QCM : Modifications et trafic du réticulum endoplasmique (11 questions)

Question 1

1. Quelle organisation caractérise le réticulum endoplasmique et sa relation avec le noyau ?

Une lumière sans membrane, en continuité avec la membrane plasmique

Deux membranes entourant une lumière, séparées de l’enveloppe nucléaire

Une membrane entourant le cytosol, en continuité avec l’appareil de Golgi

Une membrane entourant une lumière, en continuité avec l’enveloppe nucléaire

Explication

Le réticulum endoplasmique est constitué d’une membrane et d’une lumière, et se prolonge en continuité avec l’enveloppe nucléaire. Les autres réponses confondent la lumière avec le cytosol, déplacent cette continuité vers le Golgi ou ajoutent une séparation avec l’enveloppe nucléaire.

Answer

Une membrane entourant une lumière, en continuité avec l’enveloppe nucléaire

Question 2

2. En observant deux régions du réticulum, une garnie de ribosomes sur sa face cytoplasmique et l’autre dépourvue de ribosomes, comment les classe-t-on ?

Les deux sont du RER, avec une densité différente

La première est le REL et la seconde le RER

La première est le RER et la seconde le REL

La première est le RER et la seconde n’est pas du réticulum

Explication

Le RER porte des ribosomes sur sa face cytoplasmique, contrairement au REL. Inverser ces appellations, attribuer des ribosomes aux deux ou exclure du réticulum la région sans ribosomes contredit cette distinction.

Answer

La première est le RER et la seconde le REL

Question 3

3. Lorsqu’une cellule produit une protéine, quelle succession d’étapes correspond au déroulement général de sa synthèse ?

Transcription dans le noyau, puis traduction dans le cytosol ou au REG

Traduction dans le noyau, puis transcription dans le cytosol ou au REG

Transcription dans le cytosol, puis traduction dans le noyau

Traduction dans le cytosol, puis transcription au REG

Explication

La synthèse commence par la transcription dans le noyau, puis l’ARN est traduit dans le cytosol ou au REG. L’inversion des étapes ou le déplacement de la transcription ou de la traduction vers un compartiment inadéquat traduit une confusion sur leur succession et leur lieu.

Answer

Transcription dans le noyau, puis traduction dans le cytosol ou au REG

Question 4

4. Une protéine doit être synthétisée au REG : quelle caractéristique de son signal permet son adressage ?

Un peptide de destination hydrophobe situé à l’extrémité N-terminale

Un peptide signal hydrophile situé à l’extrémité N-terminale

Un peptide signal hydrophobe situé à l’extrémité C-terminale

Un peptide signal hydrophobe situé à l’extrémité N-terminale

Explication

L’adressage des protéines destinées à être synthétisées au REG dépend d’un peptide signal hydrophobe situé en N-terminal. Un signal C-terminal déplace sa position, le peptide de destination est un autre étiquetage, et un signal hydrophile ne respecte pas la caractéristique indiquée.

Answer

Un peptide signal hydrophobe situé à l’extrémité N-terminale

Question 5

5. Qu’est-ce que la particule de reconnaissance du signal (SRP) ?

Une peptidase qui clive le peptide signal après l’entrée de la protéine dans le réticulum

Un canal membranaire qui fait passer la protéine naissante dans la lumière du réticulum

Une ribonucléoprotéine dotée d’une activité GTPase qui reconnaît le peptide signal et le ribosome

Un récepteur membranaire qui fixe le ribosome et déclenche l’hydrolyse du GTP

Explication

La SRP est une ribonucléoprotéine ayant une activité GTPase, et elle se fixe au peptide signal ainsi qu’au ribosome lors du ciblage. Le canal assure le passage de la protéine, mais il ne constitue pas la SRP.

Answer

Une ribonucléoprotéine dotée d’une activité GTPase qui reconnaît le peptide signal et le ribosome

Question 6

6. Pour une protéine possédant un nombre impair de domaines transmembranaires, comment se situent ses extrémités N-terminale et C-terminale ?

Elles se trouvent de part et d’autre de la membrane.

Elles se trouvent toutes deux du côté luminal.

Elles traversent la membrane au même endroit.

Elles se trouvent toutes deux du côté cytosolique.

Explication

Un nombre impair de domaines transmembranaires place les deux extrémités de la protéine de côtés opposés de la membrane. Avec un nombre pair de domaines, elles se retrouveraient du même côté.

Answer

Elles se trouvent de part et d’autre de la membrane.

Question 7

7. Quel est le rôle des protéines chaperonnes BiP dans le réticulum endoplasmique ?

Former des ponts disulfure en oxydant les résidus cystéine

Favoriser le repliement des protéines en consommant de l’ATP

Diriger les protéines mal repliées vers le protéasome

Ajouter des glucides aux protéines en cours de synthèse

Explication

Les chaperonnes BiP contribuent au repliement des protéines et utilisent l’ATP dans ce processus. La formation des ponts disulfure stabilisants dépend de l’environnement oxydant du réticulum, et non de BiP.

