QCM : Acides aminés — 23 questions

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la structure générale d’un acide aminé, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) ?

Le carbone α est un carbone tétraédrique lié au carboxyle, à l’amine, à l’hydrogène et à R.
Le carbone α correspond au premier carbone de la chaîne latérale après le groupe carboxyle.
Le carbone α est directement lié à deux groupes carboxyle et à une chaîne latérale R.
Le carbone α désigne le carbone terminal de la chaîne latérale opposé au groupe amine.
Le carbone α porte le groupe amine, le groupe carboxyle et deux hydrogènes identiques.

Le carbone α est un carbone tétraédrique lié au carboxyle, à l’amine, à l’hydrogène et à R.

Explication

Le carbone α est le carbone central tétraédrique lié au groupe carboxyle, au groupe amine, à un hydrogène et à la chaîne latérale R. Il ne correspond ni au premier carbone de la chaîne latérale ni à un carbone terminal, et sa structure ne comporte pas deux groupes carboxyle ni deux hydrogènes.

2. À propos de l’état ionique des acides aminés à pH 7,4 :

Le carboxyle reste protoné tandis que le groupe amine perd son proton à ce pH.
Le carboxyle porte une charge positive tandis que le groupe amine porte une charge négative.
Le carboxyle et le groupe amine sont tous deux sous leurs formes non chargées.
Le carboxyle est sous forme COOH et le groupe amine tend vers la forme NH2.
Le carboxyle est sous forme COO− et le groupe amine tend vers la forme NH3+.

Le carboxyle est sous forme COO− et le groupe amine tend vers la forme NH3+.

Explication

À pH 7,4, le groupe carboxyle est dissocié en COO− et le groupe amine tend à capter un proton pour devenir NH3+. Les autres associations inversent ou suppriment ces états d’ionisation.

3. Les propriétés biologiques d’une protéine dépendent notamment :

De l’ordre des acides aminés dans la chaîne protéique.
De la présence systématique de plusieurs chaînes protéiques associées.
De la conformation spatiale adoptée par la chaîne.
De la nature des acides aminés qui composent sa chaîne.
Du nombre d’acides aminés alimentaires apportés chaque jour.

De l’ordre des acides aminés dans la chaîne protéique. · De la conformation spatiale adoptée par la chaîne. · De la nature des acides aminés qui composent sa chaîne.

Explication

La nature et l’ordre des acides aminés conditionnent la conformation spatiale de la chaîne, laquelle participe à ses propriétés biologiques. L’apport alimentaire quotidien et l’association de plusieurs chaînes ne constituent pas les déterminants énoncés ici.

4. Concernant les acides aminés utilisés pour la synthèse protéique, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Un acide aminé utilisé dans cette synthèse est décrit comme très rare.
Les acides aminés du métabolisme intermédiaire sont tous protéinogènes.
Vingt et un acides aminés participent à la synthèse des protéines.
Plus de 300 acides aminés sont incorporés dans les protéines humaines.
Les acides aminés non protéiques sont plus nombreux que les acides aminés utilisés.

Un acide aminé utilisé dans cette synthèse est décrit comme très rare. · Vingt et un acides aminés participent à la synthèse des protéines.

Explication

Vingt et un acides aminés sont utilisés pour la synthèse protéique, dont un très rare, tandis que plus de 300 autres ne sont pas constituants des protéines. Les acides aminés non protéiques ne sont donc pas tous incorporés, et ils sont effectivement plus nombreux que les protéinogènes.

5. Parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés indispensables, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les acides aminés indispensables sont absents des protéines alimentaires.
Les acides aminés indispensables sont produits par les cellules humaines en quantité suffisante.
Les acides aminés indispensables correspondent aux onze acides aminés synthétisables.
Neuf acides aminés indispensables doivent être apportés par l’alimentation humaine.
Les acides aminés indispensables sont définis par leur forte solubilité dans l’eau.

Neuf acides aminés indispensables doivent être apportés par l’alimentation humaine.

Explication

Neuf acides aminés sont indispensables chez l’humain parce que les cellules humaines ne peuvent pas les synthétiser et qu’ils doivent être fournis par l’alimentation. Les onze autres sont non indispensables car ils peuvent être synthétisés par les cellules.

