QCM : Biologie moléculaire et méthodes — 57 questions

Questions et réponses du QCM

1. Par quel mécanisme des monomères s’assemblent-ils généralement pour former des polymères macromoléculaires ?

Par une réaction de réduction supprimant les groupements hydroxyle
Par une réaction de condensation éliminant une molécule d’eau
Par une réaction d’oxydation rompant toutes les liaisons
Par une réaction d’hydrolyse ajoutant une molécule d’eau

Par une réaction de condensation éliminant une molécule d’eau

Explication

La polymérisation des monomères en polymères s’effectue généralement par condensation, avec élimination d’une molécule d’eau. À l’inverse, l’hydrolyse ajoute de l’eau pour rompre une liaison.

2. Quelle association entre monomères, polymères et types de liaisons est correcte ?

Les nucléotides forment les protéines par des liaisons peptidiques
Les acides aminés forment les acides nucléiques par des liaisons ester-phosphoriques
Les acides aminés forment les protéines par des liaisons peptidiques
Les monosaccharides forment les protéines par des liaisons osidiques

Les acides aminés forment les protéines par des liaisons peptidiques

Explication

Les acides aminés s’assemblent en protéines grâce à des liaisons peptidiques. Les nucléotides forment les acides nucléiques, tandis que les monosaccharides forment les glucides.

3. Quelle distinction caractérise les oses et les osides ?

Les oses contiennent des acides aminés, tandis que les osides contiennent des nucléotides
Les oses sont formés de plusieurs osides, tandis que les osides sont élémentaires
Les oses sont hydrolysables, tandis que les osides sont non hydrolysables
Les oses sont non hydrolysables, tandis que les osides sont hydrolysables

Les oses sont non hydrolysables, tandis que les osides sont hydrolysables

Explication

Les oses sont des molécules élémentaires qui ne peuvent pas être hydrolysées. Les osides sont constitués de plusieurs oses et peuvent être hydrolysés.

4. Quelle caractéristique moléculaire correspond aux oses ?

Une chaîne hydrocarbonée terminée par une fonction carboxylique
Une formule Cn(H2O)n avec n ≥ 3 et une fonction aldéhyde ou cétone
Une chaîne d’acides aminés portant des groupements phosphates
Une formule Cn(H2O)n avec n = 2 et uniquement des fonctions carboxyliques

Une formule Cn(H2O)n avec n ≥ 3 et une fonction aldéhyde ou cétone

Explication

Les oses possèdent la formule brute Cn(H2O)n avec n ≥ 3, un squelette carboné, des groupements hydroxyle et une fonction aldéhyde ou cétone.

5. Quelle structure définit une glycoprotéine ?

Une chaîne de monosaccharides portant uniquement des acides gras liés ioniquement
Une chaîne de nucléotides portant des protéines liées par hydrogène
Une chaîne d’acides gras portant de longues chaînes de nucléotides
Une chaîne d’acides aminés portant de petites chaînes d’oses liées covalemment

Une chaîne d’acides aminés portant de petites chaînes d’oses liées covalemment

Explication

Une glycoprotéine est constituée d’une chaîne d’acides aminés à laquelle sont fixées covalemment une ou plusieurs petites chaînes d’oses ou de leurs dérivés.

6. Quelles sont les deux régions fonctionnelles d’un acide gras amphipathique ?

Une queue hydrocarbonée hydrophobe et une tête carboxylique hydrophile
Une queue peptidique hydrophobe et une tête osidique hydrophile
Une queue carboxylique hydrophobe et une tête hydrocarbonée hydrophile
Une queue hydroxyle hydrophile et une tête carbonylée hydrophobe

Une queue hydrocarbonée hydrophobe et une tête carboxylique hydrophile

Explication

Un acide gras possède une queue hydrocarbonée hydrophobe et une tête carboxylique COOH hydrophile. Cette organisation explique son caractère amphipathique.

7. Quelle observation permet de distinguer un acide gras saturé d’un acide gras insaturé ?

Le saturé ne possède pas de fonction carboxylique, contrairement à l’insaturé
Le saturé ne possède aucune double liaison, contrairement à l’insaturé
Le saturé possède plusieurs doubles liaisons, contrairement à l’insaturé
Le saturé contient une fonction aldéhyde, contrairement à l’insaturé

Le saturé ne possède aucune double liaison, contrairement à l’insaturé

Explication

Les acides gras saturés ne comportent aucune double liaison dans leur chaîne carbonée. Les acides gras insaturés en possèdent une ou plusieurs.

