Que comprennent les protides ?
Les protides comprennent les acides aminés et leurs polymères.
Combien de résidus d’acides aminés contiennent les oligopeptides ?
Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus d’acides aminés.
Quelle est la différence de taille entre oligopeptides et polypeptides ?
Les polypeptides contiennent plus de 20 résidus d’acides aminés.
Comment sont synthétisés les polypeptides ?
Les polypeptides sont synthétisés lors de la traduction d’un ARNm dans un ribosome.
Comment peuvent se former les oligopeptides ?
Les oligopeptides peuvent résulter d’un clivage protéolytique ou d’une synthèse enzymatique non ribosomique.
Que détermine la séquence d’ADN d’un gène ?
Elle détermine la séquence de l’ARNm puis celle des acides aminés.
Quelle différence existe-t-il entre un polypeptide et une protéine ?
Une protéine est un polypeptide replié et modifié avec une fonction biologique.
Combien d’acides aminés sont protéinogènes parmi les connus ?
Seuls 20 acides aminés sont protéinogènes.
Qu'est-ce qu'un acide alpha-aminé ?
Un acide alpha-aminé a un carbone alpha lié à un groupe acide carboxylique, un groupe amine, un hydrogène et une chaîne latérale variable.
Pourquoi la glycine n'a-t-elle pas de carbone alpha asymétrique ?
Parce que sa chaîne latérale est un atome d'hydrogène.
Quelle configuration ont majoritairement les acides aminés biologiques en projection de Fischer ?
Ils sont majoritairement de configuration L.
Qu'est-ce qu'un ampholyte ?
Une espèce chimique pouvant agir comme acide et comme base.
Quelles formes ioniques porte un acide aminé à pH faible ?
Les formes –COOH et –NH3+ avec une charge globale positive.
Quelles formes ioniques porte un acide aminé à pH fort ?
Les formes –COO– et –NH2 avec une charge globale négative.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi d'un acide aminé ?
Le pH où l'acide aminé a une charge globale nulle.
Sous quelle forme se trouve généralement un acide aminé au point isoélectrique ?
Sous forme zwitterionique si sa chaîne latérale n'est pas ionisable.
Quelles sont les quatre catégories de chaînes latérales des acides aminés ?
Apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques, polaires anioniques.
Quel acide aminé a l'indice d'hydrophobicité le plus élevé ?
L'isoleucine.
Quel acide aminé a l'indice d'hydrophobicité le plus faible ?
L'arginine.
Quel est le plus petit acide aminé ?
La glycine.
Quel est le plus volumineux acide aminé mentionné ?
Le tryptophane.
Quelle propriété des acides aminés aromatiques est utilisée pour doser les protéines ?
Ils absorbent les ultraviolets entre 260 et 280 nm.
Où se concentrent les acides aminés hydrophobes dans les protéines solubles ?
Au cœur des protéines solubles.
Quelle réaction forme un pont disulfure entre deux cystéines ?
Oxydation de deux groupements thiol en Cys-S-S-Cys avec libération de 2 H+ et 2 e−.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide covalente formée par condensation entre un carboxyle et une amine.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane et stable ?
Grâce à la mésomérie qui délocalise les électrons entre C=O et l'azote.
Quels atomes sont coplanaires dans la liaison peptidique ?
Les atomes C, O, N et H sont coplanaires.
La rotation autour de quelle liaison est impossible dans la liaison peptidique ?
La rotation autour de la liaison C–N est impossible.
Quel rôle jouent les liaisons peptidiques polarisées ?
Elles établissent des liaisons hydrogène stabilisant la structure secondaire.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence linéaire orientée des résidus d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
Le repliement local d'un polypeptide en hélices alpha, feuillets bêta, boucles et tours.
Quelles liaisons stabilisent principalement la structure secondaire ?
Les liaisons hydrogène entre groupements peptidiques.
Quels sont les deux principaux degrés de liberté du repliement polypeptidique ?
Les angles phi autour de Cα–N et psi autour de Cα–C.
Que montre le diagramme de Ramachandran sur les angles phi et psi ?
Les contraintes stériques excluent environ les trois quarts des couples possibles.
Quelle est la caractéristique de l'hélice alpha en termes de diamètre et résidus par tour ?
Elle a environ 0,5 nm de diamètre et 3,6 résidus par tour.
Quelle liaison hydrogène stabilise l'hélice alpha ?
Le carbonyle du résidu n avec le N–H du résidu n+4.
Comment sont disposés les brins dans un feuillet bêta ?
Parallèlement ou antiparallèlement.
Que stabilise le motif en doigt de zinc dans les facteurs de transcription ?
Quatre liaisons de coordination avec Zn2+ entre une hélice alpha et deux brins bêta antiparallèles.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
La conformation tridimensionnelle active d'une seule chaîne polypeptidique.
Par quelles interactions la structure tertiaire est-elle stabilisée ?
Par Van der Waals, liaisons hydrogène, ioniques, ion-dipôle, ponts disulfure et liaisons de coordination.
Comment se forme la structure quaternaire d'une protéine ?
Par l'association d'au moins deux chaînes polypeptidiques appelées sous-unités.
Quelle différence existe-t-il entre un homodimère et un hétérodimère ?
Un homodimère a deux sous-unités identiques, un hétérodimère deux différentes.
