QCM : Peptides et protéines — 24 questions

Questions et réponses du QCM

1. Parmi les propositions suivantes concernant la myoglobine et l’hémoglobine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La myoglobine est une protéine monomérique de 153 acides aminés.
L’hémoglobine est une protéine tétramérique spécialisée dans le transport sanguin de l’oxygène.
La myoglobine possède une structure quaternaire tétramérique comparable à celle de l’hémoglobine.
La myoglobine transporte l’oxygène dans le muscle, tandis que l’hémoglobine le transporte dans le sang.
L’hémoglobine est monomérique et assure le transport de l’oxygène dans le muscle.

La myoglobine est une protéine monomérique de 153 acides aminés. · L’hémoglobine est une protéine tétramérique spécialisée dans le transport sanguin de l’oxygène. · La myoglobine transporte l’oxygène dans le muscle, tandis que l’hémoglobine le transporte dans le sang.

Explication

La myoglobine est monomérique, comporte 153 acides aminés et transporte l’oxygène dans le muscle. L’hémoglobine est tétramérique et transporte l’oxygène dans le sang. Les structures et les lieux de transport sont donc inversés dans les deux propositions incorrectes.

2. En situation d’hypoglycémie, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) concernant le glucagon :

Il stimule la synthèse hépatique de glycogène.
Il entraîne une diminution de la glycémie.
Il agit notamment au niveau du foie.
Il stimule la dégradation du glycogène hépatique.
Il favorise la libération de glucose dans le sang.

Il agit notamment au niveau du foie. · Il stimule la dégradation du glycogène hépatique. · Il favorise la libération de glucose dans le sang.

Explication

En hypoglycémie, le glucagon agit au niveau du foie, stimule la dégradation du glycogène et favorise la libération de glucose. Cette réponse augmente la glycémie; elle ne stimule pas le stockage en glycogène ni une diminution de la glycémie.

3. À propos de l’hémoglobine fœtale, quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?

L’hémoglobine fœtale F est constituée de deux chaînes α et de deux chaînes β.
L’hémoglobine fœtale F est constituée de deux chaînes β et de deux chaînes γ.
L’hémoglobine fœtale F possède une affinité pour l’oxygène identique à celle de l’hémoglobine maternelle A1.
L’hémoglobine fœtale F possède une affinité pour l’oxygène inférieure à celle de l’hémoglobine A1.
L’hémoglobine fœtale F est constituée de deux chaînes α et de deux chaînes γ.

L’hémoglobine fœtale F est constituée de deux chaînes α et de deux chaînes γ.

Explication

L’hémoglobine fœtale F a la composition α2γ2\alpha_2\gamma_2 et possède une affinité pour l’oxygène supérieure à celle de l’hémoglobine maternelle A1. Les compositions avec des chaînes β ou une affinité identique ou inférieure ne correspondent pas à cette hémoglobine.

4. Parmi les propositions suivantes concernant les liaisons stabilisant les protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les liaisons peptidiques sont des liaisons covalentes fortes.
Les interactions hydrophobes sont classées parmi les interactions de faible énergie.
Les liaisons hydrogène possèdent une énergie supérieure aux liaisons peptidiques.
Les liaisons électrostatiques sont des interactions de forte énergie.
Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes fortes.

Les liaisons peptidiques sont des liaisons covalentes fortes. · Les interactions hydrophobes sont classées parmi les interactions de faible énergie. · Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes fortes.

Explication

Les liaisons peptidiques et les ponts disulfure sont covalents et forts. Les interactions hydrophobes, les liaisons hydrogène et les liaisons électrostatiques sont de faible énergie ; les liaisons électrostatiques ne sont donc pas covalentes et fortes.

5. Chez l’hémoglobine S, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) ?

La substitution de la position 6 favorise la polymérisation lorsque la pression en oxygène diminue.
Cette anomalie contribue à la drépanocytose.
Le glutamate reste présent en position 6 dans l’hémoglobine S.
La valine occupe la position 6 de la chaîne concernée.
La polymérisation est favorisée lorsque la pression en oxygène augmente.

La substitution de la position 6 favorise la polymérisation lorsque la pression en oxygène diminue. · Cette anomalie contribue à la drépanocytose. · La valine occupe la position 6 de la chaîne concernée.

Explication

Dans l’hémoglobine S, le glutamate est remplacé par une valine en position 6. Lorsque la pression en oxygène diminue, cette substitution favorise la polymérisation de l’hémoglobine et contribue à la drépanocytose ; le glutamate n’y demeure donc pas en position 6 et l’augmentation de la pression en oxygène n’est pas le facteur indiqué.

6. À propos des propriétés structurales de la liaison peptidique :

Elle présente un caractère partiel de double liaison.
Elle rend les atomes O, C, N et H coplanaires.
Elle autorise une rotation libre autour de la liaison C–N.
Elle adopte généralement une configuration trans.
Elle possède une géométrie flexible autour de la liaison C–N.

Elle présente un caractère partiel de double liaison. · Elle rend les atomes O, C, N et H coplanaires. · Elle adopte généralement une configuration trans.

Explication

La liaison peptidique est généralement trans, possède un caractère partiel de double liaison et rend O, C, N et H coplanaires. Ce caractère de double liaison limite la rotation autour de C–N, ce qui exclut une rotation libre et une géométrie pleinement flexible.

7. Une chaîne peptidique est conventionnellement décrite :

Dans le sens allant de l’amine libre vers le carboxyle libre.
Du groupement carboxylique libre vers le groupement amine libre.
Avec l’amine libre située à l’extrémité N-terminale.
Avec le carboxyle libre situé à l’extrémité N-terminale.
De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.

Dans le sens allant de l’amine libre vers le carboxyle libre. · Avec l’amine libre située à l’extrémité N-terminale. · De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.

Explication

La chaîne peptidique se lit de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. L’extrémité N-terminale porte l’amine libre et l’extrémité C-terminale porte le carboxyle libre; le sens inverse proposé est donc incorrect.

8. Lors de la défense contre le peroxyde d’hydrogène, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La glutathion peroxydase utilise le GSH pour réduire le peroxyde d’hydrogène.
La glutathion peroxydase transforme le peroxyde d’hydrogène en eau.
La glutathion réductase consomme le GSH pour former du GSSG.
La régénération du GSH par la glutathion réductase utilise du NADPH et des protons.
La glutathion réductase régénère le GSH à partir du GSSG.

La glutathion peroxydase utilise le GSH pour réduire le peroxyde d’hydrogène. · La glutathion peroxydase transforme le peroxyde d’hydrogène en eau. · La régénération du GSH par la glutathion réductase utilise du NADPH et des protons. · La glutathion réductase régénère le GSH à partir du GSSG.

Explication

La glutathion peroxydase consomme le GSH et réduit le peroxyde d’hydrogène en eau, tandis que la glutathion réductase régénère le GSH à partir du GSSG. Cette régénération nécessite du NADPH et des protons; la glutathion réductase ne consomme donc pas le GSH pour former le GSSG.

9. Parmi les propositions suivantes concernant la parathormone et la calcitonine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La parathormone est produite par les glandes parathyroïdes.
La calcitonine est une hormone hypercalcémiante de 84 acides aminés.
La parathormone est une hormone hypocalcémiante de 32 acides aminés.
La calcitonine est produite par la thyroïde.
La parathormone est une hormone hypercalcémiante.

La parathormone est produite par les glandes parathyroïdes. · La calcitonine est produite par la thyroïde. · La parathormone est une hormone hypercalcémiante.

Explication

La parathormone est produite par les glandes parathyroïdes et augmente la calcémie; elle compte 84 acides aminés. La calcitonine est produite par la thyroïde, diminue la calcémie et compte 32 acides aminés, ce qui rend les deux dernières substitutions incorrectes.

10. Parmi les propositions suivantes concernant la distinction entre peptide et protéine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Le seuil conventionnel distingue les peptides des protéines à 100 acides aminés.
Une chaîne de 100 acides aminés est classée parmi les protéines.
Une chaîne de 101 acides aminés est appelée une protéine.
Une chaîne de 80 acides aminés est classée parmi les peptides.
Une chaîne comportant plus de 100 acides aminés relève de la catégorie des protéines.

Le seuil conventionnel distingue les peptides des protéines à 100 acides aminés. · Une chaîne de 101 acides aminés est appelée une protéine. · Une chaîne de 80 acides aminés est classée parmi les peptides. · Une chaîne comportant plus de 100 acides aminés relève de la catégorie des protéines.

Explication

Un peptide comporte au plus 100 acides aminés, tandis qu’une chaîne de plus de 100 acides aminés est appelée protéine. Ainsi, 80 acides aminés correspondent à un peptide, alors que 100 reste dans cette catégorie et non dans celle des protéines.

11. Les caractéristiques de la structure primaire des protéines comprennent :

Elle s’étend de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.
Elle est définie par des interactions hydrophobes entre acides aminés voisins.
Elle correspond à l’organisation tridimensionnelle des chaînes polypeptidiques.
Les acides aminés y sont reliés par des liaisons peptidiques.
Elle décrit l’ordre de succession des acides aminés.

Elle s’étend de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale. · Les acides aminés y sont reliés par des liaisons peptidiques. · Elle décrit l’ordre de succession des acides aminés.

Explication

La structure primaire est la séquence des acides aminés, lue de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale, avec des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. L’organisation tridimensionnelle et les interactions hydrophobes concernent des niveaux structuraux supérieurs.

12. Une protéine placée dans différents milieux de pH présente les propriétés suivantes :

Sa charge est positive lorsque le pH est inférieur à son pHi.
Sa charge est négative lorsque le pH est inférieur à son pHi.
Sa charge est nulle lorsque le pH est égal à son pHi.
Son caractère amphotère lui permet de se comporter comme un acide ou une base.
Sa charge est positive lorsque le pH est supérieur à son pHi.

Sa charge est positive lorsque le pH est inférieur à son pHi. · Sa charge est nulle lorsque le pH est égal à son pHi. · Son caractère amphotère lui permet de se comporter comme un acide ou une base.

Explication

Le caractère amphotère permet à la protéine de se comporter comme un acide ou une base selon le pH. Sa charge est positive si le pH est inférieur au pHi, nulle à égalité et négative lorsque le pH lui est supérieur ; les deux inversions de charge sont donc erronées.

13. Concernant la sérum albumine :

La sérum albumine est une protéine fibreuse principalement constituée de feuillets β.
La sérum albumine reste soluble grâce à l’exposition de groupements hydrophiles.
La sérum albumine est synthétisée principalement par les reins et libérée dans l’urine.
La sérum albumine est une protéine globulaire riche en hélices α.
La sérum albumine est produite par le foie et constitue la principale protéine plasmatique.

La sérum albumine reste soluble grâce à l’exposition de groupements hydrophiles. · La sérum albumine est une protéine globulaire riche en hélices α. · La sérum albumine est produite par le foie et constitue la principale protéine plasmatique.

Explication

La sérum albumine est produite par le foie et constitue la principale protéine du plasma. Elle est globulaire, riche en hélices α et soluble grâce à ses groupements hydrophiles exposés. Elle n’est ni une protéine fibreuse riche en feuillets β ni une protéine rénale éliminée dans l’urine.

14. Concernant la distinction entre holoprotéines et hétéroprotéines :

Une glycoprotéine comporte une partie protéique et une partie osidique.
Une hétéroprotéine possède une partie protéique et une partie non protéique.
Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés.
Une lipoprotéine contient uniquement des acides aminés assemblés.
Une holoprotéine possède une partie osidique associée à sa chaîne protéique.

Une glycoprotéine comporte une partie protéique et une partie osidique. · Une hétéroprotéine possède une partie protéique et une partie non protéique. · Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés.

Explication

Une holoprotéine ne contient que des acides aminés. Les glycoprotéines associent une partie protéique et une partie osidique, tandis que les hétéroprotéines possèdent une partie non protéique ; une holoprotéine n’a donc pas de partie osidique et une lipoprotéine n’est pas exclusivement protéique.

15. Concernant le glutathion, quelles sont les réponses exacte(s) ?

Le glutathion constitue un substrat de la glutathion peroxydase.
Le glutathion est un tripeptide.
Le glutathion est constitué de glutamate, de cystéine et de glycine.
Le glutathion est composé de quatre acides aminés.
Le glutathion intervient comme coenzyme d’oxydo-réduction.

Le glutathion constitue un substrat de la glutathion peroxydase. · Le glutathion est un tripeptide. · Le glutathion est constitué de glutamate, de cystéine et de glycine. · Le glutathion intervient comme coenzyme d’oxydo-réduction.

Explication

Le glutathion est un tripeptide formé de glutamate, de cystéine et de glycine. Il intervient dans les réactions d’oxydo-réduction et sert de substrat à la glutathion peroxydase; il ne comporte donc pas quatre acides aminés.

16. Les caractéristiques des hémoglobines adultes A1 et A2 comprennent :

L’hémoglobine A1 possède la composition α2δ2\alpha_2\delta_2 et l’hémoglobine A2 α2β2\alpha_2\beta_2.
L’hémoglobine A1 représente environ 3 % et possède la composition α2δ2\alpha_2\delta_2.
L’hémoglobine A2 représente environ 95 % et possède la composition α2β2\alpha_2\beta_2.
L’hémoglobine A1 représente environ 95 % et possède la composition α2β2\alpha_2\beta_2.
L’hémoglobine A2 possède la composition α2γ2\alpha_2\gamma_2 et domine chez l’adulte.

L’hémoglobine A1 représente environ 95 % et possède la composition $$\alpha_2\beta_2$$.

Explication

L’hémoglobine A1 est majoritaire chez l’adulte, avec environ 95 % de l’hémoglobine et une composition α2β2\alpha_2\beta_2. L’hémoglobine A2 représente environ 3 % et sa composition est α2δ2\alpha_2\delta_2. Les autres propositions intervertissent les proportions ou les chaînes constitutives.

17. Concernant les courbes de saturation de la myoglobine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La courbe de saturation de la myoglobine est sigmoïde en raison d’une coopération entre sous-unités.
L’hémoglobine présente une courbe hyperbolique caractéristique de la myoglobine.
La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique.
La myoglobine fixe l’oxygène avec une faible affinité aux basses pressions partielles.
La myoglobine conserve une forte affinité pour l’oxygène à faible pression partielle.

La courbe de saturation de la myoglobine est hyperbolique. · La myoglobine conserve une forte affinité pour l’oxygène à faible pression partielle.

Explication

La myoglobine présente une courbe de saturation hyperbolique et fixe fortement l’oxygène même lorsque sa pression partielle est faible. La faible affinité et la courbe sigmoïde concernent l’hémoglobine, tandis que l’affirmation attribuant à l’hémoglobine une courbe hyperbolique est erronée.

18. Concernant la dénaturation des protéines :

Elle peut provoquer une perte de la fonction biologique.
Elle correspond à une hydrolyse par des protéases.
Elle détruit les ponts disulfure de la protéine.
Elle entraîne une perte de la structure tridimensionnelle.
Elle préserve les liaisons peptidiques de la protéine.

Elle peut provoquer une perte de la fonction biologique. · Elle entraîne une perte de la structure tridimensionnelle. · Elle préserve les liaisons peptidiques de la protéine.

Explication

La dénaturation fait perdre la structure tridimensionnelle et la fonction biologique tout en conservant les liaisons peptidiques. Elle ne correspond pas à une hydrolyse par des protéases et n’implique pas la destruction des ponts disulfure ; la destruction des liaisons peptidiques relève d’une hydrolyse.

19. Concernant l’insuline et le glucagon :

L’insuline est une hormone polypeptidique hypoglycémiante.
Le glucagon est produit par les cellules α des îlots de Langerhans.
L’insuline est produite par les cellules α des îlots de Langerhans.
L’insuline comporte 29 acides aminés et le glucagon 51 acides aminés.
Le glucagon est une hormone hyperglycémiante.

L’insuline est une hormone polypeptidique hypoglycémiante. · Le glucagon est produit par les cellules α des îlots de Langerhans. · Le glucagon est une hormone hyperglycémiante.

Explication

L’insuline est une hormone polypeptidique hypoglycémiante de 51 acides aminés produite par les cellules β. Le glucagon est une hormone hyperglycémiante de 29 acides aminés produite par les cellules α; les longueurs et l’attribution cellulaire inversées sont donc fausses.

20. Après un repas provoquant une hyperglycémie, quelles sont les réponses exacte(s) concernant l’insuline ?

Elle favorise l’entrée du glucose dans les muscles.
Son action contribue à diminuer la glycémie.
Elle favorise l’entrée du glucose dans le foie.
Elle favorise le stockage du glucose sous forme de glycogène.
Elle stimule la libération hépatique de glucose.

Elle favorise l’entrée du glucose dans les muscles. · Son action contribue à diminuer la glycémie. · Elle favorise l’entrée du glucose dans le foie. · Elle favorise le stockage du glucose sous forme de glycogène.

Explication

En hyperglycémie postprandiale, l’insuline facilite l’entrée du glucose dans le foie et les muscles et favorise son stockage en glycogène. Ces actions diminuent la glycémie; la libération hépatique de glucose correspond au rôle du glucagon en situation d’hypoglycémie.

