Fiche de révision : Peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Nature et fonctions des protéines
2. Peptides polypeptides et protéines
3. Acides aminés et liaison peptidique
4. Propriétés de la liaison peptidique
5. Structure primaire et angles
6. Hélices feuillets et motifs
7. Repliement et structure tertiaire
8. Structure quaternaire et hémoglobine

📖 1. Nature et fonctions des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Macromolécule : Molécule carbonée de grande taille, de poids moléculaire supérieur à 5000 daltons, généralement constituée de motifs élémentaires ou monomères reliés par des liaisons covalentes.
• Protéome : Ensemble des protéines présentes dans une cellule ou un organisme.
• Protéine : Hétéropolymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques selon une séquence déterminée par l’information génétique.

★ À maîtriser

• Les protéines assurent plusieurs rôles:
  • rôles structuraux
  • rôles de transport
  • catalyse enzymatique
  • communication intercellulaire
  • régulation de l’expression génique

Compléments

• Un dalton correspond à 1 g·mol−1, soit 1,66 × 10−24 g.

• Chez l’Homme, il existerait entre 80 000 et 400 000 protéines différentes selon les études.

📖 2. Peptides polypeptides et protéines

★ À maîtriser

• La dénomination dépend du nombre d’acides aminés:
  • oligopeptide : moins de 10 acides aminés
  • polypeptide : moins de 100 acides aminés
  • protéine : plus de 100 acides aminés

Compléments

• L’insuline comprend 51 acides aminés et est généralement désignée comme une hormone peptidique, même si elle est considérée comme un peptide ou une protéine selon les auteurs.

💡 Astuce mémo

Oligopeptide < 10, polypeptide < 100, protéine > 100 acides aminés.

📖 3. Acides aminés et liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide alpha-aminé : Monomère des peptides et des protéines dont le carbone α porte une fonction amine, une fonction acide carboxylique et un radical R variable.
• Structure primaire : Séquence des acides aminés d’une chaîne polypeptidique, lue de l’extrémité N vers l’extrémité C.

📝 Points essentiels

• 🔄 La formation de la liaison peptidique suit ces étapes: condensation de la fonction carboxylique, condensation avec la fonction amine d’un autre acide aminé, élimination d’une molécule d’eau

📌 Dans un polypeptide, l’extrémité N-terminale porte la fonction amine libre du premier acide aminé et l’extrémité C-terminale porte la fonction carboxylique libre du dernier acide aminé.

💡 Astuce mémo

N-terminal → résidus → C-terminal.

📖 4. Propriétés de la liaison peptidique

★ À maîtriser

• La liaison peptidique est un hybride de résonance entre deux formes mésomères, ce qui lui confère une distance C–N intermédiaire entre celles d’une liaison simple et d’une liaison double.

📌 La double liaison partielle de la liaison peptidique empêche la rotation autour de l’axe C–N et rend coplanaires les atomes C, O, N, H et les deux Cα voisins.

📌 La configuration cis place les deux Cα du même côté de la liaison peptidique, tandis que la configuration trans les place de part et d’autre et est favorisée car elle réduit les répulsions entre chaînes latérales.

Compléments

• La polarité de la liaison peptidique permet la formation de liaisons hydrogène essentielles aux structures supérieures des protéines.

💡 Astuce mémo

Cis : Cα du même côté ; trans : Cα de part et d’autre, configuration favorisée.

📖 5. Structure primaire et angles

★ À maîtriser

• La structure secondaire dépend de deux angles de rotation autour des Cα : l’angle Φ entre Cα et l’azote amide, et l’angle ψ entre Cα et le carbone carbonyle.

• Des couples d’angles Φ et ψ identiques chez plusieurs résidus successifs permettent l’apparition de conformations régulières de la chaîne polypeptidique.

Compléments

• Les diagrammes de Ramachandran indiquent les couples d’angles Φ et ψ théoriquement possibles ou exclus par l’encombrement stérique des chaînes latérales.

• La glycine, dont la chaîne latérale est réduite à un hydrogène, peut adopter de nombreuses conformations et participe notamment à la structure du collagène.

• La proline possède un angle Φ bloqué à −65° et, avec la glycine, favorise la création de coudes dans la chaîne polypeptidique.

📖 6. Hélices feuillets et motifs

🔑 Notions clés & Définitions

• Hélice alpha : Structure secondaire généralement dextre, stabilisée par des liaisons hydrogène entre le CO d’un résidu n et le NH du résidu n+4, avec les chaînes latérales orientées vers l’extérieur.

• Feuillet beta : Constitué de 2 à 15 brins étirés reliés par des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH de brins voisins, avec des chaînes latérales alternativement orientées vers le haut et vers le bas.

★ À maîtriser

• Une hélice α comporte 3,6 résidus par tour, possède un pas de 0,54 nm et mesure généralement 10 à 20 résidus, soit environ 3 à 6 tours.

• Les coudes et les boucles relient souvent les hélices et les feuillets, changent la direction de la chaîne et forment des sites de reconnaissance, de liaison ou des sites actifs enzymatiques.

Compléments

📌 Les feuillets β peuvent être parallèles, antiparallèles ou mixtes, et les feuillets antiparallèles sont plus stables que les parallèles car leurs liaisons hydrogène sont mieux orientées.

• Le motif hélice-boucle-hélice contient deux hélices α reliées par une boucle hydrophile dont les résidus chargés négativement lient le calcium, notamment dans la calmoduline et la troponine.

• Le motif en doigt de zinc associe une hélice α et deux feuillets β antiparallèles pontés par un ion Zn2+ et se trouve dans des protéines se liant à l’ADN, comme les récepteurs aux hormones stéroïdes.

💡 Astuce mémo

Hélice α extensible ; feuillet β inextensible.

📖 7. Repliement et structure tertiaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure tertiaire : Organisation tridimensionnelle biologiquement active, ou forme native, résultant du rapprochement de résidus parfois éloignés dans la structure primaire.

★ À maîtriser

• La structure tertiaire est stabilisée par:
  • liaisons hydrogène
  • liaisons ioniques
  • interactions hydrophobes
  • forces de Van der Waals

Compléments

• Les liaisons ioniques peuvent se former entre des groupements ionisés au pH cellulaire, par exemple entre le carboxylate de Glu et l’ammonium de Lys.

• Les interactions hydrophobes peuvent se former entre des acides aminés comme la valine et l’alanine grâce à leurs groupements méthyl.

💡 Astuce mémo

Interactions entre résidus → repliement tridimensionnel → forme native active.

📖 8. Structure quaternaire et hémoglobine

🔑 Notions clés & Définitions

• Groupement prosthétique : Groupement non protéique associé à une protéine.

★ À maîtriser

📌 La structure quaternaire est facultative et existe lorsque plusieurs chaînes polypeptidiques, identiques ou différentes, s’associent en protomères par des interactions non covalentes et parfois par des ponts disulfure intercaténaires.

• L’hémoglobine est un hétérotétramère constitué de quatre chaînes polypeptidiques, dont deux chaînes α et deux chaînes β.

• L’hémoglobine est une hétéroprotéine car chacune de ses chaînes polypeptidiques est associée à un groupement prosthétique hème.

Compléments

• L’hémoglobine participe au transport du dioxygène des poumons vers les tissus périphériques.

💡 Astuce mémo

Quatre sous-unités α₂β₂ entourant chacune un hème.

📊 Tableaux de synthèse

Niveaux structuraux des protéines