Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison amide formée par déshydratation entre deux acides aminés.
Quelle est la différence entre un peptide et une protéine ?
Un peptide a ≤100 acides aminés, une protéine en a plus de 100.
Dans quel sens se lit une chaîne peptidique ?
De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.
Quelle configuration adopte généralement la liaison peptidique ?
La configuration trans.
Quel caractère possède la liaison peptidique concernant la double liaison ?
Elle a un caractère partiel de double liaison.
Pourquoi la liaison peptidique ne permet-elle pas la rotation autour de C–N ?
À cause de son caractère partiel de double liaison.
Quels atomes sont coplanaires dans la liaison peptidique ?
Les atomes O, C, N et H.
De quoi est composé le glutathion ?
De glutamate, cystéine et glycine.
Quel rôle joue le glutathion dans l'oxydo-réduction ?
Il intervient comme coenzyme d’oxydo-réduction.
Quelle enzyme utilise l'oxydation du glutathion réduit pour réduire le peroxyde d'hydrogène ?
La glutathion peroxydase.
Quelle enzyme régénère le glutathion réduit en présence de NADPH et H+ ?
La glutathion réductase.
Quelle hormone hypercalcémiante est produite par les glandes parathyroïdes ?
La parathormone.
Quelle hormone hypocalcémiante est produite par la thyroïde ?
La calcitonine.
Quelle hormone pancréatique est hypoglycémiante et produite par les cellules β ?
L’insuline.
Quelle hormone pancréatique est hyperglycémiante et produite par les cellules α ?
Le glucagon.
Combien d'acides aminés contient l’insuline ?
51 acides aminés.
Que fait l’insuline en hyperglycémie postprandiale ?
Elle favorise l’entrée du glucose dans le foie et les muscles et son stockage en glycogène.
Quel est l’effet du glucagon en hypoglycémie sur le foie ?
Il stimule la dégradation du glycogène et la libération de glucose.
Quelle composition caractérise les holoprotéines ?
Elles sont composées uniquement d’acides aminés.
Quelle différence principale existe entre holoprotéines et hétéroprotéines ?
Les hétéroprotéines ont une partie non protéique en plus de la partie protéique.
Quels types de liaisons sont covalentes fortes dans les protéines ?
Les liaisons peptidiques et les ponts disulfure.
Quels types de liaisons dans les protéines ont une faible énergie ?
Les liaisons hydrogène, interactions hydrophobes et liaisons électrostatiques.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
L'ordre de succession des acides aminés de l'extrémité N-terminale à C-terminale.
Quelle structure protéique est gouvernée par le génome ?
La structure primaire.
Quelle mutation caractérise l'hémoglobine S en position 6 ?
Le glutamate est remplacé par une valine.
Qu'est-ce que la structure secondaire d'une protéine ?
L'orientation spatiale des acides aminés voisins avec hélices α et feuillets β.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
L'assemblage tridimensionnel des structures secondaires stabilisé par interactions faibles et ponts disulfure.
Comment se forme la structure quaternaire d'une protéine ?
Par l'association de plusieurs chaînes polypeptidiques via interactions non covalentes.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
La perte de sa structure tridimensionnelle et fonction biologique sans rupture des liaisons peptidiques.
Que permet le caractère amphotère d'une protéine ?
De se comporter comme un acide ou une base selon le pH du milieu.
Quelle est la charge d'une protéine si pH < pHi ?
Positive.
Quelle est la charge d'une protéine si pH = pHi ?
Nulle.
Quelle est la charge d'une protéine si pH > pHi ?
Négative.
Quelle est la principale protéine du plasma produite par le foie ?
La sérum albumine.
Quelle structure secondaire est abondante dans la sérum albumine ?
Les hélices α.
Pourquoi la sérum albumine est-elle soluble dans l'eau ?
Grâce à ses groupements hydrophiles exposés.
Quel rôle joue la sérum albumine dans la pression oncotique ?
Elle maintient la pression oncotique en retenant l’eau dans les vaisseaux.
Quelles conséquences entraîne la diminution de la sérum albumine ?
Une hypovolémie et des œdèmes.
Quelle est la structure et fonction de la myoglobine ?
La myoglobine est une protéine monomérique de 153 acides aminés qui transporte l’oxygène dans le muscle.
Quelle est la structure et fonction de l’hémoglobine ?
L’hémoglobine est une protéine tétramérique qui transporte l’oxygène dans le sang.
Comment est la courbe de saturation de la myoglobine ?
La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique.
Quelle affinité pour l’oxygène a la myoglobine aux faibles pressions partielles ?
La myoglobine fixe l’oxygène avec une forte affinité même aux faibles pressions partielles.
Quelle est la composition de l’hémoglobine adulte A1 et sa proportion ?
L’hémoglobine adulte A1 est α2β2 et représente 95 % de l’hémoglobine.
Quelle est la composition de l’hémoglobine A2 et sa proportion ?
L’hémoglobine A2 est α2δ2 et représente 3 % de l’hémoglobine.
Quelle est la composition de l’hémoglobine fœtale F ?
L’hémoglobine fœtale F a la composition α2γ2.
Comment évolue l’affinité pour l’oxygène de l’hémoglobine fœtale F par rapport à l’adulte A1 ?
L’hémoglobine fœtale F possède une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine adulte A1.
Quelle est la séquence N-terminale de la β-endorphine ?
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met.
Quelle action exerce la β-endorphine via les récepteurs opioïdes ?
Une action analgésique, antalgique et euphorisante.
De quoi provient l’insuline active ?
De la pro-insuline.
Quelle chaîne est clivée dans la pro-insuline pour former l’insuline active ?
La chaîne C de 30 acides aminés.
Comment les chaînes A et B de l’insuline active restent-elles reliées ?
Par des ponts disulfures.
Entre quels atomes se forment les ponts disulfure ?
Entre deux atomes de soufre de cystéines.
Les ponts disulfure peuvent-ils relier deux chaînes polypeptidiques différentes ?
Oui, ils peuvent relier deux chaînes différentes.
Pourquoi les feuillets β antiparallèles sont-ils plus stables ?
Leurs liaisons hydrogène sont mieux alignées.
Quelle caractéristique rend la kératine α rigide ?
Les ponts disulfure entre cystéines.
Quelle est la demi-vie de l'hémoglobine ?
60 jours.
Quelle est la demi-vie des hormones peptidiques ?
Quelques minutes.
Quels agents peuvent dénaturer les protéines ?
La chaleur, ultrasons, acides et bases fortes, urée et solvants organiques.
Quelles substances hydrophobes endogènes transporte la sérum albumine ?
Les acides gras libres et les hormones stéroïdiennes.
Quels types de médicaments transporte la sérum albumine ?
Des médicaments hydrophobes exogènes.
Teste tes connaissances avec un QCM de 24 questions sur Peptides et protéines.
1. Parmi les propositions suivantes concernant la myoglobine et l’hémoglobine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
2. En situation d’hypoglycémie, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le glucagon :
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Peptides et protéines.
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