Que fait la SDS-PAGE aux protéines ?
Elle dénature les protéines et sépare leurs sous-unités.
Que conserve généralement la Native-PAGE ?
L'association des sous-unités protéiques.
Combien de sous-unités possède une immunoglobuline G et comment sont-elles liées ?
Quatre sous-unités liées par des ponts disulfure intra- et interchaînes.
Quelle est la différence fonctionnelle entre protéines fibreuses, globulaires et mixtes ?
Les fibreuses sont structurales, les globulaires enzymatiques, les mixtes combinent les deux.
Comment commence le repliement in vivo des protéines ?
Par l'effet hydrophobe qui rapproche les régions apolaires.
Quel rôle joue une protéine chaperonne ATP-dépendante ?
Elle aide les polypeptides à acquérir leur conformation fonctionnelle.
Comment les protéines chaperonnes influencent-elles le temps de repliement ?
Elles réduisent le temps de repliement de quelques heures à quelques secondes.
Comment étudie-t-on les protéines membranaires ?
Par profils d’hydropathie qui repèrent les fenêtres hydrophobes.
Combien de résidus hydrophobes contient une hélice alpha transmembranaire ?
Environ 20 à 25 résidus hydrophobes consécutifs.
Quelle longueur correspond à une hélice alpha transmembranaire hydrophobe ?
Environ 3 nm de zone hydrophobe traversée.
Que sont les domaines protéiques ?
Des unités structurales et fonctionnelles formées par le rapprochement de régions éloignées.
Quel effet ont les mouvements des domaines protéiques ?
Ils permettent des changements de conformation.
Qu'est-ce qu'un ligand en biochimie ?
Une molécule qui se lie spécifiquement et réversiblement à une protéine par des liaisons faibles.
Que modifie la fixation d’un ligand sur une protéine ?
Les interactions entre les radicaux d’acides aminés.
Quelle conséquence a la fixation d’un ligand sur la conformation protéique ?
Elle entraîne une modification locale ou globale de la conformation.
Que fait l’hexokinase avec le glucose et l’ATP ?
Elle les fixe dans son site actif et facilite leur transformation.
Quels produits sont formés par l’action de l’hexokinase ?
Le glucose-6-phosphate et l’ADP.
Avec quelle charge l’ATP4− interagit-il dans le site actif de l’hexokinase ?
Avec une lysine par interaction ionique.
Pourquoi l’ATP n’est-il pas hydrolysé en ADP et phosphate libre dans le site actif ?
Parce que l’absence d’eau empêche son hydrolyse.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
La perte des structures secondaire, tertiaire et quaternaire sans hydrolyse de la structure primaire.
Pourquoi la dénaturation entraîne-t-elle une perte de fonction ?
Parce que la fonction dépend de la conformation tridimensionnelle native.
Que démontre l'expérience d'Anfinsen sur la ribonucléase A bovine ?
Que la séquence primaire contient l'information nécessaire à la conformation fonctionnelle.
Qu'est-ce qui détermine la conformation tridimensionnelle d'un polypeptide?
La séquence primaire du polypeptide.
Qu'explique la conformation tridimensionnelle d'une protéine?
La ou les fonctions biologiques de la protéine.
Qu'est-ce que l'affinité entre deux molécules ?
C'est la capacité d'interaction par des liaisons faibles.
Quand l'affinité est-elle dite spécifique ?
Lorsqu'elle concerne préférentiellement un couple particulier de molécules.
Qu'est-ce qu'un ligand ?
Une molécule qui se lie spécifiquement et réversiblement à une protéine par des liaisons faibles.
Qu'est-ce qu'un site de fixation sur une protéine ?
Une cavité créée par le repliement tridimensionnel de la protéine.
Quelles propriétés doit avoir un site de fixation pour un ligand ?
Sa forme et ses propriétés chimiques doivent être complémentaires du ligand.
Quelle est la formule de la constante d'association à l'équilibre ?
KA = [complexe protéine-ligand] / ([protéine][ligand]).
Comment s'exprime la constante de dissociation en fonction de KA ?
KD = 1 / KA.
Quelle est la taille approximative des transporteurs GLUT en acides aminés ?
Ils ont environ 500 acides aminés.
Combien de domaines transmembranaires possèdent les transporteurs GLUT ?
Ils possèdent douze domaines transmembranaires.
Quel type de transport réalisent les transporteurs GLUT pour le glucose ?
Ils transportent passivement le glucose.
Quelle est la spécificité de GLUT4 ?
GLUT4 est spécifique du glucose.
Quel sucre transporte GLUT5 ?
GLUT5 transporte le fructose.
Quels sucres transporte GLUT1 ?
GLUT1 transporte le glucose et le galactose.
Quelle est l'affinité relative de GLUT1 pour le glucose par rapport au galactose ?
L'affinité pour le glucose est plus de dix fois supérieure à celle pour le galactose.
Quel effet a l'insuline sur GLUT4 après un repas ?
Elle provoque l'adressage des vésicules contenant GLUT4 vers la membrane plasmique.
Teste tes connaissances avec un QCM de 53 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Quelle catégorie englobe les acides aminés ainsi que leurs polymères, comme les oligopeptides, les polypeptides et les protéines ?
2. Quelle distinction quantitative caractérise les oligopeptides et les polypeptides ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés et protéines.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards