Fiche de révision : Peptides et protéines

📋 Plan du Cours

1. Liaison peptidique et chaîne
2. Peptides biologiquement actifs
3. Hormones pancréatiques
4. Organisation générale des protéines
5. Niveaux de structure protéique
6. Propriétés physico-chimiques
7. Albumine et transport
8. Myoglobine et hémoglobine

📖 1. Liaison peptidique et chaîne

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison amide formée par déshydratation entre la fonction α-carboxylique d’un acide aminé et la fonction α-aminée de l’acide aminé adjacent, avec perte d’une molécule d’eau.

📝 Points essentiels

📌 Un peptide est une chaîne d’acides aminés de longueur inférieure ou égale à 100, tandis qu’une chaîne comportant plus de 100 acides aminés est appelée protéine.

• Une chaîne peptidique se lit et s’écrit conventionnellement de l’extrémité N-terminale, portant le groupement amine libre, vers l’extrémité C-terminale, portant le groupement carboxylique libre.

• La liaison peptidique est généralement en configuration trans, possède un caractère partiel de double liaison, ne permet pas la rotation autour de C–N et rend les atomes O, C, N et H coplanaires.

💡 Astuce mémo

N-terminal → résidus → C-terminal

📖 2. Peptides biologiquement actifs

🔑 Notions clés & Définitions

• Glutathion : Tripeptide composé de glutamate, de cystéine et de glycine, qui intervient comme coenzyme d’oxydo-réduction et substrat de la glutathion peroxydase.

★ À maîtriser

• L’oxydation du glutathion réduit GSH en GSSG permet à la glutathion peroxydase de réduire le peroxyde d’hydrogène H2O2 en eau, puis la glutathion réductase régénère le GSH en présence de NADPH et de H+.

📌 La parathormone, produite par les glandes parathyroïdes, est une hormone hypercalcémiante de 84 acides aminés, tandis que la calcitonine, produite par la thyroïde, est une hormone hypocalcémiante de 32 acides aminés.

Compléments

• La β-endorphine est un peptide de 31 acides aminés dont la séquence N-terminale est Tyr-Gly-Gly-Phe-Met et qui exerce une action analgésique, antalgique et euphorisante via les récepteurs opioïdes.

📌 La Met-enképhaline possède la séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, tandis que la Leu-enképhaline possède la séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu.

• La pénicilline contient des acides aminés de série D, mime un dipeptide naturel bactérien et bloque la synthèse d’enzymes, ce qui lui confère une action bactéricide puissante.

• L’aspartame est un édulcorant pauvre en calories environ 200 fois plus sucré que le saccharose, contenant de l’acide aspartique et de la phénylalanine, puis libérant aussi du méthanol lors de la digestion.

💡 Astuce mémo

Glutathion protège, hormones régulent, antibiotiques détruisent

📖 3. Hormones pancréatiques

★ À maîtriser

📌 L’insuline est une hormone polypeptidique hypoglycémiante de 51 acides aminés produite par les cellules β des îlots de Langerhans, tandis que le glucagon est une hormone hyperglycémiante de 29 acides aminés produite par les cellules α.

• En hyperglycémie postprandiale, l’insuline favorise l’entrée du glucose dans le foie et les muscles et son stockage en glycogène, ce qui diminue la glycémie.

• En hypoglycémie, le glucagon stimule au niveau du foie la dégradation du glycogène et la libération de glucose, ce qui augmente la glycémie.

Compléments

• L’insuline active provient de la pro-insuline, dont la chaîne C de 30 acides aminés est clivée par une peptidase, puis les chaînes A et B restent reliées par des ponts disulfures.

💡 Astuce mémo

Glucagon en hypoglycémie, insuline en hyperglycémie

📖 4. Organisation générale des protéines

★ À maîtriser

📌 Les holoprotéines sont composées uniquement d’acides aminés, tandis que les hétéroprotéines comportent une partie protéique et une partie non protéique, comme une partie osidique dans les glycoprotéines ou lipidique dans les lipoprotéines.

📌 Les liaisons peptidiques et les ponts disulfure sont des liaisons covalentes fortes, tandis que les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les liaisons électrostatiques sont de faible énergie.

Compléments

• Les ponts disulfure se forment entre deux atomes de soufre de cystéines appartenant à une même chaîne polypeptidique ou à deux chaînes différentes.

📖 5. Niveaux de structure protéique

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Ordre de succession des acides aminés, de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale, reliés par des liaisons peptidiques.
• Structure secondaire : Orientation spatiale des acides aminés voisins comprenant notamment les hélices α et les feuillets plissés β stabilisés par des liaisons hydrogène.
• Structure tertiaire : Assemblage tridimensionnel des structures secondaires, stabilisé par des interactions de faible énergie et des ponts disulfure, qui détermine la fonction biologique.
• Structure quaternaire : Association de plusieurs chaînes polypeptidiques ou protomères par des interactions non covalentes pour former un oligomère, dont l’activité peut être régulée par allostérie.

★ À maîtriser

• La structure primaire est gouvernée par le génome et détermine les structures secondaire, tertiaire et quaternaire.

• Dans l’hémoglobine S, le glutamate en position 6 est remplacé par une valine, ce qui favorise la polymérisation de l’hémoglobine lorsque la pression en oxygène diminue et contribue à la drépanocytose.

Compléments

• Les feuillets β antiparallèles sont plus stables que les feuillets β parallèles, car leurs liaisons hydrogène sont mieux alignées.

• La kératine α est une protéine fibrillaire presque entièrement hélicoïdale, riche en cystéines dont les ponts disulfure contribuent à la rigidité des phanères.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📖 6. Propriétés physico-chimiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Dénaturation : Perte de la structure tridimensionnelle et de la fonction biologique d’une protéine sans destruction de ses liaisons peptidiques.
• Caractère amphotère : Propriété permettant à une protéine de se comporter comme un acide ou une base selon le pH du milieu, sa charge étant positive si pH < pHi, nulle si pH = pHi et négative si pH > pHi.

📝 Points essentiels

• La demi-vie de l’hémoglobine est de 60 jours, tandis que celle des hormones peptidiques est de quelques minutes.

• La chaleur, les ultrasons, les acides et bases fortes, l’urée et les solvants organiques peuvent dénaturer les protéines.

💡 Astuce mémo

Dénaturation sans rupture peptidique, hydrolyse avec protéases

📖 7. Albumine et transport

★ À maîtriser

• La sérum albumine est la principale protéine du plasma, produite par le foie, globulaire, riche en hélices α et soluble dans l’eau grâce à ses groupements hydrophiles exposés.

• La sérum albumine maintient la pression oncotique en retenant l’eau dans les vaisseaux ; sa diminution entraîne une hypovolémie et des œdèmes.

Compléments

• La sérum albumine transporte des substances hydrophobes endogènes, comme les acides gras libres et les hormones stéroïdiennes, ainsi que des médicaments hydrophobes exogènes.

💡 Astuce mémo

Baisse d’albumine → perte d’eau vasculaire → œdèmes

📖 8. Myoglobine et hémoglobine

📝 Points essentiels

📌 La myoglobine est une protéine monomérique de 153 acides aminés qui transporte l’oxygène dans le muscle, tandis que l’hémoglobine est une protéine tétramérique qui transporte l’oxygène dans le sang.

• La myoglobine possède une courbe de saturation hyperbolique et fixe l’oxygène avec une forte affinité même aux faibles pressions partielles en oxygène.

• L’hémoglobine adulte A1 représente 95 % de l’hémoglobine et possède la composition α2β2, tandis que l’hémoglobine A2 représente 3 % et possède la composition α2δ2.

• L’hémoglobine fœtale F, de composition α2γ2, possède une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine maternelle A1.

• La fixation progressive de l’oxygène sur les quatre sous-unités de l’hémoglobine rompt des liaisons électrostatiques et fait passer la forme T de faible affinité à la forme R de forte affinité par coopération allostérique.

• L’effet Bohr correspond à la tendance de l’hémoglobine à se décharger de l’oxygène lorsque le pH diminue et que la pression partielle de CO2 augmente.

💡 Astuce mémo

Myoglobine monomérique et hyperbolique, hémoglobine tétramérique et sigmoïde

📊 Tableaux de synthèse

Hormones régulant la calcémie

Hormones pancréatiques