Quelles sont les deux composantes du réticulum endoplasmique ?
Une membrane et une lumière.
Quels pourcentages de lipides et de protéines contient la membrane du réticulum endoplasmique ?
30 % de lipides et 70 % de protéines.
Quelle caractéristique distingue le RER du REL ?
Le RER porte des ribosomes sur sa face cytoplasmique, contrairement au REL.
Quelles fonctions le RER assure-t-il ?
La synthèse et la glycosylation des protéines.
Quelles sont les deux étapes de la synthèse d’une protéine et où ont-elles lieu ?
La transcription a lieu dans le noyau, puis la traduction dans le cytosol ou au REG.
Quel peptide adresse au REG les protéines destinées à y être synthétisées ?
Un peptide signal hydrophobe situé en N-terminal.
Quand a lieu la translocation des protéines dans le REG ?
Pendant la traduction.
À quoi la SRP se fixe-t-elle au début de la translocation générale ?
Au peptide signal et au ribosome.
Quel effet la fixation de la SRP a-t-elle sur la synthèse protéique ?
Elle l’interrompt.
À quoi le complexe SRP-ribosome se fixe-t-il ensuite ?
À son récepteur.
Où le peptide signal est-il transféré pendant la translocation générale ?
Au canal de translocation.
Quel effet l’hydrolyse du GTP a-t-elle sur la SRP ?
Elle libère la SRP.
Qu’autorise l’hydrolyse du GTP pendant la translocation générale ?
La reprise de la traduction à travers le canal.
Où se trouvent les extrémités d’une protéine ayant un nombre impair de domaines transmembranaires ?
De part et d’autre de la membrane.
Quel rôle les protéines chaperonnes BiP jouent-elles dans le repliement des protéines ?
Elles favorisent le repliement des protéines en consommant de l’ATP.
Quel environnement du réticulum endoplasmique permet la formation de ponts disulfure ?
Un environnement oxydant.
Quel effet les ponts disulfure ont-ils sur la structure des protéines ?
Ils la stabilisent.
Où a lieu la N-glycosylation ?
Dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi.
Où a lieu la O-glycosylation ?
Dans l’appareil de Golgi.
Que catalyse une glycosyltransférase sur un résidu asparagine ?
L’ajout d’un oligosaccharide.
Quelle est la séquence signal de la N-glycosylation ?
Asn-X-Ser/Thr.
Que bloque le contrôle qualité dans le réticulum endoplasmique ?
Le transfert des protéines mal repliées.
Où est transférée une protéine correctement conformée ?
Vers l’appareil de Golgi.
Quelle voie dégrade une protéine mal conformée ?
La voie ERAD et le protéasome.
Sur quelle face du réticulum endoplasmique lisse les phospholipides membranaires sont-ils synthétisés ?
Sur la face cytoplasmique.
Quels organites et protéines coopèrent dans l’homéostasie du Ca2+ ?
Les mitochondries, le réticulum endoplasmique et des protéines cytosoliques.
Quelles étapes définissent le trafic vésiculaire ?
Le bourgeonnement, le transport et la fusion avec le compartiment cible.
Quelles sont les quatre étapes du trafic vésiculaire ?
Formation du manteau, bourgeonnement, fission et fusion.
Quand les protéines G sont-elles actives ?
Lorsqu’elles sont liées au GTP.
Quelles protéines assurent la fusion des vésicules d’exocytose ?
Les protéines SNARE.
Quelles protéines sont recrutées après l’activation de Sar1 dans l’export du RER ?
Les protéines de manteau Sec 23/24 et Sec 13/31.
Quels organites composent le système endomembranaire ?
Le réticulum endoplasmique, l’appareil de Golgi et les lysosomes.
Quelles molécules les enzymes du réticulum endoplasmique contribuent-elles à synthétiser ?
Des phospholipides, des stéroïdes et des glycolipides.
Quelles fonctions le REL assure-t-il ?
La synthèse des phospholipides membranaires et le stockage du calcium.
En quels types de microsomes le réticulum endoplasmique peut-il être fragmenté pour être étudié ?
En microsomes rugueux, plus denses, et en microsomes lisses.
Quel rôle le peptide signal peut-il jouer dans la membrane ?
Il peut ancrer la protéine dans la membrane.
Quelle enzyme peut éliminer le peptide signal ?
Une peptidase.
Que constitue un peptide de destination pour une protéine ?
Un second étiquetage.
Qu’est-ce que la SRP ?
Une ribonucléoprotéine dotée d’une activité GTPase.
Quel rôle joue le peptide signal N-terminal d’une protéine à un domaine transmembranaire ?
Il initie la translocation puis est clivé.
Que fait le domaine transmembranaire hydrophobe d’une protéine à un seul domaine TM ?
Il termine le transfert.
Que peut assurer le peptide signal interne d’une protéine à un domaine TM ?
L’adressage et la terminaison de la translocation.
Comment la séquence polarisée oriente-t-elle une protéine à un domaine TM ?
Elle oriente l’extrémité positive du côté cytosolique.
Quel rôle joue le premier domaine TM d’une protéine à deux domaines TM ?
Il initie la translocation et oriente la protéine.
Quel peptide une protéine destinée à être ancrée par GPI porte-t-elle à son extrémité C-terminale ?
Un peptide signal C-terminal, qui est clivé.
Qu’est-ce qu’une glycoprotéine ?
Une protéine à laquelle un glucide a été ajouté.
Quel type de mécanisme est la N-glycosylation ?
Un mécanisme cotraductionnel.
À quoi contribue notamment la N-glycosylation ?
Au contrôle qualité des protéines.
Quels sont les deux types de GTPases du trafic vésiculaire ?
Les GTPases monomériques et les GTPases trimériques.
Que recrute notamment Rab-GTP dans la membrane du réticulum endoplasmique ?
Des golgines et l’ATPase NSF.
Quel rôle les protéines Rab jouent-elles dans l’arrimage vésiculaire ?
Elles facilitent et régulent sa vitesse ainsi que la correspondance entre Q-SNARE et R-SNARE.
Teste tes connaissances avec un QCM de 11 questions sur Modifications et trafic du réticulum endoplasmique.
1. Quelle organisation caractérise le réticulum endoplasmique et sa relation avec le noyau ?
2. En observant deux régions du réticulum, une garnie de ribosomes sur sa face cytoplasmique et l’autre dépourvue de ribosomes, comment les classe-t-on ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Modifications et trafic du réticulum endoplasmique.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards