Les protides
Explication
Les protides regroupent les acides aminés et leurs polymères, notamment les oligopeptides, les polypeptides et les protéines.
Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus, tandis que les polypeptides en contiennent plus de 20
Explication
Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus d’acides aminés, alors que les polypeptides en contiennent plus de 20.
La séquence d’ADN détermine celle de l’ARNm, puis la séquence des acides aminés
Explication
La séquence d’ADN d’un gène détermine la séquence de l’ARNm, puis celle des acides aminés, qui constitue la structure primaire. Cette dernière est donc une séquence d’acides aminés, et non une séquence d’ADN.
Un polypeptide est une chaîne produite par le ribosome, tandis qu’une protéine est correctement repliée et peut être modifiée après traduction
Explication
Le polypeptide désigne l’enchaînement issu du ribosome. Une protéine correspond à une chaîne correctement repliée, éventuellement modifiée après traduction, et associée à une fonction biologique.
Le carbone alpha est lié à une fonction carboxylique, une fonction amine, un hydrogène et une chaîne latérale
Explication
Un acide alpha-aminé possède un carbone alpha relié à une fonction acide carboxylique, une fonction amine, un atome d’hydrogène et une chaîne latérale variable.
Parce que sa chaîne latérale est un atome d’hydrogène
Explication
La glycine possède un atome d’hydrogène comme chaîne latérale. Le carbone alpha n’a donc pas quatre substituants différents et n’est pas asymétrique.
Il peut se comporter à la fois comme un acide et comme une base
Explication
Un ampholyte est une espèce chimique capable de se comporter à la fois comme un acide et comme une base. Les acides aminés possèdent cette propriété.
Elle passe généralement d’une charge positive à une charge négative
Explication
À pH faible, les formes –COOH et –NH3+ prédominent et la charge globale est positive. À pH fort, les formes –COO– et –NH2 prédominent et la charge globale devient négative.
Apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques et polaires anioniques
Explication
Les chaînes latérales peuvent être classées en quatre grands groupes : apolaires hydrophobes, polaires non chargées, polaires cationiques et polaires anioniques.
Au cœur de la protéine, à l’écart du contact avec l’eau
Explication
Les acides aminés hydrophobes se concentrent au cœur des protéines solubles afin d’éviter le contact avec l’eau. Dans les membranes, ils se trouvent plutôt dans la région hydrophobe.
L’oxydation de leurs groupements thiol, avec formation de Cys-S-S-Cys
Explication
Deux groupements thiol de cystéines peuvent être oxydés pour former un pont disulfure selon la réaction Cys-SH + Cys-SH → Cys-S-S-Cys + 2 H+ + 2 e−.
Dans le réticulum endoplasmique granuleux et les protéines sécrétées
Explication
Les ponts disulfure se forment surtout dans le réticulum endoplasmique granuleux et dans les protéines sécrétées. Ils se forment généralement peu dans le cytosol, qui est un milieu réducteur.
Par condensation entre un carboxyle et une amine, avec libération d’eau
Explication
La liaison peptidique est une liaison amide covalente formée par condensation entre le carboxyle d’un acide aminé et l’amine d’un autre, avec libération d’une molécule d’eau. À l’inverse, son hydrolyse consomme de l’eau.
Grâce à la mésomérie qui délocalise les électrons entre C=O et l’azote
Explication
La mésomérie délocalise les électrons entre la liaison C=O et le doublet non liant de l’azote, ce qui confère à la liaison peptidique une géométrie plane et une grande stabilité.
Leur polarisation permet la formation de liaisons hydrogène
Explication
Les liaisons peptidiques polarisées peuvent établir des liaisons hydrogène entre groupements peptidiques, lesquelles stabilisent notamment les hélices alpha et les feuillets bêta.
La séquence linéaire orientée de l’extrémité N vers l’extrémité C
Explication
La structure primaire est la séquence linéaire et orientée des résidus d’acides aminés, de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale, reliés par des liaisons peptidiques.
Le repliement local en hélices, feuillets, boucles et tours
Explication
La structure secondaire correspond au repliement local de régions d’un polypeptide en hélices alpha, feuillets bêta, boucles et tours, stabilisé principalement par des liaisons hydrogène entre groupements peptidiques.
Entre le carbonyle du résidu n et le N–H du résidu n+4
Explication
Dans une hélice alpha, le groupement carbonyle du résidu n forme une liaison hydrogène avec le groupement N–H du résidu n+4. Cette organisation contribue à la stabilité de l’hélice.
Ils s’associent par liaisons hydrogène, parallèlement ou antiparallèlement
Explication
Un feuillet bêta est constitué de brins bêta associés par des liaisons hydrogène. Ces brins peuvent être disposés parallèlement ou antiparallèlement.
La conformation tridimensionnelle active d’une seule chaîne polypeptidique
Explication
La structure tertiaire est la conformation tridimensionnelle biologiquement active d’une seule chaîne polypeptidique, comprenant différentes régions de structure secondaire. L’association de plusieurs chaînes relève de la structure quaternaire.
