QCM : De la cellule à la bioénergétique — 37 questions

Explication

Les éléments C, H, O et N constituent ensemble environ 96 à 97 % de la matière vivante. Une proportion inférieure à 1 % correspond plutôt aux oligoéléments, et non aux éléments majeurs.

Explication

L’oxygène est l’élément le plus abondant, avec environ 65 %, tandis que le carbone représente environ 18 %. Les autres couples de pourcentages inversent ou déplacent les proportions attribuées à ces éléments.

Explication

Le calcul donne $70 \times 0{,}62 = 43{,}4$ kg d’eau, ce qui correspond à la proportion corporelle indiquée. Une masse proche de 4,3 kg ou de 21,7 kg résulte d’une mauvaise application du pourcentage.

Explication

Les éléments secondaires constituent environ 3 à 4 % et incluent notamment Ca, P, K, S, Na, Cl et Mg. La proportion de 62 % concerne l’eau, celle de 96 à 97 % les éléments majeurs, et les éléments traces relèvent des oligoéléments.

Explication

L’hydroxyapatite possède la formule $\left(PO_4\right)_6Ca_{10}\left(OH\right)_2$ et constitue une partie majeure des os et des dents. Le carbonate de calcium, le chlorure de sodium et le phosphate tricalcique sont d’autres composés minéraux, mais ne correspondent pas à la formule demandée.

Explication

L’ADN et l’ARN portent l’information génétique, tandis que les glucides sont liés à l’énergie, les lipides aux membranes et aux réserves, et les protéines à la structure et aux fonctions biologiques. Les autres associations confondent les fonctions respectives de ces familles.

Explication

La masse protéique est d’environ $65 \times 0{,}17 = 11{,}05$ kg, soit approximativement 11,1 kg. Une masse de 39 kg correspondrait davantage à une confusion avec la proportion d’eau, tandis que 4,0 kg et 9,0 kg ne correspondent pas à 17 % de 65 kg.

Explication

Le métabolisme regroupe les réactions chimiques qui permettent la survie, la croissance et l’adaptation, y compris les synthèses et les dégradations. La dégradation des molécules avec libération d’énergie correspond plus précisément au catabolisme.

Explication

Dans une voie métabolique, le produit d’une étape sert de substrat à l’étape suivante, au sein d’un réseau de réactions interconnectées. Il n’est donc pas nécessairement éliminé ni transformé en hormone.

Explication

Les triglycérides stockent les lipides et le glycogène stocke les glucides sous une forme mobilisable. Les protéines ne constituent pas une réserve métabolique dédiée, même si elles peuvent être dégradées dans certaines situations.

Explication

Le catabolisme dégrade les molécules complexes en molécules plus simples et libère de l’énergie utilisable. La synthèse de molécules complexes en consommant de l’énergie relève de l’anabolisme.

Explication

L’anabolisme construit des molécules complexes à partir de précurseurs simples et nécessite un apport énergétique. Le catabolisme réalise le processus inverse en dégradant les molécules et en libérant de l’énergie.

Explication

Le catabolisme énergétique comprend l’hydrolyse des molécules complexes, la conversion des monomères en acétyl-CoA, l’oxydation de celui-ci et l’oxydation des cofacteurs réduits. Les autres enchaînements mélangent des étapes anaboliques ou des mécanismes de signalisation.

Explication

La régulation intrinsèque est déterminée par les concentrations de substrats et de produits présents dans la voie métabolique. La régulation extrinsèque repose sur des signaux provenant notamment des hormones et du système nerveux.

Explication

Les concentrations de métabolites modifient la variation d’énergie libre et peuvent ainsi influencer la spontanéité et le sens d’une réaction. Les seconds messagers transmettent des signaux, mais ils ne remplacent pas l’effet thermodynamique des concentrations métaboliques.

Explication

Lorsque la glycémie augmente, l’insuline se lie à ses récepteurs et déclenche une cascade de kinases qui favorise l’absorption puis le stockage du glucose en glycogène ou en acides gras. Le glucagon et l’adrénaline ont plutôt des effets mobilisateurs des réserves.

Explication

L’adrénaline stimule notamment la dégradation du glycogène musculaire afin de fournir de l’ATP, tandis que le glucagon agit surtout dans le foie pour libérer du glucose. Ces hormones favorisent donc la mobilisation du glycogène plutôt que son stockage.

Explication

La bioénergétique étudie les flux d’énergie dans les systèmes vivants. La catalyse enzymatique concerne plutôt l’accélération et la régulation des réactions chimiques.

