QCM : Biochimie des acides aminés (24 questions)

Explication

Les acides aminés sont utilisés pour former des protéines, qui comptent parmi les trois constituants majeurs de la cellule. Les glucides sont une autre catégorie de molécules et ne sont pas le produit de leur assemblage en protéines.

Explication

La glycine est non chirale parce qu’elle ne possède pas de carbone asymétrique, contrairement aux autres acides aminés concernés. La proposition qui lui attribue un carbone α asymétrique inverse précisément cette distinction.

Explication

Un acide aminé possède une fonction carboxylique, une fonction amine généralement primaire et un radical R spécifique qui détermine des propriétés particulières. L’amine secondaire correspond à l’exception de la proline, et non à la caractéristique générale.

Explication

La liaison peptidique relie les acides aminés pour former des peptides ou des protéines, et sa formation cellulaire nécessite des enzymes. La rupture de ces liaisons correspond à une dégradation, non à leur rôle dans l’assemblage.

Explication

La formation d’une liaison peptidique est une condensation qui génère de l’eau. Une simple association sans élimination de molécule ne correspond donc pas à cette réaction.

Explication

Un résidu est ce qui reste d’un acide aminé après son incorporation dans un peptide ou une protéine, lorsque ses extrémités ont été transformées. Un acide aminé libre n’a pas encore subi ces transformations liées à son incorporation.

Explication

Le nombre d’acides aminés connus est d’environ 300, tandis que 22 sont indiqués comme fondamentaux et retrouvés dans les protéines du vivant. La proposition qui inverse ces deux nombres confond l’ensemble connu avec le groupe fondamental.

Explication

À pH neutre, la lysine, l’arginine et l’histidine portent une charge positive, tandis que l’aspartate et le glutamate portent une charge négative. Inverser les signes des deux groupes confond les acides aminés basiques et acides concernés.

Explication

Ce récepteur est une protéine membranaire capable de prendre une conformation qui forme un pore ionique. Un transporteur de neurotransmetteur peut déplacer des molécules, mais il ne correspond pas à la fonction de canal décrite ici.

Explication

Le canal nicotinique comporte quatre sous-unités protéiques, avec des sous-domaines bêta et des hélices alpha. L’organisation en cinq sous-unités est une structure plausible pour certains récepteurs, mais ne décrit pas celle indiquée ici.

Explication

À l’ouverture du canal, le sodium entre dans la cellule depuis l’extérieur tandis que le potassium en sort depuis l’intérieur. L’inversion des deux flux est une confusion plausible, mais elle ne correspond pas aux directions décrites.

Explication

Chaque sous-unité possède une hélice alpha M2 portant des résidus d’aspartate et de glutamate, chargés négativement. La lysine et l’arginine sont des résidus chargés positivement, ce qui les distingue des résidus cités.

Explication

La chiralité correspond à l’existence de deux formes L et D non interchangeables, liée à un carbone asymétrique. Une rotation autour d’une liaison peut modifier une conformation, mais ne définit pas les deux formes chirales décrites.

Explication

Les acides aminés du vivant sont de type L, sous réserve de quelques exceptions. La configuration D est signalée dans des cas particuliers, mais elle ne constitue pas la configuration générale.

Explication

Le radical de la glycine est H ; le carbone α présente ainsi un axe de symétrie H-C-H plutôt qu’une asymétrie. Un carbone α portant un groupe méthyle, comme dans l’alanine, n’explique pas l’absence de chiralité de la glycine.

Explication

Un acide aminé est amphotère parce qu’il peut se comporter comme un acide ou comme une base en fonction du pH. Une variation de température n’est pas le critère qui définit ce caractère.

Explication

Les fonctions ionisables minimales d’un acide aminé sont la fonction amine et la fonction acide carboxylique. Une fonction thiol peut être présente dans certains radicaux, mais elle ne remplace pas la fonction amine minimale.

Explication

En milieu très acide, l’amine est sous forme NH3+ et le carboxyle sous forme COOH ; en milieu très basique, ils sont respectivement NH2 et COO−. L’inversion des deux milieux est incorrecte, car elle attribue les formes protonées au milieu basique.

Explication

Le pK correspond au pH où les formes protonée et déprotonée d’une fonction ionisable sont en proportions égales. La forme zwitterionique globalement neutre caractérise le pHi, et non le pK.

Explication

La fonction α-carboxyle de la glycine a un pK de 2,4, tandis que celui de sa fonction α-amine est de 9,7. Inverser ces valeurs attribue à chaque fonction le pK de l’autre.

Explication

À mesure que le pH augmente, les groupements ayant le pK le plus faible se déprotonent avant ceux ayant un pK plus élevé. L’ordre ne dépend donc pas du fait qu’un groupement soit une amine.

Explication

Le pHi est le pH auquel l’acide aminé se trouve sous forme zwitterionique globalement neutre. L’état où une fonction est à moitié protonée correspond plutôt à la définition du pK.

Explication

La capacité tampon désigne la résistance d’un milieu aux variations de pH, qu’elles soient une alcalinisation ou une acidification. Une hausse ou une baisse durable du pH décrit une variation non compensée, et non cette capacité de résistance.

Explication

Les acides aminés, les peptides et les protéines présents dans les liquides physiologiques contribuent à leur capacité tampon. Les autres choix remplacent une ou plusieurs de ces catégories par des constituants qui ne sont pas cités comme contributeurs ici.