8. Pourquoi certains acides gras insaturés doivent-ils être apportés par l’alimentation ?

Parce qu’ils ne contiennent aucune liaison carbonée
Parce que l’organisme ne peut pas les synthétiser
Parce qu’ils sont dépourvus de fonction carboxylique
Parce qu’ils sont exclusivement constitués de monosaccharides

Parce que l’organisme ne peut pas les synthétiser

Explication

Les acides gras essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme et doivent donc provenir de l’alimentation. Certains acides gras insaturés des familles ω3 et ω6 en font partie.

9. Quelle organisation caractérise un acide aminé standard ?

Une fonction amine et une fonction carboxylique liées au même carbone α, qui porte aussi une chaîne latérale R
Une fonction amine liée à la chaîne R, tandis que le carbone α porte uniquement la fonction carboxylique
Une fonction amine et une fonction carboxylique liées à deux carbones différents, sans chaîne latérale variable
Deux fonctions carboxyliques liées au même carbone α, qui porte aussi une fonction amine

Une fonction amine et une fonction carboxylique liées au même carbone α, qui porte aussi une chaîne latérale R

Explication

Les fonctions amine et carboxylique sont reliées au même carbone α, qui porte également la chaîne latérale R. C’est cette chaîne qui varie d’un acide aminé à l’autre.

10. Quelle propriété définit un acide aminé zwitterion ?

Il ne porte aucune charge électrique sur ses différentes fonctions
Il porte une seule charge positive et présente une charge globale positive
Il porte une seule charge négative et présente une charge globale négative
Il porte deux charges opposées et présente une charge globale neutre

Il porte deux charges opposées et présente une charge globale neutre

Explication

Un zwitterion possède simultanément deux charges opposées, dont la somme donne une charge globale neutre.

11. Lors de la formation d’une liaison peptidique, quelle transformation se produit ?

La fonction amine d’un acide aminé réagit avec la fonction carboxylique du suivant, avec consommation d’eau
La fonction carboxylique d’un acide aminé réagit avec celle du suivant, sans échange de molécule d’eau
La fonction amine d’un acide aminé réagit avec la fonction amine du suivant, avec consommation d’eau
La fonction carboxylique d’un acide aminé réagit avec la fonction amine du suivant, avec libération d’eau

La fonction carboxylique d’un acide aminé réagit avec la fonction amine du suivant, avec libération d’eau

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide formée entre une fonction carboxylique et une fonction amine, lors d’une condensation qui libère une molécule d’eau.

12. Dans quel sens une chaîne peptidique est-elle conventionnellement écrite ?

De l’extrémité carboxy-terminale C-ter vers l’extrémité amino-terminale N-ter
De l’extrémité amino-terminale N-ter vers l’extrémité carboxy-terminale C-ter
Du premier domaine structural vers le dernier domaine fonctionnel
De la chaîne latérale la plus courte vers la chaîne latérale la plus longue

De l’extrémité amino-terminale N-ter vers l’extrémité carboxy-terminale C-ter

Explication

La convention de présentation d’une chaîne peptidique va de l’extrémité N-ter, ou amino-terminale, vers l’extrémité C-ter, ou carboxy-terminale.

13. Quelle caractéristique correspond à la structure primaire d’une protéine ?

L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques indépendantes
L’organisation locale de la chaîne en hélices et en feuillets
L’assemblage spatial des structures secondaires d’une même chaîne
L’ordre linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques

L’ordre linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques

Explication

La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés, présentée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. La conformation locale relève de la structure secondaire.

14. Une protéine formée de plusieurs chaînes polypeptidiques associées présente quelle organisation ?

Une structure quaternaire
Une structure primaire
Une structure secondaire
Une structure tertiaire

Une structure quaternaire

Explication

La structure quaternaire décrit l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques. La structure tertiaire concerne l’assemblage des structures secondaires au sein d’une seule chaîne.

15. Quelle est la fonction principale d’une enzyme dans une cellule ?

Remplacer les substrats afin de produire directement de nouvelles protéines
Déplacer l’équilibre final d’une réaction vers les produits formés
Fournir systématiquement l’énergie consommée par toutes les réactions cellulaires
Catalyser une réaction chimique en l’accélérant ou en la rendant possible

Catalyser une réaction chimique en l’accélérant ou en la rendant possible

Explication

Une enzyme est une protéine catalytique qui accélère une réaction ou permet qu’elle se produise dans un organisme vivant. Elle n’a pas pour fonction générale de fournir l’énergie ni de déplacer l’équilibre.

16. Quel ensemble décrit correctement les propriétés fonctionnelles des enzymes ?

Une faible spécificité, une activité constante et une catalyse limitée
Une absence de spécificité, une activité non régulée et une action sur tous les substrats
Un pouvoir catalytique élevé, une forte spécificité et une activité régulable
Une activité régulable, mais aucune spécificité particulière du substrat ou de la réaction

Un pouvoir catalytique élevé, une forte spécificité et une activité régulable

Explication

Les enzymes combinent un pouvoir catalytique élevé, une grande spécificité du substrat et de la réaction, ainsi qu’une activité modulable selon les besoins cellulaires.

17. Quel effet une enzyme exerce-t-elle sur une réaction chimique ?

Elle augmente l’enthalpie libre d’activation et déplace l’équilibre vers les produits
Elle accélère uniquement la réaction inverse et empêche l’atteinte de l’équilibre
Elle diminue l’énergie des produits et modifie la position de l’équilibre
Elle diminue l’enthalpie libre d’activation et accélère l’atteinte de l’équilibre sans déplacer cet équilibre

Elle diminue l’enthalpie libre d’activation et accélère l’atteinte de l’équilibre sans déplacer cet équilibre

Explication

Une enzyme facilite la réaction en diminuant l’enthalpie libre d’activation. Elle modifie la vitesse d’atteinte de l’équilibre, mais pas la position de cet équilibre.

18. Comment définit-on la vitesse initiale vi d’une réaction enzymatique ?

La vitesse mesurée uniquement lorsque l’enzyme est totalement inhibée
La pente de la tangente à l’origine de la courbe [P] en fonction du temps
La concentration maximale de produit atteinte après l’arrêt de la réaction
La pente de la courbe vi en fonction de la concentration initiale en substrat

La pente de la tangente à l’origine de la courbe [P] en fonction du temps

Explication

La vitesse initiale vi correspond à la pente de la tangente à l’origine de la courbe de formation du produit en fonction du temps. Elle se mesure au début de la réaction, tandis que Vmax est une vitesse initiale obtenue à substrat saturant.

19. Quelle distinction décrit correctement les deux courbes utilisées en cinétique de Michaelis-Menten ?

La courbe primaire donne vi en fonction de [S], tandis que la courbe secondaire donne [P] en fonction du temps.
Les deux courbes donnent [P] en fonction du temps, mais à des températures différentes.
Les deux courbes donnent vi en fonction de [S], mais avec deux enzymes différentes.
La courbe primaire donne [P] en fonction du temps, tandis que la courbe secondaire donne vi en fonction de [S].

La courbe primaire donne [P] en fonction du temps, tandis que la courbe secondaire donne vi en fonction de [S].

Explication

La courbe primaire représente la formation du produit, [P] = f(t). La courbe secondaire relie la vitesse initiale à la concentration initiale en substrat, vi = f([S]).

20. Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat augmente jusqu’à atteindre une concentration saturante ?

La vitesse initiale augmente puis atteint un plateau.
La vitesse initiale diminue progressivement jusqu’à devenir nulle.
La vitesse initiale augmente indéfiniment sans atteindre de limite.
La vitesse initiale reste constante dès les faibles concentrations en substrat.

La vitesse initiale augmente puis atteint un plateau.

Explication

La courbe secondaire est une hyperbole : vi augmente avec [S], puis atteint un plateau lorsque le substrat est saturant.

21. Une enzyme est placée en présence d’un substrat saturant. Quelle relation permet de calculer sa vitesse initiale maximale ?

Vmax = k₂ + [E]tot
Vmax = k₂ × [E]tot
Vmax = [E]tot − k₂
Vmax = [E]tot ÷ k₂

Vmax = k₂ × [E]tot

Explication

À substrat saturant, la vitesse initiale maximale est donnée par la relation Vmax = k₂ × [E]tot.

22. Quel rôle distingue le site de liaison du site catalytique dans un site actif ?

Les deux sites fixent le substrat, mais aucun ne participe à sa transformation.
Le site de liaison transforme le substrat, tandis que le site catalytique fixe et positionne l’enzyme.
Le site de liaison fixe et positionne le substrat, tandis que le site catalytique le transforme.
Le site catalytique fixe le substrat, tandis que le site de liaison produit les molécules d’ATP.

Le site de liaison fixe et positionne le substrat, tandis que le site catalytique le transforme.

Explication

Le site de liaison reconnaît, fixe et positionne le substrat. Le site catalytique réalise ensuite sa transformation en produit.

23. Quelle différence oppose le modèle de la clé-serrure au modèle de l’ajustement induit ?

La clé-serrure suppose une complémentarité préexistante, tandis que l’ajustement induit implique un remodelage du site actif.
Les deux modèles décrivent uniquement la fixation d’un inhibiteur sur un site différent du site actif.
La clé-serrure implique un remodelage du site actif, tandis que l’ajustement induit suppose une complémentarité totalement préformée.
Les deux modèles supposent un site actif rigide, mais diffèrent par la nature du produit formé.

La clé-serrure suppose une complémentarité préexistante, tandis que l’ajustement induit implique un remodelage du site actif.

Explication

Selon Fischer, le modèle clé-serrure repose sur une complémentarité préexistante entre l’enzyme et le substrat. Pour Koshland, la fixation du substrat entraîne un remodelage du site actif.

24. Une inhibition enzymatique peut être réduite en ajoutant un large excès de substrat, tandis que l’affinité apparente de l’enzyme pour le substrat n’est pas modifiée. Quel type d’inhibition est le plus probable ?

Une inhibition non compétitive
Une inhibition irréversible
Une inhibition par dénaturation thermique
Une inhibition compétitive

Une inhibition compétitive

Explication

L’inhibiteur compétitif se fixe sur l’enzyme libre au site de liaison du substrat et son effet peut être levé par un excès de substrat. L’inhibiteur non compétitif se fixe sur un autre site et ne modifie pas l’affinité apparente.

25. Quelle propriété permet de distinguer un inhibiteur réversible d’un inhibiteur irréversible ?

Le réversible forme des liaisons covalentes durables, tandis que l’irréversible établit des liaisons faibles séparables par dialyse.
Le réversible établit des liaisons faibles séparables par dialyse, tandis que l’irréversible forme des liaisons covalentes durables.
Le réversible se fixe uniquement au site catalytique, tandis que l’irréversible se fixe uniquement au site de liaison.
Le réversible détruit l’enzyme, tandis que l’irréversible augmente toujours sa vitesse catalytique.

Le réversible établit des liaisons faibles séparables par dialyse, tandis que l’irréversible forme des liaisons covalentes durables.

Explication

Un inhibiteur réversible s’associe à l’enzyme par des liaisons faibles et peut être éliminé par dialyse. Un inhibiteur irréversible forme des liaisons covalentes et inactive durablement l’enzyme.

26. Quelle affirmation décrit correctement la répartition de l’information génétique dans une cellule ?

Le génome varie entièrement d’une cellule à l’autre, et environ 40 % code directement des protéines.
Seules les régions codantes sont présentes dans chaque cellule, et la majorité du génome est directement traduite en protéines.
L’ensemble du génome est traduit en protéines, mais aucune région n’est transcrite en ARN.
Le génome est présent dans sa totalité dans chaque cellule, environ 40 % est transcrit en ARN et environ 2 % code des protéines.

Le génome est présent dans sa totalité dans chaque cellule, environ 40 % est transcrit en ARN et environ 2 % code des protéines.

Explication

Le génome est présent dans sa totalité dans chaque cellule. Environ 40 % est transcrit en ARN, alors que seulement 2 % correspond à des régions codantes pour des protéines.

27. Qu’est-ce qu’un gène ?

Une molécule d’ARN dépourvue d’information transmissible
Un ensemble de caractères physiques observables chez un individu
Une séquence d’ADN qui code un ARN fonctionnel et participe à la transmission de l’information héréditaire
Une protéine qui catalyse la réplication de toutes les molécules d’ADN

Une séquence d’ADN qui code un ARN fonctionnel et participe à la transmission de l’information héréditaire

Explication

Un gène est une séquence d’ADN qui code un ARN fonctionnel. Il permet la transcription et contribue à la transmission de l’information héréditaire.

28. Quelle combinaison différencie correctement l’ADN de l’ARN ?

L’ADN contient A, T, C et G avec du désoxyribose, tandis que l’ARN contient A, U, C et G avec du ribose.
L’ADN et l’ARN contiennent tous deux la thymine et du désoxyribose.
L’ADN contient A, U, C et G avec du ribose, tandis que l’ARN contient A, T, C et G avec du désoxyribose.
L’ADN et l’ARN contiennent tous deux l’uracile et du ribose.

L’ADN contient A, T, C et G avec du désoxyribose, tandis que l’ARN contient A, U, C et G avec du ribose.

Explication

L’ADN possède les bases A, T, C et G ainsi que du désoxyribose. L’ARN possède A, U, C et G ainsi que du ribose ; la thymine de l’ADN est donc remplacée par l’uracile dans l’ARN.

29. Quelle différence permet de distinguer un nucléotide d’un nucléoside ?

Un nucléotide est une protéine, tandis qu’un nucléoside est une séquence d’ADN.
Un nucléotide comprend une base azotée, un ose et un phosphate, tandis qu’un nucléoside ne possède pas de phosphate.
Un nucléotide comprend uniquement une base azotée et un ose, tandis qu’un nucléoside possède un phosphate.
Un nucléotide contient deux phosphates obligatoires, tandis qu’un nucléoside contient toujours un ribose.

Un nucléotide comprend une base azotée, un ose et un phosphate, tandis qu’un nucléoside ne possède pas de phosphate.

Explication

Un nucléotide est constitué d’une base azotée, d’un ose et d’un phosphate. La présence du phosphate le distingue du nucléoside.

30. Quelles bases azotées appartiennent à la catégorie des pyrimidines ?

La thymine, l’adénine et la guanine
L’adénine, la guanine et la cytosine
La cytosine, la thymine et l’uracile
L’uracile, l’adénine et la guanine

La cytosine, la thymine et l’uracile

Explication

Les pyrimidines sont la cytosine, la thymine et l’uracile. L’adénine et la guanine appartiennent aux bases puriques.

31. Combien de liaisons hydrogène relient normalement une guanine à une cytosine dans l’ADN ?

Une liaison
Deux liaisons
Trois liaisons
Quatre liaisons

Trois liaisons

Explication

La paire guanine-cytosine est stabilisée par trois liaisons hydrogène, contre deux pour les paires adénine-thymine.

32. Dans quel sens les acides nucléiques sont-ils lus et quelle liaison relie leurs nucléotides ?

De 3’ hydroxyle vers 5’ phosphate, par des liaisons peptidiques
De 5’ hydroxyle vers 3’ phosphate, par des liaisons hydrogène
De 3’ phosphate vers 5’ hydroxyle, par des liaisons N-osidiques
De 5’ phosphate vers 3’ hydroxyle, par des ponts phosphodiesters

De 5’ phosphate vers 3’ hydroxyle, par des ponts phosphodiesters

Explication

Les acides nucléiques sont lus de l’extrémité 5’ phosphate vers l’extrémité 3’ hydroxyle libre, et leurs nucléotides sont unis par des ponts phosphodiesters.

33. Quelle organisation caractérise la structure générale de l’ADN ?

Une double hélice droite avec des brins complémentaires antiparallèles et des bases internes
Une simple hélice gauche avec des bases externes
Une double hélice droite avec des brins parallèles et un squelette interne
Une chaîne linéaire unique avec un squelette de protéines

Une double hélice droite avec des brins complémentaires antiparallèles et des bases internes

Explication

L’ADN forme une double hélice droite constituée de deux brins complémentaires et antiparallèles. Le squelette ose-phosphate est externe, tandis que les bases sont orientées vers l’intérieur.

34. Quelle succession d’étapes décrit correctement la transcription d’un gène en ARNm ?

Maturation, initiation, traduction et réplication
Initiation, traduction, élongation et dégradation
Initiation, élongation, maturation et terminaison
Élongation, réplication, terminaison et maturation

Initiation, élongation, maturation et terminaison

Explication

La transcription comprend l’initiation, l’élongation, la maturation et la terminaison. Elle produit un ARNm à partir d’un gène, contrairement à la traduction qui produit une protéine.

35. Lors de l’initiation de la transcription, quel événement permet le recrutement de l’ARN polymérase II ?

La liaison des ARNt aux codons de l’ARNm
L’excision des introns par les protéines PABP
La fixation de facteurs de transcription sur le promoteur
La fixation des ribosomes sur le codon AUG

La fixation de facteurs de transcription sur le promoteur

Explication

Des facteurs de transcription se fixent sur des éléments promoteurs comme la TATA box ou les îlots CpG. Ils recrutent l’ARN polymérase II et favorisent l’ouverture de la chromatine.

36. Si l’ARN polymérase II lit le brin matrice dans le sens 3’-5’, dans quel sens synthétise-t-elle l’ARN ?

Dans le sens 3’-5’
Dans un sens variable selon le promoteur
Dans le sens 2’-4’
Dans le sens 5’-3’

Dans le sens 5’-3’

Explication

L’ARN polymérase II lit le brin matrice, ou brin anti-sens, dans le sens 3’-5’ afin de synthétiser l’ARN dans le sens 5’-3’.

