Qu'est-ce que la biochimie étudie ?
Les bases moléculaires de la vie.
Quelle structure de l'ADN la biochimie a-t-elle permis de comprendre ?
La structure en double hélice.
Quel transfert d'information la biochimie a-t-elle expliqué ?
Du gène à la protéine.
Quelles voies la biochimie a-t-elle permis de comprendre ?
Les voies fondamentales du métabolisme.
Comment la biochimie influence-t-elle la médecine ?
Par l’élucidation des mécanismes moléculaires de nombreuses maladies.
Quel outil biochimique est utilisé dans le diagnostic clinique ?
Les dosages enzymatiques.
Que sont les protéines dans les processus biologiques ?
Des macromolécules jouant des rôles cruciaux.
Quels rôles assurent les protéines dans la cellule ?
La catalyse enzymatique, le transport, la réserve, le mouvement et le support mécanique.
Comment les protéines participent-elles à la fonction nerveuse ?
Elles produisent et transmettent l'influx nerveux.
Quel est le rôle des protéines dans la croissance cellulaire ?
Elles contrôlent la croissance et la différenciation.
Quelle est l'unité structurale de base des protéines ?
Les acides aminés.
Que fournit presque exclusivement l’hydrolyse des protéines ?
Des acides aminés alpha.
Combien d’acides aminés différents peuvent contenir les protéines naturelles ?
Jusqu’à 20 acides aminés différents.
Que possèdent certains acides aminés en plus des fonctions acide et amine ?
Des groupements fonctionnels supplémentaires portés par R.
Que fait précéder la nomenclature officielle au nom de l’acide organique ?
Le terme « alpha-amino ».
Donnez un exemple d’acide aminé nommé selon la nomenclature officielle.
Acide alpha-aminopropionique pour l’alanine.
Comment sont désignés les acides aminés dans les peptides et protéines ?
Par des abréviations à trois lettres ou à une lettre.
Qu'est-ce que le pouvoir rotatoire ?
La capacité de faire dévier le plan d’une lumière polarisée.
Comment appelle-t-on une molécule qui fait tourner le plan de polarisation dans le sens des aiguilles d'une montre ?
Une molécule dextrogyre (+).
Comment appelle-t-on une molécule qui fait tourner le plan de polarisation dans le sens inverse des aiguilles d'une montre ?
Une molécule lévogyre (-).
Quel acide aminé ne possède pas de carbone asymétrique ?
La glycine.
Tous les acides aminés possèdent-ils un carbone asymétrique ?
Non, sauf la glycine.
À quelle série appartiennent conventionnellement les acides aminés protéiques ?
À la série L.
L'appartenance à la série L permet-elle de prévoir le pouvoir rotatoire des acides aminés ?
Non, elle ne permet pas de le prévoir.
Par quoi se distinguent les 20 acides aminés ?
Par la dimension, la forme, la charge, la capacité à liaisons hydrogène et la réactivité chimique de leur chaîne latérale.
Quelle charge portent Lys, Arg et His à pH neutre ?
Une charge positive.
Quel est le pKa de la chaîne latérale de l’histidine ?
6,0.
Quelle charge portent Asp et Glu à pH neutre ?
Une charge négative.
Comment sont chargés Ser, Thr, Cys, Asn, Gln et Tyr à pH neutre ?
Non chargés mais polaires.
Comment sont chargés Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro à pH neutre ?
Non chargés et apolaires ou hydrophobes.
Qu'est-ce que le caractère ampholyte d'un acide aminé ?
Il possède une fonction acide carboxyle et une fonction basique amine.
Qu'est-ce qu'un zwitterion d'un acide aminé ?
C'est la forme dipolaire portant des charges positives et négatives simultanément.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pI d'un acide aminé ?
C'est le pH où la charge nette est nulle.
Que se passe-t-il sur le groupement COO− en milieu acide ?
Il accepte un proton.
Que se passe-t-il sur le groupement NH3+ en milieu alcalin ?
Il perd un proton.
Qu'est-ce que le pK d'un groupement ionisable ?
C'est le pH où 50 % du groupement est dissocié.
Quelle est la formule de formation d'un amide entre un carboxyle et une amine ?
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation entre le COOH du premier et le NH2 du deuxième avec formation d'eau.
Que portent les extrémités N et C après formation d'une liaison peptidique ?
L'extrémité N porte un groupe amine libre et l'extrémité C un groupe carboxyle libre.
Que libère la décarboxylation enzymatique d'un acide aminé ?
Du CO2 et une amine grâce à une décarboxylase spécifique.
Quelle réaction Frederik SANGER a-t-il utilisée en 1953 pour déterminer la structure primaire de l'insuline ?
La réaction au 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène.
Quel est le principe de la dégradation récurrente d’Edman ?
Elle libère l'acide aminé N-terminal sous forme de dérivé PTH et raccourcit la protéine d'un acide aminé.
Quels produits génère la désamination oxydative des acides aminés ?
Du NH3 et des acides alpha-cétoniques.
Quelle couleur donne la ninhydrine aux acides aminés et à la proline ?
Pourpre à 570 nm pour les acides aminés, jaune à 440 nm pour la proline.
Que forme l’oxydation de deux cystéines avec groupes thiols ?
Une cystine contenant un pont disulfure.
Quel rôle jouent les ponts disulfures dans les protéines ?
Ils maintiennent la structure tridimensionnelle des protéines.
Qu'empêche la carboxyamidométhylation des cystéines ?
La formation de liaisons disulfure.
Comment la carboxyamidométhylation agit-elle sur les groupes thiols ?
Elle se lie de façon covalente aux groupes thiols des cystéines.
Quel ester forme la phosphorylation de la sérine, thréonine ou tyrosine ?
Un ester phosphate.
Où la O-glycosylation ajoute-t-elle des glucides ?
À l’oxygène de la chaîne latérale de la sérine ou de la thréonine dans la lumière de l’appareil de Golgi.
Quelle séquence consensus reconnaît la N-glycosylation ?
Asn-X-Ser/Thr, où X n’est pas la proline.
Quelle enzyme catalyse la N-glycosylation et comment se déroule-t-elle ?
L’oligosaccharyl-transférase catalyse un transfert en bloc cotraductionnel d’un oligosaccharide.
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1. Quelle transformation subissent deux groupes thiols de cystéines lors de leur oxydation ?
2. Quelle relation entre les acides aminés et les protéines est correcte ?
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