Fiche de révision : Acides aminés : structure et propriétés

📋 Plan du Cours

1. Rôles et familles des acides aminés
2. Structure générale des acides aminés
3. Chiralité et propriétés optiques
4. Absorption des acides aminés aromatiques
5. Ionisation et point isoélectrique
6. Séparation par électrophorèse
7. Chromatographie échangeuse d’ions
8. Hydrophobie et polarité

📖 1. Rôles et familles des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés : Sous-unités monomériques des peptides et des protéines, qui sont des polymères d’acides aminés.
• Liaison peptidique : Liaison covalente de type amide qui relie les acides aminés entre eux.

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés à rôle protéinogène servent à la synthèse des protéines, tandis que les acides aminés à rôle non protéinogène exercent d’autres fonctions biologiques.

• Il existe 20 acides aminés protéinogènes historiques, auxquels s’ajoutent la sélénocystéine et la pyrrolysine.

• La sélénocystéine est présente chez les eucaryotes et les procaryotes, tandis que la pyrrolysine est présente uniquement chez les procaryotes, notamment les archéobactéries méthanogènes.

• Les procaryotes possèdent 22 acides aminés protéinogènes et les eucaryotes, dont l’homme, en possèdent 21.

• La tyrosine iodée forme la MIT et la DIT, puis MIT + DIT donnent T3 tandis que DIT + DIT donnent T4.

Compléments

• Dans une cellule, les protéines représentent plus de 50 % de la masse sèche des molécules.

• La dégradation des protéines en peptides puis en acides aminés se fait par hydrolyse chimique ou enzymatique.

• La glycine participe à la formation de l’hème, et l’hème associé à la globine forme l’hémoglobine, qui transporte l’oxygène dans le sang.

• L’histidine est le précurseur de l’histamine, qui intervient dans les réactions allergiques.

💡 Astuce mémo

Protéinogènes = synthèse protéique ; non protéinogènes = fonctions spécialisées

📖 2. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure générale : Un acide aminé possède une fonction acide carboxylique, une fonction amine et un radical latéral R portés par le carbone α.

★ À maîtriser

📌 La proline est le seul des 20 acides aminés historiques à posséder une fonction amine secondaire, les autres possédant une fonction amine primaire.

Compléments

• Le carbone α est le carbone numéro 2, car le carbone numéro 1 est celui de la fonction carboxylique, qui est la plus oxydée.

💡 Astuce mémo

Un carbone α central portant COOH, NH2 et le radical R

📖 3. Chiralité et propriétés optiques

★ À maîtriser

• Parmi les 20 acides aminés historiques, 17 possèdent un carbone asymétrique, la thréonine et l’isoleucine possèdent deux carbones asymétriques, et la glycine n’en possède aucun.

📌 Les formes D et L décrivent la configuration spatiale autour du carbone α, tandis que les signes (+) et (−) indiquent respectivement une déviation de la lumière vers la droite ou vers la gauche.

• Les acides aminés humains sont majoritairement de type L, ce qui constitue l’homochiralité de la vie humaine.

Compléments

• Un mélange équimoléculaire de formes D et L est racémique et ne dévie pas la lumière polarisée.

• Après la mort d’une cellule, les acides aminés L se racémisent progressivement en formes D, ce qui permet d’utiliser le rapport L/D pour dater la mort cellulaire.

💡 Astuce mémo

D/L décrit la configuration, (+)/(−) décrit la rotation de la lumière

📖 4. Absorption des acides aminés aromatiques

📝 Points essentiels

• Les acides aminés aromatiques sont:
  • le tryptophane
  • la tyrosine
  • la phénylalanine

• Le tryptophane absorbe au maximum autour de 280 nm, la tyrosine autour de 275 nm et la phénylalanine autour de 257 nm.

📐 Formule — La pureté d’une solution d’acides nucléiques se mesure par le rapport $A_{260}/A_{280}$, qui doit être supérieur à 1,8 pour une extraction nucléique utilisable.

📖 5. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH pour lequel la somme des charges intramoléculaires d’un acide aminé est nulle.

★ À maîtriser

📐 Formule — Pour un acide aminé sans chaîne latérale ionisable, le point isoélectrique vérifie $pHi=\frac{pK_A+pK_B}{2}$.

📌 À pH inférieur au pHi, l’acide aminé est un cation chargé positivement ; à pH égal au pHi, il est un zwittérion neutre ; à pH supérieur au pHi, il est un anion chargé négativement.

Compléments

• À son point isoélectrique, un acide aminé ne migre pas dans un champ électrique parce qu’il est globalement neutre.

💡 Astuce mémo

pH < pHi : cation ; pH = pHi : zwittérion ; pH > pHi : anion

📖 6. Séparation par électrophorèse

📝 Points essentiels

• 🔄 L’électrophorèse suit trois étapes:
  1. Dépôt des acides aminés sur acétate de cellulose
  2. Migration différentielle sous champ électrique
  3. Révélation à la ninhydrine

💡 Astuce mémo

Dépôt → migration → révélation à la ninhydrine

📖 7. Chromatographie échangeuse d’ions

★ À maîtriser

• 🔄 La chromatographie échangeuse d’ions suit trois étapes:
  1. Fixation sélective sur la résine
  2. Lavage des acides aminés non fixés
  3. Élution des acides aminés fixés

📌 Les résines polyaminées, chargées positivement, sont échangeuses d’anions et fixent les acides aminés anioniques lorsque pH > pHi, tandis que les résines polysulfonées, chargées négativement, sont échangeuses de cations et fixent les acides aminés cationiques lorsque pH < pHi.

• Lors de la séparation de l’histidine de pHi 7,47 et de la cystéine de pHi 5,03 sur une résine polyaminée, un pH initial de 12 puis une diminution jusqu’à 6 élue l’histidine mais pas la cystéine.

Compléments

📌 Pour éluer les acides aminés fixés sur une résine, on peut modifier le pH ou augmenter la concentration en sels, cette dernière devant toujours être augmentée.

💡 Astuce mémo

Polyaminée fixe les anions ; polysulfonée fixe les cations

📖 8. Hydrophobie et polarité

★ À maîtriser

📌 En chromatographie de partage, les acides aminés sont séparés selon leur hydrophobie ou leur hydrophilie, et non selon leur charge électrique.

📌 Avec une phase stationnaire hydrophile et un solvant hydrophobe, les acides aminés hydrophiles sont les plus retenus et les hydrophobes sont élués en premier.

• Les 20 acides aminés historiques se répartissent en:
  • 9 acides aminés à chaîne latérale apolaire
  • 6 acides aminés à chaîne latérale polaire non chargée
  • 5 acides aminés à chaîne latérale polaire chargée

Compléments

• Parmi les 20 acides aminés protéinogènes historiques, 9 sont apolaires, 11 sont polaires, 15 sont neutres et 5 sont chargés.

💡 Astuce mémo

Phase stationnaire hydrophile : les hydrophiles sont retenus ; hydrophobe : les hydrophobes sont retenus

📊 Tableaux de synthèse

États selon le pH

Résines échangeuses d’ions