Les interactions de Van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts disulfure
Explication
La structure tertiaire est stabilisée par plusieurs types d’interactions, notamment les interactions de Van der Waals, les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, les interactions ion-dipôle, les ponts disulfure et les liaisons de coordination.
L’association d’au moins deux chaînes polypeptidiques en sous-unités
Explication
La structure quaternaire résulte de l’association d’au moins deux chaînes polypeptidiques, appelées sous-unités ou protomères. Elle se distingue donc de la structure tertiaire, qui concerne une seule chaîne.
Un hétérodimère
Explication
Un hétérodimère est formé de deux sous-unités polypeptidiques différentes codées par deux gènes distincts. À l’inverse, un homodimère contient deux sous-unités identiques, tandis que la structure tertiaire concerne une seule chaîne.
Les régions apolaires se rapprochent d’abord, puis les liaisons hydrogène et ion-dipôle stabilisent la structure
Explication
L’effet hydrophobe amorce le repliement en rapprochant les régions apolaires. Les liaisons hydrogène et ion-dipôle contribuent ensuite à stabiliser la structure tridimensionnelle.
Aider un polypeptide à acquérir sa conformation fonctionnelle et limiter les agrégations
Explication
Une chaperonne ATP-dépendante accompagne les polypeptides en cours de synthèse afin de favoriser leur repliement fonctionnel et de limiter les agrégations ou les conformations anormales.
L’analyse d’un profil d’hydropathie pour identifier des fenêtres hydrophobes
Explication
Les profils d’hydropathie mettent en évidence les fenêtres hydrophobes susceptibles de correspondre à des segments transmembranaires. Une hélice alpha n’est pas nécessairement hydrophobe.
Comme une unité structurale et fonctionnelle formée par le rapprochement de régions parfois éloignées dans la séquence
Explication
Un domaine résulte du rapprochement de régions parfois éloignées dans la séquence et constitue une unité structurale et fonctionnelle. Ses mouvements peuvent participer aux changements de conformation.
Une molécule qui se lie généralement de manière spécifique et réversible à une protéine par des liaisons faibles
Explication
Un ligand est une molécule associée généralement de façon spécifique et réversible à une protéine grâce à des interactions faibles. Cette définition n’implique ni hydrolyse ni liaison covalente permanente.
Elle fixe le glucose et l’ATP, les rapproche dans son site actif et facilite leur transformation en glucose-6-phosphate et ADP
Explication
L’hexokinase rassemble le glucose et l’ATP dans son site actif, ce qui favorise le transfert d’un groupement phosphate et la formation de glucose-6-phosphate et d’ADP.
La dénaturation perturbe les structures secondaire, tertiaire et parfois quaternaire sans hydrolyser la structure primaire
Explication
La dénaturation modifie les niveaux de structure supérieurs sans hydrolyser la chaîne polypeptidique, de sorte que la structure primaire est conservée. L’hydrolyse des liaisons peptidiques, elle, détruit cette séquence.
Parce que sa conformation tridimensionnelle native est altérée, même si sa séquence primaire peut rester intacte
Explication
La fonction biologique dépend généralement de la conformation tridimensionnelle native, notamment de la disposition des sites fonctionnels. La dénaturation peut donc entraîner une perte de fonction sans détruire la séquence primaire.
La séquence primaire contient l’information nécessaire à l’acquisition de la conformation fonctionnelle
Explication
L’expérience d’Anfinsen a montré que la séquence primaire de la ribonucléase A contient l’information requise pour atteindre sa conformation fonctionnelle. Elle établit ainsi le rôle déterminant de la séquence dans le repliement.
La séquence primaire détermine la conformation tridimensionnelle, qui explique ensuite la fonction biologique
Explication
La séquence primaire du polypeptide détermine son repliement tridimensionnel, et cette conformation permet d’expliquer la ou les fonctions de la protéine.
Une modification possible de la fonction biologique de la protéine
Explication
La séquence primaire contribue à déterminer la conformation tridimensionnelle ; une modification du repliement peut donc altérer la fonction biologique de la protéine.
L’affinité désigne la capacité d’interaction, tandis que la spécificité indique une préférence pour un partenaire particulier
Explication
L’affinité correspond à la capacité d’interaction entre deux molécules, tandis que la spécificité traduit une préférence pour un couple moléculaire particulier.
Une molécule qui se lie généralement de façon spécifique et réversible à une protéine par des liaisons faibles
Explication
Un ligand est une molécule qui s’associe généralement de manière spécifique et réversible à une protéine grâce à des liaisons faibles.
Une cavité issue du repliement tridimensionnel, complémentaire du ligand par sa forme et ses propriétés chimiques
Explication
Le site de fixation est une cavité créée par le repliement tridimensionnel ; sa forme et ses propriétés chimiques sont complémentaires de celles du ligand.