37. Quel ensemble de modifications appartient à la maturation de l’ARN pré-messager ?

La fixation des ribosomes, la traduction et la libération des ARNt
L’ajout d’une coiffe en 5’, l’excision des introns et l’épissage des exons
L’ajout d’une coiffe en 3’, l’excision des exons et la réplication des introns
Le remplacement des bases par des acides aminés et la formation des codons

L’ajout d’une coiffe en 5’, l’excision des introns et l’épissage des exons

Explication

La maturation stabilise l’ARN pré-messager par l’ajout d’une coiffe de guanosine méthylée en 5’, l’excision des introns et l’épissage des exons par le spliceosome.

38. Où se déroule la traduction et quel produit est directement synthétisé à partir de l’ARNm ?

Dans les mitochondries, une séquence promotrice
Dans le cytosol, une protéine
Dans le nucléole, un ARNm
Dans le noyau, un nouvel ADN

Dans le cytosol, une protéine

Explication

La traduction est la synthèse d’une protéine à partir d’un ARNm dans les ribosomes du cytosol. La transcription, elle, transforme un gène en ARNm dans le noyau.

39. Comment le code génétique interprète-t-il un codon ?

Il lit trois nucléotides et associe nécessairement plusieurs acides aminés
Il lit quatre nucléotides et associe toujours deux acides aminés
Il lit deux nucléotides et détermine toujours un signal STOP
Il lit trois nucléotides et détermine un acide aminé ou un signal STOP

Il lit trois nucléotides et détermine un acide aminé ou un signal STOP

Explication

Un codon est constitué de trois nucléotides et détermine un seul acide aminé ou un signal STOP. Plusieurs codons différents peuvent toutefois coder le même acide aminé.

40. Quelle affirmation explique pourquoi le code génétique est dit dégénéré mais spécifique ?

Il offre quatre possibilités pour trois acides aminés, chaque acide aminé ayant un codon unique
Il comporte 64 codons, chacun codant simultanément plusieurs acides aminés
Il comporte 20 codons pour 64 acides aminés, chaque codon étant ambigu
Il offre 64 possibilités pour 20 acides aminés, plusieurs codons pouvant coder le même acide aminé, tandis qu’un codon garde une signification précise

Il offre 64 possibilités pour 20 acides aminés, plusieurs codons pouvant coder le même acide aminé, tandis qu’un codon garde une signification précise

Explication

Avec quatre bases et trois positions, il existe 64 codons pour 20 acides aminés. Le code est dégénéré parce que plusieurs codons peuvent coder le même acide aminé, mais spécifique parce qu’un codon donné possède une signification déterminée.

41. Quelle association entre les codons et leur fonction est correcte ?

AUG est le codon START et code la méthionine, tandis qu'UAA, UAG et UGA sont des codons STOP
UAA est le codon START et UAG code la méthionine
AUG est un codon STOP et UGA code la méthionine
AUG et UGA sont des codons START, tandis qu'UAA et UAG codent la méthionine

AUG est le codon START et code la méthionine, tandis qu'UAA, UAG et UGA sont des codons STOP

Explication

AUG sert de codon START et code la méthionine. UAA, UAG et UGA sont les trois codons STOP.

42. Quelle différence distingue une mutation somatique d’une mutation germinale concernant sa transmission à la descendance ?

Les deux types de mutations sont toujours transmissibles
Une mutation germinale peut être transmissible, contrairement à une mutation somatique
Aucune des deux mutations ne peut être transmise
Une mutation somatique est généralement transmissible, contrairement à une mutation germinale

Une mutation germinale peut être transmissible, contrairement à une mutation somatique

Explication

Une mutation somatique touche les cellules non reproductrices et n’est généralement pas transmise à la génération suivante. Une mutation germinale peut être transmise à la descendance.

43. Quelle proposition décrit correctement une insertion, une délétion et un mésappariement ?

L’insertion ajoute des nucléotides, la délétion en supprime et le mésappariement modifie une base
L’insertion supprime une base, la délétion ajoute une base et le mésappariement remplace plusieurs codons
L’insertion et la délétion modifient une base, tandis que le mésappariement ajoute des nucléotides
L’insertion modifie une base, la délétion ajoute des nucléotides et le mésappariement supprime un gène

L’insertion ajoute des nucléotides, la délétion en supprime et le mésappariement modifie une base

Explication

Une insertion ajoute un ou plusieurs nucléotides, une délétion en supprime un ou plusieurs, tandis qu’un mésappariement correspond à une modification d’une base.

