QCM : 4-Cytosquelette et microfilaments d’actine (10 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la polarité et les concentrations critiques des filaments d’actine :

Les filaments d’actine possèdent une extrémité plus, mais pas d’extrémité moins.
La concentration critique est identique aux deux extrémités du filament d’actine.
Un filament d’actine possède une extrémité plus et une extrémité moins distinctes.
La concentration critique est plus élevée à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.
Un filament d’actine présente deux extrémités équivalentes, sans polarité structurale.

Un filament d’actine possède une extrémité plus et une extrémité moins distinctes.

Explication

Les filaments d’actine sont polarisés et possèdent une extrémité plus ainsi qu’une extrémité moins. Leur concentration critique est plus faible à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins, et non plus élevée ou identique.

2. Un filament d’actine connaît un renouvellement à ses deux extrémités sans changement de longueur nette. Parmi les propositions suivantes concernant sa dynamique, lesquelles sont exactes ?

Le tapis roulant associe un ajout à l’extrémité plus à une perte à l’extrémité moins.
Le tapis roulant peut déplacer le polymère sans produire d’allongement net.
Une sous-unité liée à l’ADP dans le polymère d’actine est sous forme T.
L’ajout de sous-unités s’effectue plus rapidement à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.
La concentration critique est plus élevée à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.

Le tapis roulant associe un ajout à l’extrémité plus à une perte à l’extrémité moins. · Le tapis roulant peut déplacer le polymère sans produire d’allongement net. · L’ajout de sous-unités s’effectue plus rapidement à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.

Explication

Dans le polymère, une sous-unité liée à l’ADP est sous forme D. L’ajout est rapide à l’extrémité plus et lent à l’extrémité moins. Le tapis roulant associe un ajout à l’extrémité plus à une perte à l’extrémité moins, ce qui déplace le polymère sans allongement net. La concentration critique est plus faible à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.

3. Un filament d’actine perd sa coiffe d’ATP, puis la récupère : quelles conséquences cette séquence entraîne-t-elle ?

La perte de la coiffe d’ATP provoque un sauvetage et une reprise de croissance.
La perte de la coiffe d’ATP déclenche une catastrophe suivie d’une décroissance rapide.
La récupération de la coiffe d’ATP correspond à un sauvetage et relance la croissance.
La reprise de croissance est plus rapide à l’extrémité moins qu’à l’extrémité plus.
La catastrophe et le sauvetage correspondent respectivement à la perte et au retour de la coiffe.

La perte de la coiffe d’ATP déclenche une catastrophe suivie d’une décroissance rapide. · La récupération de la coiffe d’ATP correspond à un sauvetage et relance la croissance. · La catastrophe et le sauvetage correspondent respectivement à la perte et au retour de la coiffe.

Explication

La perte de la coiffe d’ATP déclenche une catastrophe, associée à une décroissance rapide. La récupération de cette coiffe constitue un sauvetage et relance la croissance. L’ajout des sous-unités est rapide à l’extrémité plus et lent à l’extrémité moins, et non l’inverse.

4. Concernant les formes de l’actine et la régulation de ses monomères :

La concentration critique est plus élevée à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins.
La phalloïdine inhibe la polymérisation de l’actine, comme la cytochalasine.
La thymosine séquestre des monomères d’actine et limite leur disponibilité.
Une sous-unité liée à l’ATP dans le polymère d’actine est sous forme T.
La profiline séquestre les monomères d’actine et réduit leur incorporation au filament.

La thymosine séquestre des monomères d’actine et limite leur disponibilité. · Une sous-unité liée à l’ATP dans le polymère d’actine est sous forme T.

Explication

La concentration critique est plus faible à l’extrémité plus qu’à l’extrémité moins. Dans le polymère, l’actine liée à l’ATP est sous forme T. La thymosine séquestre les monomères, tandis que la profiline favorise leur utilisation pour la polymérisation; la phalloïdine favorise aussi la polymérisation au lieu de l’inhiber.

5. Dans une cellule, on distingue les protéines qui coiffent les microfilaments, celles qui les stabilisent latéralement et celles qui les clivent. Quelles associations sont exactes ?

L’α-actinine, la nébuline et la tropomyosine stabilisent latéralement les microfilaments d’actine.
La tropomyosine exerce une stabilisation latérale plutôt qu’un rôle de coiffe.
CapZ et la tropomoduline interviennent comme protéines de coiffe des microfilaments d’actine.
La cofiline peut empêcher la repolymérisation après le clivage des microfilaments.
La gelsoline et la cofiline participent au clivage des microfilaments d’actine.

L’α-actinine, la nébuline et la tropomyosine stabilisent latéralement les microfilaments d’actine. · La tropomyosine exerce une stabilisation latérale plutôt qu’un rôle de coiffe. · CapZ et la tropomoduline interviennent comme protéines de coiffe des microfilaments d’actine. · La cofiline peut empêcher la repolymérisation après le clivage des microfilaments. · La gelsoline et la cofiline participent au clivage des microfilaments d’actine.

Explication

CapZ et la tropomoduline sont des protéines de coiffe, alors que l’α-actinine, la nébuline et la tropomyosine assurent une stabilisation latérale. La gelsoline et la cofiline clivent les microfilaments, et la cofiline empêche leur repolymérisation.

6. Concernant l’organisation des réseaux et des faisceaux d’actine, quelles propositions sont exactes ?

La filamine relie des microfilaments croisés pour constituer un réseau d’actine.
L’α-actinine est associée à la formation de faisceaux serrés d’actine.
La filamine regroupe des microfilaments parallèles en faisceaux serrés d’actine.
Les microvillosités et les filopodes contiennent des faisceaux serrés d’actine.
La fimbrine et la villine organisent des faisceaux d’actine serrés.

