Fiche de révision : Biochimie des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Fondements et domaines de la biochimie
2. Métabolisme et familles biomoléculaires
3. Structure et fonctions des protéines
4. Propriétés générales des acides aminés
5. Familles et particularités des acides aminés
6. Rôles et devenir métabolique

📖 1. Fondements et domaines de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Science qui étudie les molécules présentes dans les cellules et les organismes vivants ainsi que les réactions chimiques entre ces molécules.

★ À maîtriser

• La biochimie de l’Homme comprend 70-80 % d’eau, de la matière organique composée notamment de carbone, hydrogène, oxygène, azote, phosphore et soufre, des oligoéléments et des ions en quantités variables.

• Les liens entre biochimie et médecine concernent: la base biochimique de toute maladie, la recherche de cibles moléculaires thérapeutiques, le diagnostic et le suivi des traitements

Compléments

📌 La biochimie structurale étudie la composition et la configuration des biomolécules, la biochimie métabolique étudie les réactions impliquant les biomolécules et la biochimie clinique applique la biochimie à la médecine.

📖 2. Métabolisme et familles biomoléculaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Métabolisme : Ensemble des réactions chimiques se produisant dans les cellules et les organismes vivants.

★ À maîtriser

📌 L’anabolisme regroupe les réactions de synthèse des molécules indispensables à la vie avec consommation d’énergie, tandis que le catabolisme regroupe les réactions de dégradation des grosses molécules avec libération d’énergie.

• Les grandes familles de biomolécules sont:
  • les protéines
  • les lipides
  • les glucides
  • les acides nucléiques

Compléments

• L’énergie libérée par le catabolisme peut être utilisée directement sous forme d’ATP ou mise en réserve sous forme de triglycérides.

💡 Astuce mémo

Anabolisme construit et consomme l’énergie, catabolisme dégrade et libère l’énergie.

📖 3. Structure et fonctions des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Macromolécule issue de la traduction de l’ARNm et formée par condensation d’au moins 50 acides aminés.

📝 Points essentiels

📌 Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine contient des acides aminés et un groupement non protéique minéral, métallique, glucidique ou lipidique.

• La liaison peptidique est une liaison amide formée entre deux acides aminés avec libération d’une molécule d’eau.

• Les protéines assurent notamment des fonctions structurales, enzymatiques, de transport, de signalisation, de reconnaissance, de défense, de mouvement et de coagulation sanguine.

📖 4. Propriétés générales des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Amphotérie : Caractère des acides aminés dont le groupement carboxyle peut donner un ion H+ et le groupement amine peut capter un ion H+.
• pHi : pH auquel le bilan des charges de l’acide aminé est nul et où prédomine la forme zwitterionique.
• pK : pH de demi-ionisation d’une fonction ionisable.

📝 Points essentiels

• Il existe 21 acides aminés principaux dans le règne animal et végétal, généralement de série L, et la glycine est le seul acide aminé inactif sur la lumière polarisée car elle ne possède pas de carbone asymétrique.

• La masse moyenne d’un acide aminé est de 110 Da, valeur utilisée pour les calculs d’examen, de sorte qu’une protéine de 10 acides aminés a une masse moyenne de 1100 Da.

💡 Astuce mémo

Le pK décrit une demi-ionisation, tandis que le pHi correspond à une charge globale nulle.

📖 5. Familles et particularités des acides aminés

📝 Points essentiels

• Les principales familles d’acides aminés sont:

  • les aliphatiques : G, A, V, L, I
  • les hydroxylés : S, T
  • les soufrés : C, M
  • les dicarboxyliques : D, E
  • les basiques : K, R, H
  • les aromatiques : F, Y, W
  • la cyclique : P

• Les acides aminés essentiels sont:

  • l’isoleucine
  • la phénylalanine
  • la leucine
  • la thréonine
  • la méthionine
  • la valine
  • la lysine
  • le tryptophane
  • l’histidine

• Deux cystéines peuvent s’oxyder en éliminant deux hydrogènes pour former un pont disulfure intrac chaîne ou interchaîne, et le β-mercaptoéthanol peut rompre cette liaison covalente forte.

• La phénylcétonurie résulte d’une absence ou d’un déficit en phénylalanine hydroxylase, provoque une accumulation sanguine de phénylalanine et concerne environ 1 naissance sur 16 000.

💡 Astuce mémo

Aliphatiques, hydroxylés, soufrés, dicarboxyliques, basiques, aromatiques, puis cycliques.

📖 6. Rôles et devenir métabolique

★ À maîtriser

• Les acides aminés sont des précurseurs de neuromédiateurs, de neurotransmetteurs et d’hormones, et ils déterminent la structure primaire des protéines.

• La glutamine transporte l’ammoniac dans le sang, tandis que l’élimination de l’azote se fait notamment par le cycle de l’urée.

Compléments

• Dans le cycle de Krebs, l’alanine et la sérine peuvent fournir du pyruvate, tandis que l’aspartate et l’asparagine peuvent fournir de l’oxaloacétate.

• L’histidine peut accepter ou donner des ions H+ lors de la catalyse enzymatique, tandis que la méthionine peut transporter un groupement méthyle.

• L’ornithine dérive de l’arginine après élimination de deux atomes d’azote lors de la synthèse de l’urée, puis elle participe à la formation de la citrulline dans la mitochondrie.

💡 Astuce mémo

Transamination → transport de l’azote → élimination par le foie et le rein.

📊 Tableaux de synthèse

Anabolisme et catabolisme