QCM : Migration cellulaire et cytosquelette d’actine (51 questions)

Explication

La migration cellulaire est associée à la prolifération et à la différenciation, et elle participe à l’organisation tissulaire. La digestion tissulaire et la division sans déplacement ne définissent pas ce phénomène.

Explication

La migration cellulaire participe à l’embryogenèse, à la réponse immunitaire et à la cicatrisation. La digestion des aliments et la synthèse des hormones thyroïdiennes ne figurent pas parmi ses rôles établis.

Explication

Lors d’une infection, les cellules immunitaires sont redistribuées et migrent vers le foyer infectieux. Cette orientation dépend de signaux chimiques, et non de signaux électriques ou mécaniques.

Explication

Les chimiokines sont des polypeptides de 6 à 14 kDa comportant généralement quatre cystéines conservées. Elles forment une superfamille d’environ cinquante molécules; les récepteurs, et non les chimiokines, sont des protéines membranaires à sept domaines.

Explication

Les quatre sous-groupes de chimiokines sont C, CC, CXC et CX3C. Les catégories CD et XC ne font pas partie de cette classification fondée sur l’organisation des cystéines.

Explication

Les chimiokines produites au site infectieux forment un gradient chimique qui attire les leucocytes portant le récepteur correspondant. Les cellules dépourvues de ce récepteur ne sont pas recrutées de manière ciblée, et le recrutement ne dépend pas de la prolifération.

Explication

La chimiotaxie est une migration dirigée par un chimioattractant soluble présent dans la phase fluide. Un attractant fixé à une surface caractérise plutôt l’haplotaxie, tandis qu’un signal chimique reste indispensable à la chimiotaxie.

Explication

L’haplotaxie est une migration dirigée par un gradient de chimioattractant associé à une surface, notamment la matrice extracellulaire. L’attractant soluble relève de la chimiotaxie, et l’haplotaxie nécessite bien un chimioattractant.

Explication

Les récepteurs aux chimiokines sont couplés aux protéines Gi/Go et peuvent activer la PI3-kinase ainsi que les GTPases Rho. La protéine kinase mentionnée est la protéine kinase C, et les GTPases Rho sont activées plutôt qu’inhibées.

Explication

Rho active la profiline et la cofiline, tandis que Rac et Cdc42 modulent le complexe ARP2/3. L’attribution de la régulation d’ARP2/3 à Rho, ou celle de la profiline et de la cofiline à Rac et Cdc42, inverse les rôles décrits.

Explication

La réorganisation de l’actine forme les fibres de stress, les lamellipodes et les filopodes, qui participent à la motilité et à la migration dirigée. Elle ne bloque donc pas les filopodes et ne produit pas des structures sans fonction migratoire.

Explication

La polarisation établit un avant et un arrière distincts : l’avant porte le lamellipode, tandis que l’arrière contient le noyau et la majorité du cytoplasme. Le noyau n’est donc pas dans le lamellipode, et celui-ci n’est pas situé à l’arrière.

Explication

Le cycle de migration comprend la protrusion, l’adhésion, la translocation et la rétraction. La cofiline agit sur la profiline et la réorganisation de l’actine, tandis que le complexe ARP2/3 est modulé par Rac et Cdc42 ; elle ne constitue donc pas une étape du cycle migratoire.

Explication

Une adhésion trop faible ne permet pas de générer une traction efficace, tandis qu’une adhésion trop forte retient la cellule et freine sa migration. Une adhésion forte ne facilite donc pas le détachement, et une adhésion faible n’assure pas une traction efficace.

Explication

L’endocytose régule la disponibilité des récepteurs de chimiotactisme et d’adhésion et permet leur recyclage de l’arrière vers l’avant. L’ajout de membrane et de récepteurs à l’extension relève de l’exocytose, tandis que l’exocytose réalise la fusion vésiculaire vers la surface.

Explication

Les quatre familles principales comprennent les intégrines, les cadhérines, la superfamille des immunoglobulines et les sélectines. Les protéines de jonction serrée et les protéines de la matrice extracellulaire ne font pas partie de cette classification, tandis que les cadhérines en font bien partie.

Explication

Les molécules d’adhésion participent à l’adhérence cellule-matrice, à l’architecture tissulaire et à la transmission de signaux intracellulaires. La synthèse des protéines ribosomales et la réplication de l’ADN ne figurent pas parmi leurs fonctions indiquées.

Explication

Les cadhérines sont des glycoprotéines transmembranaires impliquées dans l’adhérence cellule-cellule. Leurs interactions entre cellules voisines sont homophiliques et dépendent des ions Ca²⁺. Elles ne sont donc ni indépendantes des ions calcium ni dépendantes du magnésium, et elles n’assurent pas principalement l’adhérence cellule-matrice, qui relève surtout des intégrines.

Explication

La cadhérine E est associée aux cellules épithéliales et embryonnaires, tandis que la cadhérine P est associée au placenta et à l’épiderme. La cadhérine N concerne les neurones et les muscles, et la cadhérine VE les cellules endothéliales vasculaires.

Explication

Les ions calcium assurent la rigidité structurale et permettent la dimérisation des cadhérines. Une diminution du calcium extracellulaire perturbe ce maintien structural et entraîne une perte d’adhésion, plutôt qu’un renforcement de ces phénomènes.

Explication

La cadhérine se lie aux caténines β et γ, lesquelles s’associent à l’α-caténine directement connectée à l’actine. Les caténines β et γ ne sont donc pas directement reliées à l’actine, et la cadhérine utilise l’intermédiaire des caténines.

Explication

Les intégrines reconnaissent notamment la fibronectine et la laminine, ainsi que le collagène. Elles relient indirectement la matrice extracellulaire au cytosquelette d’actine, et non aux phospholipides membranaires ni par un mécanisme de déconnexion.

Explication

Le domaine extracellulaire de la sous-unité β reconnaît notamment le motif RGD de la fibronectine, tandis que la sous-unité α régule l’affinité de l’intégrine pour ses ligands et peut lier les cations divalents Ca²⁺ ou Mg²⁺. Les intégrines comprennent 18 isoformes de la sous-unité α et 8 isoformes de la sous-unité β.

Explication

Les adhérences focales relient les intégrines aux filaments d’actine par la taline, la vinculine et la paxilline. Les hémidesmosomes relient les intégrines aux filaments intermédiaires de kératine par la plectine et BP230, ce qui inverse les associations proposées dans les autres énoncés.

Explication

Les molécules de cette superfamille établissent des liaisons homophiliques ou hétérophiliques indépendantes du calcium. Elles se distinguent donc des cadhérines et des sélectines, dont l’adhésion dépend du calcium; les liaisons dépendantes et transitoires proposées sont inexactes.

Explication

Les sélectines forment des liaisons hétérotypiques, transitoires et calcium-dépendantes. Elles ne sont donc pas caractérisées par des liaisons homophiliques durables; l’hétérotypie signifie que les partenaires moléculaires sont différents.

Explication

La séquence débute par le roulement médié par les sélectines, puis le PAF active les leucocytes. Les intégrines se lient ensuite fortement à ICAM, avant la traversée de la paroi; elles n’initient donc pas le roulement et la diapédèse ne précède pas cette adhésion forte.

Explication

Le déficit de la chaîne β des intégrines empêche l’adhésion et la diapédèse, ce qui favorise les infections répétées. Le roulement reste préservé; il ne disparaît donc pas, et la traversée vasculaire n’est pas accrue.

Explication

Le cytosquelette est un réseau tridimensionnel, dynamique et filamenteux qui occupe la majorité de l’espace cellulaire. Il ne constitue pas un compartiment membranaire et n’est pas limité au noyau.

Explication

Le cytosquelette génère et transduit des forces mécaniques, participe au transport actif intracellulaire et contribue au support structurel de la cellule. Il intervient également dans la communication intracellulaire, mais la communication intercellulaire ne fait pas partie de ses fonctions énoncées.

Explication

Les microfilaments d’actine participent à l’adhésion et à la mobilité, les microtubules au transport intracellulaire et à la forme cellulaire, et les filaments intermédiaires à la résistance mécanique. Les deux dernières associations inversent les fonctions principales attribuées à ces structures.

Explication

L’actine G est le monomère soluble, tandis que l’actine F est le filament issu de leur polymérisation linéaire. Les propositions qui inversent ces deux formes sont donc incorrectes.

Explication

Les microfilaments d’actine ont un diamètre de 5 à 9 nm et produisent des forces impliquées dans la motilité. Ils participent notamment à la contraction musculaire et à la cytocinèse; le diamètre proposé de 15 à 20 nm et la réplication de l’ADN ne correspondent pas à leurs fonctions décrites.

Explication

La polymérisation débute par une nucléation lente impliquant l’association de 3 à 4 monomères, puis l’élongation devient rapide. L’hydrolyse de l’ATP est différée par rapport à l’ajout des monomères, avant l’apparition d’un état d’équilibre dynamique. L’élongation ne précède donc pas la nucléation.

Explication

La longueur et la flexibilité des protéines de réticulation influencent l’architecture de l’actine. Les formes dimériques peuvent favoriser des faisceaux contractiles. En revanche, l’état monomérique n’impose pas à lui seul un réseau en maille, et l’organisation dépend bien des propriétés des protéines.

