Qu'est-ce qu'une macromolécule ?
Une molécule carbonée de grande taille avec poids > 5000 daltons.
À quoi correspond un dalton en masse ?
À 1,66 × 10⁻²⁴ grammes.
Qu'appelle-t-on le protéome ?
L'ensemble des protéines d'une cellule ou organisme.
Combien de protéines différentes existeraient chez l'Homme ?
Entre 80 000 et 400 000 selon les études.
Quels rôles assurent les protéines ?
Des rôles structuraux, transport, catalyse, communication et régulation génique.
Qu'est-ce qu'une protéine ?
Un hétéropolymère d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Par quoi est déterminée la séquence des acides aminés d'une protéine ?
Par l'information génétique.
Combien d'acides aminés contient un oligopeptide ?
Moins de 10 acides aminés.
Quelle est la taille maximale d'un polypeptide en acides aminés ?
Moins de 100 acides aminés.
Combien d'acides aminés contient une protéine ?
Plus de 100 acides aminés.
Combien d'acides aminés comprend l'insuline ?
51 acides aminés.
Comment est généralement désignée l'insuline ?
Comme une hormone peptidique.
Selon les auteurs, comment peut être considérée l'insuline ?
Comme un peptide ou une protéine.
Qu'est-ce qu'un acide alpha-aminé ?
Un monomère des peptides et protéines avec un carbone α portant une amine, un acide carboxylique et un radical R.
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation entre la fonction carboxylique d'un acide aminé et la fonction amine d'un autre avec élimination d'eau.
Quelle fonction porte l'extrémité N-terminale d'un polypeptide ?
La fonction amine libre du premier acide aminé.
Quelle fonction porte l'extrémité C-terminale d'un polypeptide ?
La fonction carboxylique libre du dernier acide aminé.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une chaîne polypeptidique ?
La séquence des acides aminés lue de l'extrémité N vers l'extrémité C.
Qu'est-ce que la liaison peptidique en termes de résonance?
Un hybride de résonance entre deux formes mésomères.
Quelle conséquence a la double liaison partielle sur la rotation C–N?
Elle empêche la rotation autour de l’axe C–N.
Quels atomes sont coplanaires dans la liaison peptidique?
Les atomes C, O, N, H et les deux Cα voisins.
Quelle configuration place les deux Cα du même côté de la liaison peptidique?
La configuration cis.
Pourquoi la configuration trans est-elle favorisée?
Elle réduit les répulsions entre chaînes latérales.
Que permet la polarité de la liaison peptidique?
La formation de liaisons hydrogène essentielles aux structures supérieures.
Quels sont les deux angles de rotation autour des Cα en structure secondaire ?
Les angles Φ et ψ.
Que montrent les diagrammes de Ramachandran ?
Les couples d’angles Φ et ψ possibles ou exclus par encombrement stérique.
Que permet un couple d’angles Φ et ψ identique sur plusieurs résidus successifs ?
L’apparition de conformations régulières de la chaîne polypeptidique.
Quelle particularité de la glycine influence sa conformation ?
Sa chaîne latérale réduite à un hydrogène.
À quelle structure la glycine participe-t-elle notamment ?
La structure du collagène.
Quel angle Φ est bloqué chez la proline ?
L’angle Φ est bloqué à −65°.
Quelle fonction ont la proline et la glycine dans la chaîne polypeptidique ?
Elles favorisent la création de coudes.
Qu'est-ce qu'une hélice α en structure secondaire ?
Une hélice α est une structure secondaire généralement dextre stabilisée par des liaisons hydrogène entre CO du résidu n et NH du résidu n+4.
Combien de résidus par tour comporte une hélice α ?
Une hélice α comporte 3,6 résidus par tour.
Quelle est la longueur typique d'une hélice α en nombre de résidus ?
Une hélice α mesure généralement 10 à 20 résidus.
Qu'est-ce qu'un feuillet β ?
Un feuillet β est constitué de 2 à 15 brins étirés reliés par des liaisons hydrogène entre groupes CO et NH de brins voisins.
Comment s'orientent les chaînes latérales dans un feuillet β ?
Les chaînes latérales sont alternativement orientées vers le haut et vers le bas.
Quelle différence de stabilité existe entre feuillets β antiparallèles et parallèles ?
Les feuillets β antiparallèles sont plus stables que les parallèles car leurs liaisons hydrogène sont mieux orientées.
Quel rôle jouent les coudes et boucles dans les protéines ?
Ils relient hélices et feuillets, changent la direction de la chaîne et forment des sites de reconnaissance, liaison ou actifs enzymatiques.
Quel ion lie la boucle hydrophile dans le motif hélice-boucle-hélice ?
La boucle hydrophile lie le calcium via des résidus chargés négativement.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
C'est l'organisation tridimensionnelle biologiquement active résultant du rapprochement de résidus éloignés.
Quelles liaisons stabilisent le repliement tertiaire ?
Les liaisons hydrogène, ioniques, interactions hydrophobes et forces de Van der Waals.
Entre quels groupements les liaisons ioniques peuvent-elles se former au pH cellulaire ?
Entre le carboxylate de Glu et l’ammonium de Lys.
Quels acides aminés peuvent former des interactions hydrophobes grâce à leurs groupements méthyl ?
La valine et l’alanine.
Qu'impose la structure quaternaire dans une protéine ?
L'association de plusieurs chaînes polypeptidiques en protomères.
Comment s'associent les chaînes polypeptidiques en structure quaternaire ?
Par des interactions non covalentes et parfois des ponts disulfure intercaténaires.
Qu'est-ce qu'un groupement prosthétique ?
Un groupement non protéique associé à une protéine.
De quoi est constitué l'hétérotétramère de l'hémoglobine ?
De deux chaînes α et deux chaînes β.
Pourquoi l'hémoglobine est-elle une hétéroprotéine ?
Parce que chaque chaîne polypeptidique est associée à un groupement prosthétique hème.
Quel rôle joue l'hémoglobine dans l'organisme ?
Elle transporte le dioxygène des poumons vers les tissus périphériques.
Teste tes connaissances avec un QCM de 24 questions sur Peptides et protéines.
1. Quelle caractéristique définit une macromolécule par rapport à une petite molécule ?
2. Que désigne le terme « protéome » ?
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