6. Les classifications selon l’affinité des acides aminés pour l’eau comprennent :

Les acides aminés hydrophobes sont généralement peu solubles dans l’eau.
Un acide aminé amphipathique possède simultanément des caractères hydrophobes et hydrophiles.
Les acides aminés amphipathiques associent des régions hydrophobes et hydrophiles.
La classification hydrophobe ou hydrophile décrit une relation avec l’eau.
Les acides aminés hydrophiles présentent une affinité pour l’eau.

Les acides aminés hydrophobes sont généralement peu solubles dans l’eau. · Un acide aminé amphipathique possède simultanément des caractères hydrophobes et hydrophiles. · Les acides aminés amphipathiques associent des régions hydrophobes et hydrophiles. · La classification hydrophobe ou hydrophile décrit une relation avec l’eau. · Les acides aminés hydrophiles présentent une affinité pour l’eau.

Explication

Les acides aminés hydrophobes sont peu solubles dans l’eau, tandis que les hydrophiles ont une affinité pour celle-ci. Les amphipathiques réunissent des régions hydrophobes et hydrophiles, ce qui justifie les deux dernières formulations.

7. Concernant la chiralité des acides aminés constitutifs des protéines :

Les autres acides aminés constitutifs possèdent généralement un carbone α asymétrique.
La présence de deux substituants identiques explique l’absence de chiralité de la glycine.
La glycine possède deux carbones α portant chacun quatre substituants différents.
La glycine est un acide aminé achiral.
La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique.

Les autres acides aminés constitutifs possèdent généralement un carbone α asymétrique. · La présence de deux substituants identiques explique l’absence de chiralité de la glycine. · La glycine est un acide aminé achiral. · La glycine ne possède pas de carbone α asymétrique.

Explication

La glycine est achirale parce que son carbone α porte deux substituants identiques, les deux hydrogènes. Les autres acides aminés constitutifs des protéines possèdent un carbone α asymétrique, contrairement à l’affirmation concernant deux carbones α.

8. Concernant la spectrophotométrie d’absorption moléculaire :

L’intensité lumineuse est enregistrée avant le passage dans la solution.
L’absorbance est exprimée en fonction de la concentration avant toute mesure optique.
La spectrophotométrie détermine la masse moléculaire à partir d’un rayon lumineux.
Le spectre d’absorbance est obtenu après mesure selon différentes longueurs d’onde.
La concentration est mesurée directement selon différentes longueurs d’onde.

Le spectre d’absorbance est obtenu après mesure selon différentes longueurs d’onde.

Explication

La spectrophotométrie mesure l’intensité lumineuse après traversée de la solution à différentes longueurs d’onde, ce qui permet d’obtenir un spectre d’absorbance. La concentration est ensuite estimée ; elle n’est pas la grandeur initialement mesurée.

9. Parmi les propositions suivantes concernant l’absorption ultraviolette des acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La phénylalanine absorbe les UV principalement vers 250 nm.
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent entre 260 et 290 nm.
La tyrosine et le tryptophane sont dépourvus de noyau aromatique absorbant.
L’absorption proche de 280 nm sert à quantifier les lipides en solution aqueuse.
Les acides aminés aromatiques absorbent principalement les UV autour de 340 nm.

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent entre 260 et 290 nm.

Explication

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane absorbent entre 260 et 290 nm, notamment autour de 280 nm. La phénylalanine n’absorbe donc pas principalement vers 250 nm. Cette propriété permet de quantifier des protéines ou des peptides en solution aqueuse, et non des lipides. La tyrosine et le tryptophane possèdent un noyau aromatique, et l’absorption des acides aminés aromatiques ne se situe pas principalement autour de 340 nm.

10. Concernant la polarité d’une liaison covalente, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La polarité concerne une liaison covalente constituée d’atomes d’électronégativité différente.
Une liaison non polarisée résulte d’une différence importante d’électronégativité.
Une différence d’électronégativité entraîne un partage inégal des électrons.
Une liaison polarisée partage les électrons de manière identique entre ses atomes.
La polarité covalente dépend principalement de la masse des noyaux atomiques.

