Qu’est-ce qu’une enzyme ?
Un catalyseur biologique, généralement protéique.
Quel effet une enzyme exerce-t-elle sur la vitesse d’une réaction biochimique ?
Elle l’augmente.
Combien de fois les enzymes accélèrent-elles les réactions ?
De à fois.
Où le substrat se fixe-t-il et où la réaction catalytique a-t-elle lieu dans une enzyme ?
Dans le site actif.
Quels sont les deux sites qui composent le site actif d’une enzyme ?
Le site de fixation du substrat et le site catalytique.
Qu’entraîne la fixation du substrat par des liaisons faibles lors de l’adaptation induite ?
Un léger changement de conformation de l’enzyme.
Quelle différence distingue l’apoenzyme de l’holoenzyme ?
L’apoenzyme est inactive sans cofacteur, tandis que l’holoenzyme est active avec son cofacteur.
Qu’est-ce qu’un cofacteur enzymatique ?
Un composant non protéique associé à certaines enzymes pour les rendre fonctionnelles.
Quels cofacteurs sont généralement faiblement liés aux enzymes ?
NAD⁺/NADP⁺, XTP, CoA et folate.
Quelle réaction catalysent les oxydoréductases, classe EC 1 ?
Le transfert d’électrons et de protons.
Quel type de coupure les hydrolases, classe EC 3, réalisent-elles ?
Une coupure par l’eau.
Quelle liaison les ligases, classe EC 6, créent-elles ?
Une liaison.
Quelle relation lie les vitesses de disparition du substrat et d’apparition du produit ?
Quelle séquence décrit la réaction enzymatique de E et S jusqu’à E et P ?
Quelles phases suit la courbe de formation du produit au cours d’une réaction enzymatique ?
Préstationnaire, stationnaire, effet du produit, puis équilibre.
Vers quelle valeur tend la vitesse initiale quand la concentration de substrat devient infinie ?
Vers .
Que représente la constante de Michaelis-Menten ?
La concentration de substrat donnant une vitesse égale à la moitié de .
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
Que traduit une faible valeur de sur l’affinité enzymatique ?
Une forte affinité de l’enzyme pour le substrat.
Que provoque une température trop forte sur les structures secondaires et tertiaires d’une enzyme ?
Elle les détruit et dénature l’enzyme.
Quel est le pH optimal de la pepsine ?
Un pH de 2.
Quel paramètre un inhibiteur compétitif réversible augmente-t-il sans modifier Vmax ?
Km.
Quel paramètre un inhibiteur non compétitif réversible diminue-t-il sans modifier Km ?
Vmax.
Qu’est-ce que l’allostérie enzymatique ?
La fixation d’un ligand sur un site distinct du site actif modifie la conformation et l’affinité de l’enzyme.
Quelle affinité caractérise la conformation T d’une enzyme allostérique ?
Une faible affinité.
Quand survient un effet homotrope ?
Lorsque le substrat est l’effecteur.
Quelle forme a la courbe cinétique d’une enzyme allostérique ?
Une courbe sigmoïde.
Combien de chaînes possède l’hémoglobine à cinétique allostérique ?
Quatre chaînes.
Quelles modifications covalentes peuvent réguler l’activité enzymatique ?
La phosphorylation activatrice ou la déphosphorylation inhibitrice.
Dans quels secteurs les enzymes sont-elles utilisées ?
En biotechnologie, en agroalimentaire, en biologie moléculaire, en médecine et dans diverses industries.
Que mesure un katal en activité enzymatique ?
L’activité d’une quantité d’enzyme transformant une mole de substrat par seconde.
En quelle quantité les enzymes agissent-elles ?
En faible quantité.
De quoi les enzymes sont-elles spécifiques ?
D’une réaction ou d’un substrat.
Quel est le statut des ribozymes parmi les enzymes ?
Ils constituent l’exception à la règle selon laquelle les enzymes sont des protéines.
De quoi dépend la réversibilité de la transformation d’un substrat en produit ?
De la réaction catalysée.
Quel scientifique a proposé le modèle clé-serrure en 1894 ?
Emil Fischer.
Selon le modèle clé-serrure, comment le substrat s’insère-t-il dans le site actif ?
Il s’y emboîte parfaitement.
Qu’est-ce qu’un ligand ?
Une espèce chimique capable de se lier spécifiquement à une protéine.
Sous quelles deux formes un cofacteur peut-il exister ?
Sous forme d’ion métallique ou de molécule organique appelée coenzyme.
Quelles propriétés caractérisent généralement les cofacteurs ?
Ils sont dialysables, de faible poids moléculaire, actifs en faible quantité et régénérés après la réaction enzymatique.
Quels rôles les coenzymes peuvent-ils jouer dans une enzyme ?
Ils participent au transport du substrat, à la réception du produit ou à la structure enzymatique.
Quelles vitamines interviennent dans les réactions d’oxydoréduction comme coenzymes ?
Les vitamines B2, B3 et C.
Quelles vitamines interviennent dans les transferts de groupes ?
Les vitamines B1, B5, B6, B8, B9 et B12.
À quoi le nom d’une enzyme peut-il faire référence ?
À son organe d’origine, à son substrat ou au type de réaction.
Par quel suffixe le nom d’une enzyme se termine-t-il souvent ?
« ase ».
Qu’indique la nomenclature enzymatique à plusieurs chiffres ?
La classe, la sous-classe et la nature de l’enzyme.
Que désigne E dans la notation enzymatique ?
L’enzyme.
Que désigne ES dans la notation enzymatique ?
Le complexe transitoire enzyme-substrat.
Comment la vitesse initiale varie-t-elle avec la concentration d’enzyme ou de substrat ?
Elle augmente lorsque l’une ou l’autre concentration augmente.
Quel est l’effet d’une température trop basse sur une enzyme ?
Elle l’inactive.
Comment appelle-t-on un effecteur qui ralentit une réaction enzymatique ?
Un inhibiteur.
Sur quel site le malonate se fixe-t-il pour inhiber la succinate déshydrogénase ?
Sur son site actif.
Que représente la représentation de Lineweaver-Burk ?
1/V en fonction de 1/[S].
Quelle structure caractérise les protéines allostériques ?
Ce sont des oligomères quaternaires composés de protomères en positions équivalentes et symétriques.
Quelle enzyme est souvent régulée en premier dans une voie métabolique ?
L’enzyme clé qui catalyse une étape d’engagement et contrôle la vitesse de la voie.
Quel rôle les enzymes jouent-elles dans les procédés agroalimentaires ?
Elles accélèrent la fabrication et réduisent le temps et le nombre de réactions nécessaires.
Quelles enzymes permettent de préparer des jus de fruits ?
Les cellulases et les pectinases.
Quel effet les lipoxygénases ont-elles sur la formation du gluten ?
Elles l’accélèrent.
Quel effet les protéases peuvent-elles avoir sur la viande ?
Elles peuvent l’attendrir.
À quoi sert la catalase dans l’extraction ?
Elle permet d’extraire le peroxyde d’oxygène.
De quel organe provient la présure utilisée pour coaguler le lait ?
De la caillette de veau.
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1. Quel rôle une enzyme joue-t-elle dans une réaction biochimique ?
2. Par rapport à une réaction réalisée sans enzyme, de combien une réaction enzymatique peut-elle être plus rapide ?
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