QCM : Liaison peptidique et peptides (20 questions)

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide covalente entre les fonctions carboxylique et amine, avec libération d’eau. Elle ne constitue pas une interaction ionique et concerne les fonctions portées par les carbones alpha, non le carbone latéral.

Explication

L’ATP participe à l’activation initiale, puis l’aminoacyl-ARNt synthétase transfère l’acide aminé sur l’ARNt. Le ribosome catalyse ensuite la liaison pendant la traduction ; il n’assure ni l’activation initiale ni la catalyse enzymatique attribuée à la synthétase.

Explication

Les électrons sont délocalisés sur N-C-O, ce qui confère un caractère polaire à la liaison. Cette délocalisation contribue à la planéité d’un ensemble de six atomes ; elle ne signifie pas que les électrons sont délocalisés sur les six atomes.

Explication

Le caractère de double liaison de C-N empêche la rotation et fixe l’angle oméga. Les angles phi et psi varient et déterminent la géométrie globale, tandis que la liaison peptidique n’a pas un caractère purement simple.

Explication

La configuration trans est associée à un angle de 180 degrés et est généralement favorisée. La configuration cis correspond à 0 degré et reste le plus souvent défavorisée ; la différence entre les deux repose notamment sur leur angle dièdre.

Explication

La géométrie du peptide dépend de l’angle phi entre N et C alpha et de l’angle psi entre C et C alpha. Ces angles varient, contrairement à l’angle oméga fixé par la liaison peptidique ; l’angle psi ne décrit donc pas la rotation autour de C-N.

Explication

La géométrie des liaisons peptidiques participe à la conformation tridimensionnelle du peptide, et le diagramme de Ramachandran analyse les angles conformationnels. Ce diagramme ne décrit ni principalement la composition en acides aminés ni directement la séquence.

Explication

Les peptides sont des polymères linéaires d’acides aminés unis par des liaisons peptidiques et comprennent généralement 2 à 10-20 résidus. Les protéines comportent généralement plus de 100 acides aminés. Les peptides ne dépassent donc pas habituellement ce seuil et leurs liaisons principales ne sont pas des liaisons disulfure.

Explication

Les polypeptides comprennent environ 10-20 à 100 acides aminés. Les chaînes de 2 à 10-20 acides aminés correspondent plutôt aux peptides, tandis que les protéines en comportent plus de 100. L’organisation tridimensionnelle ne constitue pas le critère fourni pour définir les polypeptides. Ainsi, les protéines ne comprennent pas généralement moins de 100 acides aminés ni 20 à 80 acides aminés.

Explication

La structure primaire décrit l’enchaînement orienté et l’ordre des acides aminés, conventionnellement écrits de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. Elle ne décrit pas la conformation tridimensionnelle et son orientation conventionnelle n’est pas inversée.

Explication

L’hydrolyse complète, suivie d’une chromatographie, permet d’établir la composition relative en acides aminés. Elle ne révèle pas leur séquence et peut dégrader notamment le tryptophane et la cystéine.

Explication

Les aminopeptidases et les carboxypeptidases sont des exopeptidases, qui agissent aux extrémités des chaînes. Les endopeptidases coupent à l’intérieur de la chaîne et non principalement à ses extrémités.

Explication

La trypsine coupe après les résidus basiques Lys et Arg. La chymotrypsine coupe après les résidus aromatiques Trp, Tyr et Phe. Ainsi, l’attribution des résidus basiques à la chymotrypsine est incorrecte.

Explication

L’électrophorèse et les chromatographies sont des méthodes de séparation des peptides. La spectrométrie de masse mesure notamment le rapport masse sur charge, tandis que le point isoélectrique relève de l’isoélectrofocalisation.

Explication

En électrophorèse avec SDS, le détergent dénature les peptides et s’y fixe par des interactions hydrophobes. Il leur apporte des charges négatives en nombre proportionnel à leur taille. Cette méthode n’est donc pas destinée à maintenir la conformation native.

Explication

L’isoélectrofocalisation sépare les peptides selon leur pI dans un gradient de pH. Elle conserve une séparation non dénaturante. La dénaturation par SDS et la séparation selon la masse correspondent à d’autres principes expérimentaux.

Explication

La chromatographie sépare les molécules selon leurs propriétés physicochimiques grâce à une phase mobile et une phase fixe. Elle comprend le dépôt, le lavage des molécules non fixées et l’élution des molécules fixées. Le lavage ne sert donc pas principalement à fixer les molécules, et l’élution intervient après le dépôt.

Explication

La LH-RH est une hormone hypothalamique de libération des gonadotrophines constituée d’un décapeptide. Sa séquence débute par pyroGlu et se termine par Pro-Gly-CONH2 ; elle ne comporte pas douze résidus.

Explication

La LH-RH stimule la sécrétion hypophysaire de LH, puis la LH favorise la production d’hormones sexuelles, notamment les œstrogènes et la testostérone. La LH-RH n’agit donc pas directement comme stimulant gonadique, n’inhibe pas la LH et n’est pas impliquée dans la production d’hormones thyroïdiennes.

Explication

Les enképhalines sont un groupe de peptides qui se lient aux récepteurs des opioïdes. Elles ne sont donc pas des hormones stéroïdiennes ; leur appartenance aux peptides et leur interaction avec les récepteurs opioïdes sont bien établies.