QCM : Peptides et protéines — 24 questions

Explication

Une macromolécule est une grande molécule carbonée dont la masse moléculaire dépasse généralement 5000 daltons et qui peut être constituée de monomères liés covalemment. Une petite molécule se distingue plutôt par une masse moléculaire inférieure à ce seuil.

Explication

Le protéome correspond à toutes les protéines présentes dans une cellule ou un organisme. Il ne désigne ni l’ensemble des gènes exprimés ni les acides aminés libres.

Explication

Les protéines peuvent assurer des rôles structuraux, transporter des molécules, catalyser des réactions, participer à la communication intercellulaire et réguler l’expression des gènes. Les autres associations attribuent aux protéines des fonctions qui ne correspondent pas à cette liste.

Explication

Une protéine est un hétéropolymère d’acides aminés unis par des liaisons peptidiques, et leur ordre dépend de l’information génétique. Les nucléotides, les lipides et les sucres appartiennent à d’autres familles moléculaires.

Explication

La classification donnée distingue l’oligopeptide par moins de 10 acides aminés, le polypeptide par moins de 100 et la protéine par plus de 100. Inverser ces seuils conduit à confondre les trois catégories.

Explication

L’insuline comprend 51 acides aminés et est généralement appelée hormone peptidique, même si certains auteurs la classent comme peptide et d’autres comme protéine. Elle ne relève donc pas de la définition d’un oligopeptide fondée sur un nombre inférieur à 10.

Explication

Le carbone α porte une fonction amine, une fonction acide carboxylique et un radical R dont la nature varie selon l’acide aminé. Cette variabilité du radical R explique la diversité des acides aminés.

Explication

La liaison peptidique résulte d’une condensation entre la fonction carboxylique de l’un des acides aminés et la fonction amine de l’autre, ce qui élimine une molécule d’eau. Il s’agit d’une liaison amide, et non d’une liaison amine formée entre deux fonctions amines.

Explication

L’extrémité N-terminale porte l’amine libre du premier acide aminé, tandis que l’extrémité C-terminale porte le carboxyle libre du dernier. Les fonctions terminales ne sont donc pas inversées.

Explication

La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés dans une chaîne, décrit de l’extrémité N vers l’extrémité C. Les organisations spatiales locales ou l’association de plusieurs chaînes renvoient à d’autres niveaux de structure.

Explication

La mésomérie répartit les électrons entre deux formes limites et donne à la liaison C–N un caractère intermédiaire. Une rotation partielle ou une liaison ionique n’explique pas cette distance particulière.

Explication

Le caractère de double liaison partielle limite fortement la rotation autour de C–N et maintient ces atomes dans un même plan. Les chaînes latérales et les liaisons hydrogène ne sont pas la cause directe de cette coplanarité.

Explication

En configuration trans, les deux Cα se trouvent de part et d’autre de la liaison, ce qui diminue les répulsions entre chaînes latérales. En configuration cis, les Cα sont du même côté et les chaînes latérales sont davantage rapprochées.

Explication

L’angle Φ décrit la rotation autour de la liaison Cα–N et l’angle ψ celle autour de la liaison Cα–C carbonyle. Les liaisons N–H, C=O et les chaînes latérales ne définissent pas ces deux angles du squelette.

Explication

Des couples d’angles Φ et ψ identiques ou similaires se répétant sur plusieurs résidus produisent une conformation régulière. Une succession d’angles très différents favorise plutôt une géométrie irrégulière.

Explication

L’hélice α est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH du squelette, selon un décalage de quatre résidus. Les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur et ne constituent pas le réseau principal de stabilisation.

Explication

Une hélice α contient environ 3,6 résidus par tour, possède un pas de 0,54 nm et comporte souvent 10 à 20 résidus. Le pas de 5,4 nm est dix fois trop grand pour une hélice α typique.

Explication

Un feuillet β rassemble généralement deux à quinze brins étirés, reliés par des liaisons hydrogène entre les groupes CO et NH du squelette. Les chaînes latérales alternent vers le haut et le bas, sans former les liaisons principales du feuillet.

Explication

Les coudes et les boucles relient souvent hélices et feuillets, réorientent la chaîne et participent à des sites de reconnaissance, de liaison ou à des sites actifs. Ils ne remplacent pas les liaisons hydrogène ni ne transforment celles-ci en liaisons covalentes.

Explication

La structure tertiaire correspond à la forme native tridimensionnelle d’une chaîne, obtenue par le rapprochement de résidus parfois éloignés dans la séquence. La structure primaire décrit, quant à elle, l’ordre linéaire des acides aminés.

Explication

Le repliement tertiaire est stabilisé par plusieurs interactions, notamment les liaisons hydrogène et ioniques, les interactions hydrophobes ainsi que les forces de Van der Waals. Les liaisons peptidiques, en revanche, constituent la chaîne polypeptidique plutôt qu’elles ne définissent les interactions stabilisatrices du repliement tertiaire.

Explication

La structure quaternaire apparaît lorsque plusieurs chaînes polypeptidiques, identiques ou différentes, s’associent par des interactions généralement non covalentes. Une chaîne unique repliée décrit plutôt une structure tertiaire, qui peut exister sans structure quaternaire.

Explication

L’hémoglobine est un hétérotétramère constitué de quatre chaînes polypeptidiques, avec deux chaînes α et deux chaînes β. Elle n’est donc ni un assemblage de quatre chaînes identiques ni un complexe limité à deux ou trois chaînes.

Explication

L’hémoglobine est une hétéroprotéine parce que ses chaînes polypeptidiques sont associées à un groupement prosthétique non protéique, l’hème. La présence de plusieurs chaînes explique sa structure quaternaire, mais ne suffit pas à définir la catégorie des hétéroprotéines.