QCM : Enzymes, mutations et cinétique (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle définition caractérise une enzyme ?

Une molécule non protéique qui ralentit une réaction chimique
Une macromolécule protéique qui agit comme biocatalyseur
Une protéine structurale dépourvue de rôle catalytique
Une molécule-substrat que la réaction transforme en produit

Une macromolécule protéique qui agit comme biocatalyseur

Explication

Une enzyme est une macromolécule de nature protéique dotée de propriétés catalytiques, d’où son rôle de biocatalyseur. La réponse sur le substrat confond l’enzyme avec la molécule modifiée, celle sur le ralentissement inverse son rôle, et celle sur la protéine structurale omet la catalyse.

2. Dans une expérience menée à 37 °C et à pH 7, quelle évolution faut-il prévoir lorsqu’on mélange de l’amylase salivaire et de l’amidon ?

L’amidon est rapidement dégradé par l’amylase
L’amidon est dégradé lentement parce que le mélange est froid
Le saccharose est rapidement dégradé à la place de l’amidon
L’amidon est peu dégradé parce que le milieu est acide

L’amidon est rapidement dégradé par l’amylase

Explication

À 37 °C et à pH 7, l’amylase salivaire dégrade rapidement l’amidon. La réponse sur le froid confond une température basse avec les conditions optimales, celle sur l’acidité attribue à tort un pH acide à l’activité optimale, et celle sur le saccharose confond les substrats.

3. Une enzyme catalyse la transformation d’un substrat en produit. Quel bilan décrit ce qui arrive à l’enzyme pendant cette transformation ?

Elle est consommée en même temps que le substrat
Elle est transformée en substrat avant la réaction
Elle devient le produit issu du substrat
Elle est retrouvée après la réaction sans avoir été consommée

Elle est retrouvée après la réaction sans avoir été consommée

Explication

Lors de la catalyse, l’enzyme permet la transformation du substrat en produit sans être consommée. La réponse qui en fait le produit confond deux rôles, celle qui la dit consommée contredit son maintien au cours du processus, et celle qui la transforme en substrat inverse les termes.

4. Un chercheur met séparément de l’amylase en présence d’amidon puis de saccharose. Quel résultat illustre la spécificité de substrat de cette enzyme ?

Elle agit aussi bien sur l’amidon que sur le saccharose
Elle agit sur le saccharose, mais pas sur l’amidon
Elle agit sur l’amidon, mais pas sur le saccharose
Elle ne transforme ni l’amidon ni le saccharose

Elle agit sur l’amidon, mais pas sur le saccharose

Explication

La spécificité de substrat signifie ici que l’amylase agit sur l’amidon, mais pas sur le saccharose. L’action sur les deux substrats nie cette spécificité, l’action sur le seul saccharose inverse les substrats, et l’absence d’action confond spécificité et inactivité.

5. Quels acides aminés importants constituent le site actif de l’amylase ?

GLU 197, ASP 233 et ALA 300
ASP 197, ALA 233 et GLU 300
ASP 197, GLU 233 et ASP 300
ALA 197, GLU 233 et ASP 300

ASP 197, GLU 233 et ASP 300

Explication

Le site actif de l’amylase comprend les résidus ASP 197, GLU 233 et ASP 300. La combinaison avec ALA en position 197 correspond à l’amylase non fonctionnelle, où l’alanine remplace l’ASP.

6. Au nucléotide 635 du gène de l’amylase mutée, quelle substitution est observée ?

Une thymine remplace une guanine.
Une cytosine remplace une adénine.
Une guanine remplace une thymine.
Une adénine remplace une cytosine.

Une cytosine remplace une adénine.

Explication

La mutation décrite au nucléotide 635 remplace l’adénine par une cytosine. L’inversion, où l’adénine remplacerait la cytosine, ne correspond pas à la substitution indiquée.

7. Quel est le rôle du site catalytique dans le site actif d’une enzyme ?

Il reconnaît le substrat et permet sa fixation à l’enzyme.
Il modifie la séquence protéique pour adapter l’enzyme au substrat.
Il libère le substrat intact après sa fixation à l’enzyme.
Il réalise la réaction qui transforme le substrat en produits.

