QCM : Biochimie fondamentale et métabolisme — 33 questions

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la structure générale d’un acide aminé :

Le groupement carboxyle porte toujours une charge positive en solution.
La chaîne R correspond au groupement aminé terminal de l’acide aminé.
La chaîne R détermine notamment la charge, la polarité et la réactivité.
Le carbone α est relié à deux chaînes latérales R identiques.
Le carbone α est lié à un hydrogène, un groupement aminé, un carboxyle et R.

La chaîne R détermine notamment la charge, la polarité et la réactivité. · Le carbone α est lié à un hydrogène, un groupement aminé, un carboxyle et R.

Explication

La chaîne latérale R détermine plusieurs propriétés de l’acide aminé, notamment sa charge et sa polarité. Les autres propositions attribuent à tort ces propriétés au carbone α, au groupement carboxyle ou à l’eau libérée.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les acides aminés protéinogènes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La plupart des acides aminés protéinogènes appartiennent à la série L.
Le groupe principal étudié comprend vingt acides aminés protéinogènes.
La série L caractérise une configuration spatiale de l’acide aminé.
Les acides aminés protéinogènes principaux appartiennent tous à la série D.
La série L indique qu’un acide aminé dévie nécessairement la lumière vers la gauche.

La plupart des acides aminés protéinogènes appartiennent à la série L. · Le groupe principal étudié comprend vingt acides aminés protéinogènes. · La série L caractérise une configuration spatiale de l’acide aminé.

Explication

Le cours retient vingt acides aminés protéinogènes principaux, dont la plupart sont de série L. La série L décrit une configuration spatiale et ne doit pas être confondue avec la lévogy­rie, qui concerne la rotation optique.

3. À propos de la classification acide ou basique des acides aminés, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La tyrosine appartient au groupe des acides aminés basiques.
L’aspartate appartient au groupe des acides aminés acides.
Le glutamate appartient au groupe des acides aminés acides.
L’arginine appartient au groupe des acides aminés basiques.
La lysine appartient au groupe des acides aminés basiques.

L’aspartate appartient au groupe des acides aminés acides. · Le glutamate appartient au groupe des acides aminés acides. · L’arginine appartient au groupe des acides aminés basiques. · La lysine appartient au groupe des acides aminés basiques.

Explication

L’aspartate et le glutamate sont les acides aminés acides, tandis que la lysine, l’arginine et l’histidine sont basiques. La cystéine et la tyrosine ne font pas partie de ces deux groupes selon la classification donnée.

4. Quelles sont les réponses exactes au sujet des formes ioniques des acides aminés ?

Un zwitterion possède deux groupements chargés positivement.
Le point isoélectrique correspond au pH où toutes les charges disparaissent.
Le point isoélectrique correspond au pH où la charge nette est nulle.
Un zwitterion possède simultanément les groupements NH₃⁺ et COO⁻.
Un zwitterion ne comporte pas de groupement carboxylate.

Le point isoélectrique correspond au pH où la charge nette est nulle. · Un zwitterion possède simultanément les groupements NH₃⁺ et COO⁻.

Explication

Un zwitterion porte simultanément un groupement NH₃⁺ et un groupement COO⁻. Le point isoélectrique correspond au pH où la charge nette est nulle, ce qui ne signifie pas l’absence de charges individuelles.

5. Concernant le facteur de rétention en chromatographie sur couche mince :

Le facteur Rf augmente lorsque la distance du composé diminue à front constant.
Le facteur Rf reste inférieur à 1 dans cette méthode.
Le facteur Rf est exprimé comme une différence entre deux distances.
Le facteur Rf rapporte la distance du front du solvant à celle du composé.
Le facteur Rf rapporte la distance du composé à celle du front du solvant.

Le facteur Rf reste inférieur à 1 dans cette méthode. · Le facteur Rf rapporte la distance du composé à celle du front du solvant.

Explication

Le facteur Rf est le rapport entre la distance parcourue par le composé et celle parcourue par le front du solvant. Il reste inférieur à 1, car le composé ne dépasse pas le front du solvant.

