Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente de type amide entre deux acides aminés.
Entre quelles fonctions la liaison peptidique se forme-t-elle ?
Entre la fonction acide carboxylique et la fonction amine de deux acides aminés.
Quelle molécule est libérée lors de la formation d'une liaison peptidique ?
Une molécule d'eau.
Quelle molécule active l'acide aminé avant la formation de la liaison peptidique ?
L'ATP.
Quel enzyme transfère l'aminoacyl-adénylate sur l'ARNt ?
L'aminoacyl-ARNt synthétase.
Quel organite catalyse la formation de la liaison peptidique durant la traduction ?
Le ribosome.
Qu'est-ce que la délocalisation électronique dans la liaison peptidique ?
La délocalisation des électrons sur N-C-O place six atomes dans un même plan.
Quel effet la délocalisation électronique a-t-elle sur la liaison peptidique ?
Elle confère à la liaison un caractère polaire.
Quelle conséquence a le caractère de double liaison sur la rotation autour de C-N ?
Il empêche la rotation autour de C-N.
Quel angle fixe la liaison peptidique à cause de son caractère de double liaison ?
L'angle oméga.
Quelle configuration de la liaison peptidique est favorisée et quel est son angle ?
La configuration trans est favorisée avec un angle de 180°.
Quelle configuration de la liaison peptidique est le plus souvent défavorisée et quel est son angle ?
La configuration cis est défavorisée avec un angle de 0°.
Quels angles déterminent la géométrie d'un peptide ?
L'angle phi entre N et C alpha et l'angle psi entre C et C alpha.
Que sont les peptides en biochimie ?
Des polymères linéaires d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Combien d'acides aminés contiennent généralement les peptides ?
De 2 à 10-20 acides aminés.
Quelle est la différence en nombre d'acides aminés entre polypeptides et protéines ?
Les polypeptides ont environ 10-20 à 100 acides aminés, les protéines plus de 100.
Qu'appelle-t-on structure primaire d'un peptide ?
L'enchaînement orienté de ses acides aminés de N-terminale à C-terminale.
Dans quel sens s'écrit la structure primaire d'un peptide ?
De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
Que détermine l'hydrolyse complète suivie d'une chromatographie des acides aminés?
La composition relative des acides aminés.
Quel est le risque de l'hydrolyse complète sur certains acides aminés?
Elle peut dégrader le tryptophane et la cystéine.
Quelles enzymes sont des exopeptidases?
Les aminopeptidases et les carboxypeptidases.
Quelle est la spécificité des endopeptidases?
Elles coupent à l’intérieur de la chaîne peptidique.
Après quels résidus la trypsine coupe-t-elle?
Après les résidus basiques Lys et Arg.
Après quels résidus la chymotrypsine coupe-t-elle?
Après les résidus aromatiques Trp, Tyr et Phe.
Quelles sont les principales méthodes de séparation des peptides ?
L’électrophorèse, les chromatographies et la spectrométrie de masse.
Quel est le rôle du SDS en électrophorèse sur gel de polyacrylamide ?
Il dénature les peptides, se fixe par liaisons hydrophobes et leur apporte des charges négatives proportionnelles à leur taille.
Selon quel critère l’isoélectrofocalisation sépare-t-elle les peptides ?
Selon leur point isoélectrique pI dans un gel avec gradient de pH.
Quel type de séparation conserve une séparation non dénaturante ?
L’isoélectrofocalisation.
Comment la chromatographie sépare-t-elle un mélange ?
Selon ses propriétés physicochimiques grâce à une phase mobile et une phase fixe.
Quelles sont les étapes principales de la chromatographie ?
Dépôt de l’échantillon, lavage des molécules non fixées, élution des molécules fixées.
Quelle est la nature de la LH-RH et sa composition peptidique ?
C'est une hormone hypothalamique constituée d'un décapeptide spécifique.
Quel effet la LH-RH a-t-elle sur la sécrétion hormonale ?
Elle stimule la sécrétion de LH par l'hypophyse.
Quelle est la conséquence de la stimulation par la LH ?
La production d'hormones sexuelles comme les œstrogènes et la testostérone.
Que sont les enképhalines ?
Un groupe de peptides qui se lient aux récepteurs des opioïdes.
Comment se situe la distance C-N de la liaison peptidique par rapport aux liaisons simple et double ?
Elle est intermédiaire entre une liaison simple et une liaison double.
Comment la liaison peptidique peut-elle être hydrolysée chimiquement et enzymatiquement ?
Par un acide fort ou bromure de cyanogène chimiquement, et par peptidases ou protéases enzymatiquement.
Quelle géométrie détermine la conformation tridimensionnelle du peptide ?
La géométrie des liaisons peptidiques.
Quel outil permet d'étudier la géométrie des liaisons peptidiques ?
Le diagramme de Ramachandran.
Comment nomme-t-on les acides aminés liés dans un peptide ?
Des résidus.
Quelle méthode chimique de séquençage des peptides a été décrite en 1953?
La méthode de Sanger.
Quelle méthode récente mesure les rapports masse sur charge m/z pour séquencer les peptides?
La spectrométrie de masse.
Quels types de chromatographies peuvent être utilisés pour séparer les peptides ?
Celle par échange d’ions, par exclusion selon la taille, et par affinité pour un ligand fixe.
Quelle est la séquence peptidique de la met-enképhaline ?
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met.
Quel rôle joue la met-enképhaline lors du stress ?
Elle augmente et participe à la régulation de la douleur.
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1. Concernant la formation de la liaison peptidique :
2. Lors de la synthèse cellulaire d’une protéine, quelles propositions concernant la formation de la liaison peptidique sont exactes ?
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