Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Une unité de base des protéines avec un carbone α lié à H, NH₂, COOH et une chaîne latérale R.
Combien d'acides aminés protéinogènes principaux sont étudiés dans ce cours ?
Vingt acides aminés protéinogènes principaux.
À quelle série appartiennent la plupart des acides aminés protéinogènes ?
À la série L.
Quels acides aminés sont acides ?
L'aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés sont basiques ?
La lysine, l'arginine et l'histidine.
Qu'est-ce qu'un zwitterion ?
Une forme d'acide aminé portant NH₃⁺ et COO⁻ simultanément.
Qu'est-ce que le point isoélectrique (pI) d'un acide aminé ?
Le pH où sa charge nette est nulle.
Que fait la décaboxylation sur un acide aminé ?
Elle retire du CO₂.
Quels sont les neuf acides aminés essentiels chez l’humain ?
Histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane, valine.
Quelle est la formule du facteur de rétention en chromatographie sur couche mince ?
.
Quelle est la condition sur en chromatographie sur couche mince ?
Le facteur de rétention reste inférieur à 1.
Que se passe-t-il en électrophorèse si pI > pH ?
La molécule est globalement positive et migre vers l’électrode négative.
Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?
Une liaison entre COOH d’un acide aminé et NH₂ du suivant formant –CO–NH– avec libération d’H₂O.
Que donne l’hydrolyse totale d’un peptide ?
La composition en acides aminés sans leur ordre.
Que permet la méthode d’Edman ?
De séquencer progressivement un peptide depuis l’extrémité N-terminale.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence des acides aminés.
Que caractérise la structure secondaire d'une protéine ?
Les repliements locaux.
Que désigne la structure tertiaire d'une protéine ?
L’organisation tridimensionnelle globale d’une chaîne.
Que représente la structure quaternaire d'une protéine ?
L’association de plusieurs sous-unités.
Comment l’hélice α est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène entre les résidus i et i+4.
Combien de résidus par tour comporte une hélice α ?
Environ 3,6 résidus par tour.
Quelle est la caractéristique des chaînes R dans l’hélice α ?
Elles sont exposées vers l’extérieur.
Par quelles interactions le repliement tertiaire est-il stabilisé ?
Par les interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, interactions électrostatiques, forces de van der Waals et ponts disulfure.
Quelle est la composition de l'hémoglobine adulte HbA ?
Un hétérotétramère α₂β₂ contenant quatre hèmes.
Combien d'oxygènes peut fixer une molécule d'hémoglobine ?
Jusqu'à quatre molécules d'O₂.
Quelle affinité pour l'O₂ caractérise l'état T de l'hémoglobine ?
Une faible affinité pour l'O₂.
Quel état de l'hémoglobine favorise la fixation pulmonaire de l'O₂ ?
L'état R avec une forte affinité pour l'O₂.
Qu'est-ce que la P50 de l'hémoglobine ?
La pression partielle d'O₂ à 50 % de saturation.
Que signifie une P50 élevée pour l'affinité de l'hémoglobine ?
Une affinité diminuée pour l'O₂.
Quelle est la conséquence de l'effet Bohr sur l'affinité Hb/O₂ ?
L'affinité diminue.
Quelle mutation cause la drépanocytose ?
La substitution β6 Glu → Val formant HbS.
Qu'est-ce qu'un glucide ?
Une molécule organique polyhydroxylée avec une fonction aldéhyde ou cétone.
Quelle fonction porte un aldose ?
Une fonction aldéhyde.
Quelle fonction porte un cétose ?
Une fonction cétone.
Quelle est la différence entre épimères et anomères ?
Les épimères diffèrent par un carbone asymétrique, les anomères au carbone anomérique.
De quoi est formé le saccharose ?
De glucose et fructose.
De quoi est formé le lactose ?
De glucose et galactose.
De quoi est formé le maltose ?
De deux molécules de glucose.
Quel est le rôle du glycogène chez l'animal ?
C'est un polysaccharide de réserve.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur biologique protéique qui accélère une réaction sans être consommé.
Quel est le mécanisme général d'action d'une enzyme ?
E + S ⇌ ES → E + P, puis l'enzyme est libérée pour un nouveau cycle.
Que représente dans le modèle de Michaelis-Menten ?
