QCM : Acides aminés : structure et analyse — 25 questions

Explication

Un acide aminé est un acide organique qui contient une fonction amine, les formes α-aminées étant les plus courantes. Les autres propositions associent des fonctions chimiques ou des familles de molécules qui ne définissent pas un acide aminé.

Explication

Les acides α-aminés sont les constituants élémentaires assemblés pour former les protéines. Les acides aminés non protéinogènes peuvent avoir d’autres fonctions, mais ils ne servent pas de constituants standards des protéines.

Explication

Dans un acide α-aminé, le même carbone α porte la fonction amine et la fonction acide carboxylique, alors que la chaîne latérale R détermine la diversité. La confusion fréquente consiste à attribuer les fonctions communes à R plutôt qu’au carbone α.

Explication

La sélénocystéine est notée Sec ou U, tandis que la pyrrolysine est notée Pyl ou O. L’ordre inverse attribue à tort le code de la pyrrolysine à la sélénocystéine.

Explication

À pH 7, la classification repose sur le caractère apolaire ou polaire, l’aromaticité et la charge positive ou négative des chaînes latérales. Les autres regroupements ne correspondent pas aux catégories structurales et électriques utilisées pour les acides aminés.

Explication

La sérine, la thréonine et la tyrosine possèdent une fonction alcool susceptible d’être phosphorylée. Les fonctions amide, notamment celles de l’asparagine et de la glutamine, ne sont pas les fonctions visées par cette phosphorylation.

Explication

L’oxydation de deux fonctions thiol de cystéines produit une cystine contenant un pont disulfure covalent. La cystéine désigne la forme réduite, tandis que la cystine est le dimère oxydé issu de cette réaction.

Explication

Un acide aminé essentiel ne peut pas être synthétisé par l’organisme, ou ne l’est pas en quantité suffisante, et doit donc provenir de l’alimentation. L’idée qu’il soit produit en quantité suffisante correspond plutôt à un acide aminé synthétisable.

Explication

Chez l’enfant, l’arginine s’ajoute aux neuf acides aminés essentiels de l’adulte, ce qui porte le total à dix. Le nombre neuf correspond à la situation de l’adulte, sans l’ajout de l’arginine.

Explication

La glycine est achirale parce que son carbone α porte deux substituants hydrogène identiques et ne constitue donc pas un centre asymétrique. Les autres acides aminés standards possèdent généralement un carbone α chiral et sont optiquement actifs.

Explication

Les acides aminés chiraux incorporés dans les protéines possèdent la configuration L, tandis que la glycine est achirale et ne se classe ni comme L ni comme D. Dire que la glycine est L confond une convention stéréochimique avec l’absence de centre chiral.

Explication

La loi de Beer-Lambert s’écrit $A = \varepsilon lc$ : à coefficient d’extinction constant, l’absorbance augmente avec la longueur du trajet optique et la concentration. Elle ne reste donc pas constante lorsque ces deux facteurs augmentent.

Explication

La solubilité aqueuse diminue pour les acides aminés à longue chaîne carbonée et lorsque le pH est proche du pI, où la charge nette est faible. Une charge accrue et une petite structure favorisent au contraire les interactions avec l’eau.

Explication

L’échelle de Kyte-Doolittle est utilisée pour estimer l’hydrophobicité, tandis que celle de Wimley-White fournit un indice d’hydrophilie. Les deux échelles ne mesurent donc pas la charge ou l’absorbance ultraviolette.

Explication

Le point isoélectrique correspond au pH où la charge nette de l’acide aminé est nulle, avec prédominance de la forme zwitterionique. Une charge positive maximale décrit plutôt un milieu très acide et ne définit pas le pI.

Explication

Pour une chaîne latérale non ionisable, on utilise la moyenne de $pK_1$ et $pK_2$ : $pI=\frac{2,3+9,7}{2}=6,0$. La valeur $3,7$ résulte d’une soustraction, qui ne correspond pas à la formule du pI.

Explication

Pour un acide aminé basique, le pI est la moyenne de $pK_2$ et $pK_R$, les deux valeurs qui encadrent l’espèce de charge nulle. L’expression avec $pK_1$ et $pK_R$ s’applique aux acides aminés acides.

Explication

La décarboxylation est une réaction de la fonction carboxylique et s’accompagne d’une libération de dioxyde de carbone. La transamination, l’alkylation et la formation d’une base de Schiff concernent la fonction amine.

Explication

Une fonction amine réagit avec un aldéhyde pour former une base de Schiff. Le transfert vers un acide α-cétonique décrit une transamination, tandis que la libération d’ammoniac caractérise une désamination oxydative.

Explication

La transamination transfère la fonction amine à un acide α-cétonique sans libération directe d’ammoniac, alors que la désamination oxydative produit un acide α-cétonique et libère $NH_3$. La libération d’ammoniac ne caractérise donc pas la transamination.

Explication

À un pH supérieur au pI, l’acide aminé possède une charge nette négative et migre vers l’anode, qui est positive. L’absence de migration se produit lorsque le pH est égal au pI.

Explication

La chromatographie repose sur l’entraînement par une phase mobile et la rétention relative par une phase stationnaire, selon le partage sélectif des solutés. Une migration entre électrodes relève de l’électrophorèse, et non de la chromatographie.

Explication

En HPLC, l’aire du pic chromatographique est proportionnelle à la quantité d’acide aminé, tandis que la dérivation OPA augmente la sensibilité en formant un fluorophore. Le temps de rétention sert plutôt à l’identification qu’à la mesure directe de la quantité.

Explication

La phénylcétonurie résulte d’un déficit fonctionnel de la phénylalanine hydroxylase, ce qui entraîne l’accumulation toxique de phénylalanine dans le sang et le cerveau. La proposition concernant les acides aminés ramifiés décrit plutôt la leucinose.

Explication

La leucinose est due à un déficit d’une déshydrogénase intervenant dans le catabolisme de la valine, de la leucine et de l’isoleucine. La phénylcétonurie concerne quant à elle la phénylalanine et la phénylalanine hydroxylase.