Fiche de révision : Enzymologie fondamentale

📋 Plan du Cours

1. Réactions et catalyse
2. Catalyse enzymatique
3. Propriétés et régulation enzymatiques
4. Cinétique et applications cliniques

📖 1. Réactions et catalyse

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction chimique.
• Réaction chimique : Processus de transformation d’un composé A en un composé C.
• Catalyse : Processus qui permet de favoriser ou d’accélérer une réaction chimique.

★ À maîtriser

• La catalyse peut accélérer la vitesse d’une réaction de milliers ou de millions de fois, et elle permet à de nombreuses réactions non spontanées de se produire.

Compléments

📌 La catalyse peut être chimique, par modification de la température, de la pression ou du pH, ou enzymatique.

💡 Astuce mémo

Catalyse → réaction accélérée

📖 2. Catalyse enzymatique

★ À maîtriser

📐 Formule — La réduction de l’azote conduisant à la production d’ammoniac suit la réaction $N_2 + 3H_2 \rightarrow 2NH_3$.

📌 La réduction de l’azote peut utiliser un catalyseur de fer à 500 °C et 300 atmosphères en chimie minérale, ou se dérouler avec des bactéries et des algues bleues à température ambiante et à pression atmosphérique par voie enzymatique.

• Une enzyme accélère la transformation d’un substrat en produit en formant successivement un couple substrat-enzyme, puis un complexe enzyme-substrat et enfin un complexe enzyme-produit avant de libérer le produit.

Compléments

• La dégradation spontanée du polyéthylène téréphtalate prend 400 ans, contre quelques jours avec la PETase et quelques minutes avec la pyrolyse.

• La dégradation spontanée de la viande par putréfaction prend plusieurs mois, contre quelques minutes ou heures avec les enzymes pancréatiques.

💡 Astuce mémo

Fer à 500 °C contre enzyme à température ambiante

📖 3. Propriétés et régulation enzymatiques

★ À maîtriser

• Les enzymes sont des protéines codées dans le génome, dont l’expression varie selon les organes.

📌 Une enzyme présente une spécificité de réaction et reconnaît un substrat unique ou une famille de substrats pour produire des produits déterminés.

• Certaines enzymes nécessitent un cofacteur enzymatique pour fonctionner, notamment un ion comme Mg2+, Cu2+ ou Zn2+, ou une coenzyme comme NAD, ATP ou une vitamine B1, B6, B9 ou B12.

📌 Les inhibiteurs irréversibles affectent définitivement l’activité enzymatique, tandis que les inhibiteurs réversibles comprennent les inhibiteurs compétitifs, qui affectent l’affinité, et les inhibiteurs non compétitifs, qui affectent l’activité catalytique.

• La régulation de l’activité enzymatique repose sur:
  • Expression des gènes
  • Modifications de la protéine
  • Allostérie

Compléments

• L’aspirine est un exemple d’inhibiteur irréversible.

💡 Astuce mémo

SPIR : Spécificité, Cofacteurs, Inhibiteurs, Régulation

📖 4. Cinétique et applications cliniques

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse de réaction : Quantité de produit formé par unité de temps.
• Cinétique mickaëlienne : Étude de la vitesse d’une réaction enzymatique.

★ À maîtriser

• La lactate déshydrogénase est un marqueur de lyse cellulaire.

• De très nombreux médicaments sont des inhibiteurs enzymatiques.

Compléments

• L’activité de la lactate déshydrogénase peut être dosée grâce à la conversion réversible du pyruvate et du lactate avec NAD+ et NADH, H+.

💡 Astuce mémo

Mesurer → diagnostiquer → traiter

📊 Tableaux de synthèse

Types d’inhibition enzymatique