À quoi servent les acides aminés dans l’organisme ?
À former des protéines.
Quel constituant majeur de la cellule les protéines représentent-elles ?
L’un des trois constituants majeurs.
Quelle propriété du carbone asymétrique distingue la glycine des autres acides aminés décrits ?
La glycine ne possède pas de carbone asymétrique.
Quelles fonctions chimiques et quel radical possède un acide aminé ?
Une fonction carboxylique, une fonction amine généralement primaire et un radical R spécifique.
Que confère le radical R spécifique à un acide aminé ?
Des propriétés particulières.
Quel rôle joue la liaison peptidique dans la formation des peptides et des protéines ?
Elle enchaîne les acides aminés.
Qu’exige la création cellulaire d’une liaison peptidique ?
Des enzymes.
Quel type de réaction génère de l’eau lors de la formation d’une liaison peptidique ?
Une réaction de condensation.
Qu’est-ce qu’un résidu d’acide aminé dans un peptide ou une protéine ?
Ce qui reste de l’acide aminé après son incorporation et la transformation de ses extrémités.
Combien d’acides aminés connaît-on environ ?
Environ 300.
Combien d’acides aminés fondamentaux le cours cite-t-il dans les protéines du vivant ?
22.
Quels acides aminés sont chargés positivement à pH neutre ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Qu’est-ce que le récepteur canal cholinergique nicotinique ?
Une protéine membranaire pouvant former un pore ionique.
Combien de sous-unités protéiques forment le canal nicotinique ?
Quatre sous-unités.
Quels sous-domaines constituent les sous-unités du canal nicotinique ?
Des sous-domaines bêta et des hélices alpha.
Comment s’appelle l’hélice alpha présente dans chaque sous-unité du canal nicotinique ?
M2.
Quels résidus chargés porte l’hélice M2 du canal nicotinique ?
Des résidus aspartate et glutamate chargés négativement.
Dans quel sens les ions circulent-ils lorsque le canal nicotinique est ouvert ?
Le sodium entre depuis le milieu extracellulaire et le potassium sort depuis le milieu intracellulaire.
Qu’est-ce que la chiralité d’une molécule ?
La propriété d’exister sous deux formes non interchangeables, gauche et droite, due à un carbone asymétrique.
Quel type de chiralité possèdent les acides aminés du vivant ?
Ils sont de type L, à quelques exceptions près.
Pourquoi la glycine n’est-elle pas chirale ?
Son carbone α présente un axe de symétrie H-C-H, car son radical est H.
Pourquoi un acide aminé est-il amphotère ?
Il peut agir comme une base ou un acide selon le pH.
Quelles sont les deux fonctions ionisables minimales d’un acide aminé ?
La fonction amine et la fonction acide carboxylique.
Sous quelle forme la fonction amine d’un acide aminé se trouve-t-elle en milieu très acide ?
Sous forme .
Sous quelle forme la fonction carboxylique d’un acide aminé se trouve-t-elle en milieu très acide ?
Sous forme .
À quel pH les formes protonée et déprotonée d’une fonction ionisable sont-elles en proportions égales ?
Au pK de cette fonction ionisable.
Quel est le pK de la fonction α-carboxyle de la glycine ?
2,4.
Quand le pH augmente, quels groupements se déprotonent en premier ?
Ceux dont le pK est le plus petit.
À quel pH un acide aminé est-il sous forme zwitterionique globalement neutre ?
À son pHi.
Que désigne la capacité tampon d’un milieu ?
Sa capacité à résister à une alcalinisation ou à une acidification.
Quelles molécules contribuent à la capacité tampon des liquides physiologiques ?
Les acides aminés, les peptides et les protéines.
Qu’est-ce que le carbone α dans un acide aminé ?
Le premier carbone de sa chaîne.
Quelle est l’exception concernant la fonction amine de la proline ?
Sa fonction amine est secondaire.
Dans la séquence Ala-Gly-Gly-Ala-Gly-Lys, quelle fonction perd le premier résidu ?
Sa fonction amine à droite.
Dans la séquence Ala-Gly-Gly-Ala-Gly-Lys, quelles fonctions perdent les résidus internes ?
Leurs fonctions carboxylique à gauche et amine à droite.
Dans la séquence Ala-Gly-Gly-Ala-Gly-Lys, quelle fonction perd le résidu Lys terminal ?
Sa fonction carboxylique à gauche.
Quels acides aminés figurent parmi les 22 fondamentaux cités ?
L’alanine, l’acide aspartique, l’acide glutamique, l’isoleucine, la méthionine, la sélénocystéine, le tryptophane, l’arginine, la cystéine, la glycine, la leucine, la phénylalanine, la sérine, la tyrosine, l’asparagine, la glutamine, l’histidine, la lysine, la proline, la thréonine, la valine et la pyrrolysine.
Chez quels organismes la pyrrolysine est-elle trouvée ?
Chez les archées méthanogènes uniquement.
Quel est le produit final de la respiration anaérobie des archées méthanogènes ?
Le méthane.
Quelles sont les catégories d’acides aminés classées selon la nature du radical ?
Aliphatiques, hydroxylés ou soufrés, cycliques, aromatiques, basiques et acides.
Quels acides aminés sont indiqués comme non chargés à pH neutre ?
La sérine, la thréonine, la cystéine, l’asparagine, la glutamine, la tyrosine, la glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la proline.
Sur quelles protéines les ligands se fixent-ils pour ouvrir le canal nicotinique ?
Sur les protéines alpha.
Quel neurotransmetteur est le ligand cité du canal nicotinique ?
L’acétylcholine.
Quels acides aminés sont indiqués de type D dans des protéines membranaires bactériennes ?
L’alanine et la glutamine.
Quel proton la fonction amine peut-elle accepter ?
Un proton, selon l’équilibre .
Quel proton la fonction acide carboxylique peut-elle céder ?
Un proton, selon l’équilibre .
Quels groupes ionisables supplémentaires le radical R peut-il porter ?
Des groupes NH₂ ou COOH.
Quelle relation donne le nombre de formes électriques possibles d’un acide aminé ?
, où est le nombre de fonctions ionisables.
À quoi correspond le nombre de pK d’un acide aminé ?
Au nombre de ses fonctions ionisables.
Comment détermine-t-on les pK d’un acide aminé par titration ?
Avec une base forte pour titrer l’acide carboxylique et un acide fort pour titrer l’amine.
Comment calcule-t-on le pHi d’un acide aminé simple à deux fonctions ionisables ?
Quel est le pHi de la glycine ?
6,05.
Quelles données faut-il connaître pour déterminer la force de la capacité tampon ?
Les pK et le pHi.
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1. Quel rôle les acides aminés jouent-ils dans l’organisme en lien avec les protéines ?
2. Quelle caractéristique distingue la glycine des autres acides aminés décrits comme possédant un carbone α asymétrique ?
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