Que sont les macromolécules en biologie ?
Ce sont de très grosses molécules responsables des caractéristiques structurales et fonctionnelles.
Comment se forment les macromolécules à partir des monomères ?
Par polymérisation grâce à des réactions de condensation éliminant une molécule d’eau.
Quels acides aminés forment par liaisons peptidiques ?
Les protéines.
Par quelles liaisons les monosaccharides forment-ils les glucides ?
Par des liaisons osido-ose ou osido-osidique.
Par quelles liaisons les nucléotides forment-ils les acides nucléiques ?
Par des liaisons N-glycosidiques ou ester-phosphoriques.
Quelle différence principale existe entre oses et osides ?
Les oses sont non hydrolysables, les osides sont hydrolysables.
Quelle est la formule brute générale des oses ?
C_n(H_2O)_n avec n ≥ 3.
Quels groupes fonctionnels possèdent les oses ?
Un squelette carboné, des groupements hydroxyle et une fonction aldéhyde ou cétone.
Que sont les glycoprotéines ?
Des chaînes d’acides aminés avec des chaînes d’oses liées covalemment.
Sur quel acide aminé la N-glycosylation fixe-t-elle un oligosaccharide ?
Sur l’asparagine.
Sur quels acides aminés la O-glycosylation fixe-t-elle un oligosaccharide ?
Sur la sérine ou la thréonine.
Qu'est-ce qu'un acide gras ?
Une molécule amphipathique avec une queue hydrocarbonée et une tête carboxylique.
Quelle est la structure des acides gras saturés ?
Ils n'ont aucune double liaison et suivent la formule CH₃-(CH₂)₂ₙ-COOH.
Quelle caractéristique distingue les acides gras insaturés ?
Ils possèdent une ou plusieurs doubles liaisons.
Combien de carbones contient l'acide butyrique ?
Quatre carbones.
Combien de carbones contient l'acide palmitique ?
Seize carbones.
Combien de carbones contient l'acide stéarique ?
Dix-huit carbones.
Qu'est-ce qu'un acide gras essentiel ?
Un acide gras que l'organisme ne peut pas synthétiser et doit obtenir par l'alimentation.
Quels types d'acides gras insaturés sont essentiels ?
Certains acides gras insaturés ω3 ou ω6.
Quelles fonctions portent les acides aminés sur le carbone α ?
Une fonction amine et une fonction acide carboxylique.
Combien d'acides aminés sont généralement comptabilisés dans le cours ?
Vingt acides aminés.
Pourquoi la sélénocystéine n'est-elle pas toujours comptée parmi les acides aminés ?
Parce qu'elle appartient aux sélénoprotéines.
Qu'est-ce qu'un acide aminé zwitterion ?
Un acide aminé avec deux charges opposées et une charge globale neutre.
Quelle est la masse moléculaire moyenne d’un acide aminé ?
Environ 110 Dalton.
À quoi correspond approximativement un Dalton en g/mol ?
À environ 1 g/mol.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide entre la fonction acide carboxylique et la fonction amine de deux acides aminés.
Comment est présentée une chaîne peptidique conventionnellement ?
De l'extrémité amino-terminale N-ter vers l'extrémité carboxy-terminale C-ter.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'ordre linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Que décrit la structure tertiaire d'une protéine ?
L'assemblage des structures secondaires dans une chaîne polypeptidique.
Que décrit la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs chaînes polypeptidiques.
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Une région compacte d'environ 30 à 500 acides aminés indépendante du reste de la protéine.
Quelle unité spatiale et fonctionnelle constitue un domaine protéique ?
Une région compacte et indépendante d'une protéine.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une enzyme est une protéine qui catalyse une réaction chimique dans un organisme vivant.
Quels sont les trois pouvoirs des enzymes ?
Elles ont un pouvoir catalytique élevé, une grande spécificité et une activité régulable.
Comment une enzyme agit-elle sur l'équilibre d'une réaction ?
Elle accélère l'atteinte de l'équilibre sans le déplacer.
Quel effet une enzyme a-t-elle sur l'enthalpie libre d'activation ?
Elle la diminue pour accélérer la réaction.
Quelle est la différence entre une apoenzyme et une holoenzyme ?
L'apoenzyme est inactive seule, la holoenzyme est active avec son cofacteur.
Qu'est-ce que la vitesse initiale vi en cinétique enzymatique ?
C'est la pente de la tangente à l'origine de la courbe produit-temps.
Que représente la courbe primaire en cinétique enzymatique ?
La concentration de produit [P] en fonction du temps.
Que représente la courbe secondaire en cinétique enzymatique ?
La vitesse initiale vi en fonction de la concentration initiale en substrat [S].
Quelle forme a la courbe secondaire en fonction de [S] ?
Une hyperbole.
Comment évolue la vitesse initiale vi avec la concentration en substrat [S] ?
Elle augmente puis atteint un plateau quand le substrat est saturant.
Quelle est la formule de la vitesse initiale maximale Vmax à substrat saturant ?
Vmax = k2 × [E]tot.
