Fiche de révision : Enzymes, mutations et cinétique

📋 Plan du Cours

1. Propriétés et conditions d’activité enzymatique
2. Spécificité enzymatique et catalyse
3. Structure du site actif de l’amylase
4. Mutation et activité de l’amylase
5. Structure et catalyse enzymatiques
6. Cinétique enzymatique et saturation
7. Spécificité et équipement enzymatique

📖 1. Propriétés et conditions d’activité enzymatique

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Macromolécule de nature protéique qui possède des propriétés catalytiques et constitue un biocatalyseur.

📝 Points essentiels

• L’amylase salivaire dégrade rapidement l’amidon à 37 °C et à pH 7.

💡 Astuce mémo

Le froid suspend l’activité ; la chaleur dénature l’enzyme.

📖 2. Spécificité enzymatique et catalyse

📝 Points essentiels

• Lors de la catalyse enzymatique, l’enzyme transforme un substrat en produit sans être consommée, selon le schéma S (substrat) + E (enzyme) → E (enzyme) + P (produit).

📌 L’amylase agit sur l’amidon mais pas sur le saccharose, ce qui illustre la spécificité de substrat.

📖 3. Structure du site actif de l’amylase

📝 Points essentiels

• Les acides aminés importants du site actif sont :

  • ASP 197
  • GLU 233
  • ASP 300

• Les deux allèles de l’amylase pancréatique diffèrent par une seule mutation, une substitution au nucléotide 635.

• Une mutation du gène peut modifier la séquence de la protéine puis la structure du site actif, empêchant la fixation de l’amidon et son hydrolyse en maltose, maltotriose et dextrines.

💡 Astuce mémo

Mutation du gène → modification du site actif → perte d’activité.

📖 4. Mutation et activité de l’amylase

📝 Points essentiels

• Dans l’amylase non fonctionnelle, l’alanine (ALA) remplace l’acide aspartique (ASP) en position 197, tandis que les acides aminés 233 et 300 sont respectivement GLU et ASP.

• La mutation de l’amylase correspond à une substitution au nucléotide 635 : une cytosine (C) remplace une adénine (A).

• La mutation entraîne, en position 212 de la protéine, le remplacement d’un acide aspartique par une alanine et modifie ainsi la séquence primaire de l’amylase.

• Dans le cas de l’amylase mutée, la mutation du gène modifie la séquence en acides aminés, ce qui change le site actif, empêche la bonne reconnaissance de l’amidon et bloque son hydrolyse en maltose, maltotriose et dextrines.

💡 Astuce mémo

ADN → séquence protéique → site actif → reconnaissance → hydrolyse

📖 5. Structure et catalyse enzymatiques

📝 Points essentiels

📌 Le site actif comprend un site de reconnaissance complémentaire du substrat, qui permet sa fixation, et un site catalytique, qui permet la réalisation de la réaction.

• La catalyse enzymatique comprend la fixation du substrat au site actif, la formation transitoire du complexe enzyme-substrat, la transformation du substrat en produits, puis la libération des produits et la disponibilité de l’enzyme pour une nouvelle réaction.

💡 Astuce mémo

Le site de reconnaissance fixe le substrat ; le site catalytique réalise la réaction.

📖 6. Cinétique enzymatique et saturation

📝 Points essentiels

• La vitesse de réaction enzymatique correspond à la quantité de substrat transformé ou de produit formé par unité de temps.

• La vitesse de réaction dépend des concentrations en enzyme et en substrat ainsi que de facteurs externes comme la température et le pH.

• Lorsque toutes les molécules d’enzyme sont occupées par leur substrat, la vitesse n’augmente plus et atteint un maximum appelé Vmax.

💡 Astuce mémo

Plus de substrat augmente les complexes ES, jusqu’à l’occupation des enzymes et au plateau Vmax.

📖 7. Spécificité et équipement enzymatique

📝 Points essentiels

📌 Les enzymes présentent une spécificité de substrat liée au site de reconnaissance et une spécificité d’action liée au site catalytique.

📊 Tableaux de synthèse

Les deux sites du site actif