Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Un acide aminé est un acide organique avec une fonction amine.
Quels sont les éléments de base des protéines ?
Les acides α-aminés.
Quelles fonctions porte un acide α-aminé sur le carbone α ?
Une fonction amine et une fonction acide carboxylique.
Quelle partie d'un acide α-aminé est variable ?
La chaîne latérale R.
Combien d'acides aminés différents existent environ ?
Environ 500.
Combien d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines ?
21 acides aminés.
Quel est le 22e acide α-aminé protéinogène chez certaines bactéries ?
La pyrrolysine.
Quels acides aminés complètent les 20 standards protéinogènes ?
La sélénocystéine et la pyrrolysine.
Comment sont classées les chaînes latérales à pH 7 ?
En apolaires non aromatiques, apolaires aromatiques, polaires neutres, chargées positivement et négativement.
Quels acides aminés sont apolaires non aromatiques ?
Glycine, alanine, proline, valine, leucine, isoleucine et méthionine.
Quels acides aminés sont aromatiques ?
Phénylalanine, tryptophane, tyrosine et histidine.
Quelle fonction possèdent sérine, thréonine et tyrosine pour la phosphorylation ?
Une fonction alcool capable de fixer un groupement phosphate.
Que forment deux cystéines oxydées par leurs fonctions thiol ?
Une cystine reliée par un pont disulfure covalent.
Sur quel atome les oses se fixent-ils dans la N-glycosylation ?
Sur l’atome d’azote de la fonction amide de l’asparagine.
Quel est l’acide aminé le plus abondant dans le sang ?
La glutamine.
Qu'est-ce qu'un acide aminé essentiel ?
Un acide aminé que l'organisme humain ne peut pas synthétiser suffisamment.
Quels sont les 9 acides aminés essentiels chez l'adulte ?
Méthionine, leucine, valine, lysine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, histidine, thréonine.
Quel acide aminé s'ajoute aux essentiels chez l'enfant ?
L'arginine.
Combien d'acides aminés essentiels y a-t-il chez l'enfant ?
Dix acides aminés essentiels.
Que comprennent les acides aminés non standards ?
Des dérivés protéiques modifiés et des acides aminés non protéiques.
Quels rôles peuvent avoir les acides aminés non protéiques ?
Ils agissent comme neuromédiateurs, hormones ou métabolites intermédiaires.
Combien d'acides aminés sont optiquement actifs parmi les 20 standards ?
Dix-neuf des 20 acides aminés sont optiquement actifs.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas optiquement active ?
Parce qu'elle ne possède pas de carbone asymétrique.
Quelle configuration stéréochimique ont les acides aminés des protéines ?
Ils possèdent la configuration L.
Quelle exception existe parmi les acides aminés protéiques concernant le centre chiral ?
La glycine n’a pas de centre chiral.
Que sont les formes R et S en stéréochimie ?
Ce sont des énantiomères.
Que signifie qu'une molécule est une énantiomère de l'autre ?
Elles sont images l’une de l’autre dans un miroir et non superposables.
Comment lit-on les substituants d'un L-α-aminoacide vu depuis l'hydrogène du carbone α ?
On lit CO-R-N dans le sens horaire.
Quel moyen mnémotechnique aide à mémoriser l'ordre des substituants d'un L-α-aminoacide ?
Le moyen mnémotechnique CORN.
Quelle formule exprime la loi de Beer-Lambert ?
relie absorbance, concentration et trajet optique.
Quels acides aminés absorbent vers 280 nm ?
La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine absorbent vers 280 nm.
À quelle longueur d'onde tous les acides aminés absorbent-ils dans l'ultraviolet ?
Ils absorbent à une longueur d'onde inférieure à 230 nm.
Comment varie la solubilité aqueuse des acides aminés selon la taille et la chaîne latérale ?
Elle augmente pour les petites molécules ou chaînes latérales ionisables.
Comment la solubilité aqueuse des acides aminés varie-t-elle avec la longueur de la chaîne carbonée et le pH proche du pI ?