Explication

Les filopodes et les microvillosités contiennent des faisceaux parallèles. Les réseaux en maille sont associés aux lamellipodes et au cortex cellulaire, tandis que les faisceaux contractiles se trouvent dans les fibres de stress et les anneaux mitotiques.

Explication

Arp2/3 est composé de sept sous-unités et nucléé des filaments filles à partir d’un filament mère. Il contribue aux réseaux des lamellipodes. Les filaments parallèles des filopodes relèvent plutôt de la formine, et l’angle décrit est d’environ $70^\circ$.

Explication

La cascade commence par l’activation de Cdc42, qui active WASp. WASp se lie ensuite à Arp2/3 et déclenche la nucléation de l’actine. La formine n’est pas l’intermédiaire de cette séquence, et WASp ne bloque pas Arp2/3.

Explication

La formine stimule la nucléation et l’élongation de l’actine. Elle favorise des faisceaux parallèles des filopodes et relie l’actine aux microtubules, plutôt que de former des réseaux branchés ou de relier l’actine aux récepteurs membranaires.

Explication

La thymosine β4 et la twinfiline séquestrent l’actine G et empêchent son incorporation. La profiline peut favoriser l’échange de l’ADP vers l’ATP. L’affirmation selon laquelle la profiline bloque cet échange inverse donc son rôle décrit.

Explication

Les myosines sont des protéines motrices qui convertissent l’énergie de l’hydrolyse de l’ATP en travail mécanique sur l’actine. Les protéines de réticulation organisent les filaments, mais ne sont pas décrites comme des moteurs ATP-dépendants.

Explication

Les myosines se déplacent vers l’extrémité barbée (+) des filaments d’actine et peuvent transporter des protéines, des vésicules ou des organelles. Elles ne progressent pas vers l’extrémité pointue. La myosine V est dimérique et participe notamment au transport de vésicules vers la membrane plasmique.

Explication

La myosine I est monomérique et intervient surtout dans le transport vésiculaire et l’exocytose. La myosine II est dimérique et génère la contraction des fibres de stress. Les autres associations inversent les caractéristiques ou les fonctions de ces deux myosines.

Explication

La fixation de l’ATP détache la myosine, puis son hydrolyse entraîne le redressement. La myosine se fixe faiblement à un nouveau site, avant l’expulsion de l’ADP et la traction. Le cycle ne comporte pas une fixation de l’ADP provoquant l’expulsion de l’ATP.

Explication

Les microvillosités augmentent la surface apicale et facilitent la capture des nutriments. Elles contiennent des faisceaux parallèles d’actine associés notamment à la fimbrine ou à la viline. Les réseaux en maille concernent les lamellipodes, tandis que le sondage extracellulaire et la contraction des fibres de stress relèvent d’autres structures ou étapes de la migration.

Explication

Les filopodes sont de fines protrusions membranaires contenant des faisceaux parallèles d’actine. Ils sondent l’environnement extracellulaire et peuvent modifier la direction ou la vitesse de migration. Les feuillets en réseau caractérisent les lamellipodes, alors que les microvillosités participent à la capture des nutriments et que la contraction précède le détachement des adhésions postérieures.

Explication

Les lamellipodes sont de fins feuillets membranaires situés au bord principal de la cellule. Leur actine forme un réseau en maille qui permet la migration sur un support. Les faisceaux parallèles serrés et le sondage de l’environnement caractérisent plutôt les filopodes, tandis que l’augmentation de la surface apicale concerne les microvillosités.

Explication

La migration implique l’extension des lamellipodes et des filopodes, puis la formation de points focaux. La contraction des fibres de stress accompagne la translocation, avant le détachement des adhésions postérieures. Les microvillosités ne remplacent pas les points focaux et ne constituent pas l’étape terminale décrite.

Explication

La phalloïdine est produite par l’amanite phalloïde et se lie aux filaments d’actine. Elle empêche leur dépolymérisation, ce qui entraîne leur accumulation. La séquestration de l’actine G caractérise la latrunculine A, l’inhibition de la polymérisation par l’extrémité + caractérise la cytochalasine D, et la polymérisation amorphe est associée au jasplakinolide.

Explication

La cytochalasine D se lie aux extrémités barbées, ou extrémités +, des filaments d’actine. Cette interaction inhibe leur polymérisation. L’empêchement de la dépolymérisation relève de la phalloïdine, tandis que la séquestration de l’actine G est due à la latrunculine A.

Explication

La latrunculine A séquestre l’actine G monomérique dans le cytoplasme. Les monomères ainsi indisponibles ne peuvent plus participer à l’élongation ni à la polymérisation, et son action concerne donc l’actine monomérique. La stabilisation des filaments caractérise la phalloïdine, tandis que l’action sur les extrémités barbées correspond à la cytochalasine D.