Fiche de révision : Biochimie

📋 Plan du Cours

1. Métabolisme et respiration cellulaire
2. ATP et enzymes
3. Catabolisme du glucose
4. Acides aminés et devenir métabolique
5. Structures et fonctions protéiques
6. Dénaturation et maladies protéiques
7. Fonctionnement et diagnostic enzymatiques

📖 1. Métabolisme et respiration cellulaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Catabolisme : Ensemble des réactions métaboliques qui dégradent des molécules complexes en molécules plus simples avec libération d’énergie.
• Anabolisme : Ensemble des réactions métaboliques qui fabriquent des molécules complexes à partir de molécules plus simples et nécessitent de l’énergie, notamment fournie par l’ATP.
• Respiration cellulaire : Ensemble des réactions permettant à la cellule de produire de l’ATP à partir de nutriments, notamment du glucose.

📝 Points essentiels

📌 L’oxydation correspond à la perte d’électrons par une molécule, tandis que la réduction correspond au gain d’électrons.

📌 La respiration cellulaire aérobie utilise le dioxygène et permet une production importante d’ATP, tandis que le métabolisme anaérobie se déroule sans dioxygène et produit moins d’ATP.

💡 Astuce mémo

Catabolisme : dégradation et libération ; anabolisme : construction et dépense.

📖 2. ATP et enzymes

🔑 Notions clés & Définitions

• ATP : Molécule qui stocke et fournit une énergie directement utilisable par la cellule.
• Enzyme : Catalyseur biologique, généralement protéique, qui accélère une réaction chimique sans être consommé au cours de celle-ci.
• ADP : Forme déchargée de l’ATP qui attend dans la cellule d’être rechargée.

📝 Points essentiels

• La mitochondrie est un organite essentiel à la production d’ATP, notamment grâce à la respiration cellulaire aérobie.

• L’ATP est notamment utilisé pour: la contraction musculaire, le transport actif à travers les membranes, la synthèse de molécules, de nombreuses réactions nécessitant de l’énergie

📌 Le substrat est la molécule sur laquelle agit l’enzyme, tandis que le produit est la molécule formée au cours de la réaction enzymatique.

💡 Astuce mémo

L’ATP est une batterie rechargeable qui alimente les réactions cellulaires.

📖 3. Catabolisme du glucose

★ À maîtriser

• 🔄 Le catabolisme du glucose comprend successivement:

  1. la glycolyse
  2. le cycle de Krebs
  3. la chaîne de transport des électrons

• La glycolyse se déroule dans le cytoplasme, transforme le glucose en pyruvate et produit notamment de l’ATP et du NADH sans nécessiter directement de dioxygène.

• Le pyruvate est transformé en acétyl-CoA, puis entre dans le cycle de Krebs, qui produit du CO₂, du NADH, du FADH₂ et une petite quantité d’ATP.

• Dans la chaîne de transport des électrons, située dans la membrane interne de la mitochondrie, le NADH et le FADH₂ transfèrent leurs électrons à des complexes, ce qui produit une grande quantité d’ATP.

Compléments

📌 Dans la chaîne respiratoire, le dioxygène est le dernier accepteur d’électrons et permet finalement la formation d’eau.

💡 Astuce mémo

Glycolyse → Krebs → chaîne respiratoire.

📖 4. Acides aminés et devenir métabolique

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Unité de base des protéines qui possède notamment un groupement amine, un groupement carboxyle et un radical R variable.
• Désamination : La désamination est une réaction chimique qui entraîne la perte d’un groupement amine par une molécule, principalement un acide aminé, et se déroule principalement dans le foie, les reins et l’intestin.
• Transamination : La transamination est une réaction chimique réversible qui échange une fonction amine entre un acide aminé et un acide cétonique.

📝 Points essentiels

📌 Un peptide est une chaîne de moins de 50 acides aminés, tandis qu’une protéine est une chaîne de plus de 50 acides aminés.

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels sont:
  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la valine
  • la lysine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • la thréonine
  • le tryptophane

• Les protéines alimentaires sont digérées en acides aminés, absorbées par l’intestin, transportées par le sang jusqu’au foie, puis utilisées pour fabriquer des protéines, alimenter des voies métaboliques ou être dégradées en cas d’excès.

• Lors de la dégradation d’un acide aminé, le groupement amine est retiré, ce qui forme notamment de l’ammoniac, transformé en urée par le cycle de l’urée dans le foie, puis éliminé par les reins dans les urines.

💡 Astuce mémo

Alimentation → digestion → absorption → sang → foie.

📖 5. Structures et fonctions protéiques

📝 Points essentiels

• Les structures des protéines sont:
  • la structure primaire
  • la structure secondaire
  • la structure tertiaire
  • la structure quaternaire

📌 La structure tridimensionnelle d’une protéine est essentielle à sa fonction, et une modification importante de cette structure peut modifier ou faire perdre cette fonction.

• Les principaux rôles des protéines sont:
  • la structure : collagène
  • le mouvement : actine et myosine
  • la signalisation : certaines hormones protéiques et certains récepteurs
  • le transport : hémoglobine
  • la défense immunitaire : anticorps

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire.

📖 6. Dénaturation et maladies protéiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Dénaturation : Modification de la structure d’une protéine pouvant entraîner une perte de sa fonction.

★ À maîtriser

• La dénaturation peut être provoquée par:

  • une température élevée
  • des variations importantes du pH
  • certaines substances chimiques
  • certains solvants

• Le scorbut résulte d’une carence en vitamine C, qui entraîne une synthèse anormale du collagène puis des problèmes des tissus conjonctifs, notamment une mauvaise cicatrisation et une fragilité des tissus.

Compléments

• Les prions sont des protéines ayant une conformation anormale qui peuvent favoriser la conversion de protéines normales en protéines anormales et provoquer des maladies neurodégénératives.

• La maladie d’Alzheimer est notamment associée à des anomalies des protéines β-amyloïde et tau, qui participent aux lésions cérébrales caractéristiques.

💡 Astuce mémo

Chaleur, pH ou substances chimiques → dénaturation → perte de fonction.

📖 7. Fonctionnement et diagnostic enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Site actif : Le site actif est la région de l’enzyme où le substrat se fixe et où se déroule la réaction catalytique; il comprend un site de reconnaissance ou de liaison et un site catalytique.
• Cofacteur enzymatique : Un cofacteur enzymatique est une substance non protéique nécessaire au fonctionnement de certaines enzymes, pouvant être un ion minéral ou une molécule organique appelée coenzyme.
• Activité enzymatique : L’activité enzymatique est la capacité d’une enzyme à catalyser une réaction et dépend notamment de la température, du pH et des concentrations en enzyme et en substrat.
• Iso-enzyme : Forme moléculaire différente d’une même enzyme qui catalyse la même réaction mais peut être répartie différemment selon les tissus.

📝 Points essentiels

• Les principaux facteurs influençant l’activité enzymatique sont:
  • la température
  • le pH
  • la concentration en substrat
  • la concentration en enzyme
  • la présence ou l’absence de cofacteurs
  • la présence d’inhibiteurs

📌 Le dosage sanguin de certaines enzymes peut aider à détecter ou évaluer une atteinte d’un organe ou d’un tissu et participe au diagnostic et au suivi de certaines pathologies.

💡 Astuce mémo

Site de reconnaissance : fixation ; site catalytique : réaction.

📊 Tableaux de synthèse

Catabolisme et anabolisme