6. En électrophorèse, quelles propositions décrivent correctement l’effet de la relation entre pI et pH ?

Si pI est égal au pH, la molécule migre fortement vers une électrode.
Si pI est supérieur au pH, la molécule est globalement positive.
Une molécule négative migre vers l’électrode négative.
Une molécule positive migre vers l’électrode positive.
Si pI est inférieur au pH, la molécule est globalement négative.

Si pI est supérieur au pH, la molécule est globalement positive. · Si pI est inférieur au pH, la molécule est globalement négative.

Explication

Lorsque le pI est supérieur au pH, la molécule est globalement positive et migre vers l’électrode négative. Lorsque le pI est inférieur au pH, elle est négative et migre vers l’électrode positive.

7. La formation d’une liaison peptidique implique quelles transformations moléculaires ?

Elle met en jeu le groupement COOH d’un acide aminé.
Elle produit une liaison de type –CO–NH–.
Elle met en jeu le groupement NH₂ de l’acide aminé suivant.
Elle s’accompagne de la libération d’une molécule d’eau.
Elle résulte de l’association de deux groupements carboxyles.

Elle met en jeu le groupement COOH d’un acide aminé. · Elle produit une liaison de type –CO–NH–. · Elle met en jeu le groupement NH₂ de l’acide aminé suivant. · Elle s’accompagne de la libération d’une molécule d’eau.

Explication

La liaison peptidique se forme entre le COOH d’un acide aminé et le NH₂ du suivant. Cette réaction libère une molécule d’eau et produit le motif –CO–NH–.

8. À propos de l’hydrolyse totale et de la méthode d’Edman, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La méthode d’Edman commence par l’extrémité N-terminale.
La méthode d’Edman séquence progressivement le peptide.
La méthode d’Edman détermine la composition sans fournir d’information séquentielle.
L’hydrolyse totale révèle la composition en acides aminés du peptide.
L’hydrolyse totale conserve l’ordre des acides aminés dans le peptide.

La méthode d’Edman commence par l’extrémité N-terminale. · La méthode d’Edman séquence progressivement le peptide. · L’hydrolyse totale révèle la composition en acides aminés du peptide.

Explication

L’hydrolyse totale fournit la composition en acides aminés mais ne conserve pas leur ordre. La méthode d’Edman permet au contraire une séquence progressive à partir de l’extrémité N-terminale.

9. Concernant les différents niveaux de structure des protéines :

La structure quaternaire résulte de l’association de plusieurs sous-unités.
La structure tertiaire résulte de l’association de plusieurs sous-unités.
La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés.
La structure tertiaire décrit l’organisation globale d’une chaîne.
La structure secondaire correspond à des repliements locaux.

La structure quaternaire résulte de l’association de plusieurs sous-unités. · La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés. · La structure tertiaire décrit l’organisation globale d’une chaîne. · La structure secondaire correspond à des repliements locaux.

Explication

La structure primaire est une séquence, la secondaire correspond aux repliements locaux, la tertiaire décrit l’organisation globale d’une chaîne et la quaternaire associe plusieurs sous-unités. Les propositions inversant les niveaux tertiaire et quaternaire sont donc incorrectes.

10. Quelles caractéristiques décrivent correctement l’hélice α ?

Les chaînes R sont orientées vers l’extérieur de l’hélice.
Des liaisons hydrogène relient les résidus i et i+4.
L’hélice α comporte environ 3,6 résidus par tour.
Les liaisons hydrogène relient principalement les résidus i et i+2.
L’hélice α comporte environ 2,6 résidus par tour.

Les chaînes R sont orientées vers l’extérieur de l’hélice. · Des liaisons hydrogène relient les résidus i et i+4. · L’hélice α comporte environ 3,6 résidus par tour.

Explication

L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les résidus i et i+4. Elle comporte environ 3,6 résidus par tour et expose les chaînes R vers l’extérieur.