Que comprend le site actif d'une enzyme ?
Un site de liaison et un site catalytique.
Quelle hypothèse fait le modèle clé-serrure de Fischer ?
Une complémentarité préexistante entre enzyme et substrat.
Que suppose le modèle d’ajustement induit de Koshland ?
Un remodelage du site actif lors de la fixation du substrat.
Où se fixe un inhibiteur compétitif sur l'enzyme ?
Au site de liaison du substrat sur l'enzyme libre.
Comment peut-on lever l'inhibition d'un inhibiteur compétitif ?
Par un excès de substrat.
Sur quel site se fixe un inhibiteur non compétitif ?
Sur un site différent du site de liaison du substrat.
Quelle est la différence entre un inhibiteur réversible et irréversible ?
L'inhibiteur réversible se lie par liaisons faibles, l'irréversible par liaisons covalentes.
Comment peut-on séparer un inhibiteur réversible de l'enzyme ?
Par dialyse.
Quelle proportion du génome est transcrite en ARN ?
40 % du génome est transcrit en ARN.
Quelle part du génome code des protéines ?
2 % du génome correspond à des régions codantes pour des protéines.
Qu'est-ce qu'un gène ?
Une séquence d’ADN codant un ARN fonctionnel et transmettant l'information héréditaire.
Quelles bases et sucre contient l'ADN ?
L'ADN contient A, T, C, G et du désoxyribose.
Quelles bases et sucre contient l'ARN ?
L'ARN contient A, U, C, G et du ribose.
De quoi est constitué un nucléotide ?
D'une base azotée, d'un ose et d'un phosphate.
Qu'est-ce que le génotype ?
L'ensemble des gènes d'un individu.
Qu'est-ce que le phénotype ?
L'ensemble des caractéristiques physiques et biologiques exprimées d'un individu.
Quelles sont les bases pyrimidiques de l'ADN ?
La cytosine, la thymine et l'uracile.
Quelles sont les bases puriques de l'ADN ?
L'adénine et la guanine.
Combien de liaisons hydrogène unissent guanine et cytosine ?
Trois liaisons hydrogène.
Combien de liaisons hydrogène unissent adénine et thymine ou uracile ?
Deux liaisons hydrogène.
Qu'est-ce qu'un nucléoside ?
Une base azotée liée à un ose par une liaison N-osidique.
Dans quel sens les acides nucléiques sont-ils lus ?
De l'extrémité 5’ phosphate vers l'extrémité 3’ hydroxyle libre.
Par quel type de liaison les nucléotides sont-ils reliés dans l'ADN ?
Par des ponts phosphodiesters.
Comment est structurée l'ADN ?
Double hélice droite avec deux brins complémentaires et antiparallèles.
Quelles sont les quatre étapes de la transcription dans le noyau ?
Initiation, élongation, maturation et terminaison.
Que font les facteurs de transcription lors de l’initiation ?
Ils se fixent sur le promoteur, recrutent l’ARN polymérase II et ouvrent la chromatine.
Sur quelles séquences les facteurs de transcription se fixent-ils au promoteur ?
Sur la TATA box ou les îlots CpG.
Dans quel sens l’ARN polymérase II synthétise-t-elle l’ARN ?
Dans le sens 5’-3’.
Quel brin l’ARN polymérase II lit-elle pour synthétiser l’ARN ?
Le brin matrice ou brin anti-sens dans le sens 3’-5’.
Quels ARN produisent les ARN polymérases I, II et III ?
I produit des ARNr, II des ARNm, III des ARNr, ARNt et miARN.
Comment la maturation stabilise-t-elle l’ARN pré-messager ?
Par l’ajout d’une coiffe en 5’, l’excision des introns et l’épissage des exons.
Que se passe-t-il lorsque l’ARN polymérase II atteint la séquence 3’-TTATTT-5’ ?
Une endonucléase clive l’ARN et la poly A polymérase ajoute une queue poly A en 3’.
Qu'est-ce que la traduction en biologie moléculaire ?
La traduction est la synthèse d'une protéine à partir d'un ARNm dans les ribosomes.
Combien de nucléotides le code génétique lit-il par codon ?
Le code génétique lit trois nucléotides par codon.
Que détermine chaque codon dans le code génétique ?
Chaque codon détermine un seul acide aminé ou un signal STOP.
Combien de possibilités offre le code génétique avec 4 bases et 3 positions ?
Le code génétique offre 64 possibilités.
Pourquoi le code génétique est-il dit dégénéré mais spécifique ?
Parce que 64 codons codent pour 20 acides aminés.
Quel est le codon START et quel acide aminé code-t-il ?
Le codon AUG est le START et code la méthionine.
Quels sont les codons STOP du code génétique ?
Les codons STOP sont UAA, UAG et UGA.
De quoi sont composées les sous-unités 40S et 60S du ribosome ?
Elles sont formées d’ARNr et de protéines.
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1. Par quel mécanisme des monomères s’assemblent-ils généralement pour former des polymères macromoléculaires ?
2. Quelle association entre monomères, polymères et types de liaisons est correcte ?
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