Elle diminue, car elle est égale à l’inverse de la constante d’association
Explication
Les constantes sont liées par la relation KD = 1/KA ; une augmentation de KA entraîne donc une diminution de KD.
Ce sont des protéines membranaires d’environ 500 acides aminés, avec douze domaines transmembranaires, qui transportent passivement des hexoses
Explication
Les GLUT sont des transporteurs membranaires d’environ 500 acides aminés et possèdent douze domaines transmembranaires ; ils assurent un transport passif du glucose ou d’autres hexoses.
GLUT4 transporte le glucose, tandis que GLUT5 transporte le fructose
Explication
GLUT4 est spécifique du glucose, alors que GLUT5 transporte le fructose.
GLUT2 possède une faible affinité et une faible spécificité, et transporte notamment le glucose, le fructose et le galactose
Explication
GLUT2 est un transporteur à faible affinité et à faible spécificité, capable de transporter plusieurs hexoses dans plusieurs organes, notamment le foie, le pancréas endocrine, l’intestin grêle et le rein.
Elle provoque l’adressage de vésicules contenant GLUT4 vers la membrane plasmique, ce qui augmente l’entrée du glucose
Explication
Après un repas, l’insuline favorise le déplacement des vésicules contenant GLUT4 vers la membrane des muscles, du cœur et du tissu adipeux. L’entrée accrue de glucose contribue alors à faire diminuer la glycémie.
Une résistance mécanique à la traction
Explication
Le collagène de type I est une longue glycoprotéine de la matrice extracellulaire qui fournit notamment une résistance à la traction aux tendons. Le collagène de type IV forme plutôt un réseau dans les lames basales.
Gly-Pro-X, où X est souvent une hydroxyproline ou une hydroxylysine
Explication
La structure primaire du collagène contient des répétitions du tripeptide Gly-Pro-X, avec une forte abondance de glycine et de proline; X peut notamment être une hydroxyproline ou une hydroxylysine.
Triple hélice, fibrilles, puis fibres stabilisées par des pontages covalents
Explication
Trois hélices gauches s’enroulent en une triple hélice droite stabilisée par des liaisons hydrogène interchaînes. Les tropocollagènes s’assemblent ensuite en fibrilles, puis les fibrilles en fibres grâce notamment à des pontages covalents.
Parce que leurs liaisons faibles sont labiles
Explication
Les liaisons faibles qui stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines sont labiles, ce qui autorise une dynamique conformationnelle. Les pontages covalents assurent au contraire une stabilisation plus durable.
Les GLUT alternent entre des états ouverts vers l’extérieur et vers l’intérieur selon le gradient de concentration
Explication
Les GLUT alternent aléatoirement entre une conformation ouverte vers l’extérieur, une conformation refermée et une conformation ouverte vers l’intérieur. Ce cycle permet le transport net du glucose selon son gradient de concentration.
La clé-serrure suppose une complémentarité préexistante, tandis que l’ajustement induit apparaît après la fixation du substrat
Explication
Le modèle clé-serrure postule une complémentarité stricte déjà présente entre le substrat et le site actif. Dans le modèle de l’ajustement induit, la fixation du substrat provoque l’acquisition d’une forme complémentaire par l’enzyme.
L’enzyme se ferme, rapproche l’ATP du carbone C6 et exclut l’eau du site actif
Explication
La fixation du glucose fait passer l’hexokinase d’une conformation ouverte à une conformation fermée. Cette fermeture rapproche l’ATP du carbone C6 du glucose et exclut l’eau du site actif.
Une protéine naturellement présente dans l’encéphale des mammifères, dont une forme pathogène cause des encéphalopathies spongiformes
Explication
Un prion est une protéine naturellement présente dans l’encéphale des mammifères. Sa forme pathogène est responsable d’encéphalopathies spongiformes.
Elles ont la même structure primaire, mais des structures secondaire et tertiaire différentes
Explication
Les deux formes possèdent la même structure primaire, donc la même séquence d’acides aminés. Elles se distinguent toutefois par leurs structures secondaire et tertiaire.
Une forte tendance à s’agréger en fibrilles amyloïdes dans les tissus nerveux
Explication
Le mauvais repliement de la forme pathogène lui confère une forte tendance à s’agréger en assemblages fibrillaires amyloïdes dans les tissus nerveux. Cette propriété n’est pas décrite pour la forme native.
Elle induit à elle seule le passage de la forme native vers la forme pathogène
Explication
La forme pathogène peut provoquer le mauvais repliement de la forme native vers la forme pathogène. Ce mécanisme confère au processus un caractère auto-réplicatif.
Mémorisez les réponses avec 81 flashcards sur Acides aminés et protéines.
Que comprennent les protides ?
Les protides comprennent les acides aminés et leurs polymères.
Combien de résidus d’acides aminés contiennent les oligopeptides ?
Les oligopeptides contiennent environ 10 à 20 résidus d’acides aminés.
Quelle est la différence de taille entre oligopeptides et polypeptides ?
Les polypeptides contiennent plus de 20 résidus d’acides aminés.
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