Fiche de révision : Acides aminés et biochimie

📋 Plan du Cours

1. Fondements et objectifs de la biochimie
2. Protéines : structure et fonctions
3. Structure générale des acides aminés
4. Configuration et énantiomérie
5. Classification selon la chaîne latérale
6. Acides aminés particuliers et dérivés
7. Acides aminés essentiels
8. Acides aminés non codés
9. Équilibres acido-basiques et pI
10. Réactions chimiques des acides aminés

📖 1. Fondements et objectifs de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude des substances, des réactions et des procédés chimiques qui se produisent dans les organismes vivants, notamment humains en médecine.

★ À maîtriser

• Les quatre objectifs majeurs de la biochimie sont:
  • l’identification et la détermination quantitative des substances
  • l’analyse de leur structure
  • la détermination de leurs mécanismes de synthèse et de dégradation
  • la détermination de leurs rôles dans le fonctionnement de l’organisme

📌 Le catabolisme regroupe les réactions de dégradation des aliments, tandis que l’anabolisme regroupe les réactions de biosynthèse des composés nécessaires.

Compléments

• Le but global de la biochimie est d’intégrer les connaissances obtenues à l’échelle moléculaire aux niveaux de la cellule, de l’organe et de l’organisme entier.

💡 Astuce mémo

Identifier et comprendre les molécules permet d’expliquer le fonctionnement de l’organisme.

📖 2. Protéines : structure et fonctions

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines : Polymères d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes, dont l’ordre est spécifique à chaque protéine.

★ À maîtriser

• Dans un corps humain normal, l’eau représente 62 % du poids corporel, les protéines 16 %, les lipides 15 % et les glucides 1 %.

• Les niveaux de structuration des protéines sont: la structure primaire, correspondant à la séquence d’acides aminés, la structure secondaire, correspondant à une organisation locale, la structure tertiaire, correspondant à une organisation tridimensionnelle, la structure quaternaire, correspondant à une organisation multimérique

📌 Certaines protéines acquièrent leur fonction à partir de leur structure tertiaire et d’autres à partir de leur structure quaternaire, mais jamais à partir de leur structure primaire ou secondaire seules.

Compléments

• Les protéines assurent notamment des rôles structuraux avec le collagène et la kératine, le transport de l’oxygène avec l’hémoglobine, la défense avec les anticorps, la catalyse avec les enzymes, ainsi que la régulation du métabolisme et la signalisation cellulaire.

💡 Astuce mémo

Un collier de perles colorées dont la forme détermine la fonction.

📖 3. Structure générale des acides aminés

★ À maîtriser

• Il existe 20 acides aminés classiques qui composent les protéines et un acide aminé rare, la sélénocystéine, retrouvé dans seulement 25 protéines humaines.

📌 Les 20 acides aminés classiques sont codés par le code génétique, tandis que la sélénocystéine est incorporée par reprogrammation du codon stop UGA.

• Un acide aminé naturel possède généralement une masse moléculaire moyenne d’environ 110 Da et comporte un carbone alpha portant un carboxyle, une amine, un hydrogène et un groupement R.

📌 La proline possède une amine secondaire et une structure cyclique, alors que les autres acides aminés standards possèdent généralement une amine primaire.

Compléments

• Les groupements R appartiennent à neuf types de composés organiques:
  • hydrogène
  • alcanes
  • groupements aromatiques
  • alcools
  • phénols
  • thiols
  • amides
  • amines
  • acides carboxyliques

💡 Astuce mémo

COOH–NH2–H–R : les quatre groupements du carbone alpha.

📖 4. Configuration et énantiomérie

🔑 Notions clés & Définitions

• Énantiomères : Deux molécules images l’une de l’autre dans un miroir mais non superposables.

📝 Points essentiels

📌 La glycine n’est pas chirale car son carbone central porte deux atomes d’hydrogène, tandis que les autres acides alpha aminés possèdent généralement un carbone asymétrique.

📌 Dans la projection de Fischer, le carboxylate est placé au sommet et le groupement R en bas ; l’amine à gauche indique la configuration L et l’amine à droite indique la configuration D.

• Les acides aminés des protéines de mammifères appartiennent à la série L, tandis que les acides aminés D peuvent exister dans la nature mais ne sont pas incorporés aux protéines des mammifères.

💡 Astuce mémo

Glucides D, acides aminés L : deux repères de série opposés.

📖 5. Classification selon la chaîne latérale

🔑 Notions clés & Définitions

• Polarité : Dépend de la répartition des électrons dans la chaîne latérale, qui peut être polaire chargée, polaire non chargée ou apolaire.

★ À maîtriser

• Les acides aminés apolaires possèdent des chaînes latérales hydrophobes qui se regroupent au cœur des protéines solubles en milieu aqueux.

📌 Les acides aminés acides, l’aspartate et le glutamate, donnent des protons et portent une charge négative, tandis que les acides aminés basiques, la lysine, l’arginine et l’histidine, acceptent des protons et portent une charge positive.