21. Concernant la liaison peptidique, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La liaison peptidique relie deux fonctions latérales d’acides aminés adjacents.
La liaison peptidique est une liaison amide formée entre deux acides aminés adjacents.
La formation de la liaison peptidique libère deux molécules d’eau.
Sa formation implique la fonction α-carboxylique d’un acide aminé et la fonction α-aminée du suivant.
La formation de la liaison peptidique s’accompagne de la perte d’une molécule d’eau.

La liaison peptidique est une liaison amide formée entre deux acides aminés adjacents. · Sa formation implique la fonction α-carboxylique d’un acide aminé et la fonction α-aminée du suivant. · La formation de la liaison peptidique s’accompagne de la perte d’une molécule d’eau.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide entre les fonctions α-carboxylique et α-aminée de deux acides aminés adjacents. Sa formation correspond à une déshydratation avec perte d’une molécule d’eau, et non de deux; elle ne met pas en jeu les fonctions latérales.

22. Concernant la structure secondaire des protéines, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Elle comprend notamment les hélices alpha.
Elle correspond à l’assemblage de plusieurs protomères protéiques.
Elle comprend également les feuillets plissés bêta.
Elle concerne l’orientation spatiale des acides aminés voisins.
Elle est stabilisée principalement par des ponts disulfure entre chaînes.

Elle comprend notamment les hélices alpha. · Elle comprend également les feuillets plissés bêta. · Elle concerne l’orientation spatiale des acides aminés voisins.

Explication

La structure secondaire décrit l’orientation spatiale d’acides aminés voisins et comprend notamment les hélices alpha et les feuillets plissés bêta. L’association de protomères relève de la structure quaternaire, tandis que la stabilisation de la structure secondaire repose sur des liaisons hydrogène plutôt que principalement sur des ponts disulfure.

23. Une diminution importante de la sérum albumine peut entraîner :

Une diminution du volume sanguin circulant, pouvant provoquer une hypovolémie.
Une conservation renforcée de l’eau dans les vaisseaux par effet osmotique.
Une augmentation de la rétention vasculaire de l’eau, responsable d’une hypervolémie.
Une réduction de la pression oncotique exercée dans les vaisseaux.
Une fuite accrue d’eau vers les tissus interstitiels, favorisant les œdèmes.

Une diminution du volume sanguin circulant, pouvant provoquer une hypovolémie. · Une réduction de la pression oncotique exercée dans les vaisseaux. · Une fuite accrue d’eau vers les tissus interstitiels, favorisant les œdèmes.

Explication

L’albumine maintient la pression oncotique en retenant l’eau dans les vaisseaux. Sa diminution favorise donc le passage d’eau vers les tissus, les œdèmes et l’hypovolémie. Elle n’augmente ni la rétention vasculaire ni le volume sanguin.

24. Parmi les propositions suivantes concernant la structure tertiaire, la(les)quelle(s) est(sont) juste(s) ?

Elle peut être stabilisée par des ponts disulfure.
Elle décrit l’ordre linéaire des acides aminés de la protéine.
Elle correspond à un assemblage tridimensionnel de structures secondaires.
Elle peut être stabilisée par des interactions de faible énergie.
Elle associe plusieurs chaînes polypeptidiques distinctes.

Elle peut être stabilisée par des ponts disulfure. · Elle correspond à un assemblage tridimensionnel de structures secondaires. · Elle peut être stabilisée par des interactions de faible énergie.

Explication

La structure tertiaire est l’assemblage tridimensionnel des structures secondaires. Elle est stabilisée par des interactions de faible énergie et par des ponts disulfure, et elle détermine la fonction biologique. L’ordre linéaire des acides aminés relève de la structure primaire, tandis que l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques correspond à la structure quaternaire.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 60 flashcards sur Peptides et protéines.

Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?

Une liaison amide formée par déshydratation entre deux acides aminés.

Quelle est la différence entre un peptide et une protéine ?

Un peptide a ≤100 acides aminés, une protéine en a plus de 100.

Dans quel sens se lit une chaîne peptidique ?

De l'extrémité N-terminale vers l'extrémité C-terminale.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Peptides et protéines.

Voir la fiche →

Cours similaires

Multiplication et division des relatifs

Mathématiques

Glucides et représentations

Chimie

Stabilité et classification des entités

Chimie

Solutions et dosages spectrophotométriques

Chimie

Constituants chimiques de la matière vivante

Génétique et évolution

SVT

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM