L’énergie osmotique
Explication
L’énergie osmotique permet d’assurer le transport des molécules à travers les membranes. L’énergie électrique intervient plutôt dans la conduction de l’influx nerveux.
L’énergie se conserve, mais elle peut être transférée ou transduite sous d’autres formes.
Explication
Le premier principe affirme que l’énergie ne peut être ni créée ni détruite, mais qu’elle peut changer de forme ou de système. L’idée d’irréversibilité relève du deuxième principe, et non de la conservation de l’énergie.
Une énergie chimique peut contribuer à produire du travail et de la chaleur.
Explication
Les énergies chimique et mécanique peuvent être transformées en chaleur, tandis qu’une seule source thermique ne suffit pas à produire du travail mécanique selon le deuxième principe. La conversion de chaleur en travail exige donc des conditions thermodynamiques supplémentaires.
Les autotrophes convertissent l’énergie lumineuse en énergie chimique, tandis que les hétérotrophes tirent leur énergie de nutriments dégradés.
Explication
Les autotrophes, notamment les photoautotrophes, transforment l’énergie lumineuse en énergie chimique. Les hétérotrophes utilisent ensuite l’énergie libérée par la dégradation de nutriments produits par d’autres organismes.
Avec oxygène, la respiration oxyde complètement le glucose ; sans oxygène, la fermentation produit un alcool ou un acide faible avec un rendement moindre.
Explication
La respiration aérobie réalise une oxydation complète du glucose en dioxyde de carbone et en eau, avec libération d’énergie. La fermentation, réalisée en absence d’oxygène, forme un alcool ou un acide faible et fournit moins d’énergie.
$$\Delta G=\Delta H-T\Delta S$$
Explication
La relation de Gibbs est , avec pour l’enthalpie, pour la température absolue et pour l’entropie. Le signe négatif devant le terme entropique est essentiel.
La réaction est endergonique et n’est pas spontanée dans ce sens.
Explication
Une réaction avec est endergonique et n’est pas spontanée dans le sens considéré. Une valeur négative indique une réaction exergonique, tandis qu’une valeur nulle correspond à l’équilibre.
En la couplant à une réaction exergonique dont la valeur absolue de $$\Delta G$$ est supérieure, par l’intermédiaire d’un composé commun comme l’ATP.
Explication
Le couplage rend la variation globale favorable lorsque la réaction exergonique fournit une énergie suffisante pour compenser la réaction endergonique, souvent grâce à un intermédiaire commun tel que l’ATP. Modifier les concentrations peut aussi influencer la thermodynamique, mais le mécanisme décrit ici est le couplage énergétique.
Un biocatalyseur qui accélère une réaction sans modifier son bilan thermodynamique
Explication
Une enzyme accélère les réactions biologiques sans changer leur bilan thermodynamique. L’augmentation de la vitesse ne rend pas une réaction spontanée et ne déplace pas son équilibre.
La variation de $$\Delta G$$ détermine la spontanéité, tandis que $$\Delta E$$ détermine la vitesse
Explication
Une réaction exergonique possède un favorable, mais elle peut rester lente si sa barrière d’activation est élevée. Confondre ces grandeurs revient à attribuer la vitesse à la spontanéité.
Elle accélère l’atteinte de l’équilibre sans modifier sa position
Explication
L’enzyme abaisse la barrière d’activation dans les deux sens et permet donc d’atteindre l’équilibre plus rapidement. Elle ne change ni la position de cet équilibre ni le bilan thermodynamique.
Fisher propose un site actif préformé, tandis que Koshland propose une adaptation de l’enzyme
Explication
Le modèle clé-serrure de Fisher décrit une complémentarité préexistante entre le site actif et le substrat. Koshland introduit l’ajustement induit, dans lequel l’enzyme adapte sa structure lors de la fixation.
La glucokinase reconnaît surtout le glucose, tandis que l’hexokinase accepte plusieurs hexoses
Explication
La glucokinase possède une très haute spécificité pour le glucose, alors que l’hexokinase peut phosphoryler plusieurs hexoses. Les deux enzymes conservent toutefois la même spécificité d’action, qui est la phosphorylation.