La polarité concerne une liaison covalente constituée d’atomes d’électronégativité différente. · Une différence d’électronégativité entraîne un partage inégal des électrons.

Explication

La polarité d’une liaison covalente résulte d’une différence d’électronégativité et implique un partage inégal des électrons. Le partage identique correspond à une liaison non polarisée, tandis que la masse nucléaire ne définit pas cette propriété.

11. Les caractéristiques des acides aminés polaires comprennent :

Ils peuvent être chargés ou non chargés selon leurs fonctions chimiques.
Ils peuvent comporter une fonction carboxylique ou amine capable d’interagir avec l’eau.
Ils peuvent contenir une fonction hydroxyle ou thiol favorisant leur interaction avec l’eau.
Ils se regroupent au cœur des protéines solubles par interactions hydrophobes.
Leurs interactions électrostatiques sont renforcées par l’eau.

Ils peuvent être chargés ou non chargés selon leurs fonctions chimiques. · Ils peuvent comporter une fonction carboxylique ou amine capable d’interagir avec l’eau. · Ils peuvent contenir une fonction hydroxyle ou thiol favorisant leur interaction avec l’eau.

Explication

Les acides aminés polaires peuvent être chargés ou non chargés. Ils comportent des fonctions carboxylique ou amine capables d’interagir avec l’eau, ainsi que, pour certains, des fonctions hydroxyle ou thiol. Ils ne se regroupent pas au cœur des protéines solubles par interactions hydrophobes : ce comportement caractérise les acides aminés non polaires. Les interactions électrostatiques entre groupes chargés sont au contraire affaiblies par l’eau.

12. Un étudiant compare deux groupes chargés portés par des acides aminés. Quelles propositions sont exactes ?

Leur interaction électrostatique augmente lorsque les groupes se rapprochent.
Une région non polaire favorise une interaction électrostatique plus forte entre groupes chargés.
La distance entre les groupes chargés ne modifie pas l’intensité de leur interaction.
L’eau renforce l’interaction électrostatique en exposant davantage les charges opposées.
L’eau affaiblit l’interaction électrostatique en masquant partiellement les groupes chargés.

Leur interaction électrostatique augmente lorsque les groupes se rapprochent. · Une région non polaire favorise une interaction électrostatique plus forte entre groupes chargés. · L’eau affaiblit l’interaction électrostatique en masquant partiellement les groupes chargés.

Explication

Les interactions électrostatiques entre acides aminés chargés sont favorisées par la proximité et par un environnement non polaire. L’eau les affaiblit en masquant partiellement les charges ; elle ne les renforce donc pas, et la distance joue un rôle.

13. Au sujet des acides aminés non polaires :

Ils se regroupent principalement dans les régions polaires externes des protéines.
Ils contribuent au repliement protéique par des interactions électrostatiques avec l’eau.
Ils restent préférentiellement exposés à l’eau à la surface des protéines solubles.
Leurs chaînes latérales contiennent principalement des fonctions hydroxyle et thiol.
Ils possèdent des chaînes latérales composées presque exclusivement de carbone et d’hydrogène.

Ils possèdent des chaînes latérales composées presque exclusivement de carbone et d’hydrogène.

Explication

Les acides aminés non polaires ont des chaînes latérales presque exclusivement constituées de carbone et d’hydrogène. Dans les protéines solubles, ils se regroupent au cœur et favorisent le repliement par des interactions hydrophobes.

14. Concernant l’asparagine et la glutamine, la(les)quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?

L’asparagine et la glutamine sont les formes amides d’acides aminés dicarboxyliques.
L’asparagine est la forme amide de l’acide aspartique.
La glutamine comporte quatre carbones dans sa structure.
L’amidification masque les propriétés acides du carboxyle terminal.
L’asparagine et la glutamine possèdent un carboxyle terminal chargé négativement.

L’asparagine et la glutamine sont les formes amides d’acides aminés dicarboxyliques. · L’asparagine est la forme amide de l’acide aspartique. · L’amidification masque les propriétés acides du carboxyle terminal.

