Fiche de révision : Métabolisme énergétique et enzymologie

📋 Plan du Cours

1. Fonctions et formes de l’énergie cellulaire
2. Thermodynamique et transduction énergétique
3. ATP et potentiels d’hydrolyse
4. Principes généraux de l’enzymologie
5. Spécificité et reconnaissance enzymatiques
6. Classification et nomenclature des enzymes
7. Structure et mécanisme catalytique
8. Cofacteurs et coenzymes redox
9. Cycle de Krebs et complexe pyruvate déshydrogénase
10. Catabolisme des glucides et fermentations
11. Oxydations et chaîne respiratoire
12. Régulation de la glycogénolyse

📖 1. Fonctions et formes de l’énergie cellulaire

★ À maîtriser

• Les êtres vivants utilisent l’énergie chimique pour synthétiser leurs constituants, l’énergie osmotique pour transporter des molécules, l’énergie électrique pour conduire l’influx nerveux, l’énergie mécanique pour les déplacements et la contraction musculaire, et l’énergie thermique pour maintenir la température corporelle.

📌 Selon le premier principe de la thermodynamique, l’énergie n’est ni créée ni détruite, mais transférée ou transduite d’un système à un autre sous des formes différentes.

📌 Les énergies chimique et mécanique peuvent produire de la chaleur, mais une seule source de chaleur ne peut pas produire de travail mécanique selon le deuxième principe de la thermodynamique.

Compléments

• La principale et première source d’énergie sur Terre est l’énergie lumineuse du Soleil, notée $h\nu$.

💡 Astuce mémo

Chimique pour synthétiser, osmotique pour transporter, électrique pour conduire, mécanique pour bouger, thermique pour chauffer

📖 2. Thermodynamique et transduction énergétique

★ À maîtriser

📌 Les autotrophes ou photoautotrophes transforment l’énergie lumineuse en énergie chimique, tandis que les hétérotrophes utilisent l’énergie chimique libérée par la dégradation des nutriments synthétisés par les photoautotrophes.

📌 En présence d’oxygène, la respiration oxyde le glucose selon $C_6H_{12}O_6+6O_2\rightarrow6CO_2+6H_2O+énergie$, tandis qu’en absence d’oxygène la fermentation produit un alcool ou un acide faible avec un rendement moindre.

Compléments

• La libération d’énergie sous forme de chaleur et son stockage dans des molécules mobilisables évitent aux organismes de devoir s’alimenter sans discontinuer.

💡 Astuce mémo

Couplage d’une réaction endergonique à une réaction exergonique → bilan global favorable

📖 3. ATP et potentiels d’hydrolyse

★ À maîtriser

📐 Formule — La variation d’énergie libre de Gibbs vérifie $\Delta G=\Delta H-T\Delta S$, où $\Delta H$ est la variation d’enthalpie, $T$ la température absolue en kelvins et $\Delta S$ la variation d’entropie.

📌 Une réaction dont $\Delta G<0$ est spontanée et exergonique, une réaction dont $\Delta G>0$ est endergonique et non spontanée dans ce sens, tandis qu’une réaction dont $\Delta G=0$ est à l’équilibre.

• Une réaction endergonique peut devenir favorable lorsqu’elle est physiquement couplée à une réaction exergonique dont la valeur absolue de ΔG est supérieure, avec un intermédiaire commun tel que l’ATP.

Compléments

📐 Formule — Pour une réaction en conditions non standard, la variation d’énergie libre vérifie $\Delta G=\Delta G^0+2{,}303RT\log\frac{[C][D]}{[A][B]}$ pour $A+B\rightarrow C+D$.

💡 Astuce mémo

ATP → ADP → AMP → adénosine

📖 4. Principes généraux de l’enzymologie

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Biocatalyseur, essentiellement protéique mais parfois constitué d’ARN catalytique, qui accélère les réactions du vivant sans modifier leur bilan thermodynamique.