Answer

Favoriser le repliement des protéines en consommant de l’ATP

Question 8

8. Lors de la N-glycosylation, à quel moment l’ajout de glucide intervient-il par rapport à la synthèse de la protéine ?

Pendant la traduction, de façon cotraductionnelle

Après la traduction, lors de son transport vers le Golgi

Après son arrivée au Golgi, lors de son repliement final

Avant la traduction, pendant la maturation de l’ARN

Explication

La N-glycosylation est cotraductionnelle et contribue notamment au contrôle qualité des protéines. La glycosylation dans le Golgi ne signifie pas que l’ajout se produit uniquement après la traduction.

Answer

Pendant la traduction, de façon cotraductionnelle

Question 9

9. En quoi le devenir des protéines correctement conformées diffère-t-il de celui des protéines mal conformées dans le réticulum endoplasmique ?

Les protéines correctement conformées sont retenues dans le réticulum, tandis que les protéines mal conformées sont exportées directement vers le Golgi.

Les protéines correctement conformées sont dégradées dans le protéasome, tandis que les protéines mal conformées sont stockées dans la lumière du réticulum.

Les protéines correctement conformées sont dirigées vers ERAD et le protéasome, tandis que les protéines mal conformées sont transférées vers le Golgi.

Les protéines correctement conformées sont transférées vers le Golgi, tandis que les protéines mal conformées sont dirigées vers ERAD et le protéasome.

Explication

Le contrôle qualité favorise l’export vers l’appareil de Golgi des protéines ayant une conformation correcte et dirige les protéines mal conformées vers la voie ERAD puis le protéasome. Le Golgi ne reçoit donc pas les protéines mal conformées pour leur maturation.

Answer

Les protéines correctement conformées sont transférées vers le Golgi, tandis que les protéines mal conformées sont dirigées vers ERAD et le protéasome.

Question 10

10. Où sont synthétisés les phospholipides membranaires dans le réticulum endoplasmique lisse ?

Dans le cytosol, puis importés dans sa membrane

Sur la face luminale de sa membrane

Dans sa lumière, après transport depuis le cytosol

Sur la face cytoplasmique de sa membrane

Explication

La synthèse des phospholipides membranaires se déroule sur la face cytoplasmique de la membrane du réticulum endoplasmique lisse. La face luminale n’est pas indiquée comme le site de cette synthèse.

Answer

Sur la face cytoplasmique de sa membrane

Question 11

11. Lors de l’exportation du réticulum endoplasmique rugueux vers le Golgi, quelle conséquence entraîne l’activation de Sar1 par liaison au GTP ?

Elle active Rab, qui recrute les protéines Sec 23/24 et empêche la courbure de la membrane du réticulum.

Elle provoque l’hydrolyse du GTP par Sar1, ce qui libère les vésicules de leur compartiment cible.

Elle déclenche le recrutement des protéines SNARE, qui dissocient le manteau COP-II avant le bourgeonnement.

Elle favorise le recrutement des protéines Sec 23/24 et Sec 13/31, qui courbent la membrane grâce au manteau COP-II.

Explication

La liaison du GTP active Sar1 et permet le recrutement des composants du manteau COP-II, qui courbe la membrane du réticulum. L’hydrolyse du GTP par Sar1 intervient plutôt lors de la fission et entraîne la perte du manteau.

Answer

Elle favorise le recrutement des protéines Sec 23/24 et Sec 13/31, qui courbent la membrane grâce au manteau COP-II.

QCM : Modifications et trafic du réticulum endoplasmique (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle organisation caractérise le réticulum endoplasmique et sa relation avec le noyau ?

2. En observant deux régions du réticulum, une garnie de ribosomes sur sa face cytoplasmique et l’autre dépourvue de ribosomes, comment les classe-t-on ?

3. Lorsqu’une cellule produit une protéine, quelle succession d’étapes correspond au déroulement général de sa synthèse ?

4. Une protéine doit être synthétisée au REG : quelle caractéristique de son signal permet son adressage ?

5. Qu’est-ce que la particule de reconnaissance du signal (SRP) ?

6. Pour une protéine possédant un nombre impair de domaines transmembranaires, comment se situent ses extrémités N-terminale et C-terminale ?

7. Quel est le rôle des protéines chaperonnes BiP dans le réticulum endoplasmique ?

8. Lors de la N-glycosylation, à quel moment l’ajout de glucide intervient-il par rapport à la synthèse de la protéine ?

9. En quoi le devenir des protéines correctement conformées diffère-t-il de celui des protéines mal conformées dans le réticulum endoplasmique ?

10. Où sont synthétisés les phospholipides membranaires dans le réticulum endoplasmique lisse ?

11. Lors de l’exportation du réticulum endoplasmique rugueux vers le Golgi, quelle conséquence entraîne l’activation de Sar1 par liaison au GTP ?

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