Explication

L’asparagine et la glutamine sont les formes amides d’acides aminés dicarboxyliques. L’asparagine dérive de l’acide aspartique, tandis que la glutamine dérive de l’acide glutamique. La glutamine comporte cinq carbones et non quatre. L’amidification masque les propriétés acides du carboxyle terminal ; l’asparagine et la glutamine ne possèdent donc pas un carboxyle terminal chargé négativement correspondant à celui de leurs acides parents.

15. Parmi les propositions suivantes concernant les fonctions hydroxyles de certains acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les hydroxyles de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine peuvent être phosphorylés.
La phosphorylation des hydroxyles concerne les fonctions de l’asparagine et de la glutamine.
Les kinases retirent les groupements phosphate des hydroxyles des acides aminés.
Les fonctions hydroxyles phosphorylées ne peuvent pas être déphosphorylées.
Les phosphatases ajoutent des groupements phosphate aux hydroxyles concernés.

Les hydroxyles de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine peuvent être phosphorylés.

Explication

Les fonctions hydroxyles de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine peuvent être phosphorylées par des kinases. Les phosphatases réalisent ensuite la déphosphorylation ; les autres fonctions et affirmations proposées ne correspondent pas à ce mécanisme.

16. Concernant le caractère amphotère des acides aminés, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Un acide aminé peut céder un proton comme un acide.
Un acide aminé peut capter un proton comme une base.
Le caractère amphotère dépend notamment de groupements capables d’échanger un proton.
Un ampholyte peut adopter des comportements acide et basique.
À pH faible, un acide aminé adopte une forme anionique.

Un acide aminé peut céder un proton comme un acide. · Un acide aminé peut capter un proton comme une base. · Le caractère amphotère dépend notamment de groupements capables d’échanger un proton. · Un ampholyte peut adopter des comportements acide et basique.

Explication

Un acide aminé est amphotère : il peut céder ou capter un proton grâce à ses groupements ionisables. Un ampholyte peut donc adopter des comportements acide et basique. À pH faible, il se trouve sous forme cationique, et non anionique.

17. Parmi les propositions suivantes concernant les formes ioniques des acides aminés, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

À pH intermédiaire, un acide aminé peut être sous forme zwitterionique.
À pH faible, un acide aminé se trouve principalement sous forme cationique.
À pH élevé, un acide aminé présente une charge globale positive.
À pH intermédiaire, un acide aminé présente une charge globale positive.
À pH élevé, un acide aminé existe sous forme anionique.

À pH intermédiaire, un acide aminé peut être sous forme zwitterionique. · À pH faible, un acide aminé se trouve principalement sous forme cationique. · À pH élevé, un acide aminé existe sous forme anionique.

Explication

Un pH faible favorise la forme cationique, tandis qu’un pH élevé favorise la forme anionique. À pH intermédiaire, la forme zwitterionique possède une charge globale nulle.

18. Le pK d’un groupement ionisable correspond à :

Un pH où la forme protonée représente environ 90 % des molécules.
La valeur de pH où les formes protonée et déprotonée sont équimolaires.
Un pH où chaque forme représente 50 % de la population concernée.
Une valeur de pH caractérisant la forme anionique de l’acide aminé.
Un pH caractérisant l’équilibre entre les états protoné et déprotoné.

La valeur de pH où les formes protonée et déprotonée sont équimolaires. · Un pH où chaque forme représente 50 % de la population concernée. · Un pH caractérisant l’équilibre entre les états protoné et déprotoné.

Explication

Le pK est le pH auquel les formes protonée et déprotonée sont présentes à 50 % chacune. Il caractérise ainsi l’équilibre entre ces deux états. Le point isoélectrique correspond, lui, au pH de la forme zwitterionique et se calcule avec les deux pK qui l’entourent.

19. Concernant le calcul du point isoélectrique d’un acide aminé, quelles sont les réponses exactes au sujet de pI=pK1+pK22pI=\frac{pK_1+pK_2}{2} ?

Le point isoélectrique correspond à un pH associé à la forme zwitterionique.
Le point isoélectrique correspond à une charge globale nulle.
La formule du point isoélectrique utilise la différence entre les deux pK concernés.
Le calcul utilise les deux pK qui entourent la forme zwitterionique.
La moyenne des deux pK concernés permet de déterminer le pI.

