires regroupées à l’abri de l’eau

📖 6. Acides aminés polaires particuliers

★ À maîtriser

• L’asparagine et la glutamine sont les formes amides de l’acide aspartique et de l’acide glutamique ; l’amidification masque les propriétés acides du carboxyle terminal.

• Les fonctions hydroxyles de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine peuvent être phosphorylées par des kinases puis déphosphorylées par des phosphatases.

Compléments

• L’asparagine comporte quatre carbones et représente 3 % des acides aminés, tandis que la glutamine comporte cinq carbones et représente 9 % des acides aminés.

• La phosphorylation de p53 sur des sérines, thréonines et tyrosines de son domaine N-terminal la rend active après une altération de l’ADN.

💡 Astuce mémo

Amides : Asn et Gln ; hydroxyles : Ser, Thr et Tyr

📖 7. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Ampholyte : Molécule capable de se comporter à la fois comme un acide et comme une base.
• pK : pH auquel ses formes protonée et déprotonée sont présentes à 50 % chacune.

★ À maîtriser

📌 Selon le pH, un acide aminé existe sous forme cationique à pH faible, zwitterionique à charge globale nulle à pH intermédiaire ou anionique à pH élevé.

📐 Formule — Le point isoélectrique pI est le pH auquel l’acide aminé existe sous forme zwitterionique et se calcule, pour les deux pK qui entourent cette forme, par $pI=\frac{pK_1+pK_2}{2}$.

Compléments

• Pour calculer le pI d’un acide aminé à radical ionisable, il faut classer les déprotonations selon leurs pK puis faire la moyenne des deux pK qui entourent la forme zwitterionique.

💡 Astuce mémo

pH faible : cation → zwitterion → pH élevé : anion

📖 8. Réactivité du groupement thiol

🔑 Notions clés & Définitions

• Pont disulfure : Liaison covalente formée entre deux cystéines par oxydation de leurs groupements thiol.

★ À maîtriser

• Dans un environnement non réducteur, deux groupements thiol de cystéines s’oxydent en pont disulfure, qui peut relier deux régions d’une même chaîne ou deux chaînes peptidiques.

Compléments

• Le dithiothréitol réduit les ponts disulfures en les remplaçant par des liaisons entre la protéine et le DTT, puis se cyclise en laissant des groupements thiol libres sur la protéine.

💡 Astuce mémo

Oxydation de deux cystéines → pont disulfure ; réduction → thiols libres

📖 9. Récapitulatif des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés polaires non chargés sont:
  • la cystéine
  • la sérine
  • l’asparagine
  • la glutamine

Compléments

• La valine représente 5 % des acides aminés et possède un radical isopropyle ramifié qui participe aux liaisons hydrophobes et à la structure tertiaire et quaternaire des protéines.

• La glycine possède une chaîne latérale constituée d’un seul hydrogène et ne possède pas de pouvoir rotatoire, tandis que la proline possède une chaîne latérale cyclique avec une fonction amine secondaire.

📊 Tableaux de synthèse

Classification selon les propriétés de la chaîne latérale