Fiche de révision : Biochimie et acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie
2. Rôles biologiques des protéines
3. Structure et nomenclature
4. Configuration et pouvoir rotatoire
5. Classification des chaînes latérales
6. Ampholytes et ionisation
7. Réactivité des fonctions principales
8. Réactivité des chaînes latérales

📖 1. Fondements de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude des bases moléculaires de la vie.

★ À maîtriser

• La biochimie influence la médecine par l’élucidation des mécanismes moléculaires de nombreuses maladies et par l’utilisation des dosages enzymatiques dans le diagnostic clinique.

Compléments

• La biochimie a permis de comprendre la structure en double hélice de l’ADN, le transfert de l’information du gène à la protéine et des voies fondamentales du métabolisme.

💡 Astuce mémo

Structures moléculaires communes → expressions de la vie et applications médicales

📖 2. Rôles biologiques des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéines : Macromolécules qui jouent des rôles cruciaux dans pratiquement tous les processus biologiques.

★ À maîtriser

• Les protéines assurent notamment: la catalyse enzymatique, le transport et la mise en réserve de petites molécules et d’ions, le mouvement coordonné, le support mécanique

• Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines.

Compléments

• Les protéines participent aussi à la production et à la transmission de l’influx nerveux ainsi qu’au contrôle de la croissance et de la différenciation.

📖 3. Structure et nomenclature

★ À maîtriser

• L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides aminés alpha.

• Les protéines naturelles peuvent renfermer jusqu’à 20 acides aminés différents, certains possédant en plus des fonctions acide et amine des groupements fonctionnels supplémentaires portés par R.

Compléments

📌 La nomenclature officielle fait précéder le nom de l’acide organique du terme « alpha-amino », comme dans acide alpha-aminopropionique pour l’alanine.

• Les acides aminés sont désignés dans les peptides et les protéines par des abréviations à trois lettres ou à une lettre.

📖 4. Configuration et pouvoir rotatoire

🔑 Notions clés & Définitions

• Pouvoir rotatoire : Capacité de faire dévier le plan d’une lumière polarisée.

📝 Points essentiels

📌 Une molécule qui fait tourner le plan de polarisation dans le sens des aiguilles d’une montre est dextrogyre (+), tandis qu’une molécule qui le fait tourner dans le sens inverse est lévogyre (-).

• Tous les acides aminés possèdent au moins un carbone asymétrique, à l’exception de la glycine.

📌 Les acides aminés protéiques appartiennent conventionnellement à la série L, mais cette appartenance ne permet pas de prévoir leur pouvoir rotatoire.

💡 Astuce mémo

Série L ≠ pouvoir rotatoire (+) ou (-)

📖 5. Classification des chaînes latérales

📝 Points essentiels

• Les chaînes latérales diffèrent par: la dimension, la forme, la charge, la capacité à contracter des liaisons hydrogène, la réactivité chimique

• À pH neutre, les acides aminés basiques Lys, Arg et His portent une charge positive, et la chaîne latérale de l’histidine possède un pKa de 6,0.

• À pH neutre, les acides aminés acides Asp et Glu portent une charge négative.

• À pH neutre, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln et Tyr sont non chargés mais polaires, tandis que Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp et Pro sont non chargés et apolaires ou hydrophobes.

💡 Astuce mémo

Polaire chargée, polaire non chargée ou apolaire hydrophobe

📖 6. Ampholytes et ionisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Caractère ampholyte : Possession d’une fonction acide carboxyle et d’une fonction basique amine, permettant d’agir comme un acide ou comme une base.
• Zwitterion : Forme dipolaire d’un acide aminé portant simultanément des charges positives et négatives.
• Point isoélectrique : pH auquel un acide aminé possède une charge nette nulle, avec autant de charges positives que négatives.

★ À maîtriser

• En milieu acide, la forme dipolaire accepte un proton sur le groupement COO−, tandis qu’en milieu alcalin elle perd un proton du groupement NH3+.

Compléments

• Le pK est le pH de demi-dissociation auquel 50 % d’un groupement est dissocié.

💡 Astuce mémo

Milieu acide : protonation ; milieu alcalin : déprotonation

📖 7. Réactivité des fonctions principales

★ À maîtriser

📐 Formule — La formation d’un amide entre un carboxyle et une amine s’écrit $R_a-COOH + R_bNH_2 \rightarrow R_a-CO-NHR_b + H_2O$.

• La liaison peptidique résulte d’une condensation entre le COOH du premier acide aminé et le NH2 du deuxième, avec formation d’une molécule d’eau.

📌 Après formation de la liaison peptidique, l’extrémité N porte un groupe amine libre et l’extrémité C porte un groupe carboxyle libre.

• Le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène forme avec une fonction aminée un dérivé jaune identifiable par chromatographie et dosable par spectrophotométrie à 360 nm.

• Frederik SANGER a utilisé la réaction au 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène en 1953 pour établir la première structure primaire d’une protéine, l’insuline.

• La dégradation récurrente d’Edman libère successivement l’acide aminé N-terminal sous forme de dérivé PTH et laisse une protéine raccourcie d’un acide aminé.

• La ninhydrine colore tous les acides aminés en pourpre de Ruhemann à 570 nm, tandis que la proline et l’hydroxyproline sont colorées en jaune à 440 nm.

Compléments

• La décarboxylation, chimique ou enzymatique, libère du CO2 et permet la synthèse d’une amine grâce à une décarboxylase spécifique de chaque acide aminé.

• La désamination oxydative libère du NH3 à partir du groupe amine et produit des acides alpha-cétoniques, généralement dans le foie et les reins.

• Les enzymes de la désamination oxydative sont:

  • les L-amino-acid-oxydases
  • les D-amino-acid-oxydases
  • la glutamate déshydrogénase

• 🔄 La réaction avec la ninhydrine suit les étapes suivantes: formation d’une imine, décarboxylation, hydrolyse de la nouvelle imine, condensation avec une seconde molécule de ninhydrine

💡 Astuce mémo

Carboxyle : ester, amide, décarboxylation ; amine : imine, marquage, désamination

📖 8. Réactivité des chaînes latérales

★ À maîtriser

• L’oxydation de deux cystéines portant des groupes thiols forme une cystine contenant un pont disulfure.

• Les ponts disulfures participent au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines.

• La phosphorylation de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine forme un ester phosphate, avec des taux respectifs de 1000, 100 et 1 chez les eucaryotes.

📌 La N-glycosylation ajoute dans le réticulum endoplasmique un oligosaccharide à une asparagine appartenant à la séquence consensus Asn-X-Ser/Thr, où X est tout acide aminé sauf la proline.

Compléments

• La carboxyamidométhylation bloque les cystéines en se liant de façon covalente à leur groupe thiol et empêche la formation de liaisons disulfure.

• La O-glycosylation ajoute des glucides à l’oxygène de la chaîne latérale de la sérine ou de la thréonine dans la lumière de l’appareil de Golgi.

• La N-glycosylation est catalysée par une oligosaccharyl-transférase et se déroule de manière cotraductionnelle par transfert en bloc d’un oligosaccharide comprenant de la N-acétylglucosamine, du mannose et du glucose.

💡 Astuce mémo

Oxydation des cystéines → ponts disulfure → structure tridimensionnelle

📊 Tableaux de synthèse

Classification à pH neutre