11. Parmi les interactions participant à la stabilisation du repliement tertiaire, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les liaisons hydrogène participent à la stabilisation tertiaire.
Les interactions électrostatiques participent à la stabilisation tertiaire.
Les forces de van der Waals participent à la stabilisation tertiaire.
Les interactions hydrophobes participent à la stabilisation tertiaire.
Les liaisons peptidiques constituent les seules interactions stabilisatrices.

Les liaisons hydrogène participent à la stabilisation tertiaire. · Les interactions électrostatiques participent à la stabilisation tertiaire. · Les forces de van der Waals participent à la stabilisation tertiaire. · Les interactions hydrophobes participent à la stabilisation tertiaire.

Explication

Le repliement tertiaire repose sur plusieurs interactions, notamment hydrophobes, hydrogène, électrostatiques, de van der Waals et les ponts disulfure. Les interactions ioniques seules ne suffisent donc pas à décrire cette stabilisation.

12. Concernant la structure et les états fonctionnels de l’hémoglobine :

Chaque hème de l’hémoglobine peut fixer une molécule de dioxygène.
Une molécule d’hémoglobine peut transporter jusqu’à quatre molécules d’oxygène.
L’hémoglobine HbA contient deux chaînes alpha et deux chaînes bêta.
L’état R favorise la fixation de l’oxygène au niveau des poumons.
L’état T possède une forte affinité pour l’oxygène pulmonaire.

Chaque hème de l’hémoglobine peut fixer une molécule de dioxygène. · Une molécule d’hémoglobine peut transporter jusqu’à quatre molécules d’oxygène. · L’hémoglobine HbA contient deux chaînes alpha et deux chaînes bêta. · L’état R favorise la fixation de l’oxygène au niveau des poumons.

Explication

L’hémoglobine HbA possède deux chaînes alpha, deux chaînes bêta et quatre hèmes, chacun pouvant fixer une molécule d’oxygène. L’état T favorise la libération tissulaire, tandis que l’état R favorise la fixation pulmonaire.

13. Parmi les propositions suivantes concernant l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

L’état R favorise la libération d’oxygène dans les tissus.
L’état R possède une forte affinité pour le dioxygène.
L’état T présente une faible affinité pour le dioxygène.
La P50 correspond à une saturation de 50 % de l’hémoglobine.
Une P50 élevée traduit une affinité accrue pour l’oxygène.

L’état R possède une forte affinité pour le dioxygène. · L’état T présente une faible affinité pour le dioxygène. · La P50 correspond à une saturation de 50 % de l’hémoglobine.

Explication

La P50 correspond à la pression partielle d’oxygène donnant une saturation de 50 %. Une P50 élevée traduit une affinité diminuée, et l’état T facilite la libération tissulaire de l’oxygène.

14. Lors d’une augmentation du métabolisme tissulaire, quelles modifications correspondent à l’effet Bohr ?

La libération d’oxygène vers les tissus devient plus importante.
La concentration en ions hydrogène diminue lorsque le dioxyde de carbone augmente.
La P50 augmente lorsque l’affinité de l’hémoglobine diminue.
L’augmentation du dioxyde de carbone favorise l’état T de l’hémoglobine.
La diminution du pH augmente l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène.

La libération d’oxygène vers les tissus devient plus importante. · La P50 augmente lorsque l’affinité de l’hémoglobine diminue. · L’augmentation du dioxyde de carbone favorise l’état T de l’hémoglobine.

Explication

L’augmentation du dioxyde de carbone accroît les ions hydrogène, diminue le pH et favorise l’état T. Cette succession diminue l’affinité de l’hémoglobine, augmente la P50 et facilite la libération d’oxygène.

15. À propos du mécanisme moléculaire de la drépanocytose :

La mutation concerne la substitution β6 Glu par Val.
La désoxy-HbS peut polymériser lorsque la concentration d’oxygène est faible.
La maladie résulte d’une substitution β6 Val par Glu.
La drépanocytose produit une hémoglobine appelée HbA.
La polymérisation de l’HbS forme des fibres intracellulaires.

La mutation concerne la substitution β6 Glu par Val. · La désoxy-HbS peut polymériser lorsque la concentration d’oxygène est faible. · La polymérisation de l’HbS forme des fibres intracellulaires.

Explication

La drépanocytose résulte du remplacement du glutamate par une valine en position bêta 6, produisant l’HbS. À faible concentration d’oxygène, l’HbS désoxygénée polymérise et déforme les globules rouges.

16. Concernant la définition chimique des glucides :

La fonction carbonyle d’un glucide peut être une cétone.
Un glucide comporte une fonction carbonyle.
Un glucide est défini par une fonction amine primaire.
Un glucide possède plusieurs fonctions hydroxyle.
La fonction carbonyle d’un glucide peut être un aldéhyde.

La fonction carbonyle d’un glucide peut être une cétone. · Un glucide comporte une fonction carbonyle. · Un glucide possède plusieurs fonctions hydroxyle. · La fonction carbonyle d’un glucide peut être un aldéhyde.

Explication

Un glucide est une molécule organique polyhydroxylée comportant une fonction carbonyle. Cette fonction peut être un aldéhyde ou une cétone.

17. Concernant la classification du glucose et du fructose, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Le glucose possède une fonction aldéhyde.
Le fructose possède une fonction cétone.
Le glucose est un cétose à six carbones.
Le glucose est un aldohexose.
Le fructose est un cétohexose.

Le glucose possède une fonction aldéhyde. · Le fructose possède une fonction cétone. · Le glucose est un aldohexose. · Le fructose est un cétohexose.

Explication

Un aldose contient une fonction aldéhyde, tandis qu’un cétose contient une fonction cétone. Le glucose est un aldohexose et le fructose un cétohexose.

18. Quelles sont les réponses exactes au sujet des épimères et des anomères ?

Les anomères apparaissent lors de la cyclisation du glucide.
Les anomères diffèrent au niveau du carbone anomérique.
Les formes alpha et bêta sont des anomères.
Les épimères se distinguent par la configuration de plusieurs carbones asymétriques.
Deux épimères diffèrent par un seul carbone asymétrique.

Les anomères apparaissent lors de la cyclisation du glucide. · Les anomères diffèrent au niveau du carbone anomérique. · Les formes alpha et bêta sont des anomères. · Deux épimères diffèrent par un seul carbone asymétrique.

Explication

Les épimères diffèrent par la configuration d’un seul carbone asymétrique. Les anomères alpha et bêta apparaissent lors de la cyclisation et diffèrent au carbone anomérique.

19. Les associations et fonctions suivantes concernant les osides et polysaccharides sont-elles exactes ?

Le glycogène constitue une réserve glucidique chez l’animal.
La cellulose possède principalement un rôle structural chez les végétaux.
Le lactose associe une molécule de glucose et une molécule de galactose.
Le saccharose est constitué de glucose et de fructose.
Le maltose contient deux molécules de fructose.

Le glycogène constitue une réserve glucidique chez l’animal. · La cellulose possède principalement un rôle structural chez les végétaux. · Le lactose associe une molécule de glucose et une molécule de galactose. · Le saccharose est constitué de glucose et de fructose.

Explication

Le saccharose associe glucose et fructose, le lactose associe glucose et galactose, et le maltose contient deux glucoses. Le glycogène est une réserve animale, alors que la cellulose joue un rôle structural chez les végétaux.

20. Concernant les propriétés générales des enzymes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Une enzyme modifie la position de l’équilibre final.
Une enzyme est généralement un catalyseur de nature protéique.
Une enzyme peut agir sans être consommée par la réaction.
Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction chimique.
Une enzyme est consommée au cours de la réaction catalysée.

Une enzyme est généralement un catalyseur de nature protéique. · Une enzyme peut agir sans être consommée par la réaction. · Une enzyme augmente la vitesse d’une réaction chimique.

Explication

Une enzyme est généralement une protéine qui accélère une réaction sans être consommée et sans modifier l’équilibre final. Elle agit donc sur la vitesse, mais pas sur la position de l’équilibre.

21. Le mécanisme général d’une réaction enzymatique peut être décrit ainsi :

L’enzyme libérée peut participer à un nouveau cycle catalytique.
Le complexe ES conduit à la formation du produit.
L’enzyme et le substrat peuvent former réversiblement le complexe ES.
Le substrat reste lié définitivement à l’enzyme après la réaction.
L’enzyme est libérée après la formation du produit.

L’enzyme libérée peut participer à un nouveau cycle catalytique. · Le complexe ES conduit à la formation du produit. · L’enzyme et le substrat peuvent former réversiblement le complexe ES. · L’enzyme est libérée après la formation du produit.

Explication

Le mécanisme général comprend la liaison réversible du substrat à l’enzyme, puis la formation du produit et la libération de l’enzyme. L’enzyme libérée peut recommencer un cycle catalytique.

22. Concernant les paramètres du modèle de Michaelis-Menten, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Km est une concentration en substrat.
Km correspond à la vitesse maximale de la réaction.
À Km, la vitesse vaut la moitié de Vmax.
Vmax est atteinte lorsque l’enzyme est saturée.
Vmax correspond à une concentration maximale de substrat.

Km est une concentration en substrat. · À Km, la vitesse vaut la moitié de Vmax. · Vmax est atteinte lorsque l’enzyme est saturée.

Explication

Dans le modèle de Michaelis-Menten, Km est une concentration de substrat correspondant à une vitesse égale à la moitié de Vmax. Vmax est une vitesse maximale atteinte lorsque l’enzyme est saturée.

23. Concernant le bilan et la régulation de la glycolyse :

La régulation majeure implique l’hexokinase ou la glucokinase, la PFK1 et la pyruvate kinase.
Un glucose donne deux pyruvates, deux ATP nets et deux NADH,H⁺.
En anaérobiose, la LDH réduit le pyruvate en lactate.
Un glucose produit directement quatre ATP nets et un seul pyruvate.
La régulation majeure implique l’aldolase, la citrate synthase et la glucose-6-phosphatase.

La régulation majeure implique l’hexokinase ou la glucokinase, la PFK1 et la pyruvate kinase. · Un glucose donne deux pyruvates, deux ATP nets et deux NADH,H⁺. · En anaérobiose, la LDH réduit le pyruvate en lactate.

Explication

La glycolyse transforme un glucose en deux pyruvates avec un gain net de deux ATP et deux NADH,H⁺. En anaérobiose, la LDH réduit le pyruvate en lactate et régénère le NAD⁺, tandis que ses étapes régulées impliquent l’hexokinase ou la glucokinase, la PFK1 et la pyruvate kinase.

24. Lorsqu’une cellule poursuit la glycolyse en anaérobiose, quelles propositions sont exactes ?

La réduction du pyruvate consomme le NAD⁺ et forme du NADH,H⁺.
La production de lactate empêche la poursuite de la glycolyse.
Le pyruvate est réduit en lactate par la lactate déshydrogénase.
La réaction permet de régénérer du NAD⁺ utilisable par la glycolyse.
Le pyruvate est orienté vers l’acétyl-CoA par cette voie anaérobie.

Le pyruvate est réduit en lactate par la lactate déshydrogénase. · La réaction permet de régénérer du NAD⁺ utilisable par la glycolyse.

Explication

La LDH réduit le pyruvate en lactate en anaérobiose, ce qui régénère le NAD⁺ nécessaire à la poursuite de la glycolyse. L’orientation vers l’acétyl-CoA correspond à l’aérobiose et non à l’anaérobiose.

25. Concernant l’action hormonale sur la glycolyse hépatique, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’insuline stimule la glycolyse dans le foie.
Le glucagon diminue le fructose-2,6-bisphosphate hépatique.
Le glucagon favorise la néoglucogenèse hépatique.
L’insuline augmente le fructose-2,6-bisphosphate hépatique.
Le glucagon freine la glycolyse hépatique.