Compléments

• Les acides aminés polaires non chargés peuvent participer à des liaisons hydrogène avec l’eau grâce aux charges partielles de leurs groupements R.

💡 Astuce mémo

Apolaires au cœur hydrophobe, polaires à la surface hydrophile.

📖 6. Acides aminés particuliers et dérivés

📝 Points essentiels

• La sélénocystéine est un acide aminé rare présent dans seulement 25 protéines humaines et incorporé directement par le ribosome grâce à la reprogrammation du codon stop UGA.

📌 La sélénocystéine ressemble structurellement à la cystéine par remplacement du soufre par le sélénium, mais elle dérive métaboliquement de la sérine.

💡 Astuce mémo

Sélénocystéine : proche de la cystéine par sa structure, mais issue de la sérine.

📖 7. Acides aminés essentiels

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés essentiels : Acides aminés que l’organisme humain ne peut pas synthétiser suffisamment et qui doivent donc être apportés par l’alimentation.

★ À maîtriser

• Chez l’adulte, huit acides aminés sont essentiels, tandis que chez l’enfant l’arginine et l’histidine s’ajoutent à cette liste, portant le nombre à dix.

Compléments

📌 Les acides aminés non essentiels peuvent également être apportés par l’alimentation, même si l’organisme est capable de les synthétiser.

💡 Astuce mémo

Synthèse humaine insuffisante → apport alimentaire indispensable.

📖 8. Acides aminés non codés

★ À maîtriser

• En plus des 20 acides aminés codés par le génome, environ 300 acides aminés non codés sont présents dans les cellules et ne sont pas tous des constituants des protéines.

• Les acides aminés non codés qui appartiennent à des protéines proviennent d’acides aminés codés ayant subi une modification post-traductionnelle de leur chaîne latérale.

• L’histidine donne l’histamine, le 5-hydroxytryptophane donne la sérotonine et le glutamate donne le GABA par décarboxylation.

Compléments

• L’hydroxylation de la proline forme la 4-hydroxyproline, constituant important du collagène, tandis que la carboxylation du glutamate permet la fixation du calcium dans les facteurs de coagulation et l’ostéocalcine.

• La phosphorylation peut augmenter ou diminuer l’activité d’une protéine selon la protéine concernée, et l’acétylation de la lysine forme la N-acétyllysine impliquée dans les histones liées à l’ADN.

• L’ornithine et la citrulline dérivent de l’arginine et sont des intermédiaires métaboliques du cycle de l’urée et de la biosynthèse de l’arginine.

💡 Astuce mémo

Modification dans la protéine, intermédiaire métabolique, puis molécule dérivée.

📖 9. Équilibres acido-basiques et pI

🔑 Notions clés & Définitions

• Molécules amphotères : Molécules capables d’agir comme des acides ou comme des bases grâce à leurs groupes alpha-carboxyle et alpha-amine.
• Point isoélectrique : pH auquel la charge globale d’un acide aminé, d’un peptide ou d’une protéine est nulle et où la molécule est sous forme zwitterionique.

★ À maîtriser

📐 Formule — L’équation de Henderson-Hasselbalch est $pH = pK_a + \log\left(\frac{[A^-]}{[AH]}\right)$, où $[A^-]$ est la concentration de la base et $[AH]$ celle de l’acide.

📌 Le pKa est le pH pour lequel un groupement est ionisé à 50 % et non ionisé à 50 %, avec des concentrations égales de sa forme protonée et déprotonée.

• Pour la glycine, à pH inférieur à 2,2 le carboxyle et l’amine sont protonés, entre pH 2,2 et 9,4 le carboxyle est déprotoné tandis que l’amine reste protonée, et au-delà de pH 9,4 l’amine est également déprotonée.

📐 Formule — Pour un acide aminé dont la chaîne latérale ne possède pas de groupement dissociable, le point isoélectrique se calcule par $pI = \frac{pK_1+pK_2}{2}$.

• Pour l’aspartate, qui possède trois groupes ionisables avec pK1 = 1,88, pK2 = 3,65 et pK3 = 9,6, la charge globale évolue de +1 à 0, puis à −1 et enfin à −2 lorsque le pH augmente.

Compléments

• Pour la glycine, dont les pKa sont 2,2 et 9,4, le point isoélectrique est égal à 5,8.

💡 Astuce mémo

pH bas : cation → pI : zwitterion → pH haut : anion.

📖 10. Réactions chimiques des acides aminés

★ À maîtriser

• La transamination transfère le groupe amine d’un acide aminé à un alpha-céto-acide et transforme l’acide aminé initial en alpha-céto-acide.

• La désamination oxydative retire le groupe amine d’un acide aminé et le transforme en alpha-céto-acide.

• La décarboxylation retire le groupement carboxyle d’un acide aminé et forme une amine.

Compléments

• L’amidation du groupement amine ou du groupement carboxyle participe à la formation d’une liaison peptidique.

💡 Astuce mémo

Sur l’amine : transfert ou retrait ; sur le carboxyle : retrait ou liaison.

📊 Tableaux de synthèse

Classification des acides aminés

Formes de la glycine selon le pH