Que sont les isomères en chimie organique ?
Des composés avec la même formule brute mais des molécules différentes.
Qu'est-ce qui différencie les stéréoisomères ?
La position d’atomes ou groupes d’atomes dans l’espace.
Comment sont définis les énantiomères parmi les stéréoisomères ?
Ils sont images l’un de l’autre dans un miroir et non superposables.
Qu'est-ce qui caractérise les épimères ?
Ils diffèrent par la configuration absolue d’un seul carbone asymétrique.
Quelle réaction forme un hémiacétal cyclique en solution ?
La fonction carbonyle réagit avec une fonction hydroxyle.
Quels cycles peuvent former un hémiacétal cyclique ?
Un cycle à six côtés appelé pyranose ou à cinq côtés appelé furanose.
Que sont les osides ?
Des molécules dont l’hydrolyse fournit au moins deux molécules d’oses.
Qu'impose un diholoside réducteur concernant la liaison osido-ose ?
Il laisse un OH hémiacétalique libre.
Qu'impose un diholoside non réducteur concernant la liaison osido-osidique ?
Elle implique les fonctions hémiacétaliques des deux oses.
Que sont les glycosaminoglycanes ?
Des polysaccharides anioniques formés par répétition d’unités disaccharidiques en chaînes linéaires.
Quel rôle majeur jouent les glycosaminoglycanes dans l'organisme ?
Ils constituent un composant majeur de la matrice extracellulaire.
Quelle exception existe parmi les glycosaminoglycanes concernant leur liaison aux protéines ?
L’acide hyaluronique n’est pas lié covalemment à une protéine.
Comment les glycosaminoglycanes, hormis l’acide hyaluronique, se lient-ils aux protéines ?
Ils forment des protéoglycanes en étant liés à des protéines particulières.
Que sont les glycoprotéines ?
Des hétéroprotéines avec des chaînes d'acides aminés greffées d'oses.
Quelle est la première étape de la N-glycosylation ?
L'assemblage d'un précurseur sur le dolichol dans le réticulum endoplasmique.
Que se passe-t-il après le transfert du précurseur sur l'asparagine en N-glycosylation ?
L'élimination du glucose puis des remaniements dans l'appareil de Golgi.
Où se déroule la O-glycosylation ?
Dans l'appareil de Golgi.
Par quel ose commence la O-glycosylation ?
Par la N-acétylgalactosamine.
Quelle fonction chimique possèdent les acides gras ?
Une fonction carboxyle.
Quelle est la longueur habituelle des chaînes carbonées des acides gras ?
De 4 à 24 carbones.
Sous quelle forme circulent surtout les acides gras ?
Sous forme estérifiée.
Qu'est-ce qui distingue un acide gras saturé d'un insaturé ?
L'absence ou la présence d'au moins une double liaison.
Quel rôle énergétique ont les acides gras saturés ?
Ils fournissent 9 kCal par gramme.
Quel est le nombre de carbones de l'acide butyrique ?
4 carbones.
Combien de carbones possède l'acide palmitique ?
16 carbones.
Quel est le nombre de carbones de l'acide stéarique ?
18 carbones.
Que sont les glycérophospholipides dans les membranes biologiques ?
Des constituants majeurs formés d’un glycérol, deux acides gras, un phosphate et un alcool.
Quels phospholipides portent une charge négative dans les feuillets internes ?
Les phosphatidylsérines et les phosphatidylinositols.
Quelle proportion de la membrane plasmique est constituée par la sphingomyéline ?
Elle représente 30 % des membranes plasmiques.
Quel rôle joue la sphingomyéline dans la membrane plasmique ?
Elle rigidifie les membranes en présence de cholestérol.
Comment la glypiation relie-t-elle une protéine ectoplasmique ?
Par une liaison amide entre le carboxyle C-terminal et la phosphoéthanolamine d’un glycosylphosphatidylinositol.
Combien d'acides aminés sont optiquement actifs parmi les vingt standards ?
Dix-neuf des vingt acides aminés sont optiquement actifs.
Quelle forme d'acide aminé est retrouvée dans les protéines ?
Seule la forme L est retrouvée dans les protéines.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
C'est le pH où l'acide aminé a une charge nette neutre sous forme zwitterionique.
Comment sont les points isoélectriques des acides aminés basiques ?
Ils sont élevés.
Donnez un exemple d'acide aminé basique et son point isoélectrique.
La lysine a un point isoélectrique à 9,47.
Comment sont les points isoélectriques des acides aminés acides ?
Ils sont bas.
Donnez un exemple d'acide aminé acide et son point isoélectrique.
L'acide aspartique a un point isoélectrique à 2,98.
Quelles sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?
Elle est amide, plane, rigide, polaire et a un caractère de double liaison partielle par résonance.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
C'est l'organisation périodique locale de la chaîne polypeptidique stabilisée par des liaisons hydrogène.
Quels sont les trois grands types de structures secondaires ?
L'hélice alpha, le feuillet bêta et les brins ou boucles.
Dans une hélice alpha, entre quels atomes se forme la liaison hydrogène intrachaîne ?
Entre l'oxygène carbonylé de l'acide aminé n et l'hydrogène amide de l'acide aminé n+4.
Comment sont orientées les chaînes latérales dans des brins bêta adjacents ?
Elles pointent dans des directions opposées.
Quels types de brins bêta existent selon leur orientation ?
Les brins bêta peuvent être parallèles ou antiparallèles.
Qu'est-ce qu'un domaine protéique ?
Une région compacte de 30 à 500 acides aminés avec structure indépendante.
Qu'est-ce que la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association spécifique de plusieurs chaînes polypeptidiques par liaisons faibles ou covalentes.
Que permet la structure quaternaire des protéines ?
La régulation allostérique, la coopérativité et une architecture adaptée.
Que produit la spectrométrie de masse ?
Des ions en phase gazeuse séparés selon leur rapport masse/charge.
Quel est le principe de la SDS-PAGE ?
Séparer les protéines totales selon leur masse moléculaire.
Quel est le rôle du Western blot ?
Détecter une protéine spécifique grâce à des anticorps.
Qu'est-ce que l'électrophorèse sépare dans un support soumis à un champ électrique ?
Les molécules selon leur masse moléculaire et leur charge.
Selon quelles caractéristiques les protéines migrent-elles en conditions natives ?
Selon leur charge, leur masse moléculaire et leur forme.
Quel est l'effet du SDS sur les protéines en conditions dénaturantes ?
Il les linéarise et leur confère une charge uniforme.
Pourquoi la migration dépend-elle principalement de la masse moléculaire en SDS-PAGE ?
Parce que le SDS uniformise la charge des protéines.
Quelles étapes comprend la préparation d'une SDS-PAGE ?
Extraction, ajout de SDS et agent réducteur, chauffage, puis migration sur gel.
Quel agent réducteur est utilisé dans la préparation d'une SDS-PAGE ?
Le DTT ou le β-mercaptoéthanol.
À quelle température chauffe-t-on les protéines lors de la préparation d'une SDS-PAGE ?
À 100 °C.
Quel est le rôle d'un marqueur de charge en électrophorèse ?
Vérifier la qualité et la reproductibilité du dépôt.
Quelles étapes comprend l'immunoprécipitation ?
Lyser les cellules, ajouter un anticorps spécifique et des billes affines, centrifuger, laver, puis décrocher le complexe par un tampon d'élution.
Que signifie la détection de la protéine B après immunoprécipitation de la protéine A ?
Les deux protéines sont physiquement en interaction.
Qu'est-ce que l'ELISA ?
Une méthode quantitative, sensible et spécifique utilisant deux anticorps reconnaissant deux épitopes différents d'une protéine.
Que mesure la cytométrie en flux ?
Le nombre de cellules fluorescentes, le pourcentage de cellules positives et l'intensité de fluorescence liée à l'expression protéique.
Quelles étapes comprend l'identification protéomique historique ?
Séparation électrophorétique, isolement d'un spot, digestion par trypsine, analyse par spectrométrie de masse, comparaison avec bases de données.
Sur quoi reposent principalement les méthodes d'étude des protéines ?
Sur leurs propriétés physico-chimiques ou sur les réactions antigène-anticorps.
Qu'est-ce que le repliement protéique ?
C'est le processus physique par lequel une protéine adopte sa conformation native tridimensionnelle.
Selon Anfinsen, qu'est-ce qui conditionne le chemin vers la structure native ?
La structure primaire de la protéine.
Quels types de liaisons stabilisent une protéine repliée ?
Les liaisons hydrogène, ioniques, ponts salins, interactions électrostatiques, forces de van der Waals et ponts disulfure.
Quel rôle joue l'effet hydrophobe dans le repliement protéique ?
Il rassemble les résidus hydrophobes en régions internes et augmente l'entropie de l'eau libérée.
Qu'est-ce que le paradoxe de Levinthal en repliement protéique ?
Un repliement aléatoire prendrait environ années.
Quelles étapes suivent la nucléation dans le modèle séquentiel et hiérarchique ?
Formation rapide de structures secondaires, puis super-secondaires et domaines.
Que décrit le modèle de diffusion-collision du repliement ?
Des structures secondaires transitoires qui diffusent, s’entrechoquent et forment des intermédiaires stables.
Quel est le rôle de l’entonnoir de repliement selon Peter Wolynes ?
Il représente la convergence progressive vers des états énergétiquement favorables.
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1. Quelle propriété distingue les isomères de composés qui ne sont pas isomères ?
2. Quelle relation entre stéréoisomères et énantiomères est correcte ?
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