Elle diminue pour les longues chaînes carbonées et à un pH proche du pI.
Que mesure l’échelle de Kyte-Doolittle pour les acides aminés ?
Elle évalue l’hydrophobicité des acides aminés.
Que mesure l’échelle de Wimley-White pour les acides aminés ?
Elle évalue l’hydrophilie des acides aminés.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
C'est le pH où l'acide aminé a une charge nette nulle.
Comment calcule-t-on le pI d'un acide aminé à chaîne latérale non ionisable ?
Par la formule .
Quelle formule calcule le pI d'un acide aminé acide ?
calcule le pI d'un acide aminé acide.
Quelle formule calcule le pI d'un acide aminé basique ?
calcule le pI d'un acide aminé basique.
Quel est le pI de la lysine ?
Le pI de la lysine est 9,47.
Quel est le pI de l’acide aspartique ?
Le pI de l’acide aspartique est 2,98.
Quel est le pI de l’histidine ?
Le pI de l’histidine est 7,6.
Quelles réactions peut subir la fonction carboxylique des acides aminés?
Elle peut subir une estérification, une amidation ou une décarboxylation.
Quelles réactions peut subir la fonction amine des acides aminés?
Elle peut subir une alkylation, une arylation, une acylation, une réaction avec un aldéhyde, une transamination ou une désamination oxydative.
Que transfère la transamination chez les acides aminés?
Elle transfère la fonction amine à un acide α-cétonique.
Que produit la désamination oxydative des acides aminés?
Elle transforme l’acide aminé en acide α-cétonique avec libération de NH3.
Comment la ninhydrine révèle-t-elle les acides aminés?
Par formation d’un produit violet ou pourpre appelé pourpre de Ruhemann.
À quelles longueurs d’onde la ninhydrine détecte-t-elle les acides aminés?
À 570 nm pour la plupart et à 440 nm pour la proline.
Comment l'électrophorèse sépare-t-elle les acides aminés selon leur charge ?
Elle les sépare selon leur charge à un pH donné.
Vers quelle électrode migrent les acides aminés à pH supérieur au pI ?
Ils migrent vers l’anode.
Qu'est-ce que la chromatographie ?
La séparation des constituants d’un mélange par une phase mobile et une phase stationnaire.
Quelle est la phase stationnaire en chromatographie sur couche mince ?
Une couche polaire de cellulose ou de gel de silice.
Quelle couleur donne la ninhydrine aux amines primaires en CCM ?
Une couleur pourpre.
Comment les acides aminés chargés positivement sont-ils fixés en chromatographie échangeuse de cations ?
Ils sont fixés sur une résine polystyrène sulfonée à pH acide.
Comment sont élués les acides aminés en chromatographie échangeuse de cations ?
Par augmentation du pH.
Que mesure l’aire des pics en HPLC pour les acides aminés ?
La quantité d’acides aminés.
Quelle maladie autosomique récessive est due à un déficit de la phénylalanine hydroxylase ?
La phénylcétonurie.
Quelle enzyme est déficiente dans la phénylcétonurie ?
La phénylalanine hydroxylase.
Quelle maladie autosomique récessive est causée par un déficit d'une déshydrogénase du catabolisme des acides aminés ramifiés ?
La leucinose ou maladie du sirop d’érable.
Quels acides aminés s'accumulent dans la leucinose ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quels symptômes provoquent l'accumulation d'acides aminés dans la leucinose ?
Des convulsions, un retard mental et une odeur de sirop d’érable.
Sur quoi repose le dépistage néonatal des maladies du métabolisme des acides aminés ?
Sur l’analyse sanguine.
Quelles maladies sont notamment recherchées lors du dépistage néonatal des maladies du métabolisme des acides aminés ?
La phénylcétonurie, l’homocystinurie et la leucinose.
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1. Quelle définition décrit correctement un acide aminé ?
2. Quel rôle les acides α-aminés jouent-ils principalement dans les organismes ?
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