Le point isoélectrique correspond à un pH associé à la forme zwitterionique. · Le point isoélectrique correspond à une charge globale nulle. · Le calcul utilise les deux pK qui entourent la forme zwitterionique. · La moyenne des deux pK concernés permet de déterminer le pI.

Explication

Le pI est le pH auquel l’acide aminé est sous forme zwitterionique, donc de charge globale nulle. Il se calcule par la moyenne des deux pK qui encadrent cette forme, et non par leur différence.

20. À propos de la formation d’un pont disulfure :

L’établissement d’un pont disulfure correspond à une réduction des cystéines.
La cystéine fournit le groupement thiol impliqué dans cette liaison.
La formation d’un pont disulfure implique l’oxydation de groupements thiol.
Un pont disulfure résulte de l’association de deux groupements amine.
Un pont disulfure est une liaison covalente entre deux cystéines.

La cystéine fournit le groupement thiol impliqué dans cette liaison. · La formation d’un pont disulfure implique l’oxydation de groupements thiol. · Un pont disulfure est une liaison covalente entre deux cystéines.

Explication

Un pont disulfure est une liaison covalente formée par oxydation de deux groupements thiol appartenant à deux cystéines. Il ne provient ni de groupements amine ni d’une réduction.

21. Dans un environnement non réducteur, concernant les groupements thiol des cystéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Un pont disulfure peut relier deux régions d’une même chaîne peptidique.
La réduction de cystéines conduit directement à la formation d’un pont disulfure.
L’oxydation des cystéines transforme les thiols en liaison disulfure.
Un pont disulfure peut relier deux chaînes peptidiques distinctes.
Deux groupements thiol peuvent s’oxyder en formant un pont disulfure.

Un pont disulfure peut relier deux régions d’une même chaîne peptidique. · L’oxydation des cystéines transforme les thiols en liaison disulfure. · Un pont disulfure peut relier deux chaînes peptidiques distinctes. · Deux groupements thiol peuvent s’oxyder en formant un pont disulfure.

Explication

En milieu non réducteur, l’oxydation de deux thiols de cystéines forme un pont disulfure. Celui-ci peut rapprocher deux régions d’une même chaîne ou relier deux chaînes peptidiques ; la réduction produit au contraire des thiols libres.

22. Concernant la classification de certains acides aminés selon la polarité de leur radical, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’histidine appartient aux acides aminés polaires chargés.
La sérine appartient aux acides aminés polaires chargés.
La glutamine appartient aux acides aminés polaires chargés.
La cystéine appartient aux acides aminés polaires chargés.
La cystéine appartient aux acides aminés polaires non chargés.

L’histidine appartient aux acides aminés polaires chargés. · La cystéine appartient aux acides aminés polaires non chargés.

Explication

La cystéine, la sérine, l’asparagine et la glutamine sont polaires non chargés. L’histidine, l’arginine, l’acide aspartique et l’acide glutamique sont polaires chargés ; la sérine et la glutamine ne le sont pas dans cette classification.

23. Parmi les propositions suivantes concernant la glycine et la proline, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La glycine possède un pouvoir rotatoire lié à sa chaîne latérale.
La proline possède une chaîne latérale constituée d’un seul hydrogène.
La glycine possède une chaîne latérale cyclique comprenant une amine secondaire.
La proline est dépourvue de structure cyclique dans sa chaîne latérale.
La glycine possède une chaîne latérale réduite à un seul atome d’hydrogène.

La glycine possède une chaîne latérale réduite à un seul atome d’hydrogène.

Explication

La glycine possède pour chaîne latérale un seul hydrogène et ne possède donc pas de pouvoir rotatoire. La proline, à l’inverse, possède une chaîne latérale cyclique associée à une fonction amine secondaire.

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Qu'est-ce que le carbone α dans un acide aminé ?

Le carbone central tétraédrique lié au carboxyle, amine, hydrogène et chaîne R.

À pH 7,4, sous quelle forme est le groupe carboxyle ?

Sous forme dissociée COO−.

À pH 7,4, quelle forme tend à prendre le groupe amine ?

Il tend à capter un proton sous forme NH3+.

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