44. Une substitution transforme un codon codant un acide aminé en un codon STOP prématuré. De quel type de mutation s’agit-il ?

Une mutation germinale
Une mutation silencieuse
Une mutation non-sens
Une mutation faux sens

Une mutation non-sens

Explication

Une mutation non-sens crée un codon STOP prématuré. Une mutation silencieuse conserve l’acide aminé, tandis qu’une mutation faux sens le remplace par un autre.

45. Quelle succession d’étapes caractérise principalement la réparation des mésappariements par le système MMR ?

Dénaturation, hybridation, extension puis révélation
Désamination, réplication, épissage puis exportation
Reconnaissance, recrutement d’une endonucléase, resynthèse puis ligation
Excisions d’un fragment étendu, transcription puis traduction

Reconnaissance, recrutement d’une endonucléase, resynthèse puis ligation

Explication

Le MMR reconnaît le mésappariement, recrute une endonucléase, permet la resynthèse de la région corrigée, puis sa ligation. Le NER concerne plutôt l’excision d’un fragment contenant une lésion étendue.

46. Quel est le principe de l’hybridation entre acides nucléiques ?

La migration de fragments selon leur charge électrique
La synthèse d’un brin à partir d’un seul nucléotide
L’appariement de deux brins simples complémentaires grâce à leurs bases
La séparation de deux brins par rupture de leurs liaisons

L’appariement de deux brins simples complémentaires grâce à leurs bases

Explication

L’hybridation permet à deux acides nucléiques simple brin complémentaires de s’apparier par complémentarité des bases afin de repérer une séquence cible connue.

47. Dans une expérience de FISH, quel élément s’hybride directement à la séquence cible ?

Une sonde simple brin marquée
Une enzyme de restriction fluorescente
Un anticorps complémentaire de l’ADN
Un fragment d’ARN double brin non marqué

Une sonde simple brin marquée

Explication

Une sonde simple brin, marquée par radioactivité ou fluorescence, s’hybride à une séquence cible simple brin complémentaire. La FISH permet cette détection directement dans un tissu.

48. Pourquoi la dénaturation de l’ADN double brin est-elle nécessaire avant son hybridation ?

Elle détruit définitivement les bases pour empêcher tout réappariement
Elle sépare les deux brins afin de rendre leurs séquences accessibles à l’appariement
Elle fait migrer les fragments vers l’électrode positive
Elle ajoute une sonde complémentaire à chaque brin

Elle sépare les deux brins afin de rendre leurs séquences accessibles à l’appariement

Explication

La dénaturation sépare les deux brins d’ADN, ce qui permet ensuite à une sonde complémentaire de s’y apparier. Elle peut être provoquée par la chaleur, un pH acide, l’urée ou le formamide et reste réversible.

49. Lors d’une électrophorèse sur gel d’agarose, quel fragment migrera le plus loin dans les mêmes conditions ?

Le plus grand fragment d’ADN
Le fragment portant la sonde la plus fluorescente
Le plus petit fragment d’ADN
Le fragment contenant le plus de purines

Le plus petit fragment d’ADN

Explication

L’électrophorèse sur gel d’agarose sépare les fragments d’ADN selon leur taille : les petits fragments migrent plus loin. Comme l’ADN est négatif, il se déplace vers l’anode.

50. Quel type de molécules le Southern blot permet-il de détecter spécifiquement ?

Des lipides membranaires
Des ARN messagers uniquement
Des protéines cytoplasmiques
Des séquences d’ADN génomique

Des séquences d’ADN génomique

Explication

Le Southern blot détecte spécifiquement des séquences d’ADN génomique grâce à une sonde complémentaire et permet notamment d’analyser leur taille et leurs quantités relatives.

51. Quelle information peut notamment être obtenue grâce à un Northern blot ?

La séquence complète de toutes les protéines cellulaires
La position des lipides dans une membrane
La fréquence des mutations dans les chromosomes uniquement
La taille et la quantité relative d’ARN spécifiques

La taille et la quantité relative d’ARN spécifiques

Explication

Le Northern blot détecte des ARN spécifiques dans un mélange et permet d’étudier leur taille, leur nature, leurs anomalies d’épissage et leur quantité relative.

52. Quels sont les éléments indispensables à l’amplification spécifique d’une séquence par PCR ?

Une membrane, une sonde ARN, une endonucléase et des lipides
Un ribosome, un ARN de transfert, une protéase et du glucose
Un anticorps, un antigène, une ligase et des acides aminés
Une matrice, deux amorces, une ADN polymérase et des nucléotides

Une matrice, deux amorces, une ADN polymérase et des nucléotides

Explication

La PCR amplifie une séquence d’ADN à partir d’une matrice grâce à deux amorces, une ADN polymérase et des nucléotides. Les autres ensembles correspondent à d’autres mécanismes biologiques ou techniques.