Explication

La première loi affirme que l’énergie ne peut être ni créée ni détruite, mais seulement transformée. Une cellule convertit donc l’énergie entre différentes formes au cours de ses réactions.

Explication

La deuxième loi indique que l’entropie tend à augmenter, ce qui rend nécessaire un apport énergétique pour maintenir l’ordre du vivant. L’enthalpie et la transformation de l’énergie ne constituent pas l’explication principale de ce maintien.

Explication

Une valeur positive de $\Delta G$ caractérise une réaction endergonique qui n’est pas spontanée. Une réaction exergonique spontanée possède une valeur négative, tandis que l’équilibre correspond à $\Delta G=0$.

Explication

L’ATP sert de monnaie énergétique en stockant temporairement l’énergie des réactions exergoniques et en la distribuant à d’autres réactions. Le glycogène et les lipides jouent davantage un rôle de stockage énergétique à plus long terme.

Explication

L’hydrolyse suit la réaction $ATP\rightarrow ADP+P_i$ et libère de l’énergie. La synthèse de l’ATP correspond au processus inverse et nécessite un apport énergétique.

Explication

La production mitochondriale d’ATP suit la succession glycolyse, formation d’acétyl-CoA, cycle de Krebs puis chaîne respiratoire. Les autres séquences inversent l’ordre métabolique de ces étapes.

Explication

L’oxydation d’un NADH,H⁺ produit environ 3 ATP, tandis que celle d’un FADH₂ en produit environ 2. Cette différence reflète leur entrée à des niveaux distincts de la chaîne respiratoire.

Explication

Une enzyme est une protéine thermolabile qui accélère une réaction sans être consommée ni modifier son équilibre. Elle agit sur la vitesse en facilitant la réaction, plutôt qu’en changeant son bilan thermodynamique.

Explication

Le site actif est la région qui reconnaît et lie le substrat, grâce à sa forme et à sa composition chimique. Il contribue ainsi à la spécificité de la catalyse, sans modifier l’équilibre global de la réaction.

Explication

Les lyases rompent des liaisons sans recourir à une hydrolyse. Les hydrolases, en revanche, catalysent des réactions d’hydrolyse, ce qui constitue une confusion fréquente entre ces deux classes.

Explication

L’enzyme se lie au substrat par des interactions non covalentes, stabilise l’état de transition et diminue ainsi l’énergie d’activation. Elle n’est pas consommée et ne déplace pas l’équilibre thermodynamique de la réaction.

Explication

Le mécanisme michaélien comprend la fixation réversible du substrat, la formation transitoire du complexe ES, puis la production et la libération de P avec régénération de E. La conversion directe sans complexe enzyme-substrat ne correspond pas à ce mécanisme.

Explication

$V_{max}$ est la vitesse maximale obtenue lorsque les sites enzymatiques sont saturés par le substrat. La concentration donnant la moitié de cette vitesse correspond à $K_m$, et non à $V_{max}$.

Explication

Par définition, $K_m$ est la concentration en substrat pour laquelle la vitesse vaut $V_{max}/2$. Une valeur faible de $K_m$ indique en outre une forte affinité apparente, contrairement à une concentration indépendante de l’affinité.

Explication

Les enzymes michaéliennes suivent une courbe hyperbolique et ne présentent pas de coopérativité. La courbe sigmoïde avec coopérativité caractérise plutôt les enzymes allostériques.

Explication

Une isoenzyme catalyse le même type de réaction qu’une autre enzyme, tout en présentant des différences de séquence en acides aminés et de propriétés physico-chimiques. Une coenzyme, en revanche, est une structure non protéique nécessaire à l’activité catalytique.

Explication

La LDH-1 est un tétramère 4H principalement associé au cœur, tandis que la LDH-5 est un tétramère 4M associé au foie et aux muscles squelettiques. L’association de la LDH-5 avec le cerveau ne correspond pas à cette classification.

Explication

Une coenzyme est une structure non protéique qui peut être libre ou associée à une apoenzyme et qui contribue à l’activité catalytique. Elle ne constitue donc pas une sous-unité protéique ni un inhibiteur allostérique.

Explication

Le NAD⁺ et le FAD sont des coenzymes d’oxydoréduction, participant au transfert d’électrons ou d’équivalents réducteurs. Le PLP, la biotine, la cobalamine, le CoA et le tétrahydrofolate sont classés parmi les coenzymes transférant des groupes chimiques.