La concentration en substrat où la vitesse est la moitié de .
Que signifie dans la cinétique enzymatique ?
La vitesse maximale lorsque l'enzyme est saturée en substrat.
Quel effet a une température ou un pH éloigné de l'optimum sur une enzyme ?
Ils diminuent l'activité enzymatique et altèrent la structure protéique.
Que nécessite parfois une enzyme pour fonctionner correctement ?
Un cofacteur non protéique.
Quel cofacteur est nécessaire à l'anhydrase carbonique ?
L'ion zinc.
Quel est le bilan net de la glycolyse en termes de produits?
2 pyruvates, 2 ATP nets et 2 NADH,H⁺.
Que devient le pyruvate en anaérobiose?
Il est réduit en lactate par la LDH.
Quel est le rôle de la réduction du pyruvate en lactate?
Régénérer le NAD⁺ nécessaire à la glycolyse.
Quelles enzymes régulent majoritairement la glycolyse?
L’hexokinase ou glucokinase, la PFK1 et la pyruvate kinase.
Quel effet l’insuline a-t-elle sur le fructose-2,6-bisphosphate et la glycolyse hépatique?
Elle augmente le fructose-2,6-bisphosphate et stimule la glycolyse.
Quel effet le glucagon a-t-il sur la glycolyse et la néoglucogenèse?
Il diminue le fructose-2,6-bisphosphate, freine la glycolyse et favorise la néoglucogenèse.
Quels sont les principaux substrats de la néoglucogenèse hépatique?
Le lactate, l’alanine, le pyruvate et le glycérol.
Quelles enzymes contournent les étapes irréversibles en néoglucogenèse?
La pyruvate carboxylase, la PEPCK, la fructose-1,6-bisphosphatase et la glucose-6-phosphatase.
Quel est le coût énergétique pour former un glucose en néoglucogenèse ?
Le coût est de 4 ATP, 2 GTP et 2 NADH,H⁺.
Quel produit le muscle libère-t-il dans le cycle de Cori ?
Le muscle produit du lactate.
Que produit la voie des pentoses phosphates à partir du G6P ?
Elle produit du NADPH,H⁺ et du ribose-5P sans ATP ni NADH,H⁺.
Quelle phase de la voie des pentoses est irréversible ?
La phase oxydative est irréversible.
Que fournit la phase non oxydative de la voie des pentoses à la glycolyse ?
Elle fournit du fructose-6P et du glycéraldéhyde-3P.
Quelles sont les conséquences d'un déficit en G6PD ?
Il diminue le NADPH, réduit le GSH, augmente les dommages oxydatifs et peut provoquer une hémolyse.
Quelles liaisons compose le glycogène dans les chaînes et aux ramifications ?
Le glycogène a des liaisons α1-4 dans les chaînes et α1-6 aux ramifications.
Quelle est la fonction principale du glycogène dans le foie ?
Le foie stocke du glycogène pour maintenir la glycémie.
Comment le muscle utilise-t-il le glycogène ?
Le muscle utilise le glycogène localement pour la contraction et la production d’ATP.
Quelle enzyme libère le G1P à partir des liaisons α1-4 lors de la glycogénolyse ?
La glycogène phosphorylase libère le G1P des liaisons α1-4.
Quel rôle joue l’enzyme débranchante dans la glycogénolyse ?
Elle agit près des liaisons α1-6 pour débrancher le glycogène.
Quelle enzyme convertit le G1P en G6P dans la glycogénolyse ?
La phosphoglucomutase convertit le G1P en G6P.
Comment la glycogène phosphorylase et la glycogène synthase sont-elles régulées par phosphorylation ?
La phosphorylase est active phosphorylée, la synthase active déphosphorylée.
Quels symptômes cause le déficit en glucose-6-phosphatase dans la glycogénose Ia ?
Il provoque accumulation de glycogène hépatique, hépatomégalie, hypoglycémie inter-prandiale sévère et hyperlactacidémie.
Combien d'acides aminés comporte l'insuline au total ?
L'insuline comporte 51 acides aminés.
Teste tes connaissances avec un QCM de 33 questions sur Biochimie fondamentale et métabolisme.
1. Concernant la structure générale d’un acide aminé :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés protéinogènes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Biochimie fondamentale et métabolisme.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards