Quelles sont les deux grandes catégories de réacteurs biologiques ?
Les réacteurs enzymatiques et les fermenteurs.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Une biomolécule protéique qui catalyse spécifiquement des réactions chimiques.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
L'ensemble du site de fixation et du site catalytique.
Quelle est la fonction du site de fixation dans le site actif ?
Reconnaître le substrat.
Quelle est la fonction du site catalytique dans le site actif ?
Permettre la réaction chimique.
Quelle est la différence entre substrat et produit dans une réaction enzymatique ?
Le substrat est transformé, le produit apparaît à la fin.
Que représente la formule ?
Le mécanisme élémentaire d'une réaction enzymatique.
Que signifie ES dans la réaction enzymatique ?
Le complexe enzyme-substrat.
Quelle est la vitesse directe pour la réaction en cinétique d'ordre 1 ?
La vitesse directe est .
Que vaut la vitesse inverse pour la réaction en cinétique d'ordre 1 ?
La vitesse inverse est .
Qu'impose l'équilibre sur les vitesses directe et inverse ?
Les vitesses directe et inverse sont égales : .
Comment s'exprime la constante d'équilibre ?
.
Quelle est la formule de pour le sens de la réaction ?
.
Que signifie pour une réaction ?
La réaction est spontanée.
Quel effet a une enzyme sur l'énergie d'activation et l'équilibre thermodynamique ?
Elle diminue l'énergie d'activation sans modifier l'équilibre thermodynamique.
Quelles sont trois caractéristiques de l'action enzymatique ?
L'enzyme reste intacte, agit en faible quantité, et permet des vitesses compatibles avec la vie.
Quelles spécificités enzymatiques peuvent exister ?
Elles peuvent concerner un type de liaison, un substrat ou un groupement chimique.
Quelle est la caractéristique du site actif dans le modèle clé-serrure ?
Il possède une structure spécifique et relativement fixe.
Comment évolue le site actif dans le modèle de l’ajustement induit ?
Il se modifie lors de la fixation du substrat.
Que doit faire l’enzyme après la libération du substrat dans le modèle de l’ajustement induit ?
Elle doit revenir à son état initial.
Qu’est-ce qu’une isoenzyme ?
C’est une forme moléculaire distincte d’une enzyme remplissant la même fonction catalytique.
Donnez un exemple d’isoenzyme.
Les isoenzymes de la lactate déshydrogénase.
Comment les enzymes peuvent-elles être organisées ?
Elles peuvent être organisées en complexes multimériques.
Donnez un exemple de complexe enzymatique multimérique.
Le complexe pyruvate déshydrogénase.
Quelle est la partie protéique d'une enzyme appelée ?
L'apoenzyme.
Qu'est-ce qu'un cofacteur enzymatique ?
Un atome ou une molécule intervenant sans être transformé définitivement.
Quels types de cofacteurs enzymatiques existent ?
Ions métalliques, groupements prosthétiques ou cosubstrats dissociables.
Quels cofacteurs organiques sont cités dans la biochimie enzymatique ?
NAD+/NADH,H+, NADP+/NADPH,H+, FAD/FADH2, FMN/FMNH2, CoQ/CoQH2, métallo-porphyrines, protéines fer-soufre.
Quelle vitamine est nécessaire à la synthèse du NAD+ ?
La vitamine B3 ou niacine.
Comment s'appelle la partie non protéique d'une enzyme ?
Le cofacteur.
Que forme l'association de l'apoenzyme et du cofacteur ?
L'holoenzyme.
Qu'est-ce que la vitesse initiale en cinétique enzymatique ?
La vitesse instantanée d'une réaction enzymatique au temps zéro.
Que signifie l'état quasi-stationnaire en cinétique enzymatique ?
Une concentration constante du complexe intermédiaire ES.
Quelle est l'équation de Michaelis-Menten ?
Quelle condition est nécessaire pour établir l'équation de Michaelis-Menten ?
La concentration initiale en substrat est très supérieure à celle de l'enzyme.
Que représente Km en cinétique enzymatique ?
L'affinité de l'enzyme pour son substrat.
Que représente Vmax en cinétique enzymatique ?
La vitesse initiale maximale lorsque l'enzyme est saturée en substrat.
Quelle vitesse initiale est atteinte lorsque la concentration en substrat vaut 10 fois Km ?
91 % de Vmax.
Quelle est la formule de la linéarisation de Lineweaver-Burk ?
Qu'est-ce qu'un effecteur en enzymologie ?
Une molécule qui modifie l'activité d'une enzyme sans être indispensable.
Quels types d'inhibiteurs réversibles existent ?
Les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs.
Où se fixe un inhibiteur compétitif sur l'enzyme ?
Sur le site actif de l'enzyme.
Quel effet un inhibiteur compétitif a-t-il sur Km ?
Il augmente la constante Km.
Quel effet un inhibiteur compétitif a-t-il sur Vmax ?
Il ne modifie pas Vmax.
Où se fixe un inhibiteur non compétitif ?
Sur un site différent du site actif.
Quel effet un inhibiteur non compétitif a-t-il sur Vmax ?
Il réduit la vitesse maximale Vmax.
Quel effet un inhibiteur non compétitif a-t-il sur Km ?
Il ne modifie pas la constante Km.
Comment la cinétique en continu détermine-t-elle la vitesse initiale ?
En suivant continûment un substrat ou un produit et en traçant la tangente à la courbe.
Quelle est la durée typique d'une cinétique en continu ?
Elle est généralement réalisée en 1 à 5 minutes.
Quel équipement est nécessaire pour une cinétique en continu ?
Un appareil thermostaté permettant une détection continue.
En quoi consiste la méthode en deux points pour mesurer l'activité enzymatique ?
Mesurer le signal à t0 et t1, arrêter la réaction, faire un témoin sans enzyme et calculer la vitesse moyenne.
Quelle est la formule de la vitesse initiale selon la méthode en deux points ?
.
À quelle concentration en substrat sont généralement déterminées les activités enzymatiques ?
À une concentration égale à 10 fois Km, correspondant à 91 % de Vmax.
Quelle différence y a-t-il entre un katal et une unité internationale ?
Un katal transforme 1 mol par seconde, une unité internationale 1 μmol par minute.
Comment calcule-t-on le facteur d’enrichissement lors d’une purification ?
.
Qu'impose la méthode en point final dans un dosage enzymatique ?
Le dosage d'un substrat après sa transformation complète en produit.
Quelle condition doit respecter le substrat en dosage en point final ?
Le substrat doit être en quantité faible avec [S] < Km.
Comment calcule-t-on la concentration initiale du substrat en méthode en point final ?
Par comparaison avec un étalon selon .
Quelle est la formule de la vitesse initiale quand en méthode cinétique ?
.
Qu'est-ce que l'immobilisation enzymatique ?
La rétention des enzymes dans une phase insoluble par liaison chimique ou physique.
Quels effets l'immobilisation enzymatique a-t-elle sur la stabilité et l'activité ?
Elle améliore la stabilité thermique et temporelle mais diminue l'activité catalytique.
Comment l'immobilisation enzymatique affecte-t-elle la constante Km ?
Elle augmente Km par limitation de la diffusion du substrat.
De quoi dépendent les effets de l'immobilisation enzymatique ?
De l'enzyme, de la méthode d'immobilisation et du support utilisé.
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1. Quelle biomolécule est capable de catalyser spécifiquement des réactions chimiques ?
2. Quelle association décrit correctement les deux parties du site actif enzymatique ?
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