L’insuline stimule la glycolyse dans le foie. · Le glucagon diminue le fructose-2,6-bisphosphate hépatique. · Le glucagon favorise la néoglucogenèse hépatique. · L’insuline augmente le fructose-2,6-bisphosphate hépatique. · Le glucagon freine la glycolyse hépatique.

Explication

L’insuline augmente le fructose-2,6-bisphosphate et stimule ainsi la glycolyse hépatique. Le glucagon diminue ce composé, freine la glycolyse et favorise la néoglucogenèse.

26. Les caractéristiques de la néoglucogenèse comprennent :

L’intervention de la pyruvate carboxylase et de la PEPCK.
L’intervention de la fructose-1,6-bisphosphatase et de la glucose-6-phosphatase.
Une production principalement musculaire de glucose à partir d’acétyl-CoA.
Une production principalement hépatique de glucose à partir de lactate.
L’utilisation possible de l’alanine, du pyruvate et du glycérol.

L’intervention de la pyruvate carboxylase et de la PEPCK. · L’intervention de la fructose-1,6-bisphosphatase et de la glucose-6-phosphatase. · Une production principalement hépatique de glucose à partir de lactate. · L’utilisation possible de l’alanine, du pyruvate et du glycérol.

Explication

La néoglucogenèse produit principalement du glucose dans le foie à partir de lactate, alanine, pyruvate et glycérol. Ses quatre enzymes de contournement sont la pyruvate carboxylase, la PEPCK, la fructose-1,6-bisphosphatase et la glucose-6-phosphatase.

27. À propos du coût énergétique et du cycle de Cori :

Le coût de la néoglucogenèse comprend quatre GTP et deux ATP.
La formation d’un glucose par néoglucogenèse consomme deux GTP.
Le foie reconvertit le lactate en glucose dans le cycle de Cori.
Le lactate musculaire rejoint le foie par la circulation sanguine.
La formation d’un glucose par néoglucogenèse consomme quatre ATP.

La formation d’un glucose par néoglucogenèse consomme deux GTP. · Le foie reconvertit le lactate en glucose dans le cycle de Cori. · Le lactate musculaire rejoint le foie par la circulation sanguine. · La formation d’un glucose par néoglucogenèse consomme quatre ATP.

Explication

La néoglucogenèse consomme quatre ATP, deux GTP et deux NADH,H⁺ pour former un glucose. Le cycle de Cori transfère le lactate produit par le muscle ou les globules rouges vers le foie, où il est reconverti en glucose.

28. Concernant la voie des pentoses phosphates, quelles propositions sont exactes ?

Elle produit du NADPH,H⁺ et du ribose-5P.
Elle produit de l’ATP au cours de son fonctionnement.
Elle contribue à fournir du ribose-5P aux besoins cellulaires.
Elle produit du NADH,H⁺ comme coenzyme réduit principal.
La voie des pentoses phosphates débute à partir du G6P.

Elle produit du NADPH,H⁺ et du ribose-5P. · Elle contribue à fournir du ribose-5P aux besoins cellulaires. · La voie des pentoses phosphates débute à partir du G6P.

Explication

La voie des pentoses phosphates part du G6P et produit du NADPH,H⁺ ainsi que du ribose-5P, sans production d’ATP ni de NADH,H⁺. Le NADH,H⁺ est donc une attribution incorrecte pour cette voie.

29. Les phases de la voie des pentoses phosphates se caractérisent par :

Une phase non oxydative réversible.
Une phase oxydative globalement irréversible.
Une phase oxydative réversible et une phase non oxydative irréversible.
Une fourniture possible de fructose-6P à la glycolyse.
Une fourniture possible de glycéraldéhyde-3P à la glycolyse.

Une phase non oxydative réversible. · Une phase oxydative globalement irréversible. · Une fourniture possible de fructose-6P à la glycolyse. · Une fourniture possible de glycéraldéhyde-3P à la glycolyse.