Il réalise la réaction qui transforme le substrat en produits.

Explication

Le site catalytique permet la transformation chimique du substrat en produits. Le site de reconnaissance, lui, assure la fixation du substrat grâce à leur complémentarité.

8. Comment la vitesse de réaction enzymatique se distingue-t-elle de la vitesse maximale Vmax ?

La vitesse de réaction dépend du pH et de la température, tandis que Vmax désigne la quantité totale de substrat disponible dans le milieu.
La vitesse de réaction correspond à la formation du complexe enzyme-substrat, tandis que Vmax indique la concentration d’enzyme ajoutée à la réaction.
La vitesse de réaction mesure la quantité d’enzyme consommée par unité de temps, tandis que Vmax correspond au moment où le substrat est épuisé.
La vitesse de réaction mesure la quantité de substrat transformé ou de produit formé par unité de temps, tandis que Vmax est le plateau atteint lorsque toutes les enzymes sont occupées.

La vitesse de réaction mesure la quantité de substrat transformé ou de produit formé par unité de temps, tandis que Vmax est le plateau atteint lorsque toutes les enzymes sont occupées.

Explication

La vitesse exprime une quantité de substrat transformée ou de produit formé par unité de temps, alors que Vmax désigne le plateau atteint quand toutes les enzymes sont occupées par leur substrat. La quantité d’enzyme consommée n’est pas la définition de la vitesse, car l’enzyme n’est pas le réactif mesuré dans cette définition.

9. Pourquoi une enzyme peut-elle fixer un substrat sans que celui-ci soit transformé par cette fixation seule ?

Parce que la fixation relève du site de reconnaissance, tandis que la transformation dépend du site catalytique.
Parce que la fixation produit directement de l’énergie, qui remplace l’action du site catalytique.
Parce que le site catalytique assure la fixation, tandis que le site de reconnaissance libère les produits.
Parce que le substrat doit quitter l’enzyme avant que le site de reconnaissance puisse agir.

Parce que la fixation relève du site de reconnaissance, tandis que la transformation dépend du site catalytique.

Explication

La reconnaissance permet au substrat de se fixer, puis le site catalytique réalise la réaction qui le transforme en produits. Confondre les rôles des deux sites inverse leur fonction : c’est le site de reconnaissance qui fixe le substrat.

10. Une expérience doit préserver l’activité de l’amylase salivaire avant son utilisation. Quelle condition de température et de pH convient le mieux ?

La maintenir à basse température et à pH 7
La maintenir à 37 °C et à pH 7
La maintenir à 37 °C dans un milieu très acide
La chauffer fortement tout en gardant un pH de 7

La maintenir à 37 °C et à pH 7

Explication

L’amylase salivaire dégrade rapidement l’amidon à 37 °C et à pH 7, conditions adaptées à son activité. Le froid suspend son activité, tandis qu’une forte chaleur peut dénaturer l’enzyme.

11. Quelles sont les étapes caractéristiques du cycle de catalyse enzymatique ?

L’enzyme transforme le substrat avant sa fixation, puis le complexe libère les produits sans enzyme.
Le substrat se fixe, un complexe enzyme-substrat se forme, les produits sont libérés et l’enzyme reste disponible.
Le substrat se fixe, l’enzyme est consommée, puis de nouvelles enzymes libèrent les produits formés.
Le substrat se fixe, l’enzyme est dénaturée, puis les produits sont libérés avec l’enzyme modifiée.

Le substrat se fixe, un complexe enzyme-substrat se forme, les produits sont libérés et l’enzyme reste disponible.

Explication

La catalyse passe par la fixation du substrat et la formation transitoire d’un complexe enzyme-substrat, suivies de la transformation et de la libération des produits. Contrairement à une proposition plausible, l’enzyme n’est pas consommée ni dénaturée au cours de ce cycle.

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Quelle est la nature moléculaire d’une enzyme ?

Une macromolécule protéique.

Dans quelles conditions l’amylase salivaire dégrade-t-elle rapidement l’amidon ?

À 37 °C et à pH 7.

Que devient l’enzyme lors de la transformation d’un substrat en produit ?

Elle n’est pas consommée.

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