Un numéro de code unique, un nom systématique et un nom commun recommandé
Explication
La nomenclature officielle associe à chaque enzyme un numéro de code unique, un nom systématique et un nom commun recommandé. Une masse moléculaire ou une séquence ne constitue pas un élément obligatoire de cette nomenclature.
La classe générale de l’enzyme
Explication
Le premier chiffre d’un numéro EC indique la classe générale de l’enzyme, tandis que les trois chiffres suivants précisent progressivement des niveaux plus détaillés. Dans EC 2.7.1.2, les chiffres suivants désignent notamment le groupement transféré, l’accepteur et l’ordre.
Une poche réunissant un site de fixation et un site catalytique
Explication
Le site actif est une poche où le substrat est reconnu et fixé avant d’être soumis à la réaction chimique. L’activité catalytique ne repose donc pas sur plusieurs sites indépendants, mais sur l’association fonctionnelle des deux zones.
Reconnaissance, fixation réversible, catalyse, libération des produits
Explication
Le mécanisme comprend la reconnaissance du substrat, sa fixation réversible dans le complexe enzyme-substrat, la catalyse, puis la libération du produit et de l’enzyme. Une fixation irréversible ne correspond pas à cette séquence générale.
Le groupement prosthétique reste lié à l’enzyme, tandis que le cosubstrat se dissocie
Explication
Un groupement prosthétique est lié de façon covalente à l’enzyme, alors qu’un cosubstrat s’associe de manière transitoire et dissociable. La distinction repose donc sur le mode d’association, et non sur la nature protéique ou le rôle dans la spécificité.
Le NAD et le NADP sont des cosubstrats, tandis que le FMN et le FAD sont généralement prosthétiques
Explication
Le NAD et le NADP sont des cosubstrats pyridiniques, alors que le FMN et le FAD sont généralement liés aux flavoprotéines comme groupements prosthétiques. Les autres associations inversent ou mélangent ces deux catégories.
Transporter ou compléter un substrat, accepter un produit ou participer à la structure enzymatique
Explication
Un cofacteur est une petite molécule non protéique qui peut transporter ou compléter un substrat, accepter un produit ou contribuer à la structure de l’enzyme. Il ne détermine généralement pas la spécificité de la réaction, qui dépend notamment du substrat et de l’enzyme.
Décarboxylation par E1 avec la thiamine-PP, transfert sur le lipoamide, transfert au CoA, puis production de NADH par E3
Explication
Le complexe utilise E1 et la thiamine-PP pour la décarboxylation, puis E2 pour les transferts via le lipoamide et le CoA, avant la régénération du lipoamide et la production de NADH par E3. Les autres séquences attribuent aux sous-unités des étapes ou des cofacteurs incorrects.
Dans la matrice mitochondriale, au cours de réactions aérobies
Explication
Le cycle de Krebs est une suite de réactions aérobies qui se déroule dans la matrice mitochondriale. La glycolyse, souvent confondue avec lui, se déroule dans le cytoplasme.
Il relie le métabolisme des glucides, des lipides et des acides aminés par le pyruvate et l’acétyl-CoA
Explication
Le cycle relie les voies issues des glucides, des lipides et des acides aminés grâce notamment au pyruvate et à l’acétyl-CoA. Il ne se limite donc pas à la transformation des acides aminés ni à la synthèse protéique.
3 NADH, 1 FADH2, 1 GTP, 3 CO2, 2 H2O et un total annoncé de 15 ATP
Explication
Un tour produit 3 NADH, 1 FADH2 et 1 GTP, libère 3 CO2 et 2 H2O, pour un total annoncé de 15 ATP. Les autres bilans modifient plusieurs quantités caractéristiques du cycle.
La dégradation cytoplasmique du glucose en deux pyruvates
Explication
La glycolyse se déroule dans le cytoplasme et transforme une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate, avec une production nette annoncée de 8 ATP et de 2 NADH,H+. Le cycle de Krebs, contrairement à la glycolyse, se déroule dans la matrice mitochondriale.