Explication

La phase oxydative de la voie des pentoses est irréversible. La phase non oxydative est réversible et peut fournir du fructose-6P et du glycéraldéhyde-3P à la glycolyse.

30. Un déficit en G6PD peut entraîner les conséquences suivantes :

Une réduction de la disponibilité du glutathion réduit.
Une diminution de la production de NADPH dans les globules rouges.
Une augmentation de la disponibilité du glutathion réduit dans les globules rouges.
Une hémolyse possible lors d’un contexte de favisme.
Une augmentation des dommages oxydatifs érythrocytaires.

Une réduction de la disponibilité du glutathion réduit. · Une diminution de la production de NADPH dans les globules rouges. · Une hémolyse possible lors d’un contexte de favisme. · Une augmentation des dommages oxydatifs érythrocytaires.

Explication

Un déficit en G6PD diminue le NADPH et la disponibilité du GSH, ce qui augmente les dommages oxydatifs des globules rouges. Dans le contexte du favisme, cette fragilité peut conduire à une hémolyse.

31. Concernant la structure et les fonctions du glycogène :

Les ramifications du glycogène comportent des liaisons α1-6.
Le glycogène hépatique contribue au maintien de la glycémie.
Le glycogène musculaire sert localement à la contraction et à la production d’ATP.
Les chaînes du glycogène comportent des liaisons α1-4.
Les chaînes du glycogène comportent principalement des liaisons α1-6.

Les ramifications du glycogène comportent des liaisons α1-6. · Le glycogène hépatique contribue au maintien de la glycémie. · Le glycogène musculaire sert localement à la contraction et à la production d’ATP. · Les chaînes du glycogène comportent des liaisons α1-4.

Explication

Les chaînes du glycogène comportent des liaisons α1-4, tandis que les ramifications utilisent des liaisons α1-6. Le foie maintient la glycémie grâce à son glycogène, alors que le muscle l’utilise localement pour produire de l’ATP.

32. La glycogénolyse comporte les étapes suivantes :

La glycogène phosphorylase libère du G1P depuis les liaisons α1-4.
La phosphoglucomutase convertit le G1P en G6P.
La glycogène phosphorylase convertit directement le G1P en G6P.
L’enzyme débranchante intervient près des liaisons α1-6.
L’enzyme débranchante intervient principalement sur les liaisons α1-4 internes.

La glycogène phosphorylase libère du G1P depuis les liaisons α1-4. · La phosphoglucomutase convertit le G1P en G6P. · L’enzyme débranchante intervient près des liaisons α1-6.

Explication

La glycogène phosphorylase libère du G1P à partir des liaisons α1-4, puis l’enzyme débranchante intervient près des liaisons α1-6. La phosphoglucomutase convertit ensuite le G1P en G6P.

33. Les étapes de la glycogénogenèse comprennent :

La formation des liaisons α1-4 par la glycogène synthase.
La conversion du glucose en G6P puis en G1P.
La formation d’UDP-glucose avant l’allongement du glycogène.
L’amorçage de la chaîne par la glycogénine.
La formation des liaisons α1-6 par l’enzyme branchante.

La formation des liaisons α1-4 par la glycogène synthase. · La conversion du glucose en G6P puis en G1P. · La formation d’UDP-glucose avant l’allongement du glycogène. · L’amorçage de la chaîne par la glycogénine. · La formation des liaisons α1-6 par l’enzyme branchante.

Explication

La glycogénogenèse suit la séquence glucose, G6P, G1P puis UDP-glucose. La glycogénine amorce la chaîne, la glycogène synthase forme les liaisons α1-4 et l’enzyme branchante crée les liaisons α1-6.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 69 flashcards sur Biochimie fondamentale et métabolisme.

Qu'est-ce qu'un acide aminé ?

Une unité de base des protéines avec un carbone α lié à H, NH₂, COOH et une chaîne latérale R.

Combien d'acides aminés protéinogènes principaux sont étudiés dans ce cours ?

Vingt acides aminés protéinogènes principaux.

À quelle série appartiennent la plupart des acides aminés protéinogènes ?

À la série L.

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