La filamine relie des microfilaments croisés pour constituer un réseau d’actine. · Les microvillosités et les filopodes contiennent des faisceaux serrés d’actine. · La fimbrine et la villine organisent des faisceaux d’actine serrés.

Explication

La filamine relie des microfilaments croisés, notamment à angle droit, pour former des réseaux. La fimbrine et la villine produisent des faisceaux serrés, présents notamment dans les microvillosités et les filopodes ; l’α-actinine est plutôt associée aux faisceaux lâches.

7. Dans une cellule, un signal déclenche la phosphorylation de protéines ERM repliées. Quelles propositions décrivent correctement les ancrages d’actine concernés ?

La calmoduline et la myosine II assurent l’ancrage des microfilaments aux microvillosités.
Les protéines ERM actives relient les microfilaments aux protéines de la matrice extracellulaire.
La phosphorylation ramène les protéines ERM à une conformation repliée inactive.
Les protéines ERM peuvent s’allonger et relier des protéines transmembranaires aux microfilaments d’actine.
La myosine I et la calmoduline participent à l’ancrage de l’actine dans les microvillosités.

Les protéines ERM peuvent s’allonger et relier des protéines transmembranaires aux microfilaments d’actine. · La myosine I et la calmoduline participent à l’ancrage de l’actine dans les microvillosités.

Explication

Les signaux et la phosphorylation font passer les protéines ERM de l’état replié inactif à l’état allongé actif, qui permet le lien avec les protéines transmembranaires. Dans les microvillosités, l’ancrage des microfilaments implique la myosine I et la calmoduline ; l’ERM n’est pas décrit comme un lien avec la matrice, et la myosine II ne remplace pas la myosine I dans cet ancrage.

8. Une cellule déplace des vésicules le long de l’actine et possède aussi des filaments épais de myosine. Quelles propositions sont exactes ?

La myosine II s’attache aux membranes pour assurer le déplacement des vésicules le long de l’actine.
Les myosines I et V peuvent déplacer des vésicules ou des organites en s’attachant aux membranes.
Les têtes de myosine possèdent une activité ATPase et un site de liaison à l’actine.
Le cycle mécano-chimique des myosines associe l’ATP à un déplacement sans changement de conformation.
L’hydrolyse de l’ATP est couplée aux changements d’affinité et de conformation durant le cycle des myosines.

Les myosines I et V peuvent déplacer des vésicules ou des organites en s’attachant aux membranes. · Les têtes de myosine possèdent une activité ATPase et un site de liaison à l’actine. · L’hydrolyse de l’ATP est couplée aux changements d’affinité et de conformation durant le cycle des myosines.

Explication

Les myosines I et V s’attachent aux membranes et participent au déplacement de vésicules ou d’organites, tandis que la myosine II forme des filaments épais. Le cycle mécano-chimique couple l’hydrolyse de l’ATP aux changements d’affinité et de conformation ; les têtes possèdent une activité ATPase et un site de liaison à l’actine.

9. Lors d’une comparaison des myosines V et II, quelles propositions décrivent correctement leur bascule et l’assemblage de la myosine II ?

L’autoassemblage de la myosine II forme des filaments épais à partir de 30 à 40 molécules.
La myosine V effectue une bascule de l’ordre de 5 à 10 nm.
La bascule de la myosine II est de l’ordre de 5 à 10 nm.
La phosphorylation de la myosine II permet son autoassemblage en filaments épais bipolaires.
La myosine V effectue une bascule de l’ordre de 30 à 40 nm.

La bascule de la myosine II est de l’ordre de 5 à 10 nm. · La phosphorylation de la myosine II permet son autoassemblage en filaments épais bipolaires. · La myosine V effectue une bascule de l’ordre de 30 à 40 nm.

Explication

La myosine V effectue une bascule de 30 à 40 nm, contre 5 à 10 nm pour la myosine II. La phosphorylation de la myosine II permet son autoassemblage spontané en filaments épais bipolaires, composés de 15 à 20 molécules ; les valeurs proposées pour la myosine V et l’effectif d’assemblage sont donc erronés.

10. Dans un fibroblaste, une structure d’actine relie le cytosquelette à la matrice extracellulaire. Quelles propositions caractérisent correctement cette organisation ?

Les contacts focaux contiennent des intégrines et des protéines adaptatrices.
Les fibres de stress sont des faisceaux serrés d’actine associés à la myosine et à la villine.
Le cortex cellulaire peut comporter des faisceaux lâches, des faisceaux serrés et un réseau radiaire d’actine.
Les contacts focaux relient les fibres de stress à la matrice extracellulaire.
Les fibres de stress sont des faisceaux lâches d’actine associés à la myosine et à l’α-actinine.

Les contacts focaux contiennent des intégrines et des protéines adaptatrices. · Le cortex cellulaire peut comporter des faisceaux lâches, des faisceaux serrés et un réseau radiaire d’actine. · Les contacts focaux relient les fibres de stress à la matrice extracellulaire. · Les fibres de stress sont des faisceaux lâches d’actine associés à la myosine et à l’α-actinine.

Explication

Les fibres de stress sont des faisceaux lâches associés à la myosine et à l’α-actinine ; leurs contacts focaux, qui comprennent des intégrines et des protéines adaptatrices, les relient à la matrice extracellulaire. Le cortex peut réunir des faisceaux lâches, des faisceaux serrés et un réseau radiaire ; les fibres de stress ne sont pas des faisceaux serrés associés à la villine.

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Quels sont les trois polymères du cytosquelette ?

Les microfilaments, les microtubules et les filaments intermédiaires.

Quel est le diamètre des microfilaments ?

De 5 à 7 nm.

De quels monomères sont constitués les microfilaments ?

De monomères d’actine globulaire.

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