Fiche de révision : 4-Cytosquelette et microfilaments d’actine

📋 Plan du Cours

1. Les trois polymères du cytosquelette
2. Structure et polymérisation de l’actine
3. Dynamique des filaments d’actine
4. Régulation des microfilaments d’actine
5. Organisation des réseaux et faisceaux
6. Myosines et mouvement de l’actine
7. Structures et déplacements cellulaires
8. Actine et échanges membranaires

📖 1. Les trois polymères du cytosquelette

★ À maîtriser

• Les trois polymères du cytosquelette sont les microfilaments, les microtubules et les filaments intermédiaires.

• Les microfilaments ont un diamètre de 5 à 7 nm et sont constitués de monomères d’actine globulaire.

Compléments

• Les microtubules ont un diamètre de 25 nm et sont constitués de monomères de tubuline globulaire.

• Les filaments intermédiaires ont un diamètre de 10 nm et sont constitués de protéines filamenteuses.

📖 2. Structure et polymérisation de l’actine

🔑 Notions clés & Définitions

• Actine G : L’actine G est la sous-unité globulaire qui se polymérise pour former l’actine F.
• Actine F : L’actine F est le polymère formé par l’assemblage de sous-unités d’actine G.

★ À maîtriser

• La nucléation de l’actine correspond à la formation d’un noyau de polymérisation par association successive d’un monomère, d’un dimère puis d’un trimère.

Compléments

• Chaque sous-unité d’actine possède un sillon de liaison à l’ATP ou à l’ADP et un site de liaison à une autre sous-unité d’actine.

• Le complexe ARP participe à la nucléation de l’actine et comprend les protéines ARP2 et ARP3.

💡 Astuce mémo

Monomère → dimère → trimère → filament : la nucléation précède l’élongation.

📖 3. Dynamique des filaments d’actine

★ À maîtriser

• Les filaments d’actine sont polarisés et possèdent une extrémité plus et une extrémité moins.

📌 La concentration critique est plus faible à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins, soit $Cc(+) < Cc(-)$.

• L’addition des sous-unités d’actine est rapide à l’extrémité plus et lente à l’extrémité moins.

Compléments

• Le tapis roulant correspond à l’ajout de sous-unités à l’extrémité plus et à leur perte à l’extrémité moins, ce qui déplace le polymère sans nécessiter son allongement net.

• La perte de la coiffe d’ATP provoque une catastrophe et une décroissance rapide du filament, tandis que la récupération de cette coiffe provoque un sauvetage et une reprise de la croissance.

💡 Astuce mémo

Extrémité + : addition rapide ; extrémité − : addition lente.

📖 4. Régulation des microfilaments d’actine

★ À maîtriser

• Dans le polymère d’actine, une sous-unité liée à l’ATP est sous forme T et une sous-unité liée à l’ADP est sous forme D.

Compléments

• La cytochalasine et la latrunculine inhibent la polymérisation de l’actine, tandis que la phalloïdine la favorise.

📌 La thymosine séquestre des monomères d’actine, tandis que la profiline se lie aux monomères d’actine et favorise leur utilisation pour la polymérisation.

• CapZ et la tropomoduline sont des protéines de coiffe, tandis que l’α-actinine, la nébuline et la tropomyosine stabilisent latéralement les microfilaments.

• La gelsoline et la cofiline clivent les microfilaments d’actine, et la cofiline empêche leur repolymérisation.

📖 5. Organisation des réseaux et faisceaux

★ À maîtriser

• La filamine relie des microfilaments croisés, notamment à angle droit, pour former des réseaux.

📌 La fimbrine et la villine forment des faisceaux serrés, tandis que l’α-actinine forme des faisceaux lâches.

Compléments

• Les microvillosités et les filopodes sont des exemples de structures contenant des faisceaux serrés d’actine.

• La myosine I et la calmoduline participent à l’ancrage des microfilaments d’actine à la membrane des microvillosités.

• Les protéines ERM passent d’une conformation repliée inactive à une conformation allongée active sous l’effet de signaux et de la phosphorylation, permettant la liaison entre protéines transmembranaires et microfilaments d’actine.

💡 Astuce mémo

Filamine : réseau croisé ; fimbrine ou villine : faisceau serré.

📖 6. Myosines et mouvement de l’actine

★ À maîtriser

📌 Les myosines I et V s’attachent aux membranes et déplacent des vésicules ou des organites, tandis que la myosine II s’assemble en filaments épais.

• Le cycle mécano-chimique des myosines couple l’hydrolyse de l’ATP et les changements d’affinité et de conformation de la myosine à son déplacement sur l’actine.

Compléments

• Les têtes de myosine possèdent une activité ATPase et un site de liaison à l’actine, et l’activité de la myosine est régulée par phosphorylation.

• La myosine V effectue une bascule de 30 à 40 nm, tandis que la myosine II effectue une bascule de 5 à 10 nm.

• La phosphorylation de la myosine II permet son autoassemblage spontané en filaments épais bipolaires formés de 15 à 20 molécules de myosine.

📖 7. Structures et déplacements cellulaires

★ À maîtriser

• Le cortex cellulaire peut contenir des faisceaux lâches, des faisceaux serrés et un réseau radiaire d’actine.

• Le déplacement cellulaire comprend une protrusion à l’avant, puis une contraction et une rétraction à l’arrière accompagnées de la formation de nouveaux contacts focaux.

Compléments

• Les fibres de stress sont des faisceaux lâches d’actine associés à la myosine et à l’α-actinine, reliés à la matrice extracellulaire par des contacts focaux contenant des intégrines et des protéines adaptatrices.

• Dans les lamellipodes, le complexe ARP activé favorise la polymérisation de microfilaments en rameaux latéraux à partir de microfilaments préexistants.

📖 8. Actine et échanges membranaires

★ À maîtriser

• Lors de l’exocytose, la gelsoline contribue à désorganiser le cortex et la myosine I transporte les vésicules le long des microfilaments.

Compléments

• Lors de l’endocytose, le cortex se remanie et une queue d’actine se forme au niveau de la vésicule en invagination.

• Les jonctions serrées et les jonctions intermédiaires sont associées à des microfilaments d’actine.

💡 Astuce mémo

La désorganisation du cortex facilite l’exocytose ; la myosine I transporte les vésicules.