★ À maîtriser

📌 Une réaction exergonique peut être spontanée sans être instantanée, car sa vitesse dépend de la barrière d’énergie d’activation ΔE.

📌 Une enzyme ne déplace pas l’équilibre d’une réaction, mais permet de l’atteindre plus rapidement.

Compléments

• La catalase abaisse l’énergie d’activation de la décomposition du peroxyde d’hydrogène de 18 kcal·mol⁻¹ à environ 2 kcal·mol⁻¹.

💡 Astuce mémo

ΔG détermine la possibilité, tandis que ΔE détermine la vitesse

📖 5. Spécificité et reconnaissance enzymatiques

★ À maîtriser

📌 Le modèle clé-serrure de Fisher (1890) décrit un site actif directement complémentaire du substrat, tandis que le modèle de l’ajustement induit de Koshland (1958) décrit une enzyme flexible qui adapte sa structure au substrat.

• La glucokinase présente une très haute spécificité pour le glucose et catalyse sa phosphorylation, tandis que l’hexokinase phosphoryle plusieurs hexoses mais conserve la même spécificité d’action.

Compléments

📌 Les α-amylases et les β-amylases digèrent toutes deux l’amidon, mais les α-amylases sont des endo-amylases et les β-amylases des exo-amylases.

💡 Astuce mémo

Fisher : clé-serrure rigide ; Koshland : ajustement induit flexible

📖 6. Classification et nomenclature des enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• Numéro EC : Le numéro EC comporte quatre chiffres séparés par des points, précédés des lettres EC, et le premier chiffre indique la classe de l’enzyme.

★ À maîtriser

• La nomenclature officielle attribue à chaque enzyme un numéro de code unique, un nom systématique et un nom commun recommandé.

Compléments

• Dans le numéro EC 2.7.1.2 de la glucokinase, 2 désigne une transférase, 7 un groupement phosphore transféré, 1 un accepteur alcool et 2 le numéro d’ordre de l’enzyme.

• Les translocases catalysent le déplacement d’ions ou de molécules à travers les membranes.

💡 Astuce mémo

EC : classe, sous-classe, sous-sous-classe, ordre

📖 7. Structure et mécanisme catalytique

🔑 Notions clés & Définitions

• Site actif : Poche formée par un site de fixation et un site catalytique, où le substrat est reconnu, fixé puis soumis à une réaction chimique.

★ À maîtriser

• 🔄 Le mécanisme enzymatique suit les étapes:
  1. reconnaissance du substrat
  2. fixation réversible
  3. catalyse
  4. libération du produit et de l’enzyme

Compléments

• Les interactions faibles impliquées sont:

  • ponts hydrogène
  • liaisons ioniques
  • forces de Van der Waals
  • interactions hydrophobes

• Les acides aminés du site actif peuvent être éloignés dans la séquence primaire mais rapprochés dans l’espace par les replis des structures secondaire et tertiaire.

💡 Astuce mémo

Reconnaissance → fixation → catalyse → libération

📖 8. Cofacteurs et coenzymes redox

🔑 Notions clés & Définitions

• Cofacteur enzymatique : Petite molécule non protéique associée à une enzyme pour transporter ou compléter un substrat, accepter un produit ou participer à la structure enzymatique.

★ À maîtriser

📌 Un groupement prosthétique est lié covalemment à l’enzyme, tandis qu’un cosubstrat est associé de manière transitoire et dissociable.

📌 Le NAD et le NADP sont des cosubstrats pyridiniques, tandis que le FMN et le FAD sont généralement des groupements prosthétiques liés aux flavoprotéines.

Compléments

• Les cofacteurs enzymatiques ne déterminent pas la spécificité des réactions et ne sont généralement pas consommés au cours de la réaction.

💡 Astuce mémo

Cosubstrat dissociable, groupement prosthétique lié

📖 9. Cycle de Krebs et complexe pyruvate déshydrogénase

🔑 Notions clés & Définitions

• Cycle de Krebs : Hans Krebs, 1900-1981 — Suite de réactions aérobies qui oxyde jusqu’à minéralisation complète les produits du catabolisme des glucides, des lipides et des protides dans la matrice mitochondriale.

📝 Points essentiels

• 🔄 Le complexe pyruvate déshydrogénase réalise: décarboxylation du pyruvate par E1, transfert de l’hydroxy-éthyl sur le lipoamide par E2, transfert de l’acétyl sur le CoA par E2, régénération du lipoamide et production de NADH par E3

• Le cycle de Krebs est un carrefour métabolique reliant les glucides, les lipides et les acides aminés par le pyruvate et l’acétyl-CoA.

• Un tour du cycle de Krebs produit 3 NADH, 1 FADH2 et 1 GTP, correspondant à un total annoncé de 15 ATP, avec libération de 3 CO2 et de 2 H2O.

💡 Astuce mémo

Pyruvate → acétyl-CoA → citrate → isocitrate → α-cétoglutarate → succinate → fumarate → malate → oxaloacétate

📖 10. Catabolisme des glucides et fermentations

🔑 Notions clés & Définitions

• Glycolyse : Dégradation cytoplasmique d’une molécule de glucose en deux molécules de pyruvate, avec une production nette annoncée de 8 ATP et de 2 NADH,H+.

📝 Points essentiels

• La dégradation aérobie complète d’une molécule de glucose produit 38 ATP avec un rendement d’environ 40 %.

📌 La fermentation lactique transforme le pyruvate en lactate, tandis que la fermentation alcoolique transforme le pyruvate en éthanol et en dioxyde de carbone.

📌 La fermentation ne présente pas d’intérêt énergétique majeur, mais régénère le NAD+ nécessaire au fonctionnement de la glycolyse et permet ainsi la production de 2 ATP par glucose.

💡 Astuce mémo

Aérobie : minéralisation complète et 38 ATP ; anaérobie : régénération du NAD+ et 2 ATP

📖 11. Oxydations et chaîne respiratoire

🔑 Notions clés & Définitions

• Agent réducteur : Substance qui cède des électrons et s’oxyde, tandis qu’un agent oxydant capte des électrons et se réduit.

📝 Points essentiels

📌 Une oxydation peut correspondre à une combinaison avec l’oxygène, à une déshydrogénation ou à une perte d’électrons.

• La chaîne d’oxydation cellulaire transfère successivement l’hydrogène, les électrons puis l’oxygène, ce qui produit de l’eau et permet la synthèse d’ATP.

📌 Le NAD intervient dans les chaînes d’oxydation cellulaire, tandis que le NADP intervient surtout dans les réactions de synthèse réductrices comme la synthèse des acides gras.

💡 Astuce mémo

Déshydrogénation → transfert d’électrons → oxydation par l’oxygène

📖 12. Régulation de la glycogénolyse

★ À maîtriser

• La glycogénolyse eucaryote commence par la phosphorolyse des liaisons α(1→4) du glycogène par la glycogène-phosphorylase, libère du glucose-1-phosphate, puis traite les liaisons α(1→6) par une enzyme de débranchement.

📌 L’adrénaline et le glucagon stimulent la fourniture de glucose en activant la glycogénolyse, tandis que l’insuline stimule le stockage du glucose.

• 🔄 La cascade de l’adrénaline suit:
  1. activation de l’adénylate cyclase
  2. production d’AMPc
  3. activation d’une protéine kinase
  4. activation de la phosphorylase kinase
  5. activation de la glycogène-phosphorylase

Compléments

• La glycogène-phosphorylase existe sous une forme a active et une forme b inactive, dont l’interconversion dépend de phosphorylations et déphosphorylations.

💡 Astuce mémo

Adrénaline ou glucagon → AMPc → phosphorylase active → libération de glucose

📊 Tableaux de synthèse

Respiration et fermentation