Qu'est-ce que la biochimie étudie principalement ?
Les substances, réactions et procédés chimiques dans les organismes vivants.
Quels sont les quatre objectifs majeurs de la biochimie ?
Identifier, analyser, déterminer synthèse/dégradation, et rôles des substances.
Que regroupe le catabolisme ?
Les réactions de dégradation des aliments.
Que regroupe l'anabolisme ?
Les réactions de biosynthèse des composés nécessaires.
Quel est le but global de la biochimie ?
Intégrer les connaissances moléculaires aux niveaux cellulaires, organiques et de l'organisme.
Quelle part du poids corporel humain est constituée d'eau ?
62 % du poids corporel.
Que sont les protéines ?
Des polymères d’acides aminés reliés par des liaisons covalentes.
Que représente la structure primaire des protéines ?
La séquence d’acides aminés.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
Une organisation multimérique tridimensionnelle.
À partir de quelle structure les protéines acquièrent-elles leur fonction ?
À partir de leur structure tertiaire ou quaternaire.
Quel rôle joue le collagène parmi les fonctions des protéines ?
Un rôle structural.
Quelle fonction des protéines est assurée par l'hémoglobine ?
Le transport de l’oxygène.
Quelle fonction des protéines est assurée par les enzymes ?
La catalyse.
Combien d'acides aminés classiques composent les protéines ?
Vingt acides aminés classiques composent les protéines.
Quel acide aminé rare est retrouvé dans seulement 25 protéines humaines ?
La sélénocystéine est cet acide aminé rare.
Comment les 20 acides aminés classiques sont-ils codés ?
Ils sont codés par le code génétique.
Comment la sélénocystéine est-elle incorporée dans les protéines ?
Par reprogrammation du codon stop UGA.
Quelle masse moléculaire moyenne possède un acide aminé naturel ?
Environ 110 Da.
Quels groupes portent le carbone alpha d'un acide aminé naturel ?
Un carboxyle, une amine, un hydrogène et un groupement R.
Quelle est la particularité de la proline par rapport aux autres acides aminés standards ?
Elle possède une amine secondaire et une structure cyclique.
Quels sont les neuf types de groupements R des acides aminés ?
Hydrogène, alcanes, aromatiques, alcools, phénols, thiols, amides, amines, acides carboxyliques.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas chirale ?
Son carbone central porte deux atomes d'hydrogène.
Qu'est-ce qu'un énantiomère ?
Deux molécules images dans un miroir mais non superposables.
Où place-t-on le carboxylate dans la projection de Fischer ?
Au sommet de la projection.
Que signifie une amine à gauche dans la projection de Fischer ?
Cela indique la configuration L.
À quelle configuration appartiennent les acides aminés des protéines de mammifères ?
À la série L.
De quoi dépend la polarité d'un acide aminé ?
De la répartition des électrons dans sa chaîne latérale.
Quelle caractéristique ont les chaînes latérales des acides aminés apolaires ?
Elles sont hydrophobes.
Où se regroupent les chaînes latérales hydrophobes des acides aminés apolaires ?
Au cœur des protéines solubles en milieu aqueux.
Quelle charge portent les acides aminés acides comme l'aspartate et le glutamate ?
Une charge négative.
Que font les acides aminés acides avec les protons ?
Ils donnent des protons.
Quelle charge portent les acides aminés basiques comme la lysine, l'arginine et l'histidine ?
Une charge positive.
Que font les acides aminés basiques avec les protons ?
Ils acceptent des protons.
Comment les acides aminés polaires non chargés interagissent-ils avec l'eau ?
Par des liaisons hydrogène grâce aux charges partielles de leurs groupements R.
Qu'est-ce que la sélénocystéine dans les protéines humaines ?
Un acide aminé rare présent dans seulement 25 protéines humaines.
À quel acide aminé la sélénocystéine est-elle structurellement similaire ?
À la cystéine.
Quelle différence chimique distingue la sélénocystéine de la cystéine ?
Le soufre est remplacé par du sélénium dans la sélénocystéine.
De quel acide aminé la sélénocystéine dérive-t-elle métaboliquement ?
De la sérine.
Que sont les acides aminés essentiels ?
Ce sont des acides aminés que l'organisme ne peut pas synthétiser suffisamment.
Combien d'acides aminés essentiels l'adulte doit-il obtenir par l'alimentation ?
Huit acides aminés sont essentiels chez l'adulte.
Quels acides aminés deviennent essentiels chez l'enfant ?
L'arginine et l'histidine s'ajoutent chez l'enfant.
Peut-on apporter les acides aminés non essentiels par l'alimentation ?
Oui, même si l'organisme peut les synthétiser.
Combien d'acides aminés non codés environ existent dans les cellules ?
Environ 300 acides aminés non codés sont présents dans les cellules.
Comment les acides aminés non codés dans les protéines sont-ils produits ?
Ils proviennent d'acides aminés codés modifiés post-traductionnellement.
Quelle modification de la proline est importante pour le collagène ?
L'hydroxylation forme la 4-hydroxyproline.
Quelle modification du glutamate permet la fixation du calcium ?
La carboxylation du glutamate permet cette fixation.
Quel effet la phosphorylation peut-elle avoir sur une protéine ?
Elle peut augmenter ou diminuer l'activité selon la protéine.
Quelle molécule forme l'acétylation de la lysine ?
La N-acétyllysine est formée par acétylation de la lysine.
De quels acides aminés dérivent l'ornithine et la citrulline ?
Ils dérivent de l'arginine.
Quel neurotransmetteur est formé par décarboxylation du glutamate ?
Le GABA est formé par décarboxylation du glutamate.
Qu'est-ce qu'une molécule amphotère ?
Une molécule pouvant agir comme acide ou base.
Quelle est la formule de Henderson-Hasselbalch ?
Que représente le pKa d'un groupement ionisable ?
Le pH où formes protonée et déprotonée sont égales.
Comment évoluent les groupes carboxyle et amine de la glycine selon le pH ?
Carboxyle et amine protonés <2,2; carboxyle déprotoné 2,2–9,4; amine déprotonée >9,4.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'une molécule ?
Le pH où la charge globale est nulle et la molécule zwitterionique.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique d'un acide aminé sans groupement dissociable ?
Quel est le point isoélectrique de la glycine avec pKa 2,2 et 9,4 ?
5,8
Comment évolue la charge globale de l’aspartate selon le pH ?
De +1 à 0, puis −1, enfin −2 en augmentant le pH.
Qu'impose la transamination sur le groupe amine d'un acide aminé ?
Elle transfère le groupe amine à un alpha-céto-acide.
Quel est le produit de la transamination sur l'acide aminé initial ?
Il est transformé en alpha-céto-acide.
Qu'enlève la désamination oxydative d'un acide aminé ?
Elle retire le groupe amine.
Quel est le résultat de la désamination oxydative sur un acide aminé ?
Il est transformé en alpha-céto-acide.
Que retire la décarboxylation d'un acide aminé ?
Elle retire le groupement carboxyle.
Quel produit forme la décarboxylation d'un acide aminé ?
Elle forme une amine.
À quoi participe l'amidation du groupement amine ou carboxyle ?
À la formation d'une liaison peptidique.
Teste tes connaissances avec un QCM de 31 questions sur Acides aminés et biochimie.
1. Quel domaine scientifique étudie les substances, les réactions et les procédés chimiques qui se produisent dans les organismes vivants ?
2. Lequel des objectifs suivants fait partie des objectifs majeurs de la biochimie ?
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