Fiche de révision : Biochimie des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure générale des acides aminés
2. Liaison peptidique et résidus
3. Classification et charges des acides aminés
4. Canal nicotinique et résidus chargés
5. Chiralité des acides aminés
6. Caractère amphotère et ionisation
7. pK, déprotonation et pHi
8. Rôle tampon des molécules biologiques

📖 1. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Carbone α : Premier carbone de la chaîne d’un acide aminé.

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont utilisés par l’organisme pour former des protéines, qui constituent l’un des trois constituants majeurs de la cellule.

📌 La glycine ne possède pas de carbone asymétrique, contrairement aux autres acides aminés décrits comme possédant un carbone asymétrique.

• Un acide aminé possède une fonction carboxylique, une fonction amine généralement primaire et un radical R spécifique qui lui confère des propriétés particulières.

Compléments

• La proline est l’exception décrite dont la fonction amine est secondaire plutôt que primaire.

📖 2. Liaison peptidique et résidus

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison qui enchaîne les acides aminés pour former des peptides ou des protéines et dont la création dans la cellule nécessite des enzymes.
• Résidu d’acide aminé : Ce qui reste de l’acide aminé après son incorporation dans un peptide ou une protéine, lorsque ses extrémités sont transformées.

★ À maîtriser

• La liaison peptidique est une liaison de condensation qui génère de l’eau.

Compléments

• Dans la séquence Ala-Gly-Gly-Ala-Gly-Lys, le premier résidu perd sa fonction amine à droite, les résidus internes perdent leurs fonctions carboxylique à gauche et amine à droite, et le résidu Lys terminal perd sa fonction carboxylique à gauche.

💡 Astuce mémo

Condensation → liaison peptidique et libération d’eau

📖 3. Classification et charges des acides aminés

★ À maîtriser

• On connaît environ 300 acides aminés, et le cours indique que 22 acides aminés fondamentaux se retrouvent dans les protéines du vivant.

📌 À pH neutre, la lysine, l’arginine et l’histidine sont chargées positivement, tandis que l’aspartate et le glutamate sont chargés négativement.

Compléments

• Les 22 acides aminés fondamentaux cités sont l’alanine, l’acide aspartique, l’acide glutamique, l’isoleucine, la méthionine, la sélénocystéine, le tryptophane, l’arginine, la cystéine, la glycine, la leucine, la phénylalanine, la sérine, la tyrosine, l’asparagine, la glutamine, l’histidine, la lysine, la proline, la thréonine, la valine et la pyrrolysine.

• La pyrrolysine, découverte récemment selon le cours, n’est trouvée que chez les archées méthanogènes, dont le produit final de la respiration anaérobie est le méthane.

• La classification selon la nature du radical distingue :

  • Les acides aminés aliphatiques : glycine, alanine, valine, leucine et isoleucine
  • Les acides aminés hydroxylés ou soufrés : sérine, cystéine, thréonine et méthionine
  • Les acides aminés cycliques : proline
  • Les acides aminés aromatiques : phénylalanine, tyrosine et tryptophane
  • Les acides aminés basiques : histidine, lysine et arginine
  • Les acides aminés acides : acide aspartique/aspartate et acide glutamique/glutamate

• À pH neutre, les sérine, thréonine, cystéine, asparagine, glutamine, tyrosine, glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine, tryptophane et proline sont indiquées comme non chargées.

💡 Astuce mémo

À pH neutre, Lys-Arg-His portent une charge positive, Asp-Glu une charge négative

📖 4. Canal nicotinique et résidus chargés

🔑 Notions clés & Définitions

• Récepteur canal cholinergique nicotinique : Protéine membranaire qui peut se conformer pour former un pore laissant circuler des ions à travers la membrane plasmique.

★ À maîtriser

• Le canal nicotinique est formé de quatre sous-unités protéiques, constituées de sous-domaines bêta et d’hélices alpha.

• Chaque sous-unité du canal comporte une hélice alpha appelée M2, qui porte des résidus aspartate et glutamate chargés négativement.