53. Dans quel ordre se déroulent les trois étapes d’un cycle de PCR ?

Dénaturation à 95 °C, hybridation à 50–60 °C, puis extension à 72 °C
Hybridation à 50–60 °C, extension à 72 °C, puis dénaturation à 95 °C
Extension à 72 °C, dénaturation à 95 °C, puis hybridation à 50–60 °C
Dénaturation à 50–60 °C, extension à 95 °C, puis hybridation à 72 °C

Dénaturation à 95 °C, hybridation à 50–60 °C, puis extension à 72 °C

Explication

Chaque cycle de PCR comprend une dénaturation à 95 °C, l’hybridation des amorces à 50–60 °C, puis l’extension par l’ADN polymérase à 72 °C.

54. Lors d’une RT-PCR, quelle est la succession correcte des étapes initiales et d’amplification ?

L’ARN est d’abord converti en ADN complémentaire, puis cet ADNc sert de matrice à une PCR
L’ARN est directement amplifié par une ADN polymérase, puis converti en ADN complémentaire
L’ADN génomique est converti en ARN, puis cet ARN sert de matrice à une PCR
L’ADNc est d’abord dégradé, puis l’ARN restant sert de matrice à une PCR

L’ARN est d’abord converti en ADN complémentaire, puis cet ADNc sert de matrice à une PCR

Explication

En RT-PCR, une transcriptase inverse transforme d’abord l’ARN en ADN complémentaire. Cet ADNc devient ensuite la matrice de la PCR classique, car la PCR utilise une matrice ADN.

55. Comment une enzyme de restriction reconnaît-elle et coupe-t-elle l’ADN ?

Elle ajoute des nucléotides à une séquence aléatoire avant de séparer les deux brins
Elle coupe l’ARN au niveau d’une séquence complémentaire avant d’agir sur l’ADN
Elle reconnaît uniquement les extrémités libres de l’ADN, puis dégrade toute la molécule
Elle reconnaît une séquence spécifique, souvent palindromique, puis clive l’ADN à cet endroit

Elle reconnaît une séquence spécifique, souvent palindromique, puis clive l’ADN à cet endroit

Explication

Une enzyme de restriction reconnaît un site de restriction, généralement une séquence spécifique souvent palindromique, et coupe l’ADN à ce niveau.

56. Quelle démarche permet d’identifier un allèle par PCR-RFLP ?

Amplifier l’ARN, le convertir en protéine, puis comparer les protéines obtenues par électrophorèse
Digérer l’ADN sans amplification, puis séquencer tous les fragments obtenus par la méthode de Sanger
Amplifier la séquence, la digérer avec une enzyme adaptée, puis séparer les fragments par électrophorèse
Séparer directement les allèles par électrophorèse, puis amplifier uniquement le fragment le plus court

Amplifier la séquence, la digérer avec une enzyme adaptée, puis séparer les fragments par électrophorèse

Explication

La PCR-RFLP consiste à amplifier une séquence, à la digérer avec une enzyme qui reconnaît un seul des deux allèles, puis à séparer les fragments par électrophorèse afin d’identifier l’allèle présent.

57. Quelle différence décrit correctement l’effet d’une mutation sur un site de restriction ?

Une mutation abolit le site si elle permet la coupure et le crée si elle l’empêche
Une mutation crée toujours un site de restriction, quelle que soit son influence sur la coupure
Une mutation abolit le site si elle empêche la coupure et le crée si elle permet la coupure
Une mutation modifie la taille du site sans changer la possibilité de coupure par l’enzyme

Une mutation abolit le site si elle empêche la coupure et le crée si elle permet la coupure

Explication

Une mutation abolit un site de restriction lorsqu’elle empêche l’enzyme de couper l’allèle muté. Elle crée un site lorsqu’elle rend possible la coupure de cet allèle.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 83 flashcards sur Biologie moléculaire et méthodes.

Que sont les macromolécules en biologie ?

Ce sont de très grosses molécules responsables des caractéristiques structurales et fonctionnelles.

Comment se forment les macromolécules à partir des monomères ?

Par polymérisation grâce à des réactions de condensation éliminant une molécule d’eau.

Quels acides aminés forment par liaisons peptidiques ?

Les protéines.

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Consultez la fiche de révision complète sur Biologie moléculaire et méthodes.

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