Une production de 38 ATP avec un rendement d’environ 40 %
Explication
La dégradation aérobie complète d’un glucose produit 38 ATP et présente un rendement d’environ 40 %. La production de 2 ATP correspond au bilan énergétique de la fermentation, et non à celui de la respiration aérobie complète.
Lactique : pyruvate vers lactate ; alcoolique : pyruvate vers éthanol et dioxyde de carbone
Explication
La fermentation lactique transforme le pyruvate en lactate, tandis que la fermentation alcoolique produit de l’éthanol et du dioxyde de carbone à partir du pyruvate. L’éthanol caractérise donc la fermentation alcoolique, et non la fermentation lactique.
Elle régénère le NAD+ nécessaire à la glycolyse et permet de produire 2 ATP par glucose
Explication
La fermentation régénère le NAD+, indispensable au fonctionnement de la glycolyse, ce qui permet une production de 2 ATP par glucose. Elle ne possède pas un intérêt énergétique majeur et ne fournit pas d’oxygène à la cellule.
Une perte d’électrons par une molécule
Explication
Une oxydation peut être définie comme une perte d’électrons, mais aussi comme une déshydrogénation ou une combinaison avec l’oxygène. La capture d’électrons correspond au contraire à une réduction.
Il cède des électrons et s’oxyde
Explication
Un agent réducteur donne des électrons à une autre espèce et s’oxyde au cours de cette réaction. L’agent oxydant exerce le rôle inverse : il capte les électrons et se réduit.
Transfert de l’hydrogène, puis des électrons et enfin de l’oxygène, avec formation d’eau et synthèse d’ATP
Explication
La chaîne transfère successivement l’hydrogène, les électrons puis l’oxygène, ce qui aboutit à la formation d’eau et permet la synthèse d’ATP. Le lactate et l’éthanol sont des produits de fermentation, pas les produits finaux de cette chaîne.
Le NAD participe surtout aux oxydations énergétiques, tandis que le NADP fournit du pouvoir réducteur pour les synthèses
Explication
Le NAD intervient dans les chaînes d’oxydation cellulaire, alors que le NADP est surtout associé aux réactions de synthèse réductrices, comme la synthèse des acides gras. Leur confusion revient à attribuer au NADP le rôle principal du NAD dans l’oxydation énergétique.
La glycogène-phosphorylase coupe les liaisons α(1→4), libère du glucose-1-phosphate, puis une enzyme traite les liaisons α(1→6)
Explication
La glycogène-phosphorylase réalise d’abord la phosphorolyse des liaisons α(1→4) et libère du glucose-1-phosphate, puis l’enzyme de débranchement intervient sur les liaisons α(1→6). L’inversion des rôles entre ces enzymes constitue la confusion principale à éviter.
L’adrénaline et le glucagon stimulent la glycogénolyse, tandis que l’insuline favorise le stockage
Explication
L’adrénaline et le glucagon activent la glycogénolyse afin de favoriser la fourniture de glucose, tandis que l’insuline stimule son stockage. Attribuer à l’insuline un effet de libération du glucose inverse donc sa fonction métabolique décrite ici.
Adénylate cyclase, AMPc, protéine kinase, phosphorylase kinase, puis glycogène-phosphorylase
Explication
L’adrénaline active l’adénylate cyclase, qui produit l’AMPc ; celui-ci active ensuite une protéine kinase, puis la phosphorylase kinase, conduisant à l’activation de la glycogène-phosphorylase. L’AMPc agit donc après l’activation de l’adénylate cyclase, et non avant.
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Quelle énergie les êtres vivants utilisent-ils pour synthétiser leurs constituants ?
L'énergie chimique.
Quelle énergie sert au transport des molécules chez les êtres vivants ?
L'énergie osmotique.
Quelle énergie permet la conduction de l'influx nerveux ?
L'énergie électrique.
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