• Lorsque le canal est ouvert, les ions sodium entrent depuis le milieu extracellulaire et les ions potassium sortent depuis le milieu intracellulaire.

Compléments

• Les ligands se fixent sur les protéines alpha pour déclencher l’ouverture du canal, et le ligand cité est l’acétylcholine, un neurotransmetteur.

📖 5. Chiralité des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Chiralité : Propriété d’une molécule qui existe sous deux formes non interchangeables, gauche (L) et droite (D), du fait d’un carbone asymétrique.

★ À maîtriser

• Tous les acides aminés du vivant sont de type L, à quelques exceptions près selon le cours.

• La glycine n’est pas chirale, car son radical est H et le carbone α présente alors un axe de symétrie H-C-H plutôt qu’une asymétrie.

Compléments

• L’alanine et la glutamine sont indiquées comme de type D dans des protéines membranaires de bactéries.

💡 Astuce mémo

L est la forme majoritaire du vivant, tandis que D apparaît dans certaines protéines bactériennes

📖 6. Caractère amphotère et ionisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Amphotère : Un acide aminé peut se comporter comme une base ou comme un acide selon le pH du milieu.

★ À maîtriser

• Les deux fonctions ionisables minimales d’un acide aminé sont la fonction amine et la fonction acide carboxylique.

• En milieu très acide, la fonction amine est sous forme NH3+ et la fonction carboxylique sous forme COOH, tandis qu’en milieu très basique elles sont respectivement sous forme NH2 et COO−.

Compléments

• La fonction amine est une base faible capable d’accepter un proton selon l’équilibre $\mathrm{NH_3^+ \rightleftharpoons NH_2 + H^+}$.

• La fonction acide carboxylique est un acide faible capable de céder un proton selon l’équilibre $\mathrm{COOH \rightleftharpoons COO^- + H^+}$.

• Le radical R peut porter une ou plusieurs fonctions ionisables supplémentaires, notamment des groupes NH2 ou COOH.

📐 Formule - Le nombre de formes électriques possibles est égal au nombre de fonctions ionisables plus un : $N_{formes}=n+1$.

💡 Astuce mémo

Milieu acide : formes protonées ; milieu basique : formes déprotonées

📖 7. pK, déprotonation et pHi

🔑 Notions clés & Définitions

• pK : pH auquel les formes protonée et déprotonée d’une fonction ionisable donnée sont en proportions égales.

• pHi : pH auquel l’acide aminé se trouve sous forme zwitterionique globalement neutre.

★ À maîtriser

• Pour la glycine, le pK de la fonction α-carboxyle est 2,4 et celui de la fonction α-amine est 9,7.

📌 Quand le pH augmente progressivement, les groupements ayant le plus petit pK se déprotonent avant ceux ayant un pK plus élevé.

Compléments

• Le nombre de pK d’un acide aminé correspond au nombre de ses fonctions ionisables.

• Les pK sont déterminés à l’aide d’une courbe de titration utilisant une base forte pour titrer l’acide faible carboxylique et un acide fort pour titrer la base faible amine.

📐 Formule - Pour un acide aminé simple ayant seulement deux fonctions ionisables, le pHi est la moyenne de ses deux pK : $pHi=\frac{pK_1+pK_2}{2}$.

• Pour la glycine, le pHi vaut $\frac{2{,}4+9{,}7}{2}=6{,}05$.

💡 Astuce mémo

Quand le pH augmente, les petits pK se déprotonent avant les grands

📖 8. Rôle tampon des molécules biologiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Capacité tampon : Capacité d’un milieu à résister à une alcalinisation ou à une acidification.

★ À maîtriser

• Les acides aminés, peptides et protéines présents dans les liquides physiologiques contribuent à leur capacité tampon.

Compléments

• La détermination de la force de la capacité tampon nécessite de connaître les pK et le pHi.

💡 Astuce mémo

Acides aminés, peptides et protéines → résistance aux variations de pH