QCM : Dégradation et recyclage cellulaires (26 questions)

Explication

Le turnover désigne le renouvellement continu des protéines par leur synthèse et leur dégradation. La synthèse seule ou la dégradation seule ne décrit qu’une partie de ce renouvellement, tandis que la demi-vie concerne la perte d’activité d’une enzyme.

Explication

Le système ubiquitine-protéasome est sélectif et requiert de l’énergie. La non-spécificité caractérise l’hydrolyse par des protéases, la longue demi-vie est associée au système lysosomal, et l’oubli du besoin énergétique omet une propriété du système.

Explication

L’ubiquitine compte 76 acides aminés, dont sept résidus lysine, et se termine par Gly76 en position C-terminale. Gly1 en N-terminal déplace l’extrémité, six lysines modifie leur nombre, et 86 acides aminés altère la longueur de la protéine.

Explication

Le marquage mobilise E1 pour activer l’ubiquitine, E2 pour la conjuguer et E3 pour assurer la ligation. Inverser E1 et E2 confond activation et conjugaison, placer E3 en deuxième confond son rôle de ligase, et la désubiquitinylation correspond à une activité régulatrice distincte.

Explication

L’adressage au protéasome 26S repose sur un motif de polyubiquitination formé d’au moins quatre ubiquitines. Un seuil de trois abaisse ce minimum, des ubiquitines isolées ne constituent pas cette chaîne, et une ubiquitine unique ne suffit pas pour cet adressage.

Explication

Le protéasome 26S est formé de l’association des particules 20S et 19S. Deux particules 20S confondent composition et répétition du cœur, tandis que le Svedberg est une unité de mesure, pas une particule.

Explication

La particule 20S constitue le cœur protéolytique du protéasome. La particule 19S assure des fonctions de reconnaissance et de préparation des protéines, tandis que 26S désigne le complexe formé par 20S et 19S.

Explication

Les sous-unités α régulent l’accès des protéines à la particule 20S, alors que les sous-unités β portent l’activité catalytique. La reconnaissance et le retrait de l’ubiquitine relèvent de la particule 19S.

Explication

La particule 19S reconnaît la protéine, élimine l’ubiquitine, la déplie et active le protéasome; la protéine est ensuite hydrolysée en peptides de 7 à 9 résidus. L’ordre qui place l’hydrolyse avant la reconnaissance inverse le processus, et les peptides de 10 à 12 résidus ne correspondent pas à la taille indiquée.

Explication

Les lysosomes sont des vésicules limitées par une membrane, d’environ 0,5 μm. Une vésicule sans membrane contredit leur structure, et les valeurs de 5 ou 50 μm ne correspondent pas à leur taille caractéristique.

Explication

La lumière lysosomale est acide, avec un pH d’environ 5, et riche en hydrolases acides. Un pH neutre ou alcalin ne correspond pas à ce milieu, et le cytosol n’est pas la lumière d’un lysosome.

Explication

Les endosomes précoces, formés par fusion des vésicules d’endocytose, fusionnent avec des lysosomes primaires pour devenir des endosomes tardifs à pH d’environ 6. Le pH 7,4 correspond à l’endosome précoce, tandis que le pH 5 caractérise le lysosome formé à l’étape suivante.

Explication

La fusion d’un endosome tardif avec un lysosome forme un endolysosome. « Lysosome primaire » désigne le partenaire de fusion, et les endosomes précoce et tardif correspondent à des étapes distinctes de la maturation.

Explication

Les lysosomes contiennent plus de 40 hydrolases différentes, notamment des protéases, lipases, phospholipases, glucosidases et nucléases. Les choix évoquant un nombre inférieur ou des enzymes de synthèse et de réplication confondent cette diversité avec d’autres types d’enzymes.

Explication

Les hydrolases lysosomales sont actives en milieu acide et leur pH optimal est de 5,5. Le pH d’environ 5 décrit la lumière lysosomale, mais ne doit pas être confondu avec l’optimum enzymatique.

Explication

L’α-glucosidase agit sur le glycogène. L’α-mannosidase hydrolyse des oligosaccharides mannosylés, la cathepsine agit sur les protéines et la phosphodiestérase sur les phosphodiesters.

Explication

Le signal d’adressage est le mannose-6-phosphate (M6P), formé grâce à la N-acétylglucosamine phosphotransférase et à la phosphoglycosidase. Le GlcNAc-1P est un intermédiaire, tandis que l’enzyme et le récepteur ne sont pas le signal lui-même.

Explication

Après la fixation du M6P à son récepteur dans le trans-Golgi, des vésicules à clathrine se forment et fusionnent avec un endosome précoce. L’acidification et la déphosphorylation interviennent ensuite; la fusion précède donc la libération et l’activation de l’hydrolase.

Explication

Après l’adhésion et la formation du phagosome, sa fusion avec un lysosome produit un phagolysosome. L’inversion place la formation du phagosome trop tard, tandis que l’autophagosome et le lysosome primaire ne correspondent pas à cette étape.

Explication

L’autophagie permet de digérer ou de recycler du matériel intracellulaire, notamment des organites. L’hétérophagie concerne des éléments exogènes, la phagocytose est une voie d’entrée de particules, et le protéasome ne désigne pas ce processus lysosomal.

Explication

Un peroxysome est un sac membraneux délimité par une membrane entourant une matrice, et sa taille se situe entre 0,15 et 1,7 μm. Le lysosome est une autre catégorie d’organite, tandis que le ribosome et le protéasome ne présentent pas cette organisation membrane-matrice.

Explication

Les oxydases de la matrice produisent du H₂O₂, tandis que la catalase le dégrade. Les autres associations inversent ces rôles ou remplacent la dégradation par un stockage, fonction qui n’est pas attribuée à ces enzymes.

Explication

Les peroxysomes sont un site majeur de consommation d’oxygène et assurent notamment la β-oxydation des acides gras à longues chaînes ainsi que la conjugaison des acides biliaires. L’exception concernant l’élimination de l’acide urique chez l’humain ne remet pas en cause ces autres fonctions peroxysomales.

Explication

La NADPH oxydase figure parmi les six types de réactions produisant des ERO et se distingue ici par son association au NADPH. La NO synthase est une autre source enzymatique, tandis que la xanthine-déshydrogénase et les oxydases des peroxysomes sont également des sources, mais ne correspondent pas à l’indice donné.

Explication

L’élimination des ERO mobilise la superoxyde dismutase (SOD), la catalase (CAT) et la glutathion peroxydase (GPx). La NADPH oxydase, la xanthine-déshydrogénase et la NO synthase sont des sources de production plutôt que des membres de cette combinaison d’élimination.

Explication

Les ERO comprennent les radicaux libres O₂•⁻, OH• et NO•, ainsi que les dérivés oxygénés H₂O₂ et ONO₂⁻. Classer H₂O₂ ou ONO₂⁻ parmi les radicaux, ou OH• ou NO• parmi les dérivés, confond ces deux catégories.